Lista 03 BQU013GV

Prévia do material em texto

UNIVERSIDADE FEDERAL DE JUIZ DE FORA 
Campus Governador Valadares 
Departamento de Ciências Básicas da Vida 
BQU013GV – Bioquímica 
Professor David Henrique Rodrigues 
 
1 
 
Lista de questões para estudo – 03 
Estrutura e função de aminoácidos, peptídeos e proteínas 
 
Recomendações 
I. Tente esboçar uma resposta sem nenhuma pesquisa. A seguir, consulte o livro 
indicado na bibliografia básica para redigir a resposta definitiva. Todas as 
respostas estão nos livros. 
II. Redija um texto para cada resposta. Algumas questões exigem textos curtos 
(uma ou duas linhas), outras exigem textos maiores (um ou mais parágrafos). 
Evite frases curtas que não tenham sujeito, verbo e predicado. 
 
1. Explique os seguintes termos: 
a) Aminoácidos 
b) Peptídeo 
c) Proteínas 
d) Ligação peptídica 
e) pK 
f) Ponto isoelétrico (pI) 
 
2. Calcule o ponto isoelétrico da leucina e escreva em quais intervalos de 
pH ela pode agir como uma solução tamponante. 
 
3. Calcule o ponto isoelétrico da lisina e escreva em quais intervalos de pH 
ela pode agir como uma solução tamponante. 
 
4. (Marzzoco & Torres, 2013) Os peptídios Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe 
foram adicionados a uma mistura de água e óleo com posterior agitação. 
Prever e explicar a distribuição dos peptídios entre as duas fases. 
 
5. Desenhe a estrutura do aspartame, sabendo que ele é o dipeptídeo Asp-
Phe cuja fenilalanina apresenta um grupo metil-éster na hidroxila que 
formava o ácido carboxílico. 
 
6. A vasopressina, também conhecida como ADH (hormônio anti-diurético) 
é um importante hormônio secretado pela neurohipófise que estimula a 
reabsorção de água pelos túbulos renais, evitando a perda de água na 
urina. Desenhe a estrutura primária da vasopressina, sabendo que ela 
tem a seguinte sequência de aminoácidos: Cis-Tir-Fen-Gln-Asn-Cis-Pro-
Arg-Gli. 
 
7. Cite e caracterize os quatro níveis estruturais das proteínas. 
UNIVERSIDADE FEDERAL DE JUIZ DE FORA 
Campus Governador Valadares 
Departamento de Ciências Básicas da Vida 
BQU013GV – Bioquímica 
Professor David Henrique Rodrigues 
 
2 
 
 
8. Na anemia falciforme, há a substituição de um resíduo de glutamato por 
um resíduo de valina na estrutura da hemoglobina. Em relação a esta 
alteração, pergunta-se: 
 
a) Qual nível estrutural da proteína foi diretamente modificado com essa 
alteração de resíduos de aminoácidos? 
 
b) A hemoglobina, em sua forma nativa, apresenta quatro subunidades que 
estão unidas por interações não-covalentes. A qual nível estrutural se 
refere essa frase? 
 
c) A modificação no nível estrutural que você mencionou na questão (a) 
gerou, como consequência, uma alteração nas interações entre cadeias 
laterais de aminoácidos da proteína, modificando sua estrutura 
tridimensional. A qual nível estrutural se refere esta alteração? 
 
d) A hemoglobina, em sua forma nativa, apresenta quatro grupamentos 
contendo ferro (chamado de grupo heme) que não são formados por 
aminoácidos. Qual o nome geral dado a esse tipo de estrutura 
encontrada em proteínas? 
 
e) Entre os níveis estruturais de uma proteína, existe aquele que se refere 
às interações entre aminoácidos sem considerar as interações de suas 
cadeias laterais. Dê o nome desse nível estrutural e dê dois exemplos 
desse nível que são comumente encontrados em proteínas. 
 
9. (Smith, Marks, & Lieberman, 2007) Qual das seguintes respostas mostra 
a sequência linear de átomos unidos por ligações peptídicas em um 
esqueleto peptídico? 
a) –N-C-C-N-C-C-N-C-C-N-C-C 
b) –N-C-O-N-C-O-N-C-O-N-C-O 
c) –N-C-C-O-N-C-C-O-N-C-C-O 
d) –N-H-C-C-N-H-C-C-N-H-C-C 
e) –N-H-C-O-H-N-H-C-O-H-N-H-C-C 
 
10. Corrija as alternativas abaixo: 
a) Os resíduos de aminoácidos em proteínas são estereoisômeros D. 
UNIVERSIDADE FEDERAL DE JUIZ DE FORA 
Campus Governador Valadares 
Departamento de Ciências Básicas da Vida 
BQU013GV – Bioquímica 
Professor David Henrique Rodrigues 
 
3 
 
b) Algumas proteínas contêm grupos prostéticos, que são uma subunidade 
adicional formada por aminoácidos. 
c) A estrutura primária de uma proteína é a estrutura tridimensional 
assumida por ela. 
d) As hélices alfa e as conformações (ou folhas) beta são exemplos de 
estrutura terciária em proteínas. 
e) As proteínas fibrosas são aquelas dobradas em forma esférica ou 
globular, enquanto as proteínas globulares são aquelas com cadeias 
polipeptídicas arranjadas em longos filamentos ou folhas. 
f) Proteínas desnaturadas são aquelas que, apesar de perderem sua 
estrutura nativa, continuam desempenhando suas funções biológicas. 
g) Solventes orgânicos, pHs extremos, ureia, detergentes e aumento de 
temperatura são fatores que causam desnaturação proteica por quebra 
da ligação peptídica. 
 
11. Quando um vertebrado morre, seus músculos enrijecem porque são 
privados de ATP, um estado chamado rigor mortis. Explique a base 
molecular do estado de rigor. 
 
12. Escreva sete funções biológicas desempenhadas por proteínas. Dê 
exemplos de nomes específicos de proteínas que desempenham cada 
uma dessas funções. 
 
13. As histonas são proteínas encontradas no núcleo de células 
eucarióticas, fortemente ligadas ao DNA, com muitos grupos fosfato. O 
pI das histonas é muito alto, cerca de 10,8. Que resíduos de 
aminoácidos devem estar presentes em quantidades relativamente 
elevadas nas histonas? De que forma esses resíduos contribuem para a 
forte ligação das histonas ao DNA? 
 
14. Explique o que é uma proteína em seu estado nativo e contraste esse 
estado com o estado desnaturado. Cite uma situação (provocada por 
agentes físicos ou químicos) que resulte em desnaturação de proteína. 
 
15. Qual das seguintes é uma característica de proteínas globulares? 
a. Aminoácidos hidrofílicos tendem a estar no interior. 
b. Aminoácidos hidrofóbicos tendem a estar no exterior. 
c. A estrutura terciária é formada por interações hidrofóbicas e 
eletrostáticas entre aminoácidos e por ligações de hidrogênio 
entre aminoácidos e entre aminoácidos e água. 
d. As estruturas secundárias são formadas principalmente por 
interações hidrofóbicas entre aminoácidos. 
e. Pontes dissulfídicas covalentes são necessárias para manter a 
proteína na conformação rígida. 
UNIVERSIDADE FEDERAL DE JUIZ DE FORA 
Campus Governador Valadares 
Departamento de Ciências Básicas da Vida 
BQU013GV – Bioquímica 
Professor David Henrique Rodrigues 
 
4 
 
 
16. Na ausência de vitamina C, ocorre síntese defeituosa de colágeno, o 
que pode levar a uma doença chamada escorbuto. O colágeno é uma 
proteína fibrosa, em contraste com a hemoglobina que é uma proteína 
globular. Diferencie proteínas fibrosas de proteínas globulares.