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Resumo prova Bioquímica

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Água e pH
Água- molécula formada por hidrogênios e oxigênio. Oxigênio central ligado a 2 hidrogênios por ligações covalentes (compartilhamento de elétrons) formando ângulo de 104,5 graus. 
Polaridade da água: A eletronegatividade reflete a capacidade do núcleo de um átomo de atrair a nuvem eletrônica de outro. A eletronegatividade do oxigênio é maior que a do hidrogênio, e isso faz com que o oxigênio puxe a nuvem eletrônica do hidrogênio para si. Com os elétrons mais perto de si, o “lado” do oxigênio se torna mais negativo do que o do hidrogênio, sem entretanto, estar carregado. Desta forma, cria-se pólos, um negativo e um positivo, possibilitando estabelecer ligações de H com as moléculas também polares do meio (as moléculas positivas se ligam no pólo negativo da água, e vice-versa).
Ligações de H- Estima-se que a água líquida possa fazer de 3 a 4 ligações de H por molécula. No gelo, todas as moléculas de água fazem 4 ligações perfeitas, formando uma estrutura cristalina. As ligações de H são ligações mais fracas se comparadas as ligações covalentes, assim, podem ser desfeitas com a aplicação de menos energia (por isso o gelo derrete facilmente, mas as ligações que formam a molécula da água, não). Nitrogênio e oxigênio são os mais frequentes receptores de ligações de H em sistemas biológicos.
Moléculas polares: Podem ser carregadas (+ ou -) ou não carregadas.
Ligações iônicas: Como a água rompe a ligação entre Na+ e Cl-: A ligação do NaCl é feita apenas pela diferença de cargas. Ao entrar em contato com a água (muito apolar) os átomos fazem ligações de H com ela (Na+ no pólo negativo e Cl- no pólo positivo).
Constante dielétrica: A constante dielétrica reflete a capacidade da substância de solubilizar. É uma relação entre o número de dipolos e o tamanho da molécula. No caso, além de ser pequena, a molécula da água possui um dipolo, o que faz com que ela tenha a maior constante dielétrica da natureza, sendo considerada “solvente universal”.
Interações hidrofóbicas: Uma molécula apolar não possui pólos positivos ou negativos, então não interage com a água em solução aquosa. A interação hidrofóbica só é possível na presença de um composto anfipático (possui tanto parte polar quanto apolar). Esses compostos, ao serem expostos à água, tendem a se organizar em uma estrutura esférica que mantenha as partes apolares voltadas para o centro (centro hidrofóbico), de forma que não entrem em contato com a água, enquanto as partes polares compõem a superfície dessa esfera. Essa conformação de estrutura apolar interna e polar externa recebe o nome de “micela”, e as micelas são solúveis em água.
Membrana plasmática: Possui uma bicamada fosfolipídica majoritariamente apolar. Significa que as moléculas apolares passam com facilidade pela membrana por interagirem muito. Moléculas polares não carregadas passam com dificuldade, pois a interação é menor, e as polares carregadas não passam, pois, as interações são mais difíceis. 
Ionização: Moléculas de água tem uma leve tendência a se ionizar para liberar íons H+ e OH-. A constante de equilíbrio expressa a composição da mistura em equilíbrio, independentemente da quantidade de reagentes. O produto iônico da água e 10-14, isso significa que na água líquida pura, além de H2O, há 10-14 íons H+ e OH-, que individualizados, resulta em 10-7 de H+ e 10-7 de OH-. Quando as concentrações de H+ e OH- são iguais, a substância é neutra. 
Teoria de Bronsted-Lowry: Ácidos são capazes de doar prótons. Bases são capazes de receber prótons. Ao adicionar ácidos à água pura, eles dissociarão em prótons, aumentando o pH da água. Quando o ácido acético é adicionado à água, a concentração de H+ aumenta. A água buscará fazer ligações juntando o OH- do meio com o H+ que foi adicionado (formando H2O) de forma que mantenha o seu produto iônico de 10-14. 
Adiciona-se OH- e o pH está subindo (se alcaliniza).
Ao chegar em determinado valor de pH, as moléculas da solução começam a desprotonar (perder H+ para o meio). O H+ que vão para o meio tendem a se associar com os OH- que estão sendo adicionados, formando H2O neutra, por isso o pH não sobe tão rapidamente, pois o OH- adicionado não estão mais contribuindo para alcalinizar o meio, uma vez que eles formam água. Quando metade das moléculas da solução tiverem se dissociado, chega-se ao ponto chamado pK, que indica o momento que 50% das moléculas da solução já estão dissociadas (desprotonadas = perderam H+) e os outros 50% ainda estão na forma protonada. 
Nesse momento, todo o ácido já dissociou, então não há mais H+ sendo liberado para formar água. Por isso o pH volta a subir rapidamente conforme é adicionado OH-.
Aminoácidos
Estrutura: O aminoácido é formado por um carbono quiral (o central) ligado a um grupamento amina, a um ácido carboxílico, ao radical e a um H. Esses grupamentos podem ser ionizados de acordo com a faixa de pH. Devido ao carbono quiral, os aminoácidos podem formar enantiômeros, que mesmo possuindo os mesmos componentes, mesmo peso molecular, mesmo ponto isoelétrico, não são iguais pois não podem ser sobrepostos. Sendo assim, interagem de forma diferente com as soluções. 
Ácido Carboxílico: O grupamento carboxílico apresenta as características ácidas do aminoácido (possui pK em faixa ácida) e em pH inferior ao pK está predominantemente protonado (ácido carboxílico protonado não possui carga). A carbonila, quando protonada, possui o próton de H associado ao Oxigênio. Ao passo que o pH supera o valor do pK, as moléculas vão perdendo prótons de H, tornando a carga líquida da carbonila negativa. Em pH 1: COOH. Em pH 13: COO-
Amina: O grupamento amina apresenta as características básicas do aminoácido (possui pK em faixa alcalina). A amina, quando protonada, possui o próton de H atraído pela alta eletronegatividade do N. Ao passo que o pH supera o valor do pK, a ligação torna-se mais fraca e a amina desprotona, ficando com carga líquida ZERO. Em pH 1: NH3+. Em pH 13: NH2.
Radical: É o que diferencia os aminoácidos. Ligado ao carbono quiral, a cadeia do radical pode ser classificada em 4 tipos: Apolar (alifáticos ou aromáticos), Polar não carregado, Polar carregado positivamente e Polar carregado negativamente.
Apolares alifáticos: São hidrofóbicos, esses radicais tendem a se localizar para o centro formando interações hidrofóbicas, pois não interagem com a água do meio.
Apolares aromáticos: São relativamente hidrofóbicos, por isso, podem participar de interações hidrofóbicas. Podem conter pontos polares, porém são majoritariamente apolares. 
Polares não carregados: São mais solúveis em água. Contem grupos funcionais polares formados por diferença de eletronegatividade entre átomos ligantes. Tais grupos formam ligações de H.
Polares carregados positivamente: São bastante hidrofílicos, isso é, muito solúveis em água. Apresentam carga líquida positiva em pH neutro.
Polares carregados negativamente: São bastante hidrofílicos, isso é, muito solúveis em água. Apresentam carga líquida negativa em pH neutro.
GRUPAMENTOS IONIZÁVEIS
 Desprotonado
pK 4,74
Protonado
1 2 3 4 5 6 7 8
Ionização de Aminoácidos: Os grupamentos do aminoácido podem se ionizar em determinadas faixas de Ph. Antes do ácido carboxílico desprotonar, ele não possui carga, porém quando ele perde o próton ligado ao oxigênio, ou seja, muda sua estrutura de COOH para COO-, assume carga negativa. Já a amina, antes de desprotonar, possui carga positiva, porém quando ela perde o próton ligado ao nitrogênio, ou seja, passa de NH3+ para NH2, perde sua carga. (Lembre-se: O aminoácido não possui pK! O que possui pK são seus grupamentos, que conforme são ionizados alteram a carga líquida da molécula.) Quando os grupamentos dos aminoácidos assumem cargas diferentes, podem passar a fazer ou deixar de fazer interações, e isso impacta diretamente a estrutura das proteínas.
Ponto Isoelétrico: Chama-se ponto isoelétricoo momento da curva de titulação onde a carga líquida da molécula é igual a zero. Isso é, a carga da amina, do ácido carboxílico e do radical se anulam completamente. Classifica-se como pK1 o pK do ácido carboxílico, pK2 o da amina, e pKR o do radical. Sabemos que o pK do ácido carboxílico se localiza em faixas ácidas, e o da amina em faixas alcalinas. Portanto, o valor do pK do radical irá influenciar se o ponto isoelétrico da molécula será em pH ácido ou alcalino. Para calcular o pI da molécula com o radical, é preciso fazer a média aritmética dos pKs onde a carga líquida da molécula é 0.
Exemplo do pI utilizando a lisina
Dados: (pK1= 2,18| pK2= 8,95| pKR= 10,53)
 
Raciocínio: no momento do pK1 a carga líquida é +1,5 (amina: +1|radical: +1|ácido carboxílico: -0,5| Total: +1,5). Já no momento do pK2, a carga líquida é +0,5 (amina: +0,5|radical: +1|ácido carboxílico: -1| Total: +0,5). Por fim, no pKR a carga líquida é -0,5 (amina: 0| radical: +0,5|ácido carboxílico: -1). Portanto pega-se o valor dos pKs onde a carga líquida é +0,5 e -0,5, que no caso são os pK2 e pKR e fazemos a média aritmética: 8,95 + 10,53= 19,48. 19,48\2 = 9,74. Assim, temos que o pI da lisina é 9,74.
Dúvida recorrente: No caso da lisina, tanto o radical quanto a estrutura fundamental do aminoácido possuem uma amina. Por que o pK das duas são diferentes, se são duas aminas? Porque não estando na mesma posição, tais aminas sofrem interferência de grupamentos vizinhos, alterando suas interações com o meio, inclusive seu momento de ionização. 
Ligações Peptídicas: Ligações estáveis entre aminoácidos. Acontecem entre o grupo amina de um e o ácido carboxílico de outro, que perdem sua propriedade. A cada ligação peptídica formada, uma molécula de H2O é liberada. Assim, existem os pontos amino terminal (a ponta da cadeia que termina em amina) e o carboxiterminal (a ponta da cadeia que termina em ácido carboxílico). O número de ligações peptídicas é igual ao número de aminoácidos menos 1. Cadeias polipeptídicas com poucos aminoácidos formam peptídeos, já cadeias com muitos aminoácidos formam proteínas.
Estrutura de proteínas 
A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada por sua sequência de aminoácidos;
A função de uma proteína depende de sua estrutura;
As forças mais importantes de estabilização de uma proteína são as interações não covalentes. Pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e ligações iônicas.
Dentre um ENORME número de estruturas únicas de proteínas, alguns padrões estruturais podem ser reconhecidos.
Ligação peptídica: No ribossomo há a formação das proteínas, que são aminoácidos ligados por ligações peptídicas, juntando a amina de um aminoácido com o ácido carboxílico do outro. Depois da ligação peptídica, os radicais dos aminoácidos passam a se chamar cadeia lateral.
Proteínas
A função das proteínas está intimamente ligada à sua estrutura, isso significa que qualquer mudança na estrutura da proteína é capaz de alterar toda a sua capacidade de funcionamento. As forças mais importantes para determinar a conformação da proteína são as interações não covalentes: as pontes de hidrogênio, as interações hidrofóbicas e as ligações iônicas. As estruturas nas quais a proteína pode ser encontrada são classificadas em: primária, secundária, terciária e quaternária.
Estrutura Primária:  A proteína recém-formada depois da ligação dos aminoácidos que sai do ribossomo em uma estrutura linear de resíduos de aminoácidos, é também chamada de estrutura primária, e ela é a expressão da informação contida no DNA. A estrutura primária possui partes polares e apolares, podendo fazer interações hidrofóbicas. Forma-se um centro hidrofóbico e a parte polar externa faz ligações de hidrogênio com a água do meio.
Estrutura Secundária: Descreve a conformação de algum local isolado da proteína, a partir das interações das cadeias principais e suas interações com outros segmentos. A presença de um oxigênio ligado a um carbono após a ligação peptídica cria polos devido a diferença de eletronegatividade, tais poros podem fazer interações estáveis que formarão as primeiras mudanças de conformação após a proteína sair do ribossomo. Tais estruturas podem ser alfa-hélices ou folhas-beta.
     -Alfa-hélice: É o arranjo mais simples da cadeia polipeptídica, na qual a proteína linear se enovela ao redor de um eixo imaginário (como um barbante se enrolando em um cabo de vassoura), porém sem envolver diretamente ligações entre as cadeias laterais. As pontes de hidrogênio entre um aminoácido e o quarto seguinte da cadeia são as ligações que mantém a estabilidade dessa conformação. A presença de cargas na cadeia lateral influenciam na estabilidade da alfa-hélice e a presença da ponta amino terminal carregada positivamente (amina protonada possui carga positiva) que estabilizará aminoácidos carregados negativamente.
     -Folha-Beta: O esqueleto da proteína vai se dispor em ziguezague dispostos de forma paralela ou antiparalela. Também é mantido por pontes de H. Nela, nota-se dobras beta, que são alças onde as cadeias mudam de direção. Normalmente a glicina sempre está envolvida devido a sua estrutura espiralada.
Estrutura Terciária: As cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos interagem de acordo com as suas propriedades (polares ou apolares), se afastando ou repelindo, o que ocasiona no dobramento da proteína em um arranjo tridimensional. 
 Estrutura Quaternária: Estruturas terciárias se juntam, formando um arranjo com subunidades que formam uma proteína funcional. São classificados em multímeros e oligômeros com base na quantidade de subunidades (multímeros possuem muitas e oligômeros possuem poucas).
Desnaturação: Ao expor as proteínas a altas temperaturas, elas se desnaturam, desfazendo interações não covalentes (pontes de H, ligações iônicas e interações hidrofóbicas), soltando as partes unidas por essas ligações. Ao promover essa quebra de ligações, a proteína muda completamente sua estrutura, e a estrutura está intimamente ligada a função. Assim, a desnaturação afeta diretamente no desempenho da proteína. Mudar o pH também mudaria todo o contexto da proteína, pela existência de grupos ionizáveis que perderiam sua estrutura e consequentemente, suas propriedades.
Separação de Proteínas
Conjunto de processos ou tratamentos de uma determinada amostra com o objetivo final de isolar um único tipo de proteína a partir de uma mistura complexa.
Centrifugação Diferencial: A primeira etapa para separar uma proteína que tem a função de romper a célula, liberando suas proteínas.
Critérios de Purificação: As proteínas podem ser separadas de acordo com os seguintes parâmetros:
Solubilidade: polaridade, capacidade de interagir com a água.
Tamanho: Uma proteína com 5000 aminoácidos é diferente de uma proteína com 500 aminoácidos.
Carga líquida: em determinados pHs a proteínas assumem cargas diferentes.
Afinidade de ligação: as proteínas de estrutura terciária e quaternária podem interagir com determinadas substâncias.
Métodos de separação
Salting Out: É o efeito que reflete a características de algumas proteínas onde a sua solubilidade é reduzida na presença de alguns sais. A adição de alguns sais na quantidade correta pode precipitar seletivamente algumas proteínas, enquanto outras permanecem em solução. Após isso, é possível retirar o excesso de sal através de diálise, um método que separa as proteínas do solvente através de uma membrana semipermeável (como uma micro peneiração).
Cromatografia: Método de separação que leva em conta as cargas, tamanhos e afinidades de ligação. É feita através de colunas de cromatografia. Nesse processo é possível notar as fases estacionária (com o material sólido, a resina) e a fase móvel (solvente, a solução tampão específica para o tipo de cromatografia). Esse método se divide em:
Gel-filtração: Separa as proteínas de acordo com o seu tamanho. As proteínas maiores, de maior peso molecular, fluem mais rapidamente em relação as proteínas menores (baixo PM), que ficam retidasnos poros. A fase estacionária é encontrada na resina com poros, e a fase móvel é o próprio tampão da proteína. Exemplo: Uma solução que contem 3 proteínas de pesos moleculares: {P1- 6,2; P2- 80,5; P3- 154,6} foi exposta em uma coluna de gel-filtração com limite de exclusão em 15. Quem sairá primeiro? R: As proteínas 2 e 3 sairão juntas, e a P1, que ficou retida, sairá depois.
Troca Iônica: A cromatografia de troca iônica explora as diferenças no sinal e magnitude da carga elétrica final de proteínas em um determinado Ph. A matriz da coluna é uma resina que contém grupos carregados ligados. Existem resinas trocadoras de cátion (que possuem ânions ligados que atrairão proteínas positivas), e as trocadoras de ânion (que possuem cátions ligados que atrairão proteínas negativas). A afinidade de cada proteína pelos grupos carregados na coluna é afetada pelo Ph que determina o estado de ionização da molécula, fazendo com que a ordem de saída dependa exclusivamente da carga líquida em que a proteína se encontra. Quanto maior a carga da proteína em relação a coluna, mais forte é a ligação, e consequentemente, mais tarde ela sairá. Após a primeira retirada, adiciona-se solução de Na Cl, e o sal interagirá com a resina, soltando as proteínas carregadas. Assim será possível separar a proteína que inicialmente ficou aderida na resina. Nesse processo a fase estacionária é a resina com grupamentos carregados, e a fase móvel é a solução de Na Cl concentrada.
Afinidade:  Para separar a proteína do ligante, utiliza-se uma solução contendo ligantes livres (não ligados à coluna). Desta forma, os ligantes livres se ligam na proteína, desfazendo a ligação da mesma na coluna. 
Atividade Específica: É uma medida para saber se a proteína está bem isolada. Reflete o volume da solução e a atividade enzimática da mesma. Por exemplo, em uma solução com um volume baixo e atividade enzimática alta, sabe-se que essa solução possui uma concentração alta da proteína que se queria isolar. Assim, a separação foi feita com sucesso.
Eletroforese (SDS-Page): As amostras são tratadas com SDS, um detergente carregado negativamente. Esse detergente vai se ligar em todas as proteínas da solução, deixando-as negativas. Após isto, expõe-se a solução em altas temperaturas, para as proteínas desnaturarem (quebrar as interações que mantém a proteína dobrada) e tornar a estrutura mais linear. A seguir, adiciona-se essa solução de proteínas desnaturadas na extremidade superior de um gel, enquanto a extremidade inferior possui um polo positivo, que irá atrair as proteínas. Assim, as proteínas iniciam uma corrida, na qual as menores se deslocam mais rápido em direção ao polo positivo. Em seguida adiciona-se um corante para visualização onde observa-se a formação de agregados nos quais as mesmas proteínas conseguem correr até o mesmo ponto, separando-as das demais. Ao final deste método, a proteína não é mais funcional por ter sido desnaturada.
Enzima I
São catalisadores biológicos de reações químicas;
É uma proteína que oferece um ambiente específico dentro de sua estrutura tridimensional no qual certa reação possa ocorrer mais rapidamente;
Acelera reações químicas;
Diminui a energia de ativação, pois fornece condições estabilizadoras para o estado de transição. 
Enzimas são proteínas que dependem da estrutura tridimensional correta para funcionar. Coisas como o pH, temperatura, etc, afetam a estrutura de proteínas.
 A energia está nas ligações químicas.
Enzimas aceleram reações químicas que são favoráveis porque diminuem a energia do estado de transição.
 Reações químicas favoráveis liberam energia (geram produtos menos energéticos que os susbtratos) e geram desordem (entropia).
Co-fator x Co-enzima
Co-fator: um ou mais íons orgânicos;
Co-enzima: um complexo orgânico ou molécula metalorgânica. 
Estrutura de enzimas
Esta sujeita a modificações de cargas e afinidades diferentes de acordo com o meio em que se encontra;
Coisas como pH, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, ligações iônicas são importantes para estabelecer a estrutura tridimensional única de cada proteína;
Alosteria: A ligação de um ligante a um sítio, afeta as propriedades em outro sítio na mesma proteína. A ligação de um ligante na subunidade 1, afeta a afinidade dessa mesma ligação em outras unidades; 
	Transição do estado T para o R na hemoglobina: Leva ao ajuste de interações iônicas. Ocorre com a ligação do 0², ao heme no estado. 
Funcionamento enzimático
Sitio ativo: um local confinado no interior da enzima;
Substrato: A molécula que se liga no sítio ativo.
Diminui a energia de ativação, pois fornece condições estabilizadoras para o estado de transição.
Termodinâmica das Reações Enzimáticas
Reação favorável: Uma enzima consegue acelerar essa reação (estudar isso depois);
O quanto uma reação é favorável não reflete o quanto rápido essa reação vai ocorrer. Só reflete para que lado ela vai tender a ocorrer até chegar ao equilíbrio. 
Enzimas aumentam a velocidade de reação, não afetam o equilíbrio da reação. Isto é, não afetam para que lado reação tende a ocorrer.
Quanto menor a energia de ativação, maior a velocidade com a qual a reação vai acontecer.
Favorável - K´ alto, no Eq muito produto é formado;
Desfavorável – K´baixo, no Eq pouco produto é formado.
 Constante de Equilíbrio Keq ou K’
K’ = [P] / [S] De uma reação estão ligadas à variação da energia livre de Gibbs
K’ > 1 ∆G negativo = O produto tem menos energia que o substrato;
K’ = 1 ∆G zero = em equilíbrio;
K’ < 1 ∆G positivo = O produto tem mais energia que o substrato.
Energia de ativação 
Estado basal (ground state): é o ponto inicial, quer para a reação direta, quanto para o seu reverso;
Estado de transição (transition state): é o momento do deslocamento molecular.
Delta G negativo (do gráfico): vai gerar produtos menos energéticos do que o substrato;
Curva: Quanto maior a curva/estado de transição, maior a energia que precisa para acelerar a reação; 
Energia de ativação: estado de transição – estado basal;
Energia de transição: É o momento molecular transitório no qual eventos como a quebra de ligações e formação de novas ligações para formar o produto ocorrem. É um estado instável, com alta energia livre.
Testando
Olhando o gráfico da variação da energia livre de Gibbs para a reação hipotética abaixo, diga se as afirmações abaixo estão certas ou erradas:
1- Essa reação tem a K`>1.
2- Essa reação é favorável.
3- A variação de energia livre de Gibbs nessa reação (∆G) é negativa.
4- Se uma enzima for adicionada a esse sistema, essa reação passará a ter a K`< 1.
Sim;
Sim;
Sim;
Não, pois as enzimas agem aumentando a velocidade de reação, mas não afetam o equilíbrio da reação, ou seja, não afetam para qual lado a reação vai ocorrer.
Enzima II
Diminuição da energia de ativação: As enzimas têm sítios complementares ao estado de transição do substrato. A enzima fornece um sitio de ligação com grupos funcionais para interações iônicas, ligações de hidrogênio e interações hidrofóbicas posicionados precisamente para que a energia de ligação seja otimizada no estado de transição. As enzimas aceleram as reações pois estabilizam o estado de transição. 
Velocidade de Reação. COMO O AUMENTO DA VELOCIDADE É EXPLICADO?
A energia derivada da interação enzima-estado de transição é chamada de energia de ligação (ΔGB). A energia de ligação é a principal fonte de energia livre usada pelas enzimas para diminuir as energias de ativação das reações. 
Cinética Enzimática
Km corresponde a concentração de substrato que a enzima chega a metade da sua velocidade máxima, representa uma medida da afinidade da enzima para seu substrato no complexo (ES). Quanto menor o Km maior a afinidade da enzima (E) pelo seu substrato (S).
Constante de dissociação (Kd)
Kd é o equivalente à concentração molar do ligante onde metade dos sítios disponíveis de ligação do ligante são ocupados; A proteína alcançoumeia saturação em relação à ligação do ligante. Quanto menor o Kd, MAIOR é a afinidade com o ligante. Quanto menor o Kd, MAIOR é a afinidade com o ligante. 
pH e [S] na regulação das enzimas
Controlar o pH e a [S] em diferentes tecidos e diferentes compartimentos celulares faz com que os organismos multicelulares consigam modular também que reações químicas acontecem em cada compartimento. 
Gráfico de Lineweaver-burk
Como converter?
Determinar valores de Km e Vmax;
Inverter os valores, ou seja, 1/Km ou 1/Vmax;
Trocar o sinal apenas de 1/km, se tornando -1/Km;
Inibidores Enzimáticos
Os inibidores enzimáticos são moléculas que interferem com a catálise, diminuindo ou interrompendo reações enzimáticas. Podem ser de dois tipos: reversíveis e irreversíveis. Os reversíveis se subdividem em:
Inibidores competitivos
O inibidor tem afinidade pelo mesmo sítio de ligação do substrato, competindo assim com a ligação com a enzima. Ligado ao inibidor, a enzima não realiza seu papel biológico. Esse inibidor aumenta o Km sem alterar a Vmax, ou seja, ele precisa de mais substrato para alcançar a mesma velocidade. 
Inibidores Não competitivos
O inibidor liga-se a um sítio distinto do sítio ativo de um substrato, podendo se ligar SOMENTE ao complexo ES. O inibidor só consegue se ligar a enzima depois que o substrato se liga no sítio ativo, depois disso ele se liga e muda a conformação. Quando o sítio está vazio ele não consegue se ligar. Nesse caso o inibidor não muda o Km, porque não há nada atrapalhando a interação do substrato com o sítio ativo. Não há competição pelo sítio ativo, mas altera a Vmax já que ele impede que a enzima chegue a sua velocidade original, trabalhando um pouco mais lenta. 
Inibidores mistos
O inibidor se liga em um local próximo ao sítio ativo, conseguindo interferir na interação do substrato com o sítio ativo e na catalise. Nesse caso ele aumenta o Km e reduz a Vmax.
Enzima III
Regulação enzimática em sistemas biológicos
	Controlar que enzimas estão presentes ou ativas e o pH de diferentes tecidos/compartimentos celulares faz com que os organismos consigam modular que reações químicas acontecem em cada lugar.
A localização de uma ou mais enzimas;
O pH daquele compartimento;
A presença/concentração do substrato no compartimento;
Feedback via enzima modulatória;
Fosforilação x desfosforilação.
∆G negativo – Favorável ↑Keq
∆G positivo – Desfavorável ↓Keq
Modificação Covalente – Regulação por Fosforilação
É o tipo de modificação mais comum em proteínas (enzimas) em células eucrióticas.
A fosforilação de proteínas são catalizadas por proteínas quinases;
A desfosforilação de proteínas são catalizadas por proteínas fosfatases;
 Resumindo
	Enzimas são proteínas que assumem uma estrutura tridimensional com um sítio ativo que estabiliza estados de transição de reações favoráveis
Por isso, enzimas aceleram reações químicas favoráveis
	As variações de energia livre (∆Gs) de reações que compartilham intermediários são aditivas
	Assim, reações altamente desfavoráveis podem ser acopladas a reações favoráveis (que acontecem rapidamente pela presença das enzimas) em sistemas vivos.
	Existem várias formas de modular a atividade das enzimas: [S], inibidores, modificações covalentes, pH, etc...
	Esses padrões de modulação, podem ser facilmente observados em gráficos

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