aula bioquimica dos alimentos proteínas

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PROTEÍNAS: CONCEITO, 
CLASSIFICAÇÃO E 
PROPRIEDADES 
Profa. MsC. Roberta Godone 
IMPORTÂNCIA 
• Proteínas são as moléculas biológicas mais abundantes, 
ocorrendo em todas as células e em todas as suas partes! 
 
• É a principal forma pela qual a informação genética se expressa! 
DEFINIÇÃO BIOQUÍMICA 
Proteínas são polímeros de aminoácidos (AA), com cada 
resíduo de AA unido ao seu vizinho por um tipo de ligação 
específica. 
DIVERSIDADE DE FUNÇÕES 
• ENZIMAS E HORMÔNIOS: 
– Catalisam e regulam as reações que ocorrem no 
organismo. 
• MÚSCULOS E TENDÕES: 
– Proporcionam ao corpo os elementos do 
movimento. 
• PELE E CABELO: 
– Oferecem revestimento externo. 
• HEMOGLOBINA: 
– Transporte de oxigênio. 
• ANTICORPOS: 
– Meios de proteção contra doenças. 
COMPOSIÇÃO 
• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em 
sequência de apenas 20 aminoácidos (entre outros especiais). 
 
• Fórmula estrutural em comum: 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS 
•um átomo de carbono (C) central (designado carbono alfa) 
•um átomo de hidrogênio 
•um grupo carboxila (-COOH) 
•um grupo amina (-NH2) 
•uma cadeia lateral (grupo R). 
CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R 
PROPRIEDADES QUÍMICA 
DOS AAS 
BIOQUÍMICA DAS 
PROTEÍNAS 
É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo ele o responsável 
pelas propriedades físico-químicas de cada aminoácido; 
•Polares carga positiva 
•Polares com carga negativa 
•Polares com carga nula a pH fisiológico (pH 6-7) 
Aminoácidos hidrofílicos Aminoácidos hidrofóbicos 
Aminoácidos Aromáticos 
AMINOÁCIDOS COM FUNÇÕES 
IMPORTANTES 
Proteínas de parede 
celular 
 
Tecido conectivo 
(colágeno) 
CONTRAÇÃO MUSCULAR 
AMINOÁCIDOS COM FUNÇÕES 
IMPORTANTES 
Carboxiglutamato 
Protrombina 
PEPTÍDEOS 
São cadeias de aminoácidos 
Ligações peptídicas 
PEPTÍDEOS 
Resíduos 
INSULINA 
PROTEÍNAS DE LIGAÇÃO AO O2 
• A mioglobina e a hemoglobina 
são provavelmente as proteínas 
mais estudadas do mundo 
– Reação reversível de ligação ao O2 
 
• Por que uma proteína? 
– O2 é pouco solúvel em solução 
aquosa (sangue) 
NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
Elevação de temperatura, variações de pH ou a certos solutos como o álcool e a uréia, 
alteram a configuração espacial, e a atividade biológica é perdida. 
Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. É o que ocorre com 
a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna sólida. 
 
Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem 
recobrar sua configuração espacial natural. Na maioria dos casos a desnaturação é 
irreversível. 
 
A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas não se liquefaz quando esfria. 
PROTEÍNAS NOS ALIMENTOS 
As proteínas são os maiores constituintes de toda célula 
viva; 
 
Nos alimentos, além da função nutricional, as proteínas 
têm propriedades organolépticas e de textura. 
 
 
 
CONCEITO, COMPOSIÇÃO E NATUREZA 
 Proteína de alto valor biológico(VB): proteína completa porque 
apresenta os aminoácidos em teores necessários a manutenção 
da vida e crescimento dos novos tecidos. 
 Proteína de baixo valor biológico: não tem os aminoácidos em 
teores adequados. Ex.: frutas e hortaliças. 
 Proteínas parcialmente completas: apresenta um ou mais 
aminoácidos limitante. EX: cereais (deficientes em lisina, 
triptofano e treonina) e leguminosa (deficiente em metionina). 
PROTEÍNAS SIMPLES 
São aquelas que por hidrólise nos fornecem 
aminoácidos como únicos produtos. 
 
Albuminas: altamente solúvel em água : clara do ovo; leite; 
ervilha; 
Globulinas: insolúveis em água: músculos; ervilha; 
Glutelinas: somente em vegetais: trigo; arroz 
Prolaminas: somente em vegetais: trigo, centeio, milho, cevada 
Protaminas: produtos de peixes 
Histonas: ácidos nucléicos 
Escleroproteínas: queratina, colágeno 
PROTEÍNAS CONJUGADAS 
Proteínas combinadas com substâncias não protéicas, 
chamada grupo prostético. 
 
 Cromoproteína 
 lipoproteína 
Nucleoproteínas 
 Glicoproteínas 
 Fosfoproteínas 
Metaloproteínas 
PROTEÍNAS DERIVADAS 
Não são encontradas na natureza, mas obtidas da 
hidrólise das simples e/ou conjugadas pela ação de 
ácidos, bases ou enzimas. 
 
 Derivadas primárias: obtidos por processos brandos de 
decomposição 
 
 Derivados secundários: mistura complexa de uma 
moléculas de diferentes tamanhos e diferente 
composição de aminoácidos e diferentes propriedades. 
 
 
PROTEÍNAS IMPORTANTES EM 
ALIMENTOS 
 Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina 
 
 Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina; lactoglobulina 
 
 Proteína do ovo: 
Clara - (ovalbumina (50%); canalbumina; glicoproteina; 
avidina/biotina). 
Gema - (lipovitelina, fosfovitina, livitina) 
 
 Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina (glutenina). 
ENZIMAS/PROTEASES 
 
São enzimas comumente utilizadas na indústria 
alimentícia. 
 
A ação das proteases sobre as proteínas, antes do 
consumo, favorece a digestão e absorção das proteínas 
pelo organismo. 
 
GRUPO HIDROLASES 
Peptidases ou Proteinases 
 
 Catalisam a reação de hidrólise das ligações peptídicas das 
proteínas. 
 
Hidrólise de proteínas = Digestão, ativação de enzimas, 
coagulação do sangue e no transporte de proteínas através 
de membranas. 
 
A posição da ligação na cadeia polipeptídica e o tamanho da cadeia 
podem influenciar a atividade das proteases. 
MODO DE AÇÃO DAS 
PROTEASES 
 
Exopeptidases 
 
Atuam nas extremidades da cadeia polipeptídica. 
 
Endopeptidases (ou proteinases) 
 
Agem nas ligações no interior da cadeia protéica. 
EXOPEPTIDASES 
AMINOPEPTIDASES 
Proteases que agem na extremidade N-terminal da cadeia 
polipeptídica; liberam aminoácidos livres, dipeptídicos ou 
tripeptídicos. 
 
CARBOXIPEPTIDASES 
Proteases que agem na extremidade C-terminal da cadeia 
polipeptídica; liberam aminoácidos livres dipeptídios . 
ENDOPEPTIDASES 
Serina-proteases 
 
São caracterizadas pela presença do aminoácido serina 
no sítio ativo. 
 
O principal grupo desse tipo de proteases é formado 
pelas serina-proteases alcalinas, como tripsina, 
quimotripsina e subtilisina, que apresentam baixa 
especificidade de substrato. 
Cisteína-proteases sulfidrílicas 
 
Apresentam em seu sítio ativo cisteína conjugada com 
histidina. 
 
São normalmente, mais ativas em meios de pH neutro, 
podendo apresentar atividade em valores de pH ácidos. 
ENDOPEPTIDASES 
ENDOPEPTIDASES 
Proteases aspárticas ou ácidas 
 
Contém ácido aspártico em seu sítio ativo. 
 
Apresentam maior atividade em valores de pH ácido e têm maior 
afinidade por ligações que envolvem aminoácidos apolares e 
aromáticos. 
 
Principais proteases ácidas: Pepsina e renina e aquelas produzidas 
pelos fungos Aspergillus, Penicillium, Rhizopus, Neurospora, 
Endothia e Rhizomucor. 
ENDOPEPTIDASES 
Metalo-proteases 
 
São enzimas que dependem de íons metálicos divalentes 
para sua atividade. 
 
Entre as neutras encontra-se por exemplo as colagenases 
de Clostridium hystoliticum e elastases de Pseudomonas 
aeruginosa. 
 
CLASSE 
 
EXEMPLO 
 
AA DO SÍTIO ATIVO 
 
Serina-protease Quimotripsina 
Subtilisina 
Histidina 
Ác. aspártico 
Serina 
 
Cisteína-proteasePapaína Cisteina 
Histidina 
Ác. aspártico 
 
Protease aspártica Pepsina de Penicillium sp. Ác. aspártico 
 
Metalo-protease Carboxipeptidase A bovina Zinco 
Glutamina 
Triptofano 
PROTEASES VEGETAIS 
 
Estão entre as proteases mais empregadas na indústria 
de alimentos. 
 
A atividade destas é maior nos vegetais verdes. 
 
A papaína, a bromelina e a ficina estão entre as mais 
importantes cisteina-proteases. 
PROTEASES ANIMAIS 
 
São as mais estudadas e importantes comercialmente devido à 
sua importância da área da saúde. 
 
-As mais importantes são as proteases gástricas (renina e pepsina) 
e as pancreáticas (tripsina e quimotripsina). 
 
-Catepsinas e calpaínas (Cisteína-proteases intracelulares 
relacionadas à resolução do rigor mortis). 
 
 
PROTEASES MICROBIANAS 
De origem bacteriana 
 
Maior parte produzidas pelas bactérias dos gêneros Bacillus e 
Geobacillus. 
 
Embora tenham preferência por ligações entre aminoácidos 
hidrofóbicos, o grau de hidrólise pode ser controlado por 
alterações no pH e na temperatura da reação protelítica. 
PROTEASES MICROBIANAS 
De origem fúngica 
 
Uma única espécie de fungo pode produzir diferentes proteases ( 
alcalinas, neutras e ácidas). 
 
Aspergillus oryzae produz três proteases extracelulares,o extrato é 
obtido por fermentação. 
APLICAÇÃO INDUSTRIAL 
Clarificação de cerveja 
 
As proteases hidrolisam os peptídeos e impedem que 
eles se insolubilizem, evitando a turvação (papaína). 
 
A presença de proteínas é vital para a formação da 
espuma. 
APLICAÇÃO INDUSTRIAL 
Amaciamento da carne 
 
Processo normal: 10 dias a 4 semanas. 
Processo acelerado: Proteases que hidrolisam as 
proteínas da carne (papaína) 
 
Evita hidrólise durante o armazenamento a frio, e alta 
estabilidade térmica, o que garante o amaciamento 
durante o cozimento. 
APLICAÇÃO INDUSTRIAL 
Coagulação do leite 
 
A produção do leite de queijos baseia-se na separação de 
caseínas e gordura do leite da fração que constitui o 
soro. 
 
O soro é formado em maior parte por água, lactose, sais 
e outras proteínas não caseínas. 
APLICAÇÃO INDUSTRIAL 
Maturação acelerada de queijos 
 
A proteólise é um dos mais importantes processos de 
maturação de queijos, pois peptídeos e aminoácidos 
livres, gerados pela ação de proteases, são precursores 
de sabor, além de serem fontes de nitrogênio para a 
microbiota secundária. 
APLICAÇÃO INDUSTRIAL 
Panificação 
 
A fração protéica do trigo, chamada glúten, dá à farinha 
a propriedade de formar uma massa viscoelástica capaz 
de reter ar. 
 
Sem ar, a massa não reage com o fermento químico que 
resultará em um pão duro. 
 
APLICAÇÃO INDUSTRIAL 
Modificação de proteínas 
 
Hidrólise 
 
Hidrolisados protéicos são obtidos pela ação de proteases 
específicas sobre diversas fontes protéicas com a finalidade de 
gerar compostos com diferentes funcionalidades: Aromatizantes, 
espumantes e emulsificantes. 
APLICAÇÃO INDUSTRIAL 
Modificação de proteínas 
 
Síntese 
 
A síntese de proteínas pode ser realizada de três formas destintas: 
Síntese química, síntese enzimática e síntese via DNA 
recombinante. 
 
- Plasteína é o nome dado a moléculas semelhantes às proteínas 
naturais, cuja origem é a síntese catalisada por protease. 
APLICAÇÃO INDUSTRIAL 
Modificação de proteínas 
 
A reação de síntese pode ser usada na incorporação de aa 
essenciais a proteínas de baixo valor nutricional, na remoção de 
sabor amargo de peptídeos com a hidrofóbico c-terminal e na 
modificação de proteínas com o objetivo de melhorar 
propriedades funcionais. 
APLICAÇÃO INDUSTRIAL 
Modificação de proteínas 
 
Reestruturação 
 
Importante no desenvolvimento de produtos cárneos e derivados 
reestruturados, promovendo a melhora tecnológica na textura, 
aparência, aroma e sabor. 
 
-A Transaminase é uma enzima que atua na síntese de ligações 
cruzadas entre proteínas, mas não é uma protease. 
Streptoverticillium mobataense 
APLICAÇÃO INDUSTRIAL 
Modificação de proteínas 
 
Síntese de aspartame 
 
Síntese de aspartame – edulcorante não-calórico formado pelo 
ácido L-aspártico e pela L-fenilalanina. Esta síntese garante a 
formação do sabor doce. 
 
Bacillus thermoproteolyticus