Tecnologia de Carnes

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CONVERSÃO DO MÚSCULO EM CARNE
TIPO DE FIBRAS MUSCULARES
Os músculos são formados por três tipos de fibras: vermelhas, ricas em mioglobina e de metabolismo preferencial oxidativo (aeróbico); brancas, pobres em mioglobina e de metabolismo preferencialmente glicolítico; e intermediárias, cujas propriedades situam-se entre as duas primeiras fibras. Essas fibras diferem em suas características metabólicas, estruturais e funcionais e, uma vez que compõe os músculos de uma forma não homogênea, as proporções dos tipos de fibras presentes determinam as propriedades dos músculos.
A diferença fisiológica básica entre os tipos de fibras é a resposta à estimulação na contração muscular. As fibras vermelhas (oxidativas) apresentam lenta atividade da mATPase (contração lenta e sustentável), reagindo fortemente à pré-incubação ácida; e as fibras brancas apresentam rápida atividade da mATPase (contração rápida e fásica), reagindo fortemente à pré-incubação básica.
ALTERAÇÕES POST MORTEM – Conversão do músculo em carne
A conversão do músculo em carne envolve uma série de alterações post mortem, oriundas de transformações bioquímicas e físicas, como resultado dos processos de abate animal que se iniciam com a sangria. Essas reações são provocadas pela necessidade de manutenção da vida a qualquer custo, sendo reguladas pelo mecanismo homeostático, na tentativa de manter o suprimento energético essencial à vida.
A manutenção da homeostase é feita pelo mecanismo homeostático que é regulado pelo sistema nervoso central, especializado na rápida transmissão de estímulos de célula a célula, e pelo sistema endócrino (hormônios).
A conversão do músculo em carne tem início com a sangria, quando o equilíbrio homeostático é quebrado devido à redução da pressão sanguínea. Na tentativa de manter o volume adequado de sangue para os órgãos vitais, o mecanismo homeostático, através das epinefrinas (adrenalina e noradrenalina), promove o aumento dos batimentos cardíacos e procura regular a circulação interna. Assim, é promovida a vasodilatação dos vasos responsáveis pela irrigação dos órgãos vitais, enquanto pela vasoconstrição é reduzida a circulação periférica para os tecidos menos essenciais, como o músculo.
QUEDA DO pH
Com a morte do animal, cessam os sistemas respiratórios e circulatório, e o músculo não receberá mais nutrientes e oxigênio. Para obtenção de energia necessária à manutenção de sua integridade celular após a sangria, o músculo degrada o glicogênio e produz ATP, utilizando o mecanismo aeróbio (oxidativo) enquanto possuir reservas de oxigênio estocadas nas mioglobinas. O mecanismo imediato de produção de energia é limitado e cessa quando esgotam as suas reservas, não renovadas com o término do mecanismo aeróbio.
Exauridas as reservas de oxigênio o músculo passa a utilizar o mecanismo anaeróbio, com consequente acúmulo de ácido lático no músculo, que gera um declínio do pH muscular.
De modo geral, músculos em que predominam fibras de contração rápida apresentam maior taxa de declínio do pH e valores de pH24h mais baixos, enquanto em músculos de contração lenta, a taxa de declínio é menor e os valores de pH24h mais altos. Assim, a queda do pH muscular é mais rápida em suínos e aves e mais lenta em bovinos.
Tanto a taxa de declínio do pH como seu valor final post mortem influenciam na qualidade da carne, o que afeta diretamente sua aparência, conservação e propriedades tecnológicas, como a capacidade emulsionante (CE) e de retenção de água (CRA), tendo reflexos diretos e indiretos na maciez, sabor e valor nutricional, além do rendimento industrial e comercial. 
CURVAS ANORMAIS DE QUEDA DE pH
Carne normal (RFN), é aquela que o processo post mortem ocorreu de forma normal, que faz referência a uma carne de cor vermelha brilhante, textura firme e exsudação considerada normal. Esta carne apresenta um pH final entre 5,4 e 5,8, oriunda de um manejo pré-abate sem estresse excessivo, apresentando, portanto, estoque normal de glicogênio no momento de abate.
Carne DFD, apresenta características anormais devido seu aspecto escuro, firme e seco. Onde ocorre pouca exsudação de água na carne, devido sua maior retenção de água (CRA), já que a pequena queda post mortem do pH muscular causa pouca desnaturação das proteínas miofibrilares. A carne DFD é um problema causado pelo estresse crônico (cansaço, maus tratos, excitação) induzido antes do abate, devido as condições de estresse prolongado os animais utilizam o glicogênio muscular para a produção de energia via mecanismo aeróbio. Portanto os níveis de glicogênio no momento de abate são muito baixos, tendo uma baixa produção de ácido lático no músculo e, consequentemente, a carne se apresenta com alto valor de pH post mortem.
Como na anomalia DFD o pH permanece próximo ao fisiológico, haverá pouca desnaturação proteica. Dessa forma, uma vez que suas proteínas se encontram com elevada solubilidade, a carne possuirá elevada solubilidade, alta capacidade emulsionante e alta capacidade de retenção de água. Porém sua conservação é problemática por apresentar pH próximo ao neutro, ótimo para multiplicação de grande parte dos microrganismos.
Do ponto de vista tecnológico, as carnes DFD são ideais para o processamento de produtos cominuídos, especialmente os emulsionados (moídos). No entanto, devido à sua elevada CRA, esta carne não é adequada para o processamento de produtos secos ou semissecos (salames) e, também não é propicia para a fabricação de produtos curados, por apresentar dificuldades na absorção de sais de cura e condimentos. 
Carne PSE, apresenta características anormais devido ao seu aspecto pálido, flácido e exsudativo, constituindo-se em um dos principais problemas de qualidade na indústria de carne suína. A carne PSE é um problema causado por um estresse agudo (maus tratos, excitação, insensibilização inadequada), devido a isto, os animais apresentam condições musculares de anoxia (ausência de oxigênio) enquanto vivos. Assim, por apresentar baixas reservas de oxigênio, a formação de ácido lático se dá enquanto o animal ainda está vivo, causando uma elevada taxa de glicólise post mortem, causando uma rápida queda no pH muscular. 
A associação de temperatura elevada e baixo pH no músculo promove acentuada desnaturação das proteínas miofibrilares e sarcoplasmáticas e, consequente, a carne se apresenta com baixa capacidade de retenção de água e baixa capacidade emulsionante.
Do ponto de vista tecnológico, o aproveitamento da carne PSE é bem mais restrito que o da carne DFD, podendo ser usadas apenas em produtos que serão submetidos a processos de secagem, uma vez que irão requerer menos energia para remoção de água.
INFLUÊNCIA DO GENÓTIPO ANIMAL
Antigamente os suinocultores criavam animais ditos “tipo banha”, hoje em dia devido à mudança de hábito do consumidor em reduzir o consumo de gordura, os criadores foram induzidos à seleção genética de raças para a produção de carne magra, criando os animais ditos “tipo carne”. O que levou ao desenvolvimento de animais altamente suscetíveis ao estresse e, consequentemente, com maior tendência em gerar carnes PSE.
Os principais genes envolvidos nas anomalias relacionadas à queda do pH são o gene halotano e o gene RN.
O gene halotano é um gene recessivo semiletal responsável pela produção de carcaças com maior teor de carne magra e também por determinar maior predisposição ao estresse em suínos e, consequentemente maior tendência em gerar carnes PSE. Já o gene RN está associado a uma anomalia que induz uma acelerada acidificação da carne suína após o abate.
RIGOS MORTIS
Rigor mortis consiste em uma contração muscular lenta, porém intensa e irreversível, que ocorre com a exaustão das reservas de energia do músculo, sem que ocorra a ressíntese de ATP, conferindo ao tecido muscular a perda de suas propriedades elásticas.
O endurecimento muscular observado no rigor mortis é devido à formação de ligações permanentes entre os filamentos de miosina e actina. À medida que os níveis de ATP vão se esgotando, as moléculasde actina e miosina combinam-se, formando cadeias rígidas de actomiosina, e o músculo vai perdendo gradualmente sua extensibilidade.
O rigor mortis apresenta três fases:
1) Fase de atraso (pré-rigor): ocorre logo após o abate animal e é caracterizada pela extensibilidade e retratilidade do músculo. Nesse período ainda há energia (ATP) o que permite a extensibilidade do músculo.
2) Fase rápida: é o início do rigor mortis, quando concentrações de ATP alcançam valores próximos de 1,0 µ.mol.g-1 e o pH muscular se encontra próximo ao valor de 5,9. 
3) Fase de conclusão (pós-rigor): o nível de ATP continua decrescendo até atingir valores menores que 0,1 µ.mol.g-1, que é quando o rigor se estabelece. Este estabelecimento ocorre quando se esgotam as reservas de glicogênio em decorrência da queda do pH a valores próximos de 5,5. Nessa fase, a perda da extensibilidade é total e o desenvolvimento de tensão é máximo.
O conhecimento do tempo para o início do rigor mortis é extremamente importante para maximizar algumas características importantes de qualidade de carne, especialmente sua maciez e capacidade de reter água. As variações observadas entre diferentes espécies são atribuídas, principalmente ao teor de fibras brancas e vermelhas. Por possuir maior quantidade de mioglobinas, as fibras vermelhas possuem maior reserva de oxigênio que as fibras brancas, podendo produzir energia por mais tempo pela via aeróbia. Assim, há um retardo no acionamento da via anaeróbia e consequente queda no pH, o que acarreta no prolongamento da instalação do rigor. Já as fibras brancas por possuírem maior capacidade para a realização dos processos glicolíticos, apresentam maior reserva de glicogênio e utilizam, preferencialmente, o mecanismo anaeróbio.
ANOMALIA – Encolhimento pelo frio
Encolhimento severo que ocorre em músculos pré-rigor refrigerado a temperaturas menores que 15°C. Esse encolhimento é diferente do que ocorre durante o rigor mortis, pois acontece mais rapidamente, em pH mais elevado (normalmente em pH>6,2) e em níveis residuais de ATP bem mais elevados (cinco a seis vezes mais ATP). 
A ocorrência do EPF é predominante e bem mais caracterizado em músculos com significativa proporção de fibras vermelhas, o que se deve à maior proporção de mitocôndrias presentes. E nos animais de fibras brancas, o rigor mortis se inicia mais cedo, de forma que a taxa de refrigeração não é rápida o suficiente para reduzir a temperatura da carcaça a valores inferiores a 15°C, ainda no pré-rigor.
Rigor de descongelamento – “Encolhimento pelo frio”
É um fenômeno similar ao encolhimento pelo frio, porém mais severo, que ocorre quando descongelam-se músculos congelados pré-rigor. Esse fenômeno se deve ao aumento, induzido pelo frio, da permeabilidade ao cálcio das membranas do retículo sarcoplasmático e das mitocôndrias.
Como evitar o Encolhimento Pelo Frio??
A estimulação elétrica foi desenvolvida para solucionar os problemas dos fenômenos de encurtamento pelo frio, em que se baseia na indução da aceleração da contração muscular post mortem, pela aplicação de um estímulo elétrico externo. Maior contração leva a um consumo mais rápido das reservas de ATP musculares, ao acelerar a glicólise e ter como resultado o início do rigor mortis.
Além da prevenção do encolhimento pelo frio, o favorecimento da maciez pelo estímulo elétrico também á atribuído ao fato de as condições que favorecem a ação das enzimas catepsinas e calpaínas serem alcançadas mais cedo e em temperaturas favoráveis, sem o detrimento da qualidade da carne.
Dois tipos básicos de estimulação elétrica:
1) Estimulação elétrica de baixa voltagem: 30 a 100 V, por 2 a 4 minutos. Evita-se que as carnes sejam resfriadas ou congeladas pré-rigor.
2) Estimulação elétrica de alta voltagem: 400 a 1000 V, por 1 a 2 minutos. Possui maior eficiência na melhoria da maciez da carne.
QUALIDADE DA CARNE: MACIEZ
São 4 os fatores principais que influenciam na maciez da carne: gordura marmoreio, tecido conectivo, composição miofibrilar e ação enzimática.
1) Gordura de marmorização: o efeito desta gordura na maciez seria em função da diminuição da densidade da carne, com a menor tensão entre as camadas do tecido conectivo, propiciando maior lubrificação da proteína pelos lipídeos e pela capacidade de a gordura provocar mais salivação, suculência.
Alguns estudos relatam que o marmoreio explicaria apenas 4% da variação da força de cisalhamento (análise objetiva) e 15% da variação miofibrilar (análise sensorial) para caracterização de carcaças macias. Porém, com o aumento da gordura intramuscular a palatabilidade geral da carne aumenta significativamente.
A gordura de cobertura (subcutânea) na carcaça, serve como proteção, impedindo a queda brusca da temperatura e evitando o encurtamento pelo frio durante o congelamento.
2) Tecido conectivo: é o elemento fundamental do organismo, exercendo uma função estrutural como agregador e suporte de células. Forma o principal tipo de fibra extracelular sendo a proteína mais abundante no organismo animal, é formado por três cadeias polipeptídicas, cada uma com aproximadamente 1000 aminoácidos. Desses, a HIDROXIPROLINA se destaca por ser um a.a exclusivo do colágeno.
Alguns fatores como, sexo, idade e músculo, interferem na maciez da carne.
Carne de animais mais velhos é menos macia devido à mudança na estrutura química do colágeno intramuscular. Animais jovens apresentam menor número de pontes cruzadas, e que se quebram facilmente, com o aumento da idade cresce o número de pontes cruzadas, além de estas serem mais estáveis. 
As variações de maciez que ocorre entre os músculos são devidas as diferenças na quantidade e natureza do tecido conjuntivo. Normalmente, os músculos de locomoção contêm mais tecido conectivo em relação aos de suporte.
O sexo também influencia o conteúdo de colágeno, onde animais machos apresentam maior quantidade de tecido conectivo intramuscular que as fêmeas. 
3) Composição miofibrilar: as proteínas miofibrilares são representadas pela miosina, actina, proteína C e M, tropomiosina, alfa-actina e beta-actina. São proteínas que formam os miofilamentos grossos e finos que constituem a miofibrila, organela que desempenha a função de contração muscular.
4) Ação enzimática: as principais enzimas que agem na maciez da carne, são as calpaínas (proteases neutras – pH: 7,0, sarcoplasma e Ca+2 dependentes) e as catepsinas (proteases ácidas – pH<6,0, lisossomos e liberados pH<6,0). 
A calpaína e a calpastatina são enzimas que utilizam o cálcio como substrato e têm papel fundamental na maciez da carne, pois atuam na degradação das fibras musculares após rigor mortis.
A catepsina é liberada com a queda da temperatura e do pH post mortem, estas além de degradar as proteínas miofibrilares, como a calpaína, também exerce atividade sobre as proteínas do tecido conectivo. Durante a maturação, a quantidade de colágeno solubilizado torna-se maior justamente pela ação proteolítica das catepsinas.
A calpaína age na degradação das fibras musculares, causando um enfraquecimento da estrutura muscular, levando ao amaciamento da carne. Já calpastatina, que regula 60% da ação enzimática, tem função inibitória da m e µ-calpaína. A interação das enzimas é dependente da concentração de cálcio e, quando formado o complexo enzimático calpaína-calpastatina, há inativação da calpaína, não ocorrendo a degradação das fibras musculares.
Maturação é o processo que consiste em manter a carne fresca a uma temperatura superior ao ponto de congelamento (0°C), que torna a carne mais tenra e aromática. Durante a maturação da carne, há um aumento da capacidade de retenção de água, devido a uma pequena elevação do pH, degradação enzimática da estrutura miofibrilar e uma substituição de íons divalentes por íons monovalentes. 
Maturação “úmida” se dá quando a carne é embalada a vácuo e sob refrigeração (<4°C), é necessário o controle do crescimento microbiano.
PIGMENTOS E COR
O principal pigmento na carne associado a cor é a mioglobina (pigmentodo músculo, > 90% dos pigmentos na carne) e a hemoglobina (pigmento do sangue, > 90% dos pigmentos dos músculos). Tanto uma quanto a outra são proteínas sarcoplasmáticas conjugadas, contêm um grupo prostético heme ligado a uma molécula de proteína globular (globina) e possuem afinidade pela molécula de oxigênio. O grupo heme é o responsável direto pela coloração desses pigmentos.
Como a mioglobina é o pigmento dominante no músculo, se um músculo apresenta-se mais vermelho que outro, provavelmente contém mais mioglobina e, portanto, maior teor de ferro. Dessa forma, a intensidade da cor dependerá da concentração do pigmento de mioglobina presente, sujeita a fatores como espécie, sexo, idade, localização do músculo e atividade física.
A concentração de mioglobina no músculo varia segundo a espécie animal e é maior em bovinos e ovinos adultos que em suínos e aves. Em relação a atividade muscular, quanto maior a atividade maior a necessidade de armazenamento de oxigênio para obtenção da energia requerida, como a mioglobina estoca oxigênio, os músculos de maior atividade apresentam uma cor mais intensa. A idade do animal também influencia na coloração da carne, à medida que o animal envelhece, as eficiências dos sistemas respiratório e circulatório reduzem, e isso faz com que menos oxigênio chegue aos músculos, obrigando-os a armazenar mais oxigênio durante os períodos de repouso, aumentando assim, a síntese de mioglobina e sua concentração nos músculos, apresentando então uma carne mais escura quanto mais velho for o animal.
FORMAS QUÍMICAS
O grupo heme apresenta um anel de porfirina, que é uma estrutura plana com o metal ferro firmemente ligado ao centro do anel por ligações covalentes. O átomo de ferro encontra-se ligado à globina, sendo encontrado na forma reduzida (Fe+2) ou oxidada (Fe +3).
Quando o estado do ferro é reduzida a sexta valência é livre e serve como sítio de ligação para vários átomos ou pequenas moléculas, o que permite a formação de derivados químicos de colorações e estabilidades diversas.
1) Ligante na sexta posição
DEOXIMIOGLOBINA é um derivado ferroso da mioglobina, formado em condições de baixíssima tensão de oxigênio. De cor vermelho-purpura, a Mb+ é o único derivado da mioglobina capaz de estabilizar sua molécula com apenas cinco ligantes ao átomo de ferro; nenhum ligante está na sexta posição. Porém, esse pigmento é extremamente instável e facilmente oxidado.
OXIMIOGLOBINA (O2Mb) ocorre quando a carne é exposta a altas pressões parciais de oxigênio e então o pigmento de mioglobina oxigena, derivado de cor vermelho brilhante.
*A conversão de Mb+ para O2Mb é causada pela oxigenação, que é simplesmente a ligação do oxigênio com o sítio livre da mioglobina. O processo pelo qual a superfície da carne torna-se completamente oxigenada é conhecido com bloom, quando a máxima oxigenação ocorre num período de 30 a 40 minutos depois de a carne ser exposta ao ar.
NITROSOMIOGLOBINA (NOMb) é um derivado da cor vermelho-rósea, que é formado pela ligação do gás óxido nítrico (NO) à molécula de mioglobina. Esse pigmento é comumente obtido no processamento de produtos cárneos curados, em que se utiliza o aditivo nitrito de sódio (NaNO2). Nas condições da carne, o NaNO2 é convertido em NO que interage com a mioglobina e forma o pigmento dos produtos curados crus.
CARBOXIMIOGLOBINA (COMb), nesse caso o gás ligante é o CO, que ao se ligar à mioglobina forma um pigmento de cor vermelho-cereja brilhante muito similar a O2Mb, porém muito mais estável. Sua maior estabilidade é devida à alta afinidade da molécula de mioglobina pelo CO e à baixa taxa de dissociação permitindo sua estocagem por longos períodos de tempo.
SULFOMIOGLOBINA (SHMb) é um pigmento formado pela ligação do gás sulfeto de hidrogênio com a mioglobina. De coloração esverdeada, a SHMb é resultante do desenvolvimento de bactérias sulfeto produtoras em carnes onde o pH está acima de 6,0. Nessas condições como não há açúcar para servir de substrato, esses m.o utilizam a proteína, degradando seus aminoácidos sulfurados e liberando H2S.
2) Estado do ferro (oxidação)
METAMIOGLOBINA (MMb) se dá quando a carne é submetida a condições oxidantes que induzem a oxidação da forma ferrosa à forma férrica, tornando a carne marrom. Uma condição oxidante é estabelecida quando a carne é submetida a baixas pressões parciais de oxigênio e baixo pH. 
3) Integridade do anel de porfina
PORFINAS LIVRES: Condição oxidante em meio redutor, anel totalmente oxidado e rompido, apresentando uma coloração amarelo e incolor (descoloração), caracterizado pela presença de porfinas livres. Um exemplo da mudança de cor causada por COEMR não bacteriana ocorre com carnes curadas, cozidas ou não, quando expostas, simultaneamente, à luz e ao oxigênio atmosférico.
COR: CARNE IN NATURA
COR: EMBALAGENS
1) Embalagem de alta permeabilidade de oxigênio
Em geral, utilizam-se bandejas plásticas rígidas envoltas por filme de alta permeabilidade a gases (oxigênio), de baixo custo e, que garante a cor vermelho-brilhante, atrativa para o consumidor no momento da compra, mas que não exercem controle sobre a deterioração microbiana. 
Por apresentarem a característica de rápida multiplicação, algumas com bom crescimento em temperaturas próximas ou abaixo de 0°C, as Pseudomonas sp. tornam-se predominante entre a população deterioradora da carne in natura refrigerada em condições aeróbia. Além disso, a presença de oxigênio, associado à ação microbiana, acelera a oxidação da O2Mb a MMb, o que confere a cor marrom indesejável à carne.
2) Embalagem a vácuo
Consiste em envolver o produto em um filme de baixa permeabilidade ao oxigênio, com remoção do ar da embalagem e aplicação de uma selagem hermética. Trata-se de um sistema de embalagem relativamente barato e, garantindo-se que as temperaturas de estocagem sejam mantidas baixas, a vida útil de carnes frescas refrigeradas pode alcançar entre 8 e 12 semanas. A grande desvantagem dessa embalagem é a alta rejeição da cor vermelho-púrpura, oriunda da Mb+ formada na ausência de oxigênio.
3) Embalagem em atmosfera modificada
A conservação dos alimentos em embalagens com misturas gasosas envolve a remoção do ar e sua substituição por gases específicos, sozinhos ou em combinação.
Três gases são geralmente utilizados: oxigênio (confere a coloração desejável), dióxido de carbono (atividade antimicrobiana contra bactérias aeróbias deteriorantes) e nitrogênio (gás complementar).
Trata-se de um sistema de embalagem com alta vida útil (15 dias à 2°C) e cor muito atrativa, porém possui um alto custo, pois necessita de filmes e equipamentos específicos para correta injeção e manutenção da mistura de gás na bandeja.
Altas concentrações de oxigênio favorecem uma microbiota responsável pelo aparecimento de odor desagradável mais cedo que em carnes embaladas à vácuo. Então ao invés de O2, tem-se utilizado o CO que aumenta a vida útil da carne fresca refrigerada em cerca de 5 a 10 dias. Porém, devido à alta afinidade da mioglobina pelo CO e à baixa taxa de dissociação, o pigmente COMb é capaz de conferir uma cor vermelha estável à carne, o que pode ser prejudicial, já que mesmo após o cozimento, a carne embalada em altas concentrações de CO, apresenta coloração rosada, além de mascarar a deterioração do produto, por manter uma coloração vermelho brilhante estável que pode ser superior à vida útil do corte.
A maior crítica ao uso de CO está relacionada à segurança humana, devido à sua letal toxidade quando inalado. Porém, os riscos à saúde causados por seu uso em embalagens são considerado exagerado.