1 As Proteínas

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INTRODUÇÃO
As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. A estrutura química proteica está presente nas enzimas, receptores e em muitas outras biomoléculas. De acordo com a forma que os aminoácidos que constituem uma proteína estão ordenados, esta terá algumas propriedades físico-químicas que a caracteriza. De um ponto de vista químico as proteínas são polímeros, ou seja, longas cadeias moleculares resultantes da união repetida de várias moléculas menores, os chamados aminoácidos. A ligação peptídica é uma ligação amida formada entre o grupamento terminal carboxílico de um aminoácido com o grupamento terminal amino de um outro aminoácido. Dessa maneira há a liberação de uma molécula de água. As proteínas: Constituem a maior fração da matéria viva, são as macromoléculas mais complexas possuem inúmeras funções na célula.
OBJECTIVO DA PESQUISA
 Objetivo Gerais 
 Entender o papel das proteínas em nossa vida
 Objetivo Específico 
 - Estudar a abundância das proteínas;
 - Saber a importância das proteínas.
1. As Proteínas 
As proteínas são capazes de executar de uma forma espontânea e programada todas as tarefas essenciais à manutenção da vida. No nosso dia-a-dia ouvimos falar com frequência nalgumas classes de proteínas. É o caso das enzimas que aceleram determinadas reações químicas, dos anticorpos aos quais cabe a tarefa de identificar e eliminar os agentes invasores (vírus e bactérias) e ainda das hormonas que asseguram a transmissão de informação entre células. Mas existem mais, muito mais classes de proteínas. Numa célula humana, por exemplo, podemos encontrar em média 3000 proteínas diferentes. 
São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. Compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada (de 5.0 a 1.0.0 ou mais unidades de massa atômica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas. Uma proteína é um conjunto de no mínimo 80 aminoácidos, mas sabemos que uma proteína possui muito mais que essa quantidade, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em comparação, designa-se Protídeo qualquer composto nitrogenado que contém aminoácidos, peptídeos e proteínas (pode conter outros componentes). Umas grandes partes das proteínas são completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo endoplasmático onde terminam sua síntese. As proteínas são os componentes químicos mais importantes do ponto de vista estrutural.
De um ponto de vista químico as proteínas são polímeros, ou seja, longas cadeias moleculares resultantes da união repetida de várias moléculas menores, os chamados aminoácidos.
1.1 E o que são aminoácidos? 
Um aminoácido é uma molécula que contém simultaneamente os grupos funcionais amina (NH2) e ácido carboxílico (COOH). Essencialmente cada aminoácido possui uma base comum, e um grupo lateral, ou resíduo (R), sendo este último o responsável pelas propriedades químicas de cada aminoácido.
Exemplo de dois aminoácidos: a glicina (à esquerda) e a cisteína (à direita). O átomo de oxigénio (O) do grupo ácido (COOH) está representado a encarnado, o carbono (C) a cinzento escuro, o hidrogénio (H) a cinzento claro e o azoto (N) a azul. No caso da cisteína, o resíduo (CH2S) possuí um átomo de enxofre (S) representado a amarelo. 
A união de dois aminoácidos faz-se através de uma ligação química chamada ligação peptídica. Designa-se por polipeptídica a cadeia que resulta da união de vários aminoácidos. Por este motivo as proteínas são também muitas vezes chamadas moléculas polipeptídicas.
Na natureza existem 20 aminoácidos diferentes, cada um dos quais com propriedades físico-químicas específicas. Relativamente ao tipo de interacção com a água, por exemplo, os aminoácidos podem ser classificados de hidrofílicos, se "gostam" de água, ou de hidrofóbicos se não "gostam de água". Uma vez que o ambiente celular é essencialmente aquoso estas "filias" e "fobias" desempenham um papel particularmente importante na determinação da estrutura tridimensional das proteínas. Na realidade, os aminoácidos hidrofóbicos tendem a evitar o contacto com a água, "escondendo-se" no interior da proteína, enquanto que os hidrofílicos preferem distribuir-se sobre a superfície da molécula ficando em contacto directo com a água.
Proteínas alimentares completas e incompletas
Alimentos protéicos completos são aqueles que contêm todos os aminoácidos essenciais em quantidade suficiente e taxa para suprir as necessidades do organismo. Essas proteínas são de origem animal, como ovos, leite, queijo e carne. A gelatina, que também é uma proteína de origem animal, não se qualifica porque não tem três aminoácidos essenciais triptofano, valina e isoleucina e tem somente pequenas quantidades de leucina. Alimentos protéicos incompletos são aqueles deficientes em um ou mais dos aminoácidos essenciais. Esses alimentos são na maioria de origem vegetal, como grãos, legumes, nozes e sementes.
Quanto à propriedade das proteínas temos que:
 	a) Especificidade: cada espécie sintetiza suas próprias proteínas, as quais apresentam estruturas primárias características. Mesmo dentro de uma espécie, pode haver variações entre indivíduos. Esta é uma propriedade muito particular destas moléculas, a qual não é exibida por outros grupos como glicídios e lipídios.
b) Solubilidade: esta propriedade diz respeito às interações com a água (ambiente aquoso). Proteínas globulares tendem a expor os grupos R hidrofílicos e a interiorizar grupos R hidrofóbicos. Proteínas fibrosas tendem a apresentar R hidrofóbicos expostos, o que torna possível sua função estrutural.
c) Tamponamento: em função do caráter anfótero (ácido-básico) dos aminoácidos constituintes, algumas proteínas têm a capacidade de controlar variações de pH do meio.
d) Desnaturação e renaturação: proteína nativa é aquela que se apresenta numa conformação espacial que permite a sua funcionalidade. A desnaturação protéica é a perda da funcionalidade em decorrência de uma alteração conformacional, originada pela ruptura de algumas ligações de sua estrutura (em nível de estruturas quaternária, terciária e secundária). A desnaturação de uma proteína pode ser reversível ou irreversível.
Obs.: A desnaturação protéica é acompanhada de mudanças nas propriedades: Físicas, químicas e biológicas. (A proteína perde sua atividade biológica).
Exemplo: Tome um ovo e aqueça-o. Você observará a desnaturação da proteína (ovalbumina) acompanhada de alterações em suas propriedades.
Agentes externos que podem provocar a desnaturação protéica são:
 - Calor: capaz de romper todas as interações facilmente;
 - Agitação: rompe as interações não covalentes (ex.: bater um ovo);
 - Detergente: quebra as interações hidrofóbicas;
 - Solventes orgânicos: interferem nas pontes de hidrogênio (ex: etanol destrói as bactérias, pois desnaturam suas proteínas); - Meio muito ácido/básico: H+ ou OH- interferem nas pontes salinas;
 -Sais inorgânicos: interferem nas pontes salinas (ex.: cloreto de mercúrio).
e) Ponto isoelétrico (pI): A carga elétrica total de uma proteína é dada pelo somatório das cargas dos R dos aminoácidos, as quais dependem, por sua vez, dos pkas e do pH do meio. O ponto isoelétrico de uma proteína corresponde ao valor de pH em que a molécula se encontre eletricamente neutra, ou seja, quando o número de cargas positivas for igual ao número de cargas negativas.O pI das proteínas é determinado experimentalmente, sendo considerado o pH no qual a molécula não migra quando submetida a campo elétrico (eletroforese). Cada proteína possui um pI característico, que reflete a proporção entre aminoácidos ácidos e básicos. Assim, conclui-se que no pI, as proteínas apresentam um número de R ácidos desprotonados (COO-) igual ao número de R básicos protonados (NH3+). Desta forma, as proteínas apresentarão carga líquida positiva em pH menor que o pI e carga líquida negativa em pH maior que o pI.
Hidrólise Protéica: É a reação reversa da síntese protéica, isto é, a proteína ao hidrolisar-se regenera os aminoácidos que lhe deram origem:
1.2 Importância 
Em animais superiores, as proteínas são os compostos orgânicos mais abundantes, representam cerca de 50 % do peso seco dos tecidos. Do ponto de vista funcional, seu papel é fundamental, não existindo processo biológico que não dependa da presença ou da atividade deste tipo de biomolécula. As proteínas desempenham inúmeras funções distintas, como por exemplo: enzimas, hormônios, função estrutural, de defesa, nutritivo, coagulação sanguínea, proteínas transportadoras, anticorpo e receptores de muitas células. Todas as proteínas contêm carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio e muitas possuem enxofre. Há variações na composição de diferentes proteínas, porém a quantidade de nitrogênio, representa, em média, 16 % da massa total da molécula. Dessa forma pode-se calcular a quantidade aproximada de proteína em uma amostra medindo-se a quantidade de nitrogênio da mesma. As proteínas são moléculas poliméricas de grande tamanho, pertencendo à categoria das macromoléculas, constituídas por um grande número de unidades monoméricas estruturais – os aminoácidos – que formam grandes cadeias. Devido a esse grande tamanho, quando são dispersas em um solvente adequado, formam soluções coloidais, que possuem características especiais que as distinguem das soluções de moléculas pequenas. Por meio da hidrólise podemos clivá-las em sequências menores de aminoácidos, pois centenas ou milhares de aminoácidos podem participar na formação de uma grande molécula polimérica de uma proteína.
Função estrutural - participa da estrutura dos tecidos. A proteína ajuda ainda a dar maior consistência e elasticidade aos tecidos.
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos
- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas,
- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).
Função de defesa- os anticorpos são proteínas que actuam na defesa do organismo invasores, como bactérias, vírus e outras substância nocivas e estranhas.
E as responsáveis pela coagulação do sangue e a prevenção de perda sanguínea em caso de cortes e ferimentos estão outras proteínas de defesa como a trombina e o fibrinogêneo 
Função nutriente- muitas proteínas tem função de nutriente como a albumina do ovo.
Funções transportadoras: proteínas encontradas na membrana plasmáticas e intracelulares transportam substâncias como aminoácidos e glicose através da membrana celular, já a hemoglobina, uma proteína cuja função é o transporte de oxigénio (à esquerda). Numa célula humana (ao centro) existem em média 3000 proteínas e o corpo humano, Assim, existem em média 1017 proteínas no corpo humano. São muitas proteínas! 
Os alimentos com proteínas podem ser de origem animal e vegetal como: carne, peixe, feijão, leite, cereais, soja etc. 
Um dos mais importantes princípios da Biologia Molecular é a ideia de que a estrutura nativa de uma proteína determina a sua função biológica. Como a vida depende largamente da existência e do funcionamento correto de uma miríade de proteínas a compreensão de como se forma a estrutura nativa da proteína, num processo que envolve o enrolamento e a dobragem (folding em inglês) da cadeia polipeptídica (veja aqui uma representação animada do folding de uma proteína) é um problema de suma importância. Esta é na realidade uma questão-chave que despertou a atenção de bioquímicos e especialistas em genética no início da 2ª metade do séc. XX e que é hoje em dia um problema claramente interdisciplinar que requer a utilização de ferramentas desenvolvidas em disciplinas como a química, a biologia celular, a fisiologia e a medicina e para o qual o contributo da Física tem sido fundamental.
1.3 Classificação	
As proteínas são formadas através de ligações peptídicas entre os diversos tipos de aminoácidos e podemos classificá-las em duas grandes categorias:
- Proteínas globulares: são proteínas em que as cadeias de aminoácidos se voltam sobre elas mesmas, formando um conjunto compacto que tem forma esferóide ou elipsóide, em que os três eixos da molécula tendem ser de tamanhos similares. Em geral, são proteínas de grande atividade funcional, como por exemplo, as enzimas, os anticorpos, os hormônios, a hemoglobina; são solúveis em meios aquosos.
- Proteínas fibrosas: são proteínas em que as cadeias de aminoácidos se ordenam de maneira paralela, formando fibras ou lâminas estendidas, nas quais o eixo longitudinal predomina sobre os transversais. Em geral, são pouco solúveis em água e participam na formação de estruturas de sustentação, como as fibras do tecido conjuntivo e outras formações de tecidos de grande resistência mecânica.
1.4 Estrutura
A estrutura molecular das proteínas é muito complexa, por essa razão é
Conveniente dividi-la em níveis distintos de organização:
 Estrutura primária: é a sequência de aminoácidos que compõe a cadeia polipeptídica. Refere-se ao número e identidade dos aminoácidos que compõem a molécula e ao ordenamento ou sequência dessas unidades na cadeia polipeptídica. A união peptídica somente permite a formação de estruturas lineares e por isso, as cadeias não apresentam ramificações.
 Estrutura secundária: a cadeia polipeptídica é flexível podendo rodar em torno de três ligações químicas diferentes como se mostra na figura seguinte.
 A medida que o comprimento das cadeias vai aumentando e em função das condições físico-químicas do meio, se cria a estrutura secundária, que é a disposição espacial regular, repetitiva, que a cadeia polipeptídica pode adotar, geralmente mantida por ligações de hidrogênio. Podemos ter:
a) Hélice-alfa: as cadeias de aminoácidos têm vários centros polares e devido a isto, a fibra enrola-se dando lugar a uma hélice que se estabiliza formando ligações intramoleculares com pontes de hidrogênio.
b) Folha-beta: as cadeias de peptídeos se unem formando filas paralelas que se estabilizam de maneira intermolecular mediante pontes de hidrogênio.
De todas as configurações espaciais a que a proteína pode aceder a hélice-alfa e a folha-beta, descobertas no início dos anos 50 do séc. XX por Linus Pauling e Robert Corey, são as mais comuns (ver figura seguinte). A este nível de organização estrutural, que para além das ligações peptídicas, também envolve as chamadas ligações por pontes de hidrogénio, um tipo de interacção electrostática entre os átomos de hidrogénio e oxigénio, chamamos elementos de estrutura secundária. 
Estrutura terciária é a estrutura da maioria das proteínas globulares, aparece a partir das hélices, que voltam a enrolar-se. É uma estrutura tridimensional completa que forma-se a partir das forças de atração ou repulsão eletrostática, das pontes de hidrogênio, das forças de Van der Waals e das pontes dissulfeto existentes entre os resíduos de aminoácidos que formam as cadeias.
Estrutura quaternária são estruturas de caráter oligomérico, que estão compostas por várias moléculas separadas, mas entrelaçadas em estrutura terciária. Se aplica somente a proteínas constituídas por duas ou maiscadeias polipeptídicas e se refere a disposição espacial dessas cadeias e as ligações que se estabelecem entre elas – pontes de hidrogênio, atrações eletrostáticas, interações hidrofóbicas, pontes dissulfeto entre cisteínas de cadeias diferentes. Um exemplo deste tipo de estrutura é a hemoglobina que é composta por quatro subunidades semelhantes à mioglobina.
CONCLUSÃO
A importância das proteínas que formam parte dos sistemas biológicos é indubitável. Basta mencionar, por exemplo, que a espécie humana não existiria sem a contribuição destas substâncias, já que alguns aminoácidos necessários para a vida se incorporam em humanos através das proteínas que consumimos em nossa dieta, pois nosso organismo é incapaz de sintetizá-las.
BIBLIOGRAFIA
FELTRE RICARDO(2004),Química orgânica,vol3,Editora Moderna,6ª ed. São Paulo.
 www.biomania.com.br/bio/conteúdo.as;
 www.infoescola.com/