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Faculdade Maurício de Nassau Disciplina de Bioquímica Prof: Thiago lima PROTEÍNAS Proteínas • Quatro níveis de estrutura de proteínas costumam ser definidos. -‐ Estrutura Primária: Todas as ligações covalentes (sequência de res-‐AA) -‐ Estrutura Secundária: Refere-‐se a arranjos de AA, dando origem a padrões recorrentes. -‐ Estrutura Terciária: Descreve todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipepIdeo -‐ Estrutura Quartenária: organização espacial de duas ou mais cadeias polipepIdicas Proteínas • Estrutura Primária -‐ Cada Opo de proteína possui uma estrutura tridimensional única -‐ Cada Opo de proteína possui uma sequência única de AA -‐ Doenças genéOcas e proteínas defeituosas Anemia falciforme Distrofia Muscular de Duchenne -‐ Proteínas semelhantes em diferente espécies Proteínas A sequência de AA é absolutamente fixa ou invariável, para uma proteína em parOcular? -‐ EsOma-‐se que 20 a 30% sejam polimórficas -‐ Possui pouco ou nenhum efeito -‐ Algumas regiões podem variar -‐ A maioria das Proteínas contém regiões críOcas -‐ A fração da sequencia críOca varia de proteína para proteína Proteínas • Estrutura tridimensional de proteínas -‐ O arranjo espacial dos átomos em uma proteína é chamado de conformação -‐ Uma mudança conformacional pode ocorrer -‐ Uma ou poucas conformações predominam em condições biológicas -‐ As conformações que existem sob dadas condições são, normalmente, aquelas mais estáveis -‐ Proteínas NaOvas Proteínas -‐ Estabilidade: tendência a manter a conformação naOva -‐ As interações fracas são importantes para o dobramento das cadeias polipepIdicas. -‐ As ligações dissulfeto são fortes, mas não estão presentes em todas as células. -‐ Lig. Dissulfeto são claramente mais forte do que uma interação fracas. -‐ Lig.dissulfeto < Interações fracas -‐ Quanto maior o número de interações fracas maior é a estabilidade da proteína Proteínas -‐ As interações hidrofóbicas geralmente predominam -‐ As ligacões de hidrogênio parecem contribuir pouco para a estabilidade de uma estrutura naOva Proteínas Proteínas • Resumindo: (1) Resíduos hidrofóbicos estão basicamente escondidos no interior da proteína, longe da água (2) O número de Lig de hidrogênio dentro da proteína é maximizado, reduzindo assim o número de grupos capazes de fazer ligações de hidrogênio e grupos iônicos que não estão adequadamente pareados. Proteínas Estrutura Secundária -‐ Se refere a qualquer segmento de uma cadeia polipepIdica e descreve o arranjo espacial de seus átomos na cadeia principal, sem considerar a conformação de suas cadeias laterais ou sua relação com outros segmentos. -‐ Hélices α / Conformações β / Volta β Proteínas Estrutura Secundária -‐ Helice α O Arranjo mais simples que a cadeia polipepIdica pode assumir, dada a rigidez de suas ligações pepIdicas ( mas também a livre rotação em torno das demais ligações simples), é uma estrutura helicoidal, chamada de Helice α Proteínas Estrutura Secundária -‐ De forma geral, cerca de ¼ de todos os resíduos de aminoácidos das proteínas é encontrado em hélices α -‐ A hélice é a estrutura predominante nas α-‐ queraOnas -‐ As hélices α se formam mais facilmente do que qualquer outra conformação -‐ Em todas as proteínas, a torção da hélice α é para o lado direito Proteínas Estrutura Secundária -‐ Conformação β O Esqueleto da cadeia está estendido em forma de zigue zague, ao invés de uma estrutura helicoidal Proteínas Estrutura Secundária -‐ Voltas β São secções da sequência que se ligam aos outros dois Opos de estrutura secundária Proteínas Estrutura Terciária: -‐ O arranjo tridimensional de todos os átomos de uma proteína é chamado de estrutura terciária Proteínas Estrutura Quartenária: -‐ Algumas proteínas contém duas ou mais cadeias polipepIdicas disOntas, ou subunidades, que podem ser idênOcas ou diferentes. O arranjo destas subunidades proteicas em complexos tridimensionais consOtui a estrutura quartenária Proteínas Proteinas Fibrosas x Proteínas Globulares -‐ As proteínas fibrosas, em geral, são formadas por um único Opo de est. secundária e sua estrutura terciária é relaOvamente simples -‐ As proteínas globulares normalmente contêm diversos Opos de estruturas secundárias. -‐ Os dois grupos se diferenciam funcionalmente Proteínas Proteínas Fibrosas -‐ ComparOlham propriedades que dão força e/ ou flexibilidade às estruturas nas quais ocorrem -‐ Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água, uma propriedade conferida pela alta concentração de resíduos de AA hidrofóbicos -‐ Ex: QueraOna, colágeno.. Proteínas Proteínas Globulares: -‐ Apresenta uma forma mais compacta do queas proteínas fibrosas -‐ Apresentam uma diversidade de funções biológicas -‐ Ex: mioglobina Proteínas Desnaturação: -‐ As estruturas celulares evoluíram para atuar em determinados ambientes celulares. -‐ A perda da estrutura tridimensional suficiente para causar a perda de função é chamada de desnaturação -‐ A maioria das proteínas podem ser desnaturadas pelo calor, que tem efeitos complexos nas fracas ligações da proteína -‐ A perda de estrutura em uma parte da proteína desestabiliza as outras partes Proteínas Desnaturação: -‐ As proteínas podem ser desnaturadas por pHs extremos, por certos solventes orgânicos, detergente, etc -‐ Solventes orgânicos, detergentes atuam principalmente, rompendo as interações hidrofóbicas que mantêm a estabilidade de proteínas globulares. Proteínas Renaturação -‐ Certas proteínas desnaturadas por temperaturas, extremos de pHs ou agentes desnaturantes reassumem suas estruturas naOvas e suas aOvidades biológicas se retornarem às condições nas quais as estruturas naOvas são estáveis
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