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Aminoácidos e Proteínas 
Prof. Ulisses Cesar 
Estrutura dos Aminoácidos 
• Os aminoácidos são as unidades estruturais 
básicas das proteínas. 
 
Estrutura 
 Geral 
 
 
• Quatro grupamentos diferentes conectados ao 
carbono  tetraédrico (assimétrico) - isômeros L 
e D. Só os aminoácidos L são constituintes de 
proteínas. 
 
• De fato, todas as proteínas em todas as 
espécies, são construídas a partir do mesmo 
conjunto de 20 aminoácidos. Vinte tipos de 
cadeias laterais, variando em tamanho, forma, 
carga, capacidade de formação de pontes de H 
e reatividade química. 
 
Exemplos de outros aminoácidos não 
constituintes de proteínas 
 
• Existem cerca de 300 aminoácidos 
encontrados em células. Possuem uma 
variedade de funções, mas não constituem 
proteínas. 
 
 
Aminoácidos 
Essenciais x Não Essenciais 
• Aminoácidos produzidos ou sintetizados pelo nosso organismo - 
não essenciais : 
 Glicina, alanina, prolina, serina, cisteína*, aspartato, asparagina, 
glutamato, glutamina, tirosina* 
 
• Aminoácidos que precisam ser obtidos a partir da dieta – 
essenciais: valina, leucina, isoleucina, metionina*, treonina, 
fenilalanina*, triptofano, lisina, arginina, histidina 
Metionina – precursor da cisteína 
Fenilalanina – precursor da tirosina 
 
Erros inatos do metabolismo- ex.: fenilcetonúrico – deficiêcia da enzima fenilalanina 
hidroxilase – acumula fenilalanina – transformado em fenilcetoácidos – neurotóxicos 
- eliminados na urina . Orientação: dieta restrita em fenilalanina (ex.:leite especial) 
Estrutura de Proteínas 
Exemplos de proteínas de interesse clínico 
• As proteínas são classificadas como fibrosas 
(principalmente estruturais) ou globulares. 
• Fibrosas de interesse clínico: fibrinogênio, 
troponina, colágeno, miosina. 
• A maioria das proteínas de interesse clínico é 
de proteínas globulares solúveis, tais como: 
hemoglobina, enzimas, hormônios peptídeos 
e proteínas plasmáticas. 
 
 
Proteínas globulares 
• São compactas e possuem pouco ou nenhuma 
água no interior da molécula. 
• Grande parte dos grupos R polares está 
localizada na superfície da proteína, onde 
exercem influência na: 
1) solubilidade 
2) comportamento ácido-básico 
3) mobilidade eletroforética da ptn 
 
Proteínas podem realizar diversa funções: 
Hemoglobina é uma proteína de 
transporte de O2 – não é enzima, 
pois não transforma o O2. 
Hemácias 
hemoglobina 
Hemácias 
•Transporte de moléculas e íons através da membrana 
•Transporte de Oxigênio 
•Transporte de elétrons (cadeia respiratória) 
•Citoesqueleto da célula 
•Receptores de hormônios e de neurotransmissores 
•Enzimas 
Estrutura Primária 
• Os aminoácidos se unem por ligações peptídicas formando 
cadeias peptídicas. As ligações peptídicas ocorrem entre a 
carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro 
aminoácido, liberando uma molécula de água. 
 
 
Uma cadeia peptídica tem polaridade, porque suas extremidades 
são diferentes, com uma amina  (início) numa ponta e uma 
carboxila  na outra. 
 
Exemplo de pentapeptídeo 
Estrutura Primária 
• Corresponde à sequência linear dos aminoácidos (aas). 
 
• cada aa em um peptídeo é chamado de resíduo. 
 
• Cada cadeia peptídica é constituída de uma parte que 
se repete regularmente, chamada de cadeia principal 
ou arcabouço, e uma parte variável, que corresponde 
às distintas cadeias laterais (radicais). 
 
 
Forças de interação 
• O arcabouço peptídico é rico em potencial de 
formação de pontes de H . Cada unidade contém um 
grupamento carbonila (aceptor) e, com exceção da 
prolina, um grupamento NH, que é um bom doador 
para esta ponte. 
 
• Estes grupamentos interagem entre si e com 
grupamentos funcionais de cadeias laterais, 
estabilizando determinadas estruturas. 
 
 
Folha beta pregueada 
Alfa hélice 
Interação entre cadeias peptídicas 
• A maioria das cadeias polipeptídicas naturais contém 
entre 50 e 2.000 aminoácidos, e são comumente 
referidas como proteínas. 
 
• Peso molecular médio de um aa é de 110, logo para a 
maioria das proteínas o PM está entre 5.500 e 220.000. 
 
• Em algumas proteínas, a cadeia peptídica linear é 
interligada. As mais comuns das interligações são as 
pontes dissulfeto (ex.: fibras de colágeno e fibrina). 
 
Ponte dissulfeto 
Estrutura Secundária: as cadeias peptídicas podem dobrar-se em 
estruturas regulares, tais como a hélice alfa, a folha beta, voltas e 
alças 
• Alfa hélice – um arcabouço principal firmemente espiralado 
forma a parte interna do bastão, e as cadeias laterais se 
projetam para fora em uma disposição helicoidal. 
• A hélice é estabilizada por pontes de H entre os grupamentos 
NH e CO da cadeia principal. 
• Duas ou mais hélices podem se entrelaçar formando uma 
estrutura muito estável. 
• Tais super-hélices de alfa hélices são encontradas na miosina e 
tropomiosina no músculo, na fibrina, na queratina do cabelo , 
assim como nas cerdas de porco espinho e no citoesqueleto 
das células. 
 
Alfa Hélice 
Queratina do cabelo Colágeno 
 
As Folhas Beta são estabilizadas por pontes de hidrogênio 
entre filamentos peptídicos 
 
• Uma cadeia peptídica, chamada de fita beta, em uma 
folha beta, é quase totalmente distendida em vez de 
firmemente enrolada como a hélice alfa. 
• As proteínas ligantes de ácidos graxos, importantes para o 
metabolismo lipídico, são constituídas quase inteiramente 
de folhas beta. 
• Algumas doenças estão relacionadas a transformação de 
-Hélice em folhas -pregueadas (“doença da vaca louca” 
ou prion) e produção de proteínas alteradas, como as 
proteínas -Amilóides (doença de Alzheimer). 
 
Folha -pregueada 
Folha beta pregueada 
Alfa hélice 
Alteração da forma alfa hélice para beta pregueada da 
proteína 
 Encefalopatia 
Espongiforme (Prion) – 
doença da vaca louca 
Príons 
• Os príons têm etiologias genéticas e infecciosas. 
Todas as células de mamíferos carregam um gene que 
produz a forma normal da proteína, PrPC. Mutações 
esporádicas ou herdadas neste gene podem causar 
doenças. 
• Príons também podem causar doenças, passando 
entre os indivíduos. A forma anormal pode induzir 
mudanças conformacionais nos príons normais já 
presentes nos tecidos neurológicos, produzindo 
formas mais anormais. Estas formas podem causar 
mais mudanças conformacionais em uma alça de 
retroalimentação positiva 
Encefalopatia Espongiforme Bovina – príons anormais 
• Buracos se desenvolvem por todo o cérebro. Células 
começam a morrer, devido a capacidade dos príons 
anormais para unir e formar barras de proteína por 
muito tempo. 
• O dano tecidual provoca alteração progressiva do 
controle neurológico que pode afetar diversas funções, 
como equilíbrio, controle muscular, humor e sono 
(dependendo das áreas do cérebro mais afetadas). 
• Todas as doenças causadas pelos príons são fatais. 
 
 
Estruturas Terciárias 
• Proteínas hidrossolúveis se enovelam em estruturas compactas 
com o interior apolar, formando proteínas globulares. 
 
 
Estruturas Quaternárias 
• Cadeias peptídicas podem se associar em estruturas com 
múltiplas subunidades 
• São proteínas que contêm mais do que uma cadeia peptídica , 
exibindo um quarto nível de organização estrutural. 
• Cada cadeia peptídica é chamada de subunidade. 
• O tipo mais simples de estrutura quaternária é um dímero. A 
hemoglobina contém duas subunidades alfa e duas beta. 
 
 
Hemoglobina 
Grupo heme – anel porfirínico 
Substituição do aminoácido ácido 
glutâmico pela valina na posição 6 
das cadeias da hemoglobina, 
tornam a hemácia falciforme. 
Eletroforese 
Separação de macromoléculas (no caso proteínas) 
utilizando o princípio da migração das moléculas em 
gel submetido a um campo elétrico. 
Separação 
por 
diferença 
de Peso 
Molecular 
(PM). 
Os padrões ou referências 
de PM para comparação 
com a corrida da proteína 
desconhecida, a fim de 
encontrar seu PM. 
Separação pelo ponto 
isoelétrico