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O Código Genético PALAVRAS = AAS LETRAS = NUCLEOT. Tradução? A tradução é a codificação da informação presente no mRNA em proteínas. A informação que esta no mRNA so consegue ser passada para proteina pq existe um código, onde fazendo uma analogia com a gramática, teriamos os nucleotideos seriam as letras que quando lidas de 3 em 3 formariam palavras , que são os aas. “A simples logica nos diz que, se os nucleotideos sao "letras" em um código, então uma combinacão de letras pode formar "palavras" representando aminoacidos diferentes.” Qual a primeira coisa que vem a mente de vcs quando mencionamos a palavra tradução? (passar de um idioma para outro). A tradução é a codificação da informação presente no mRNA em proteinas. E e ssa tradução, so é possivel pq existe um codigo, conhecido como codigo genético. No dicionario a definição de codigo é o conjunto de signos usados na transmissao e receptaçãp de mensagens. A tradução é a interpretação, feita pelo ribossomo e pelo trna da msg contida no rna m., essa interpretação é feita mediante leitura de 3 letras (uma palavra) que é a sigla de uma proteina. 1 40-50 Como a codificação em proteínas acontece ? Dogma Central da Biologia O dogma central da biologia 2 Vermon (1957) Relação entre mutação gênica e proteínas alteradas HbA HbS Val His Leu Thr Pro Glu Glu Val His Leu Thr Pro Val Glu Qual a alteração no DNA provocou a substituição de um aminoácido por outro ? Experimentos importantes e informações impostantes mostraram que uma modificação de bases no DNA poderia alterar uma prot concluiindo que a informação do dna é passada para proteina, e essa alteração pode alterar a prtn, de forma a mudar o fenótipo. Mas a duvida é , como essa informação é passada do DNA para a proteina? Desde a publicação de Watson & Crick (1953) sobre a estrutura do DNA e da carta de George Gamow a eles endereçada, desenvolvendo a idéia da existência de um código genético onde o DNA serviria de molde para a síntese de proteínas, muitas perguntas surgiram e vários experimentos fascinantes foram realizados na tentativa de respondê-las. Em 1957, Vernon Ingram mostrou que havia uma relação entre mutações gênicas e proteínas alteradas ao comparar a hemoglobina de indivíduos normais com a de indivíduos com anemia falciforme, caracterizada como uma doença molecular, por Linus Pauling em 1945. Pauling havia mostrado que a hemoglobina normal (HbA) apresentava uma carga aniônica cerca de duas unidades mais negativa do que a da hemoglobina proveniente de células falcêmicas (HbS). Em 1957, Vernon Ingram mostrou que havia uma relação entre mutações gênicas e proteínas alteradas ao comparar a hemoglobina de indivíduos normais com a de indivíduos com anemia falciforme, caracterizada como uma doença molecular, por Linus Pauling em 1945. Pauling havia mostrado que a hemoglobina normal (HbA) apresentava uma carga aniônica cerca de duas unidades mais negativa do que a da hemoglobina proveniente de células falcêmicas (HbS). A hemoglobina, o pigmento dos eritrócitos, é uma proteína tetramérica, constituída de duas cadeias polipeptídicas idênticas (141 aminoácidos) e duas cadeias polipeptídicas idênticas (146 aminoácidos), cuja função é transportar oxigênio através de todo o corpo. Indivíduos com anemia falciforme apresentam eritrócitos em forma de foice, conseqüência da alteração conformacional sofrida pela molécula de hemoglobina, devido a uma mutação afetando o 6o aminoácido da cadeia onde ácido glutâmico é substituído por valina. A hemoglobina HbS, desoxigenada, agrega-se em filamentos suficientemente grandes para deformar os eritrócitos. A anemia falciforme já era conhecida como uma doença hereditária, de acordo com as leis da genética Mendeliana, apresentando caráter de codominância ao nível da molécula: 3 Pauling (1945) Hemoglobina normal (HbA): mais carga negativa do que a hemoglobina de células falcêmicas (HbS) Anemia falciforme Por esta época, nada se sabia sobre a natureza do Código Genético e várias propostas estavam sendo feitas e analisadas pelos pesquisadores, como Crick Hb-S Hb-A Desde a publicação de Watson & Crick (1953) sobre a estrutura do DNA e da carta de George Gamow a eles endereçada, desenvolvendo a idéia da existência de um código genético onde o DNA serviria de molde para a síntese de proteínas, muitas perguntas surgiram e vários experimentos fascinantes foram realizados na tentativa de respondê-las. Em 1957, Vernon Ingram mostrou que havia uma relação entre mutações gênicas e proteínas alteradas ao comparar a hemoglobina de indivíduos normais com a de indivíduos com anemia falciforme, caracterizada como uma doença molecular, por Linus Pauling em 1945. Pauling havia mostrado que a hemoglobina normal (HbA) apresentava uma carga aniônica cerca de duas unidades mais negativa do que a da hemoglobina proveniente de células falcêmicas (HbS). A hemoglobina, o pigmento dos eritrócitos, é uma proteína tetramérica, constituída de duas cadeias polipeptídicas idênticas (141 aminoácidos) e duas cadeias polipeptídicas idênticas (146 aminoácidos), cuja função é transportar oxigênio através de todo o corpo. Indivíduos com anemia falciforme apresentam eritrócitos em forma de foice, conseqüência da alteração conformacional sofrida pela molécula de hemoglobina, devido a uma mutação afetando o 6o aminoácido da cadeia onde ácido glutâmico é substituído por valina. A hemoglobina HbS, desoxigenada, agrega-se em filamentos suficientemente grandes para deformar os eritrócitos. A anemia falciforme já era conhecida como uma doença hereditária, de acordo com as leis da genética Mendeliana, apresentando caráter de codominância ao nível da molécula: HbA/HbA - células vermelhas normais; hemoglobina tipo HbA HbS/ HbS - células vermelhas em forma de foice; praticamente 100% da hemoglobina é tipo HbS; geralmente a anemia é fatal HbA/HbS- células vermelhas em forma de foice só ocorrem sob baixa concentração de oxigênio; curiosamente, os heterozigotos apresentam resistência aumentada à malária, o que confere uma vantagem seletiva a estes indivíduos em regiões onde a malária é endêmica; 40% da hemoglobina é tipo HbS. As moléculas de hemoglobina provenientes de um falcêmico, quando submetidas a um campo elétrico, migram diferente das normais devido a diferença de carga entre elas, resultante da troca de um aminoácido com carga negativa por um aminoácido apolar (Figura 8.1). Figura 8.1 A) Célula normal de eritrócito e célula falcêmica. B) Relação entre uma mutação geneticamente transmissível, que provoca anemia falciforme, e migração da hemoglobina num campo elétrico. No mutante, o ácido glutâmico, que possui carga negativa, foi substituído por valina, um aminoácido apolar, modificando as interações intramoleculares que se refletem na conformação da proteína que perde a capacidade de transportar oxigênio. Assim, no segmento da cadeia , onde esta mutação pode ocorrer, a sequência de aminoácidos da hemoglobina normal (A), Val His Leu Thr Pro Glu Glu é substituída pela seqüência Val His Leu Thr Pro Val Glu da hemoglobina falcêmica (S). Que tipo de alteração ocorrera na molécula de DNA provocando a substituição de um aminoácido por outro na proteína? Por esta época, nada se sabia sobre a natureza do Código Genético e várias propostas estavam sendo feitas e analisadas pelos pesquisadores. 4 Idéia da existência de um código genético onde o DNA serviria de molde para a síntese de proteínas. Gamow G. (1954) Possible relation between deoxyribonucleic acid and protein structures. Nature 173: 318 Carta de George Gamow a Watson e Crick Sistema conhecido como Diamantes de Gamow Após as descobertas sobre a estrutura do Dna, e já sabendo que estes era o responsável pela codificação em proteina, muitos pesquisadores se empenharam em descobrir como a informação genética era passada do dna para a proteina. Gamow sugeriu que os aas eram formados por 3 bases, 3 a 3, sendo que existiam 4 bases no dna possibilitantes para uso. Sistema conhecido como diamantes de Gamow ideia de que o a sintese de prot era feita diretamento utilizando o dna como molde. Erros pq a sintese era feita no citoplasma. Alguns fatores apoiaram a ideia de que uma mudança na sequencia de dna levaria a mudanças na proteina. 5 CÓDIGO GENÉTICO A informação genética é estocada no DNA por meio de um código (o Código Genético) no qual a sequência de bases adjacentes determina a sequência de aa no polipeptídeo codificado. Em 1964 Nirenberg e Leder obtiveram trirribonucleotídeos sintéticos com sequências conhecidas e conseguiram o seguinte resultado: trirribonucleotídeos + tRNA's + aminoácidos(um deles marcado) + sistema livre de células → ribossomos com aa marcado. Os aa's livres foram separados em filtro de nitrocelulose e foram identificados os significados, por exemplo de 5'GUU3' = Val, 5'UGU3' = Cys e 5'UAA3' = Lys. Este último resultado indicou que o método não dá resultado 100% preciso. Porém, reunindo todas as informações conseguiram identificar o restante dos códons. https://www.passeidireto.com/arquivo/18123497/livro-de-genetica-em-word-capitulos-de-8-12 6 CÓDIGO GENÉTICO “Fórmula que converte a informação hereditária dos genes em proteínas” Códon: Cada grupo de 3NT consecutivos Trincas de Bases Seqüência de bases aminoácido 42 = 16 aa 43 = 64 aa 20 aa 3 NT/códon A combinação dos 4 aas duas a duas daria apenas 16 aas, enquanto que a combinação dos 4 aas 3 a 3 seria o suficiente para originar os 20 aas 7 Códons sequência de três nucleotídeos 1 aas Anticódons – sequencia de 3 ntd presentes no tRNA e interage com o códon por pareamento de bases Hipótese do adaptador (tRNA)de Crick 1958 O adaptador (que seria o rnat) se ajustaria por complementariedade ao rna m, e neste adaptador estaria contido o aas específico para aquela trinca de aas na qual o adaptador se ligou. 8 1961 - MARSHALL NIRENBERG: o homem do código A C G T A T C G T T T A A A C C C G G G T C A G T C A G T C A G T C A G T C A G C A T G C A T G C A T G C A T G C A T G C A T G C A T G C A T G C A T G C A T G C A T G LYS ASN THR ARG SER ARG ILE MET HIS GLN PRO LEU GLU ALA VAL GLY ASP OCH AMB TYR SER CYS TRP OPA LEU PHE N K T S R I M H Q P R L D E A G V Y Stop Stop Stop S C W F L 61 códons “com sentido” 20 aa CÓDIGO GENÉTICO Os 20 aminoácidos padrão de proteínas Grupo R varia em: estrutura, tamanho e carga elétrica CÓDIGO GENÉTICO O código é redundante; O código é específico; O código não é universal; O código é contínuo; O código é não-sobreposto; Existem algumas regras (caracteristicas) do código genético para que a tradução ocorra corretamente. 13 CÓDIGO GENÉTICO O código é redundante “O código contém mais informacões do que o necessário para especificar os aminoácidos” (Crick). CGU CGC CGA CGG AGA AGG UUA UUG CUU CUC CUA CUG UCU UCC UCA UCG AGU AGC LEU ARG SER Um aa pode ter mais de 1 trinca que o codifica redundância Aparentemente, o código evoluiu para minimizar o efeito deletério de mutações. Outros aa tem 2, 3 ou 4 códons; Apenas Met e Trp possuem um único códon; Met = AUG também sinal de iniciação CÓDIGO GENÉTICO O código é redundante CÓDIGO GENÉTICO O código é específico Um determinado códon sempre codifica o mesmo aa. 1 códon= 1 aas 1aas = + de 1 códon CÓDIGO GENÉTICO O código não é universal O código não é conservado em todas as espécies. CÓDIGO GENÉTICO O código é contínuo O código é lido sempre de 3 em 3 bases. CÓDIGO GENÉTICO O código é não-sobreposto Cada nucleotídeo pertence a apenas um códon. CÓDIGO GENÉTICO Matriz de leitura: códon iniciador (primeiro códon do mRNA a especificar um aminoácido). Os outros códons são lidos como grupos sucessivos de três NT sem pular nenhuma base (não existe vírgula!). Open reading frame Quadros de leitura aberta: segmentos de DNA que contém informação potencial para codificar um peptídeo. CÓDIGO GENÉTICO bioinformática pós sua obtenção, as sequências de DNA podem ser submetidas à análise da presença de ORFs (open reading frames), as fases abertas de leitura. As ORFs são sequências de DNA que possuem os requisitos básicos para codificar uma proteína. A análise em bioinformática por algoritmos que se baseiam em códigos genéticos descritos é capaz de determinar a existência de uma ORF em qualquer sequência de DNA. 21 A adição ou a deleção de três nucleotídeos recupera o quadro de leitura; Quando três mutações de mesmo tipo são combinadas, o fenótipo selvagem pode ser restaurado. Quando duas mutações de mesmo tipo (+,+) ou (-,-) são combinadas, sempre ocorre alteração no quadro de leitura; CÓDIGO GENÉTICO Matriz de leitura Supressão intragênica: mutação que suprime o efeito da outra dentro de um mesmo gene CÓDIGO GENÉTICO Crick (1966) Hipótese da oscilação Pareamentos não-padrões de bases podem ocorrer na terceira posição de um códon. Cada oscilação permite que alguns tRNAs façam par com mais de um códon em um mRNA 30 a 50 tRNAS podem parear com 61 códons com sentido. Essa hipótese foi sugerida por Crick e diz que o terceiro nucleotídeo da trinca se liga durante o pareamento de bases de forma menos rígida e isso está relacionado tanto a redundância, quanto a ordenação, além de limitar a relação entre códons e tRNAs específi cos. As 2 primeiras bases do códon formam pares de bases Watson-Crick com fortes pontes de hidrogênio dão especificidade da codificação; –A terceira base do códon que pareia com a primeira base do anticódon forma pontes de hidrogênio mais fracas e a primeira base do anticódon pode parear com mais de 1 base. Reconhecimento dos Códons pelo RNAt 24 Pareamento códon-anticódon • Pareamento de bases Watson-Crick nas duas primeiras bases do códon – 3’-5’ to 5’-3’ (pareamento anti-paralelo) CÓDIGO GENÉTICO Há uma certa oscilação na complementaridade entre códon e anticódon de modo que um dado anticódon pode reconhecer mais do que um códon. Primeira base do anticódon Terceira base do códon C A U G I G U A ou G U ou C U, C ou A A hipótese da oscilação (wobble hypothesis) estabeleceu as seguintes regras para pareamentos entre códon e anticódon: CÓDIGO GENÉTICO Mutações Mutação silenciosa códon com 1 base alterada ainda codifica o mesmo aa Prolina CCU ou CCC CÓDIGO GENÉTICO Mutação com perda de sentido códon com 1 base alterada codifica um aa diferente. Mutações Mutação com alteração ou perda de sentido: Existem mutações que alteram a proteína, pois causam a substituição de um aminoácido na proteína em formação. As conseqüências podem ser graves, alterando completamente a forma espacial e a função da proteína. É o caso da substituição de um nucleotídeo no gene responsável pela produção da hemoglobina, em que o códon GAA passa a ser GUA. Com isso, há substituição de um aminoácido na cadeia polipeptídica (Glutamato • Valina), que resulta na produção de hemoglobina defeituosa, causando uma doença chamada anemia falciforme. Ou seja, essa mutação altera o "sentido" do filamento codificador do gene ao especificar um aminoácido diferente. (Figura 3). Leia mais: http://geneticavirtual.webnode.com.br/genetica-virtual-home/prefacio/muta%C3%A7%C3%B5es%20g%C3%AAnicas/tipos-de-muta%C3%A7%C3%A3o/ 28 CÓDIGO GENÉTICO Mutação sem sentido códon com 1 base alterada se torna um dos códons de terminação. Mutações As mutações sem sentido são provenientes de substituições de bases que resultam na formação de códons de terminação, antes do término da sequência que codifica, ou ainda por adições e/ou deleções que causam alterações profundas na sequência de bases tornando a informação codificada sem sentido, portanto incapaz de ser traduzida, não formando nenhum produto. 29 TRADUÇÃO Regulação e Síntese de Proteínas “Mecanismo pelo qual os aminoácidos são reunidos em proteínas nos ribossomos” TRADUÇÃO O Processo de Tradução Etapas: 1. Ligação de aa aos tRNAs; 2. Iniciação; 3. Alongamento; 4. Término. TRADUÇÃO Etapas: 1. Ligação de aa aos tRNAs - após isso o tRNA leva seu aa ao ribossomo onde o anticódon do tRNA faz par com o códon do mRNA; Como o tRNA correto é ligado ao aminoácido? Como o código genético funciona molecularmente? Como o aminoácido correto é ligado ao tRNA? TRADUÇÃO tRNA-aminoacil sintetases Ligam o tRNA e o aminoácido; 2. Reconhecem o anticódon e carregam o aminoácido correto. Um aminoácido liga-se á ponta 3’ de um tRNA. TRADUÇÃO 20 aas 20 aminoacil-tRNA sintetases Hipótese da Oscilação OBS: I (inosina) contém base hipoxantina pode ser encontrado como a primeira base do anticódon base oscilante que pareia com mais de 1 base 1 anticódon pareia com mais de 1 códon! Lig. + específica Lig. - específica As interações códon-anticódon otimizam tanto a exatidão quanto a velocidade de síntese protéica 17 Ativação dos AAs: –Ligação dos AAs aos seus RNAt ocorre no citosol pelas aminoacil-RNAt sintetases. –Duas lig. de alta energia Etapas da Síntese Protéica Aminoacilação do RNAt Etapa 1 Requer: 20 aas 20 aminoacil-tRNA sintetases Energia – ATP RNAt 34 TRADUÇÃO Quantas tRNA-aminoacil transferases? - Uma por aminoácido ou uma por códon? Uma única aminoacil tRNA sintetase liga um aminoácido a todos os seus tRNAs. TRADUÇÃO Etapas: 2. Iniciação - componentes necessários são montados no ribossomo; Ligação do mRNA e do tRNA iniciador, que transporta o Met, à subunidade pequena do ribossoma; Junção da subunidade grande ao conjunto. TRADUÇÃO tRNA Servem como moléculas adaptadoras, ligando aa e os levando para os ribossomos, onde os aa serão depois montados em cadeias polipeptidicas; Cada tipo de tRNA se liga a um único tipo de aminoácido; Existem de 30 a 50 tRNAs diferentes; 20 aa: alguns são levados por mais de um tRNA; tRNAs diferentes que levam o mesmo aa tem anticódons diferentes (tRNAs isoaceptores) As moléculas de tRNA tem padrões comuns 1. São cadeias simples contendo entre 73 e 94 nucleotídeos 2. Contém muitas bases incomuns (7 a 15 por molécula) 3. A terminação 5' é fosforilada; o resíduo 5'-terminal em geral é pG TRADUÇÃO 4. A sequência 3' terminal é sempre CCA; é o sítio de ligação do aminoácido 5. Metade dos nucleotídeos estão pareados formando dupla hélice; mas, há regiões que nunca estão pareadas como a alça (loop) TC, por exemplo) 6. O anticódon é complementar ao códon. A alça anticódon tem um padrão característico: a) duas pirimidinas antes; b) uma purina modificada depois. TRADUÇÃO As moléculas de tRNA tem padrões comuns Ribossomos “Máquinas móveis de síntese de proteínas” um ribossomo liga-se perto da ponta 5’ de um filamento de mRNA e move-se para a ponta 3’ traduzindo os códons. TRADUÇÃO Polirribossomos Uma molécula de mRNA pode ser transcrita simultaneamente por vários ribossomos. Onde é a 3’ e onde é a 5’ ? 40 TRADUÇÃO Controle da tradução I Afinidade da enzima pelo tRNA disposto no código tRNA errado liga-se lentamente e desliga-se rapidamente A adição do aa ao tRNA incorreto é muito lenta TRADUÇÃO Controle da tradução II O aa deve se encaixar no sítio sintético da tRNA-aminoacil sintetase e não ao sítio de edição Mecanismo de peneira dupla TRADUÇÃO (des) Controle da tradução III Não acontece verificação do aa na tradução; O controle, portanto, é feito apenas no momento da aminoacilação do tRNA. Ribossomos eucarióticos TRADUÇÃO O peso do ribossomo se deve mais ao componente de RNA do que ao componente protéico. 2/3 é do peso do ribossomo é de RNAr TRADUÇÃO Componentes Ribossomais TRADUÇÃO O que significa 70S, 30S, etc? 70S = 70 unidades Svedberg! E o que é unidade Svedberg? Uma unidade Svedberg = 10-13 coeficiente de sedimentação O coeficiente de sedimentação (s) de uma partícula num campo centrífugo é igual a: Vsed velocidade de sedimentação M massa molecular r raio (centro até o fundo do tubo) velocidade angular N número de Avogadro f coeficiente de atrito = RT/ND, onde D é o coeficiente de difusão volume parcial específico: a alteração de volume que ocorre quando 1 g (peso seco) de partículas é dissolvido num solvente densidade da partícula Reciclagem ribossomal TRADUÇÃO Sítios ribossomais utilizados na tradução TRADUÇÃO Quatro sítios: um para mRNA (dentro da sub menor) e; três (sítio A, P e E) para tRNA 48 Sítios peptidil e aminoacil • O ribossomo possui 3 sítios onde cabem moléculas de tRNA; • O alongamento da tradução; • Proteínas são geradas do N ao C terminal. TRADUÇÃO TRADUÇÃO Etapas: 3. Alongamento - aa são unidos a cadeia polipeptidica; Ligação de um novo tRNA, com outro aminoácido, ao segundo codão do mRNA; Formação de uma ligação peptídica entre os dois aa.; Avanço de três bases pelo ribossoma e repetição do processo ao longo do mRNA. TRADUÇÃO Etapas: 4. Término - cessa a síntese de proteínas no códon finalizador e os componentes da tradução são liberados do ribossomo. Chegada do ribossoma a um dos códons de finalização; Liberação da proteína; Separação do ribossoma nas suas subunidades. Molécula de mRNA A U G G C A U G C G A C G A A U U C G G A C A C A U A Cys Met Ala 5’ 3’ Asp Glu Phe His Ribossomo Proteína tRNA aa livre Gly códon Em resumo... Cys Met Ala A U G G C A U G C G A C G A A U U C G G A C A C A U A 5’ 3’ Asp Glu Phe His Gly Asp Met Ala Cys Glu Phe His A U G G C A U G C G A C G A A U U C G G A C A C A U A 5’ 3’ Gly A U G G C A U G C G A C G A A U U C G G A C A C A U A 5’ 3’ Glu Met Ala Cys Asp Phe Gly His A U G G C A U G C G A C G A A U U C G G A C A C A U A Phe Met Ala Cys Asp Glu 5’ 3’ Gly His Ile A U G G C A U G C G A C G A A U U C G G A C A C A U A Gly Met Ala Cys Asp Glu Phe 5’ 3’ His Ile Lys A U G G C A U G C G A C G A A U U C G G A C A C A U A 5’ 3’ His Met Ala Cys Asp Glu Phe Gly Ile Lys A U G G C A U G C G A C G A A U U C G G A C A C A U A 5’ 3’ Ile Met Ala Cys Asp Glu Phe Gly His Lys G C A U G C G A C G A A U U C G G A C A C A U A A A A 5’ 3’ Lys Met Ala Cys Asp Glu Phe Gly His Ile Leu U G C G A C G A A U U C G G A C A C A U A A A A U U A 5’ 3’ Leu Met Ala Cys Asp Glu Phe Gly His Ile Lys Met G A C G A A U U C G G A C A C A U A A A A U U A A U G 5’ 3’ Met Met Ala Cys Asp Glu Phe Gly His Ile Lys Leu Asn G A A U U C G G A C A C A U A A A A U U A A U G A A C 5’ 3’ Asn Met Ala Cys Asp Glu Phe Gly His Ile Lys Leu Met Pro U U C G G A C A C A U A A A A U U A A U G A A C C C A 5’ 3’ Pro Met Ala Cys Asp Glu Phe Gly His Ile Lys Leu Met Asn Gln G G A C A C A U A A A A U U A A U G A A C C C A C A A 5’ 3’ Gln Met Ala Cys Asp Glu Phe Gly His Ile Lys Leu Met Asn Pro Ala Cys Asp Glu Phe Met Gly His Ile Lys Leu Met Asn Pro Gln A U A A A A U U A A U G A A C C C A C A A U A A A A A 5’ 3’ STOP Met Ala Cys Asp Glu Phe Gly His Ile Lys Leu Met Asn Pro Gln 5’ 3’ STOP A U A A A A U U A A U G A A C C C A C A A U A A T A C Ala Cys Asp Glu Phe Met Gly His Ile Lys Leu Met Asn Pro Gln 5’ 3’ STOP A U A A A A U U A A U G A A C C C A C A A U A A T A C 5’ 3’ Ala Cys Asp Glu Phe Met Gly His Ile Gln Lys Pro Leu Asn Met Proteína pronta! Fim! TRADUÇÃO Procariotos X Eucariotos Em procariotos a tradução ocorre simultaneamente com a transcrição! TRADUÇÃO Em eucariotos a transcrição está separada da síntese de proteínas (tradução) pela membrana nuclear! Os eucariotos processam extensivamente o RNA destinado a se tornar mRNA: - transcritos primários em eucariotos recebem um "capuz" na extremidade 5' e uma cauda poli A na extremidade 3' Nos eucariotos quase todos os mRNAs são clivados: - íntrons são retirados para formar mRNAs com mensagens contínuas. TRADUÇÃO Procariotos Nas células procarióticas, a transcrição e a tradução ocorrem simultaneamente. Shine-delgarno (Ribosome Binding Site) TRADUÇÃO Procariotos Iniciação TRADUÇÃO Procariotos Iniciação As sequências de consenso de Shine-Dalgarno no mRNA são necessárias para a ligação da subunidade menor do ribossomo. TRADUÇÃO Procariotos Iniciação • tRNA contendo metionina (formilada) liga-se ao Complexo; • Fatores de iniciação da tradução ajudam; • Subunidade maior reune-se ao complexo. • mRNA liga à subunidade menor do ribossomo; TRADUÇÃO Procariotos Iniciação A iniciação da tradução em bactérias requer vários fatores de iniciação e GTP. TRADUÇÃO Procariotos Alongamento TRADUÇÃO Procariotos Alongamento TRADUÇÃO Procariotos Término A tradução termina quando um códon finalizador é encontrado. TRADUÇÃO Eucariotos Iniciação TRADUÇÃO Eucariotos A cauda poli(A) na ponta 3’ do m RNA eucariótico desempenha um papel no início da tradução. TRADUÇÃO Eucariotos Alongamento TRADUÇÃO Eucariotos Término Tempo de execução do processo Visão geral a expressão do mRNA em células animais requer: Transcrição; Modificação; Processamento; Transporte núcleo-citoplasma; Tradução. Possíveis erros no processo Erro na tradução; Proteína incorretamente produzida; Dano metabólico Quanto mais precoce a mutação e sua prevalencia, maior a chance dela prevalecer. 87 • • Modificações pós-traducionais Formação de ligações dissulfeto/dobramento Clivagem da cadeia • • • • Fosforilação Glicosilação Metilação/Acetilação Adição de âncoras lipídicas Proteína Pronta! • E agora? • Destinos possíveis... Funções biológicas As proteínas são extremamente versáteis em suas funções. Classificação: Enzimas; Proteínas transportadoras; Proteínas nutriente e de armazenamento; Proteínas contráteis ou de motilidade; Proteínas estruturais; Proteínas de defesa; Proteínas reguladoras; Outras proteínas. Enzima Luz emitida é resultante de reações que envolvem a luciferina e o ATP e é catalizada pela enzima luciferase. Proteína transportadora Nos heritrócitos a hemoglobina é transportadora de oxigênio. Proteína estrutural Queratina - Principal componente estrutural do cabelo, unhas, chifres, lã, escamas e penas. Rubisco A A A A A A G G U G G U U A A G U U G C C Plan1 Aminoácidos Alanina ALA A Arginina ARG R Aspargina ASN N Ácido Aspártico ASP D Cisteína CYS C Ácido Glutâmico GLU E Glutamina GLN Q Glicina GLY G Histidina HIS H Isoleucina ILE I Leucina LEU L Lisina LYS K Metionina MET M Fenilalanina PHE F Prolina PRO P Serina SER S Treonina THR T Triptofano TRP W Tirosina TYR Y Valina VAL V Qualquer AA Z Stop - Amber, OCHer, OPA Plan2 Plan3 MBD0004BA55.xls Plan1 Aminoácidos Alanina ALA A Arginina ARG R Aspargina ASN N A Adenosina R A ou G (Purina) Ácido Aspártico ASP D C Citosina Y C ou T (Pirimidina) Cysteína CYS C G Guanosina K G ou T (Keto) Ácido Glutâmico GLU E T Timidina M A ou C (Amino) Glutamina GLN Q Glicina GLY G B C, G ou T S G ou C (Strong Histidina HIS H D A, G ou T W Isoleucina ILE I H A, C ou T N Leucina LEU L V A, C ou G Lisina LYS K Metionina MET M Fenilalanina PHE F Prolina PRO P Serina SER S Treonina THR T Triptofano TRP W Tirosina TYR Y Valina VAL V Qualquer AA Z Stop - Amber, OCHer, OPA Plan2 Plan3 Plan1 Aminoácidos Alanina ALA A Arginina ARG R Aspargina ASN N Ácido Aspártico ASP D Cisteína CYS C Ácido Glutâmico GLU E Glutamina GLN Q Glicina GLY G Histidina HIS H Isoleucina ILE I Leucina LEU L Lisina LYS K Metionina MET M Fenilalanina PHE F Prolina PRO P Serina SER S Treonina THR T Triptofano TRP W Tirosina TYR Y Valina VAL V Qualquer AA Z Stop - Amber, OCHer, OPA Códigos IUB A Adenosina R A ou G (puRine) C Citosina Y C ou T (pYrimidine G Guanosina K G ou T (Keto) T Timidina M A ou C (aMino) B C,G ou T S G ou S (Strong-3H Bonds) D A, G ou T W A ou T (Weak-2H Bonds) H A, C ou T V A, C ou G N A, C, G ou T Plan2 Plan3
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