Aula Proteínas transportadoras

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Função das proteínas 
 
As proteínas exercem papéis cruciais em todos os processos biológicos. Dentre 
eles: 
Catálise enzimática 
Transporte e armazenamento 
Movimento coordenado 
Sustentação mecânica 
Proteção imunitária 
Geração e transmissão de impulsos nervosos 
Controle do metabolismo, do crescimento e da diferenciação 
 
Movimento Coordenado 
 
Actina e miosina são proteínas que funcionam no sistema contrátil do músculo 
esquelético. A contração muscular é realizada pelo deslizamento dos dois tipos de 
filamentos proteicos constituídos por estas proteínas. 
O movimento coordenado dos cromossomos na mitose é produzido por montagens 
contráteis constituídas de proteínas. 
 
SEM CÁLCIO (Ca2+). 
COM CÁLCIO (Ca2+). 
O cálcio e a contração 
Quanto a sua composição: 
 
Proteínas simples: Proteínas formadas apenas por aminoácidos, ou seja, 
quando sofrem hidrólise liberam apenas aminoácidos. Exemplos: Albumina, 
globulina, actina, miosina. 
 
Proteínas conjugadas: Proteínas formadas de aminoácidos e componentes 
químicos. 
 
 
 
* Unidade não-peptídica das proteínas 
* É formado por uma parte orgânica e um átomo de ferro. 
 
* Função: Capacidade de ligação do oxigênio 
* Dá a cor característica à mioglobina e hemoglobina. 
Grupamento prostético das hemeproteínas 
Proteínas transportadoras de Oxigênio: Hemoglobina e 
Mioglobina (hemeproteínas) 
Hemoglobina (Hb): Transporte de oxigênio no sangue (pulmão aos tecidos) 
 
Mioglobina (Mb): Transporte de oxigênio no músculo e reserva de oxigênio 
HEME/HEMO: grupo prostético 
Proteínas com presença de um grupo prostético para realizar suas funções 
Hemoglobina 
Estrutura: globina + grupo prostético: heme 
-  Tetrâmeros constituídos de 4 cadeias peptídicas 
-  2 α e 2 β, 
 - Formam 2 dímeros: α1β1 e α2β2 
-  Cada cadeia tem um grupamento HEME. 
-  Encontrada exclusivamente nos eritrócitos. 
Mioglobina 
• Localização: Coração e músculos 
esqueléticos 
• Função: Reservatório e transportadora de 
oxigênio no músculo. 
• Estrutura: Única cadeia peptídica, 
estruturalmente similar às cadeias individuais 
da Hemoglobina. Sua cadeia possui um grupo 
HEME. 
 
Contém 80% de alfa-hélice e alças 
estabilizadas. 
 
 
Aumenta a velocidade de transporte do oxigênio dentro da célula muscular 
Ligação do oxigênio à hemoglobina e mioglobina 
Mioglobina: se liga a apenas uma molécula de oxigênio (um grupo heme); 
Hemoglobina: se liga a quatro moléculas de oxigênio (quatro grupos heme); 
Mb: mioglobina 
Hb: hemoglobina 
Y: grau de saturação: fração 
 de ocupação dos centros de 
ligação a oxigênio. 
Mioglobina apresenta maior afinidade pelo oxigênio que a hemoglobina 
Mb+O2 MbO2 (equilíbrio simples) 
As subunidades da hemoglobina cooperam na ligação do oxigênio, com 
afinidade crescente. A ligação cooperativa de O2 à Hb torna-a capaz de 
liberar 1,83 vezes mais O2 em condições fisiológicas do que se seus 
centros fossem independentes. 
pO2 nos 
pulmões 
pO2 nos 
Tecidos 
Curvas de 
associação de O2 
MECANISMO DA LIGAÇÃO COOPERATIVA DE O2 
DESOXIHEMOGLOBINA (T)ensa 
(baixa afinidade pelo oxigênio) OXIHEMOGLOBINA (R)elaxada (alta afinidade pelo oxigênio) 
O2 
ALteração da estrutura provocada pela oxigenação 
é transmitida: Alosteria. As proteínas são 
alostéricas. 
Quanto mais partículas de oxigênio 
houver na hemoglobina, com mais 
afinidade ela fica. 
 
* A Hb precisa ter afinidade pelo O2 
no pulmão, mas esta afinidade deve 
diminuir nos tecidos 
Fatores que afetam a ligação da Hb ao O2 (efetores 
alostéricos) : 
 
• O2: A afinidade da Hb ao último oxigênio é aumentada 300 vezes, o O2 liga-se 
cooperativamente à hemoglobina, o que não acontece na mioglobina; 
- oxigênio aumenta a afinidade da Hb pelo oxigênio, assim a Hb fornece mais O2 
aos tecidos. 
 
•CO2: A Hb TEM TAMBÉM UM PAPEL IMPORTANTE NO TRANSPORTE DE CO2 
NO SANGUE. A ligação ao CO2 estabiliza a desoxihemoglobina, resultando em uma 
redução de afinidade pelo oxigênio. 
 
• CO: Liga-se firmemente ao ferro da Hb, impedindo a monoxiemoglobina de 
carbono liberar oxigênio nos tecidos. Tem alta toxidade para organismos aeróbios. 
 
Efeitos alostéricos 
 
• pH: Redução de pH reduz a afinidade da Hb pelo oxigênio, por estabilizar a forma 
desoxihemoglobina. 
 
No músculo ativo: Reduz pH (aumento de H), aumenta C02 diminui afinidade da Hb pelo O2--- 
libera 02 para tecidos 
• 2,3-Difosfoglicerato (fosfato orgânico mais abundante nas hemácias). Esse 
composto se liga à desoxihemoglobina, estabilizando a conformação da 
desoxihemoglobina, abaixando a afinidade do oxigênio pela hemoglobina e 
liberando este gás para os tecidos.. 
Na oxihemoglobina, a cavidade central é menor, expulsando o 2,3-DPG e 
aumentando a afinidade da molécula por O2. 
 
A mudança conformacional que ocorre na primeira desoxigenação torna essa 
cavidade maior na desoxihemoglobina, possibilitando a ligação do 2,3-DPG. 
A concentração plasmática de 2,3-DPG é 
constante, ~5 mM. 
 
 Populações que habitam regiões de 
elevada altitude, onde a atmosfera é 
rarefeita, apresentam como mecanismo 
compensatório um aumento nos níveis da 
enzima mutase que forma o 2,3 BPG. 
 
Com concentrações plasmáticas mais 
elevadas de 2,3-BPG, e uma consequente 
diminuição da afinidade da Hb por O2, não 
há prejuizo da oxigenação dos tecidos, 
apesar da pO2 atmosférica mais baixa 
eventualmente não ser suficiente para 
saturar 100% a Hb. 
↑BPG = ↓afinidade 
 
Efeito do pH e da concentração de CO2 na afinidade da hemoglobina ao 
oxigênio 
O abaixamento do pH de 7.4 (curva vermelha) para 7.2 (curva azul) resulta em 
libertação de O2 pela oxihemoglobina. O aumento da pressão parcial de CO2 
de 0 para 40 torr (curva violeta), também promove a libertação de O2 (por 
diminuir a afinidade). 
Efeito Bohr 
Relação entre a ligação de Hb a O2, H+ 
e CO2 
 
Efeito Bohr: 
 
 Alteração na ligação ao 
oxigênio 
Mioglobina, Mb 
 armazenamento O2 
Uma subunidade 
Um grupo hemo (ligação O2) 
Ligação ao O2 não cooperativa & não 
regulada 
 
 
Hemoglobina, Hb 
 transporte O2 
Quatro subunidades (semelhantes a Mb) 
Quatro grupos hemo (ligação O2) 
Ligação ao O2 cooperativa & regulada 
 Observe o gráfico abaixo: 
 
Consideramos que o traçado contínuo representado no gráfico é o parâmetro em condições 
normais, e que assim, para uma PO2 de 60 mmHg, por exemplo, temos 90% de saturação 
correspondente, responda:
 
Cite e explique quais os fatores que deslocam a curva de dissociação de O2 para a esquerda, 
significando mais afinidade pelo O2 numa dada PO2.