2 - Estudo Dirigido Proteínas Resolvido

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Estudo Dirigido 
Proteínas
Proteínas são biomoléculas de grande dimensão, ou macromoléculas, constituídas por uma ou mais cadeias de resíduos aminoácidos. As proteínas desempenham um vasto conjunto de funções no organismo, entre as quais a catalisação de reações metabólicas, a replicação do DNA, a resposta a estímulos e o transporte de moléculas de um local para outro. As proteínas diferem entre si fundamentalmente na sua sequência de aminoácidos, a qual é determinada pela sua sequência genética, e que geralmente provoca o enovelamento da proteína numa estrutura tridimensional específica, que determina a sua atividade.
1- Conceitue polipeptídeo.
Polipeptídeo é uma molécula formada por muitos aminoácidos ligados por ligações peptídicas e que possuem massas moleculares abaixo de 10.000.
2- Quais são as principais funções das proteínas?
As proteínas podem atuar como catalisadoras, veículos de transporte (hemoglobina), hormônios, elementos estruturais (colágeno), agentes protetores, enzimas, em sistemas contráteis e de armazenamento (ferritina), além de apresentarem também funções anti-infecciosas (imunoglobulina) e nutricionais (caseína).
3- Explique como ocorre a ligação peptídica que promove a formação dos complexos proteicos a partir de resíduos de aminoácidos.
A ligação peptídica ocorre através da desidratação de um grupo α-carboxila de um aminoácido e um grupo α-amino do outro. O grupo α-amino de um aminoácido (com grupo R2) atua como nucleófilo para deslocar o grupo hidroxila de outro aminoácido (com grupo R1), formando uma ligação peptídica (sombreada). Os grupos amino são bons nucleófilos, mas o grupo hidroxila é um grupo de saída fraco e não prontamente deslocado.
4- Qual a função das chaperonas moleculares?
As chaperonas moleculares interagem com polipeptídeos parcialmente dobrados ou dobrados de forma incorreta, facilitando os mecanismos de enovelamento correto ou garantindo um microambiente adequado para ocorrer o enovelamento, processo em que as proteínas assumem uma forma tridimensional.
5- Estruturalmente, as proteínas podem ser classificadas como de 4 tipos: primária, secundária, terciária e quaternária. Quais fatores são levados em consideração para realizar essa divisão?
A estrutura primária consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e inclui quaisquer pontes dissulfeto. O polipeptídeo resultante pode ser disposto em unidades de estrutura secundária, como em uma hélice α. A hélice é uma parte da estrutura terciária do polipeptídeo dobrado, que é ele mesmo uma das subunidades que compõem a estrutura quaternária da proteína multissubunidade, nesse caso a hemoglobina.
	Tipo de estrutura
	Ligações que estabilizam a estrutura
	Fatores de desestabilização
	Exemplos
	Primária
	Ligações peptídicas
	Hidrólise
	
	Secundária
	Ligações de hidrogênio
	Interações e volumes de grupos R, resíduos Pro e Gly e interações entre os resíduos de aminoácidos das extremidades do segmento helicoidal e o dipolo elétrico inerente da hélice α
	Resíduos Lys e/ou Agr com grupos R carregados positivamente em pH 7,0 se repelem
	Terciária
	Ponte salina (interação iônica), de hidrogênio e de dissulfeto, interação hidrofóbica
	
	
	Quaternária
	Ponte de hidrogênio e de dissulfeto, e interação hidrofóbica
	Temperatura, pH, solventes orgânicos, detergente, ureia
	Álcool e acetona
6- Na tabela abaixo, relacione o tipo de estrutura da proteína com as ligações que as estabilizam, quais fatores promovem a desestabilização de suas ligações e dê um exemplo de proteína pertencente àquela classe.
7- A estrutura secundária de uma proteína é dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da mesma. A cadeia polipeptídica pode interagir consigo mesma de dois modos principais: pela formação das α-hélices e das folhas-β. Explique como ocorrem essas duas interações.
α-hélice: nesta estrutura, a molécula polipeptídica se apresenta como um ahélice orientada para a direita como se estivesse em torno de um cilindro, mantida por pontes de hidrogênio entre os grupos C=O e o H-N das ligações peptídicas.
folhas-β: esta estrutura resulta da formação de pontes de hidrogênio entre duas ou mais cadeias polipeptídicas adjacentes. As pontes de hidrogênio ocorrem entre os grupos C=O e o H-N de ligações peptídicas vizinhas em vez de no interior da cadeia.
8- Ao responder à questão 2, você deve ter notado que algumas proteínas desempenham funções estruturais. As proteínas estruturais geralmente são fibrilares ou globulares. Dê exemplos de proteínas estruturais de cada um desses grupos e diga no que se diferem as proteínas fibrilares das globulares.
O colágeno é uma proteína fibrosa e a hemoglobina é uma proteína globular. Na sua maioria, as fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. As globulares possuem cadeias polipeptídicas enoveladas firmemente em estruturas tridimensionais compactas em forma esférica ou elipsoide. Suas massas moleculares são variáveis enquanto a solubilidade em água é relativamente elevada pois as cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos (Phe, Leu, Ile, Met e Val) estão orientados para o interior das estruturas, enquanto grupos polares hidrófilos (Arg, His, Lis, Asp e Glu) estão situados na área externa.
9- Disserte sobre a função das proteínas hemoglobina e mioglobina.
A hemoglobina transporta oxigênio dos pulmões aos tecidos periféricos e também transporta CO2 e prótons dos tecidos periféricos aos pulmões, para subsequente excreção. A mioglobina é uma proteína transportadora e armazenadora de oxigênio nos músculos esqueléticos e cardíacos dos vertebrados, ligando o O2 liberado pela hemoglobina nos capilares e posteriormente difundido através das membranas celulares.
10- O que é a desnaturação proteica? O que pode levar uma proteína à desnaturação?
A desnaturação ocorre pela alteração da conformação tridimensional nativa das proteínas sem romper as ligações peptídicas. A desnaturação ocorre nas seguintes condições: alteração de pH e temperatura, solventes orgânicos, ureia, detergentes, agentes redutores, concentração de sais, íons de metais pesados e estresse mecânico.
11- Dê um exemplo de proteína que é:
Reserva alimentar: ovalbumina
Transportadora: hemoglobina
Contrátil: actina
Protetora: imunoglobulina
Toxina: ricina
Estrutural: colágeno
Hormonal: insulina
Enzima: lactase
12- No que diferem proteínas simples e conjugadas? No que consiste um grupo prostético? Dê exemplo de proteína conjugada e indique qual o seu grupo prostético.
Proteínas simples contêm apenas resíduos de aminoácidos e nenhum outro constituinte químico, já as conjugadas contêm outros componentes químicos permanentemente associados, e essa parte é normalmente chamada de grupo prostético. Por exemplo, as lipoproteínas contêm lipídeos.
13- Relacione as colunas com as proteínas conjugadas apresentadas:
I. CROMOPROTEÍNA
II. FOSFOPROTEÍNA
III. GLICOPROTEÍNA
IV. LIPOPROTEÍNA
V. NUCLEOPROTEÍNA 
(III) Grupo prostético: carboidrato. Um exemplo é a mucina.
(V) Grupo prostético: ácido nucleico. Um exemplo é a ribonucleoproteína.
(I) Grupo prostético: pigmento. Um exemplo é a hemoglobina.
(II) Grupo prostético: ácido fosfórico. Um exemplo é a caseína.
(IV) Grupo prostético: lipídio. Um exemplo é o que é encontrado na membrana celular lipídica.
14- Diferencie proteínas monoméricas das oligoméricas.
Proteína monomérica é formada por apenas uma cadeia polipeptídica. Já as oligoméricas são formadas por mais de uma cadeia polipeptídica e são as proteínas de estrutura e função mais complexas.
15- De que forma pode ser calculado o número de resíduos de aminoácidos presentes em uma proteína?
É possível calcular o número aproximado de resíduos de aminoácidos em uma simples proteína que não contenha quaisquer outros constituintes químicos dividindo a sua massamolecular por 110. Embora a massa molecular média dos 20 aminoácidos comuns seja de cerca de 138, os aminoácidos menores predominam na maioria das proteínas. Levando em conta as proporções nas quais os vários aminoácidos ocorrem em uma proteína média, a massa molecular média dos aminoácidos de uma proteína é mais próxima de 128. Como uma molécula de água (Mr 18) é removida para criar cada ligação peptídica, a massa molecular média de um resíduo de aminoácido em uma proteína é de cerca de 128 – 18 = 110.
16- Coloque em ordem crescente de grandeza molecular: PROTEOSE, PEPTONA E POLIPEPTIDEO.
Proteose, peptona e polipeptídeo.