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UNIVERIDADE FEDERAL DO PARÁ INSTITUTO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS FACULDADE DE BIOTECNOLOGIA Bioquímica – Exercício 1 – 2o sem. 2016/2017 NOME: ____________________________________________________________________________________________ pH E SISTEMAS-TAMPÃO Equação de Henderson-Hasselbalch: 1. Calcule o pKa do ácido lático, no pH 4,80, sendo dada a concentração do ácido lático e do lactato de 0,010M e 0,087M, respectivamente. 2. Suponha que você esteja preparando um tampão dissolvendo 0,10mol/L de ácido fraco, HA, e 0,10mol/L de seu sal de sódio, A-. Considere que pKa = 3, qual é o pH do tampão? 3. Suponha que você esteja preparando um tampão acetato 0,2 mol/L, com as concentrações de 0,074 mol/L de ácido conjugado e 0,126 mol/L de base conjugada. Sabendo-se que o Ka é de 1,70 x 10-5 para o ácido acético, qual é o pH do tampão? PROTEÍNAS 1. Examine os quatro aminoácidos abaixo. Indique quais destes aminoácidos possuem as seguintes propriedades: a. cadeia lateral alifática _______________________________________________________ b. cadeia lateral positiva _______________________________________________________ c. possui três grupos ionizáveis _______________________________________________ d. designado pelo símbolo K ___________________________________________________ e. é da mesma classe da fenilalanina __________________________________________ f. é o mais hidrofóbico dos quatro ____________________________________________ g. cadeia lateral é capaz de formar ligação de hidrogênio ___________________ Nomeie os quatro aminoácidos. A- C- B- D- Quais são os aminoácidos pertencentes à mesma classe do aminoácido D. __________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________ 2. Quais dos seguintes aminoácidos possuem cadeia lateral carregada negativamente sob condições fisiológicas (ex., próximo ao pH 7)? (a) Asp (d) Glu (b) His (e) Cys (c) Trp 3. Qual aminoácido pode estabilizar a estrutura de proteínas formando ligação covalente entre duas cadeias polipeptídicas? (a) Met (d) Gly (b) Ser (e) Cys (c) Gln 4. Desenhe a estrutura da cisteína em pH 1. 5. Porquê a histidina age como tampão em pH 6,0? _____________________________________________________________________________________________ _____________________________________________________________________________________________ _____________________________________________________________________________________________ 6. Observe a tabela e a curva de titulação abaixo. Com base em suas observações marque a letra correspondente a alternativa CORRETA. A. A curva de titulação refere-se ao composto de numero 1, o qual possui pI igual a zero. B. A curva de titulação refere-se ao Glutamato que possui pI de 5,97 em pH fisiológico. C. A curva de titulação refere-se ao composto 2 que possui pI de 5,97 em pH próximo ao fisiológico. D. A curva de titulação refere-se a Arginina que possui pI de 5,97 em pH em pH fisiológico. E. A curva de titulação refere-se ao composto 1 que possui pI de 5,97 em pH próximo ao fisiológico. 7. Se um polipeptídeo possui 400 resíduos de aminoácidos, qual será a sua massa aproximada? (a) 11.000 daltons (c) 44.000 daltons (b) 22.000 daltons (d) 88.000 daltons 8. Qual(is) dos seguintes resíduos de aminoácidos é(são) tipicamente encontrado(s) do lado interno de proteínas solúveis em água. (a) Val (d) Arg (b) His (e) Asp (c) Ile 9. Qual das seguintes afirmativas sobre a ligação peptídica é a verdadeira? (a) A ligação peptídica é planar por causa do caráter parcial de dupla ligação da ligação entre o carbono carbonílico e o nitrogênio. (b) Há uma liberdade relativa de rotação da ligação entre o carbono carbonílico e o nitrogênio. (c) O hidrogênio que está ligado ao átomo de nitrogênio está em trans ao oxigênio do grupo carbonila. (d) Não há uma liberdade relativa de rotação da ligação entre o carbono carbonílico e o nitrogênio. Número Composto pk1 pk2 pkR 1 Acetato 4,76 - - 2 Gli 2,34 9,60 - 3 Glu 2,19 9,67 4,25 4 Arg 2,17 9,04 12,48 Composto 10. Qual dos seguintes aminoácidos pode alterar a direção da cadeia polipeptídica e interromper uma hélice? (a) Phe (d) His (b) Cys (e) Pro (c) Trp 11. Correlacione o nível de hierarquia estrutural das proteínas (coluna 1) com a sua descrição apropriada (coluna 2). ENZIMAS 1. Quais das seguintes afirmativas sobre os diferentes tipos de inibição enzimática estão corretas? a. Inibição competitiva ocorre quando um substrato compete com uma enzima pela ligação a um inibidor proteico. b. Inibição competitiva ocorre quando um substrato e um inibidor competem pelo mesmo sítio ativo de uma enzima c. Inibição não-competitiva de uma enzima não ocorre quando se adiciona grande quantidade de substrato. d. Inibidores competitivos frequentemente são similares à estrutura química dos substratos de uma dada enzima. e. Inibidores não-competitivos frequentemente se ligam a uma enzima de maneira irreversível. 2. Complete a frase: A constante de Michaelis, expressa a relação entre as concentrações reais no estado estacionário. ______________ é equivalente à concentração de substrato que fornece metade da Vmax. 3. Observando os gráficos seguinte indique qual o tipo de inibição representada por cada um. COLUNA 1 COLUNA 2 (a) estrutura primária (1) associação de subunidades de proteínas (b) estrutura secundária (2) arranjo repetitivo de aminoácidos que estão próximos uns dos outros na sequencia linear (a) estrutura terciária (3) enovelamento final da cadeia, pode possuir alfa hélices e folhas beta na estrutura (a) estrutura quaternária (4) estrutura linear dos aminoácidos A B 4. Os seguintes dados foram registrados para a reação enzimática S!P. Dada a equação de Michaelis-Menten, 𝑣 = !"á! . !!"![!] , calcule o Vmáx e KM. Concentração de Substrato (mol.L-1) Velocidade inicial (nmoles.L-1.min-1) 6,25 x 10-6 15,0 7,50 x 10-5 56,25 1,00 x 10-4 60 1,00 x 10-3 74,9 1,00 x 10-2 75 A. Vmáx de 75 nmol.L-1.min-1 e KM de 2,5 x 10-2 mmol. L-1 B. Vmáx de 74,9 nmol.L-1.min-1 e KM de 2,5 x 10-2 μmol. L-1 C. Vmáx de 75 nmol. L-1.min-1 e KM de 3,0 x 10-2 mmol. L-1 D. Vmáx de 74,9 nmol. L-1.min-1 e KM de 2,5 x 10-3 mmol. L-1 E. Vmáx de 75 nmol. L-1.min-1 e KM de 2,5 x 10-3 μmol. L-1
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