exercícios aminoácidos e proteínas

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1. Dê a direção de migração (isto é, estacionária [0], em direção ao cátodo [C], ou em direção ao ânodo [A] dos seguintes tetrapeptídios, durante eletroforese em papel, em pH 1,9; pH 3,0; pH 6,5;e pH 10,0. (Cátodo: pólo negativo; Ânodo: pólo positivo). Escreva as estruturas de dissociação que surgem durante a titulação dos peptídeos abaixo e calcule os respectivos pontos isoelétricos. Considere uma solução em pH 14 titulada com HCl.
Lys-Gly-Ala-Tyr
Lys-Asp-Ala-Glu
His-Gly-Ala-Glu
Glu-Gly-Ala-Glu
Gln-Gly-Ala-Lys
2. Já se observou um grande número de casos em que uma molécula protéica desenovelada retorna espontaneamente a sua forma nativa, no tubo de ensaio, em um processo denominado renaturação. Se a proteína desnaturada era uma enzima, sua atividade catalítica reaparece pela renaturação, sem alteração na especificidade da reação catalisada. Todavia, a renaturação de uma proteína desnaturada é incapaz de evocar uma atividade biológica que não estava presente na proteína original. Em sua opinião, esses fatos indicam que a estrutura primária de uma proteína contém a informação necessária para especificar sua estrutura tridimensional? Comente sua resposta. Por outro lado, qual a relação entre estrutura tridimensional (enovelamento da proteína em sua forma nativa) e função de uma proteína, sugerida por tais fatos?
3. A maioria das proteínas globulares é desnaturada e perde a atividade quando aquecida por breves períodos a 65 °C. Entretanto, as proteínas globulares que contêm muitas ligações dissulfeto devem ser, freqüentemente, aquecidas por mais tempo em temperaturas mais elevadas para serem desnaturadas. Uma dessas proteínas é o inibidor pancreático bovino da tripsina (BPTI), que possui 58 resíduos de aminoácidos em uma única cadeia e contém três ligações dissulfeto. Ao se resfriar uma solução de BPTI desnaturada, a atividade da proteína é restaurada. Qual é a base molecular para essa propriedade?
4. Que são proteínas polimórficas? Que explicação você sugere para o fato da existência de proteínas polimórficas funcionais, desde que em alguns casos a alteração de um único resíduo de aminoácido na estrutura primária de uma proteína pode ser letal?
5. Classifique os aminoácidos de acordo com a polaridade de seus grupos R em pH 7,0, destacando a contribuição de cada classe para o estabelecimento da estrutura tridimensional das proteínas 
6. As proteínas têm a eficiência de suas atividades alterada à medida que as submetemos a diferentes valores de pH. Explique.
7. “A ribonuclease purificada pode ser completamente desnaturada pela exposição a uma concentração de uréia na presença de um agente redutor. (...) Quando a uréia e o agente redutor são removidos, as espirais desnaturadas ao acaso da ribonuclease se reenovelam espontaneamente na sua estrutura tridimensional correta, com restauração completa da sua atividade catalítica.” Explique o fato descrito, destacando a contribuição da estrutura primária de proteínas para o estabelecimento de suas estruturas tridimensionais.
8. Uma solução contendo o tetrapeptídeo Ser-Ala-Gly-Tyr com pH 14 foi titulada com uma solução de HCl. Escreva a estrutura do peptídeo no pH 1,0 e esquematize as equações de equilíbrio relevantes para os diferentes estados de ionização do peptídeo, indicando as constantes de equilíbrio (pKa) apropriadas para cada ionização. Qual a carga líquida do peptídeo em cada estado de ionização? Estime o pI (ponto isoelétrico) do tetrapeptídeo. (2,0 pontos)
	Glicina
	Alanina
	Serina
	Tirosina
	pK1 = 2,34
	pK1 = 2,34
	pK1 = 2,21
	pK1 = 2,2
	pK2 = 9,6
	pK2 = 9,69
	pK2 = 9,15
	pK2 = 9,11
	
	
	pKR = 13,06
	pKR = 10,07