macromoléculas - aminoácidos

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Macromoléculas como Constituintes 
Celulares- Aminoácidos: Estrutura e 
Função.
Aline Gonzaga Cunha
As Células Contêm 4 Famílias Principais 
de Moléculas Orgânicas Pequenas
MOLÉCULAS ORGÂNICAS PEQUENAS
• São formadas por átomos de carbono;
• Contém de 30 ou + mais átomos C;
• Monômeros Macromoléculas;
• Menos abundantes.
MONÔMEROS- POLÍMEROS
AÇÚCARES- POLISSACARÍDEOS
ÁCIDOS GRAXOS- LIPÍDEOS, MEMBRANAS
AMINOÁCIDOS- PROTEÍNAS
NUCLEOTÍDEOS- ÁCIDOS NUCLÉICOS
Os aminoácidos são as subunidades das proteínas
• Possuem um grupamento carboxílico e um grupo amino;
• Ligados ao carbono alfa;
• Qual a importância dos aminoácidos para as células?
• 20 aminoácidos, agrupados segundo suas cadeias laterais.
Os aminoácidos formam a chamada ligação peptídica, 
originando polipeptídeos 
• C terminal e N terminal
• Cadeia principal e cadeia lateral
Cadeias laterais apolares
Cadeia lateral apolar
Cadeias laterais polares não-
carregadas
Cadeias laterais polares não-
carregadas
Cadeias laterais aromáticas
Cadeias laterais ácidas
Cadeias laterais básicas
Cadeias laterais sulfurosas
Todos os aminoácidos, com exceção da glicina, existem 
como isômeros ópticos nas formas D e L
• D-aminoácidos: podem ocorrer na parede de bactérias 
e em alguns antibióticos.
Função das proteínas
• Enzimas: pepsina;
• Proteínas estruturais: colágeno (tendões);
• Proteínas transportadoras (hemoglobina);
• Proteínas motoras (miosina e actina);
• Proteínas de armazenamento (ferritina –fígado,
caseína);
• Proteínas sinalizadoras (insulina);
• Proteínas receptoras;
• Proteínas de finalidades específicas
(prot. anticongelantes, proteínas adesivas).
A forma de uma proteína é determinada por sua 
seqüência de aminoácidos
• Cada proteína tem uma seqüência única de
aminoácidos;
• Cada cadeia polipeptídica consiste em uma cadeia
principal que sustentam as cadeias laterais dos
aminoácidos;
• As cadeias laterais não participam da ligação peptídica
e conferem propriedades únicas aos aminoácidos;
• As cadeias polipeptídicas são flexíveis- enovelar de
várias formas;
• Ligações: a estabilidade.
• O enovelamento de uma proteína é regido pelas
cadeias laterais polares ou apolares dos aminoácidos.
• Fenilalanina, leucina, valina e triptofano: agrupam no
interior da proteína enovelada;
• Arginina, glutamina e histidina: parte mais externa da
proteína.
As proteínas se enovelam em uma conformação de 
energia mínima
• A seqüência de 
aminoácidos é 
responsável pela 
estrutura 
tridimensional.
OBS;
Chaperonas- tornam o processo de 
enovelamento + eficiente.
As proteínas existem em uma 
variedade de formas complicadas
Ainda não existe uma técnica que permita a predição confiável da estr. tridimensional de uma proteína.
A α-hélices e as folhas β são padrões 
comuns de enovelamento 
PONTES DE HIDROGÊNIO NA CADEIA PRINCIPAL DE POLIPEPTÍDEOS
PONTES DE HIDROGÊNIO 
ENTRE CADEIAS 
POLIPEPTÍDICAS LADO A 
LADO
Folhas β paralelas
Folhas β antiparalelas
As hélices se formam em estruturas 
biológicas
ESPIRA ENROLADA. EX, ALFA QUERATINA, MIOSINA
As proteínas podem se agregar 
formando filamentos, lâminas ou 
esferas 
Hélice de actina, 
formada por 
várias proteínas
As proteínas possuem vários níveis de 
organização
MUITAS PROTEÍNAS SÃO FORMADAS POR DOMÍNIOS FUNCIONALMENTE 
SEPARADOS
Dentre as muitas cadeias 
polipeptídicas possíveis, poucas serão 
úteis
• 20x20x20x20=160.000;
• Peptídeo com n aminoácidos;
• Somente terá a função aquele peptídeo cuja 
estrutura tridimensional esteja correta.
As moléculas grandes de proteínas 
contêm normalmente mais de uma 
cadeia polipeptídica
2 subunidades beta 
globina
2 subunidades alfa 
globina
HEME
As proteínas podem ser classificadas 
em famílias
• Possuem algumas seqüências de aminoácidos 
diferentes, mas similaridades tridimensionais.
• Essas poucas diferenças de AA são capazes de 
mudar suas atividades enzimáticas, garantindo 
o especificidade ao seu substrato
ELASTASE QUIMOTRIPSINA
FAMÍLIA 
SERINA 
PROTEASES
Como as proteínas funcionam
• União entre estrutura, química e atividade;
• Forma e função estão intrinsecamente ligadas;
A ligação de uma proteína a outra 
molécula é extremamente seletiva 
Sítios de ligação permitem ligações 
específicas
Cada anticorpo se liga a um alvo particular: havendo 
bilhões de antígenos produzimos bilhões de anticorpos
A lisozima cliva cadeias polissacarídicas
• As enzimas são catalisadores potentes e altamente
específicos
-Permite a formação e a quebra de ligações covalentes.
CADEIA POLIPEPTÍDICA
Como as proteínas são controladas
MUITAS PROTEÍNAS NÃO TRABALHAM DE FORMA CONTÍNUA
A ATIVIDADE DE ENZIMAS E PROTEÍNAS É CONTROLADA, A FIM DE SE ATINGIR O EQUILÍBRIO E 
PERMITIR QUE A CÉLULA NÃO GASTE ENERGIA
O FEEDBACK NEGATIVO REGULA O FLUXO POR UMA VIA BIOSSINTÉTICA
O produto 
em excesso 
liga-se a 
enzima, 
diminuindo 
sua 
atividade 
catalítica
Quando as 
conc. de 
determinado 
produto 
diminuem, a 
via assume 
sua rota 
original .
O QUE ACONTECERÁ SE, EM VEZ 
DO FEEDBACK INDICADO:
1. O controle negativo de Z 
afetar apenas o passo B C?
2. O controle negativo de Z 
afetar o passo Y Z?
3. Z for um controlador positivo 
do passo B X?
4. Z for um controlador positivo 
do passo B C?
OBS; CONTROLE POSITIVO: ATIVIDADE DA ENZIMA É ESTIMULADA
Resumindo