Aula de aminoácidos e proteínas, unibh Luciane Portugal

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- Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas.
-Um alfa-aminoácido é constituído por um grupamento amino, uma
carboxila, um átomo de hidrogênio e um radical R diferenciado, ligados a
um átomo de carbono, que é chamado de carbono alfa por ser o adjacente
ao grupamento carboxila (ácido).
Aminoácidos
Grupo amino protonado e a carboxila desprotonada (forma iônica).
O que diferencia uma proteína?
• Número de aminoácidos
• Posição dos aminoácidos (sequência)
• Tipo de aminoácido. 
- Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas têm um grupo
carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o
carbono alfa).
- Eles diferem uns dos outros através de suas cadeias laterais ou
grupos R:
- variam em estrutura,
- tamanho
- carga elétrica,
- a solubilidade do aminoácido em água.
Diferença entre os aminoácidos
Hidrofóbicos, tendem a se 
agrupar no interior das 
proteínas
Imino-amina secundária
Iminoácido
Enxofre (grupo tioéster)
Hidrofóbicos, apolares
Anel indol
Grupo amida
Hidrofílicos
Sulfidrila
Básicos
Ácidos
Guanidina
imidazol
üHidroxiprolina 
üCistina 
Aminoácidos incomuns ou raros: Todos derivados de aminoácidos comuns.
Propriedades dos aminoácidos
• São compostos opticamente ativos – apresentam em sua estrutura
um carbono assimétrico.
• Somente os isômeros L- ocorrem nas proteínas;
• D-aminoácidos encontram-se nas bactérias e antibióticos*.
Aa são enatiômeros exceto glicina, que não tem isomeria ótica, não tem C* (quiral)
Aminoácidos naturaisou não essenciais: Produzidos pelo organismos.
“*Aminoácidos essenciais”. É necessário compensar estes “aminoácidos
essenciais” a partir dos alimentos, em quantidade bem balanceadae adequada.
Mais de 300 aminoácidos adicionais são encontrados nas células e têm grande variedade de funções, mas eles nunca
aparecem nas proteínas. Ex: ornitina e citrulina
• * Varia de acordo com as espécies e 
maturidade
Titulação envolve a adição ou remoção de prótons
Titulação da glicina
Dois pontos de tamponamento
PI= íon bipolar, carga elétrica zero, 
pouco solúvel
O pH característico onde a carga elétrica líquida é zero é chamada de Ponto Isoelétrico ou
pH isoelétrico, ou simplesmente PI.
PI = (pKa1 + pKa2) / 2
PI = (2,34 + 9,60) / 2
PI = 5,97
Quanto mais distante o pH de uma solução estiver do seu ponto isoelétrico, maior a 
carga elétrica líquida da população de moléculas de aminoácidos, mais solúvel é a 
proteína. 
O pI é o pH no qual há equilíbrio entre as cargas negativas e positivas dos grupamentos iônicos de um aminoácido ou de 
uma proteína.
Mas, há aminoácidos que possuem mais de dois grupos ionizáveis. É o caso de Lys, His e
Arg, que possuem dois grupos –+H3N ionizáveis, e Glu e Asp, que possuem dois grupos –
COOH ionizáveis. Logo, há três estágios de estabilização do pH na curva de titulação.
Veja nas duas figuras abaixo:
Glu His
Como calcular o PI do aminoácido? Média dos dois pKa provenientes do mesmo grupo 
ionizável.
Pelas figuras acima, o PI do Glu é 3,22, enquanto que His o PI é 7,59. Observa-se como
a His é um excelente tamponante fisiológico, pois seu PI e pKa’s são muito próximos do
pH fisiológico, 7,4.
O número aproximado de resíduos de uma proteína pode ser facilmente calculado, 
bastando dividir a massa molecular da proteína por 110, massa molecular média dos 20 
resíduos básicos de aminoácidos.
Cadeia de aminoácidos formando uma proteína
LIGAÇÕES PEPTIDICAS
• O ácido carboxílico (COOH) de um aminoácido se liga
ao grupo amino (NH2) do outro aminoácido, liberando
uma molécula de água (H2O)
• Uma série de aminoácidos unidos por ligações
peptídicas formam uma cadeia peptídica.
Ligação peptídica tem sentido fixo
L-aminoácidos
Ligação amida – peptídica
Gasto de 4 ATP* por ligação
Pelo menos 4 equivalentes 
fosfatados de alta energia 
(do ATP e do GTP) são 
necessários para a 
formação de cada ligação 
peptídica, investimento 
energético necessário para 
garantir a fidelidade da 
tradução.
Livro: A Célula
Ligação Peptídica
Resíduo: aminoácido que perdeu um átomo de hidrogênio de seu grupo amino e a parte hidroxila do seu grupo carboxila
Lehninger
Classificação quanto ao número de aminoácidos
üOligopeptídeos (‹ 10) 
üPolipeptídeos (≥ 10) 
üProteínas (≥ 100)
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
ØPeptídeos importantes: 
üOcitocina (9 resíduos AA) – trabalho de parto e controla as contrações 
uterinas
üBradicinina (9 resíduos AA) – inflamação
ØPolipeptídeos curtos importantes: 
üInsulina (30 resíduos AA)
üGlucagon (29 resíduos AA) 
üCorticosteroides (30 resíduos AA)
Ex: insulina é um hormônio com duas cadeias polipeptidicas, uma com 30 resíduos e a outra com 21.
Proteínas importantes:
Quantos aminoácidos?
Quantas ligações peptídicas?
Quais números são ligações peptídicas?