Complexo enzima

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Complexo enzima-substrato
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto. 
As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações. 
As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
O substrato, ou substratos, liga-se à enzima num sítio especial desta, chamado o sítio activo. A aproximação do substrato em relação ao sítio activo conduz a uma ligeira alteração da forma da molécula da enzima, a nível do sítio activo, por forma a que esta se adapte à molécula de substrato, enquanto este se orienta no sítio activo. Completada esta ligação do substrato ao sítio activo, temos formado o complexo enzima-substrato; dá-se a reacção e a libertação dos produtos, e a molécula da enzima retoma a sua forma inicial. 
Esta teoria, a teoria do encaixe induzido, permite explicar a especificidade de grupo. A especificidade absoluta é explicada pela teoria da fechadura-chave, em que não há alterações significativas da forma da molécula da enzima durante o processo de formação do complexo enzima-substrato, pelo que uma enzima só pode ligar-se a um único substrato, ou conjunto específico de substratos se a reacção envolve mais de um substrato. 
Além do substrato ou substratos, podem ligar-se à molécula da enzima outras moléculas, geralmente de natureza não proteica: os coenzimas, que transportam grupos químicos e iões que são removidos ou adicionados ao substrato; os cofactores, geralmente catiões divalentes como o Mg++; e ainda os efectores alostéricos.
COFACTORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS 
Cofactores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofactores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa. 
A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofactor, é chamada de apoenzima. 
Enzima + Cofactor, chamamos de holoenzima.
Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos: 
- Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato. 
- Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima. 
- Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados. 
Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:
- Modelo Chave/Fechadura que prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura. No exemplo da figura abaixo, uma determinada região da proteína - o módulo SH2 - liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.
- Modelo do Ajuste Induzido que prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença. 
- Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a uma "torção" da molécula do substrato, que o "activaria" e o prepararia para a sua transformação em produto.
Acredita-se que a eficiência catalítica das enzimas se deve à formação de um complexo entre a enzima e o estado de transição do substrato (complexo ES‡), o que permite a estabilização do estado de transição e a conseqüente aceleração da reação. Logo, a especificidade enzimática é função das interações não-covalentes entre a enzima e o substrato no estado de transição. A compreensão das bases moleculares da especificidade enzimática passa pela identificação de resíduos de aminoácido do sítio ativo que interagem com o estado de transição de diversos substratos, determinação das energias destas interações e conseqüentemente de sua importância relativa na catálise