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Bioquímica de Enzimas
Universidade Federal do Recôncavo da	Bahia Centro de Ciências Exatas e Tecnológicas
 Disciplina: Bioquímica
Conceitos introdutórios
Catalisador
Enzimas
Não afeta o equilíbrio da reação
Aumenta a velocidade da reação
Diminui a energia de ativação
Componentes da catálise enzimática
Enzimas
Substratos
Cofatores e coenzimas
Inibidores
Efetores alostéricos
Componentes da catálise enzimática
Cofator – um íon inorgânico necessário para uma atividade enzimática.
Coenzima – molécula orgânica necessária para o funcionamento de determinadas enzimas; com frequência tem um componente vitamínico.
Nomenclatura das enzimas:
Hexocinase (ATP glicose-fosfotransferase)
Número E.C. (Enzyme Comission Number)
2.	Classe (transferase)
7.	Subclasse (fosfotransferase)
1.	Fosfotransferase com grupo OH- como aceptor
1.	D-glicose como grupo aceptor de fosfato
Influência do pH na função de duas enzimas
Influência do pH na função de duas enzimas
Os valores ótimos para o pH da maioria das enzimas estão no intervalo entre 6 e 8, mas há exceções.
A atividade das enzimas é afetada pela temperatura
A maior parte das enzimas humanas possui temperatura ótima em torno de 35-40oC.
O funcionamento das enzimas
Estado de transição
Energia de ativação
Velocidade da reação
O funcionamento das enzimas
As enzimas aceleram a velocidade das reações por diminuir sua energia de ativação, que é a quantidade de energia necessária para iniciar a reação.
Reação catalisada por uma enzima x reação	não
catalisada
A energia de ativação é menor quando a reação é catalisada
por uma enzima
Propriedades das enzimas
Alta eficiência catalítica
Alto grau de especificidade pelo seu substrato
As enzimas podem ser reguladas
METABOLISMO
Especificidade enzimática/Mecanismos catalíticos
Rearranjo de ligações covalentes
Formação de interações fracas não covalentes
Redução da entropia pela ligação
Dessolvatação do substrato
Ajuste induzido
Modelo chave-fechadura
Modelo do encaixe ou ajuste induzido
Ajuste induzido da hexocinase
A cinética enzimática é estudada para:
determinar	as	constantes	de	afinidade	do
substrato e dos inibidores
conhecer as condições ótimas de catálise
ajudar a elucidar os mecanismos de reação
determinar a função de uma determinada enzima em uma rota metabólica.
Cinética Enzimática
A uma concentração constante de enzima, a velocidade de reação aumenta com o aumento da concentração do substrato, até que seja alcançada uma velocidade máxima (todos os centros catalíticos são preenchidos).
Cinética Enzimática
A concentração de substrato necessária para obter a
metade da velocidade máxima é chamada de constante de Michaelis (Km), e é expressa em moles de substrato por litro de solução.
Cinética Enzimática
sendo KM = k-1+ k2
k1
Constante de Michaelis-Menten
Km - constante de Michaelis- é numericamente igual à metade	da	velocidade	máxima.	A	velocidade	máxima
(Vmax) é obtida quando todos os sítios ativos das enzimas
estão ocupados.
Cinética Enzimática
A constante de Michaelis-Menten	(KM) é um parâmetro cinético que traz informações sobre a afinidade que a enzima tem pelo substrato.
Cinética Enzimática
Em pessoas
susceptíveis a enzima mitocondrial é menos ativa devido à substituição de um único aminoácido.
Aldeído desidrogenase (mitocôndria) KM
Aldeído desidrogenase (citoplasma) – KM
Inibição enzimática
Inibidores	enzimáticos	são
interferem	com	a	catálise,
moléculas	que
diminuindo	ou
interrompendo as reações enzimáticas.
Inibição enzimática
Reversível
Competitiva
Não competitiva
Incompetitiva
Irreversível
Reversível competitiva
Muitos inibidores competitivos têm a estrutura similar à estrutura do substrato e combina-se com a enzima formando um complexo EI, mas sem levar a catálise.
Reversível não competitiva
O inibidor não competitivo se liga tanto à enzima como ao complexo ES em um sítio diferente do sítio de ligação do substrato. A reação não ocorre.
Incompetitiva
O inibidor liga-se apenas ao complexo enzima-substrato
Inibição enzimática
Irreversível
Os inibidores irreversíveis ligam-se covalentemente com a enzima ou destroem seu grupo funcional que é essencial para a atividade da enzima.
Ex. Toxinas e venenos.
Regulação
Regulação da expressão gênica
Regulação alostérica
* Efetores positivos e negativos
Modificação covalente
Zimogênio
Regulação enzimática
Regulação alostérica
Modificações covalentes
* Fosforilação e desfosforilação das enzimas
Ativação de zimogênios
Se o tráfego químico não fosse controlado pelas enzimas,
as vias metabólicas seriam completamente congestionadas, comprometendo o funcionamento celular bem como de todos os tecidos e do organismo de forma geral, do mais simples ao mais complexo.
Considerações finais