Aula_Proteínas

Esta é uma pré-visualização de arquivo. Entre para ver o arquivo original

*
*
Proteínas:
Estrutura e funções
*
*
São as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos. 
Formadas pela repetição de α-aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas com a formação de longos polímeros. 
São constituídas de 20 aminoácidos diferentes.
 De acordo com a composição podem ser classificadas em: Proteínas simples: apresentam apenas cadeias polipeptídicas Proteínas conjugadas: além das cadeias polipeptídicas também possuem componentes orgânicos e inorgânicos (grupos prostéticos).
Introdução às Proteínas
*
*
A hemoglobina é uma proteína conjugada cujo grupamento prostético são quatro grupamentos hemes que se ligam de forma não covalente às cadeias peptídicas.
O grupamento heme e seu anel tetrapirrólico ligado ao ferro reduzido.
Introdução às Proteínas
*
*
Estrutura das Proteínas
*
*
Estrutura das Proteínas
Estrutura primária: cadeia polipeptídica formada por resíduos específicos de aminoácidos, unidos por ligações covalentes (peptídicas e dissulfeto).
É o nível estrutural mais simples e mais importante.
*
*
Estrutura das Proteínas
 Pontes dissulfeto: ligações covalentes, que ocorre entre 2 AA’s cisteína que se unem através de pontes dissulfetos entre seus grupamentos –SH formando o complexo cistina, extremamente rígido que mantém a estrutura terciária das proteínas. 
 Formada por dois grupos sulfidrila de cadeias laterais de duas cisteínas (Cys−S−S−Cys) para produzir uma cistina.
*
*
Estrutura das Proteínas
Estrutura secundária – arranjos regulares de dobramentos da cadeia polipeptídica (α-hélice e folha β pregueada). 
É o arranjo espacial de AA’s próximos entre si na seqüência primária da proteína.
Estabilizada por pontes de hidrogênio entre as ligações peptídicas. 
 Entre os grupos C=O e N–H no interior da cadeia
*
*
Estrutura das Proteínas
α-hélice
 Arranjo em espiral helicoidal do esqueleto peptídico. 
 Os grupos N-H e C=O ao longo do esqueleto formam pontes de hidrogênio com grupos complementares situados acima ou abaixo deles.
Tanto o O da carbonila como o H da amida, na ligação peptídica têm a capacidade de formar pontes de
hidrogênio. As ligações são o resultado da afinidade dos átomos de hidrogênio pela átomo eletro-negativo do oxigênio.
*
*
Estrutura das Proteínas
Folha β pregueada (estrutura em folha)
 Resulta da formação de pontes de hidrogênio entre duas ou mais cadeias polipeptídicas adjacentes  entre os grupos C=O e N–H de cadeias polipeptídicas vizinhas em vez de no interior da cadeia.
 Cada segmento polipeptídico individual é denominado folha β.
N−terminais alinhados na mesma direção
N−terminais alinhados em direções opostas
*
*
Estrutura das Proteínas
Estrutura terciária: resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio formando uma estrutura tridimensional de um polipeptídeo. 
 Confere a atividade biológica às proteínas. 
 Descreve a conformação da proteína inteira.
*
*
Estrutura das Proteínas
Estrutura Quaternária – Presente em proteínas que possuem multi-subunidades. O arranjo das subunidades constitui a estrutura quaternária 
Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. 
 Estrutura formada por quatro cadeias polipeptídicas.
*
*
Estrutura das Proteínas
A substituição de um único aminoácido é suficiente para prejudicar a atividade da proteína.
Ex. Anemia falciforme → forma hereditária de anemia causada pela troca de um único aminoácido em uma das cadeias polipeptídicas da hemoglobina.
*
*
*
*
Desnaturação das Proteínas
 Processo em que as proteínas, expostas a condições diferentes àquelas em que foram produzidas (variações de T, pH, força iônica etc). 
 Alteração da conformação tridimensional nativa das proteínas sem romper as ligações peptídicas (estrutura primária).
Ocorre nas seguintes condições:
1. Ácidos e bases fortes – Modificações no pH resultam em alterações no estado iônico de cadeias laterais das proteínas, que modificam as pontes de hidrogênio.
2. Solventes orgânicos – Solventes orgânicos solúveis em água – etanol, interagem com os grupos R não−polares e forma pontes de hidrogênio com a água e grupos protéicos polares. 
*
*
Desnaturação das Proteínas
4. Agentes redutores – Em presença de reagentes como a uréia ocorre o rompimento das pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
5. Alterações na temperatura – Com o aumento da T a velocidade de vibração molecular aumenta. Interações fracas como as pontes de hidrogênio são rompidas promovendo alterações na conformação das proteínas.
3. Detergentes – As moléculas anfipáticas interferem com as interações hidrofóbicas e podem desenrolar as cadeias polipeptídicas.
*
*
Desnaturação das Proteínas
Pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho (coalhada/queijo).
Cozinhar um ovo. O calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e água.
*
*
Proteínas Modelo
1. Proteínas Fibrosas  Contêm altas proporções de estruturas secundárias (α−hélices e folha β pregueadas). Compõem os materiais estruturais de órgãos e tecidos, conferindo elasticidade e/ou resistência.
O colágeno – mais abundante, componente essencial do tecido conjuntivo:
*
*
Proteínas Modelo
As α−queratinas – constituídas de α−hélices e três cadeias polipeptídicas enroladas em forma de corda helicoidal resistente ao estiramento. 
Possuem pontes de dissulfeto para estabilizar as cadeias polipeptídicas adjacentes.
 pele, cabelo, unhas, chifres e penas.
*
*
Proteínas Modelo
2. Proteínas Globulares  forma esférica ou elipsóide. Apresentam solubilidade em água. 
 enzimas, transportadores, moduladores fisiológicos e genéticos
A mioglobina presente nas células musculares, transporta e armazenadora O2 nos músculos esqueléticos e cardíacos.
Formada por uma única cadeia polipeptídica e um grupo prostético heme
Enzima fosfoglicerato mutase
*
*
Proteínas Modelo
A hemoglobina – proteína tetramérica presente nas hemácias cuja principal função é o transporte do gases O2 e CO2.