Enzimas Bioquimica

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Faculdade Santa Maria 
Bioquímica - Enzimas 
Fernando Bitú 
 Enzimas 
 Conceito: Proteínas catalisadoras 
quem aumentam a velocidade das 
reações, sem se alterar. 
 
 As reações nos sistemas biológicos, 
sem as enzimas, seriam bastante 
lentas para fornecer produtos na 
proporção adequada para um 
organismo metabolizante. 
 Ribozimas: catalisadores não-protéicos 
 
As enzimas aumentam a velocidade da 
reação, geralmente, de 103 a 108 vezes. 
 
Turnover: número de moléculas de 
substrato convertidas em produto por 
segundo, através das enzimas 
 
 Enzimas 
 Sítio ativo: fenda especial ou bolso da 
superfície da proteína complementar ao 
substrato 
 
 Ligação do substrato à enzima 
 
 Especificidade: as enzimas são altamente 
específicas 
 
 
Enzimas 
 
 Regulação: ativadas ou inibidas  
necessidade celular. 
 
 Localização: compartimentalizadas. 
 
 
Enzimas 
 Holoenzima: associação entre enzima e 
cofator 
 
 Apoenzima: porção protéica da 
holoenzima (sem atividade biológica) 
 
 Grupo prostético: porção não-protéica 
ligada a enzima 
Enzimas 
 
 Cofatores: grupos não protéicos que 
se associam às enzimas para que 
ocorra a reação, podem ser: 
 
 Íons metálicos: Mg2+, Fe2+, Zn2+ 
 Moléculas orgânicas: NAD e FAD 
 
 
 
Enzimas 
Coenzimas: moléculas orgânicas pequenas, 
frequentemente derivadas de vitaminas. Podem ser 
ou não modificadas na reação. 
 
• Podem ter afinidade pela enzima semelhante ao 
substrato 
 
• Podem ser modificadas durante uma reação, mas 
estão no seu estado original no final da reação 
Enzimas 
Coenzimas: 
Enzimas 
Co-substrato: moléculas que são alteradas na ação 
da enzima, mas não são o substrato. Ex.: ATP. 
 
• Funciona como Co-substrato (segundo substrato), 
mas pode funcionar como cofator: 
 
– Co-substrato: utilizado por quinases para 
transferência do fosfato terminal para vários aceptores 
 
– Modulador da atividade de algumas enzimas: o ATP 
liga-se ao sítio de ligação para ATP e muda a afinidade 
ou reatividade da enzima por seu substrato (modulador 
alostérico). 
 
Enzimas 
São específicas aos seus substratos. 
 
Nomenclatura 
• Nome recomendado 
- Sufixo ase unido ao nome do substrato 
da reação; 
- Ex.: glicosidase, sacarase, urease 
- Algumas retêm os nomes triviais 
originais: tripsina e pepsina 
 
 
Enzimas 
1. Oxidorredutases: catalisam reações de 
oxidação-redução 
 ex,: lactato desidrogenase 
 
 Enzimas 
2. Transferases: catalisam a transferência 
de grupos contendo C, N ou P- 
 ex.: aminotransferases 
 
 Enzimas 
3. Hidrolases: catalisam a clivagem das 
ligações contendo água 
 ex.: urease 
 Enzimas 
4. Liases: catalisam a clivagem de C-C, C-
S e C-N 
 ex.: aldolase 
 Enzimas 
4. Liases: 
 Enzimas 
5. Isomerases: catalisam reações de 
isomerização 
 ex.: epimerase 
 Enzimas 
6. Ligases: catalisam a formação de 
pontes entre o carbono e o O, S, N 
acoplados à hidrólise de fosfatos de 
alta energia 
 ex.: piruvato carboxilase 
 Enzimas 
 Energia de ativação: é a quantidade de 
energia requerida para iniciar a reação 
 
 Energia de ativação de uma reação 
não-catalisada é maior que a de uma 
reação catalisada 
 
 
Reações enzimáticas 
Ligação da enzima ao substrato 
 
 
Ligação da Hexoquinase à glicose, seu substrato 
• Teoria chave-e-fechadura: o sítio de ligação 
é uma entidade rígida e apenas um composto 
se encaixará; 
 
• Teoria do ajuste induzido: a enzima é flexível. 
Após a ligação ao substrato a enzima muda 
para estabilizar o complexo 
 
Ligação da enzima ao substrato 
 1. Concentração do substrato 
 Velocidade máxima: número de 
moléculas de substrato convertidas 
em produto por unidade de tempo 
 A velocidade da reação catalisada por 
enzimas aumenta até atingir uma 
velocidade máxima. 
 Em alguns casos, o substrato forma uma 
ligação covalente com a enzima. 
 
 
Fatores que afetam a velocidade 
da reação 
 2. Temperatura 
 A velocidade da reação aumenta com 
a temperatura até atingir um pico 
 A enzima é desnaturada a uma certa 
temperatura 
Fatores que afetam a velocidade 
da reação 
Fatores que afetam a velocidade 
da reação 
 3. pH 
 A velocidade da reação depende de 
um pH ótimo 
 O pH ótimo varia para diferentes 
enzimas 
 pH extremos podem levar a 
desnaturação da enzima 
Fatores que afetam a velocidade 
da reação 
Fatores que afetam a velocidade 
da reação 
 Inibidor: qualquer substância que possa 
inibir a velocidade de uma reação 
catalisada por enzima 
 Inibidor reversível: ligam-se às enzimas 
por ligações fracas e permitindo que elas 
não percam a atividade após se 
separarem 
 Inibidor irreversível: após separar da 
enzima, a mesma perde a atividade 
catalítica 
 
Inibição da atividade enzimática 
 Quando o inibidor compete com o 
substrato pelo mesmo sítio 
 Efeito de um inibidor competitivo é 
revertido aumentando a concentração 
do substrato 
 Mais substrato é necessário para 
atingir a metade da velocidade 
máxima 
Inibição competitiva 
Inibição competitiva 
Inibição competitiva 
Inibição competitiva 
 Inibidor e substrato se ligam em sítios 
diferentes da enzima 
 Pode se ligar a enzima livre ou ao 
complexo ES, impedindo a reação 
 Não é superada aumentando a 
concentração do substrato, assim 
diminuem a velocidade máxima 
 Não interferem com a ligação do 
substrato à enzima. 
Inibição não-competitiva 
Inibição não-competitiva 
Inibição não-competitiva 
Inibição não-competitiva 
 Importância na regulação de processos 
metabólicos 
 Sensíveis à concentração do substrato 
 
1. Regulação não-covalente 
 Enzimas podem ser reguladas por 
efetores 
Regulação da atividade 
enzimática 
2. Regulação enzimática covalente 
• Adição de grupos fosfatos; 
• Remoção de grupos fosfatos; 
• A resposta à fosforilação depende da 
enzima 
 
Regulação da atividade 
enzimática