Aminoácidos, peptídeos e proteínas (questões respondidas)

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1. Defina aminoácidos. Dê a fórmula geral. 
 
É uma molécula orgânica que contém um grupo amina e um grupo carboxila, e uma 
cadeia lateral que é específica para cada aminoácido. 
 
 
2. Quantos e como são classificados os aminoácidos (padrão) constituintes de 
proteínas? Quais são as classes existentes? Dê exemplos. 
 
São 20 e são classificados de acordo com os seus grupos R (cadeias laterais). 
Exemplos: Aminoácidos com cadeias laterais não polares e alifáticas (Prolina), com 
cadeias laterais aromáticas (Tirosina), com cadeias laterais polares não carregadas 
(Glutamina), ácidos (ácidos glutâmico) e básicos (Lisina). 
 
3. O que são aminoácidos especiais ou raros em proteínas? Dê exemplos. 
 
São aqueles que sofrem modificação na estrutura da cadeia lateral após sua 
incorporação na cadeia polipeptídica. Ex.: Desmosina e Selenocisteína. 
 
4. O que são aminoácidos essenciais? Liste-os. 
 
São aqueles que não podem ser produzidos/sintetizados pelo organismo, mas que são 
necessários, sendo então obtidos na dieta. São 10: arginina, fenilalanina, isoleucina, 
leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina. 
 
5. a) O que são proteínas de alto valor biológico? Existem diferenças entre o 
valor biológico de proteínas vegetais e animais? Explique. 
 
São aquelas que contêm todos os aminoácidos essenciais em quantidades e 
proporções ideais para atender às necessidades orgânicas. 
Os alimentos de alta qualidade proteica são essencialmente de origem animal, 
enquanto a maioria das proteínas vegetais (lentilhas, feijões, ervilhas, soja, etc) é 
incompleta em termos de conteúdo proteico e, portanto, possui um valor biológico 
relativamente menor. 
 
 b) Nas proteínas vegetais de leguminosas e gramíneas, quais são os 
aminoácidos que geralmente limitam o valor biológico dessas proteínas? 
 
Lisina e metionina. 
 
6. Defina peptídeos. Demonstre a formação de uma ligação peptídica. 
 
São pequenas cadeias de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
 
 
 
 
 
7. Dê exemplos de peptídeos com atividade biológica. 
Alguns exemplos de peptídeos naturais (com atividade biológica) são: ocitocina, 
bradicinina, tireotrofina e encefalinas. 
 
8. As proteínas podem ser classificadas quanto à forma em dois grandes 
grupos. Quais são? Cite três diferenças básicas entre os mesmos. Explique o 
porquê das diferenças de solubilidade em H2O entre os dois grupos. Dê pelo 
menos três exemplos de proteínas pertencentes a cada classe. 
 
São classificadas quanto à forma em fibrosas e globulares. 
Três diferenças básicas entre elas são: 1. As fibrosas tem forma alongada enquanto 
as globulares tem forma compacta ou esférica. 2. As fibrosas são geralmente 
insolúveis em água enquanto as globulares são geralmente solúveis em água. 3. As 
fibrosas têm funções estruturais enquanto as globulares têm funções dinâmicas. 
As fibrosas são geralmente insolúveis em água, pois têm grande concentração de 
aminoácidos hidrofóbicos enquanto as globulares são geralmente solúveis em água, 
pois seus aminoácidos hidrofóbicos localizam-se internamente e os hidrofílicos 
ocupam a superfície externa. 
Exemplos: Fibrosas: colágeno, actina e queratina. Globulares: hemoglobina, 
mioglobina, imuglobina. 
 
9. Como são classificadas as proteínas quanto à composição química? Explique 
e dê exemplos de cada classe. 
 
São classificadas em dois grupos: proteínas simples e proteínas conjugadas. 
Proteínas simples são aquelas compostas apenas por aminoácidos (ex.: albuminas, 
globulinas e estereoproteínas). Proteínas conjugadas são aquelas que além de 
aminoácidos, possuem compostos não proteícos chamados de grupos prostéticos (ex.: 
glicoproteínas, lipoproteínas e nucleoproteínas). 
 
10. As proteínas desempenham grande variedade de funções nos organismos 
vivos, apresentando funções dinâmicas como defesa (imunoglobulinas), catálise 
(enzimas) ou transporte de nutrientes (albuminas) ou estruturais, como as 
queratinas e o colágeno. O desempenho dessas funções requer que essas 
proteínas adquiram uma estrutura tridimensional característica. A organização 
tridimensional de uma proteína, desde a seqüência de aminoácidos, passando 
pelo enrolamento da cadeia polipeptídica, até a associação de várias cadeias, 
pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade crescente (estrutura 
primária, secundária, terciária e quaternária). 
 
a) Defina estrutura primária de proteínas. Que tipo de ligação mantém esse 
nível de organização? Que relação existe entre estrutura primária de 
proteínas e código genético? Que relação tem esse nível estrutural com 
os níveis de maior complexidade? 
 
A estrutura primária é dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia 
polipeptídica (ligações covalentes). São específicas para cada proteína, sendo 
geralmente determinados geneticamente; sendo formada a síntese de mRNA no 
núcleo, que se movimenta para o citoplasma e forma a síntese da proteína (DNA -> 
RNA -> proteína). É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva 
todo o arranjo espacial da molécula e determinam a função da proteína. 
 
b) Conceitue estrutura secundária de proteínas. Comente os tipos de 
estruturas secundárias mais conhecidas, especificando as ligações 
químicas que as mantêm. Faça um esquema desses arranjamentos. Dê 
pelo menos um exemplo de proteína que apresentam esse nível estrutural 
em sua conformação. 
 
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária 
da proteína. 
Os tipos de estruturas secundárias principais são: 
- Alfa-hélice: enrolamentos da cadeia ao redor de um eixo, presentes na estrutura 
secundária dos níveis de organização das proteínas. São estruturas cilíndricas 
estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos. As cadeias laterais dos 
aminoácidos encontram-se viradas para fora. Ocorrência: alfa-queratina. 
- Folhas beta: padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões 
vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio, 
resultando em uma estrutura achatada e rígida. Esta é também uma estrutura estável 
na qual os grupos polares da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações 
de hidrogénio um ao outro. As cadeias laterais encontram-se acima e abaixo do plano, 
alternadamente. Ocorrência: beta-queratina. 
 
c) Explique estrutura terciária de proteínas, esquematizando as ligações 
químicas que mantêm esse nível de organização. Cite exemplos de 
proteínas em que essa organização se faz necessária para que suas 
funções sejam desempenhadas. 
 
São as interações entre os grupamentos das cadeias laterais (R) dos diferentes 
aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica. São enovelamento das cadeias. 
Mantida pelas seguintes ligações químicas: pontes dissulfeto (única covalente), pontes 
de H, forças de Van der Waals, ligações iônicas, interações hidrofóbicas. Exemplo de 
proteína em que essa organização se faz necessária para que suas funções sejam 
desempenhadas: mioglobina. 
 
d) O que é estrutura quaternária de proteínas? Que ligações químicas 
mantêm esse nível estrutural? 
 
É a associação de 2 ou mais cadeias polipeptídicas, mantida por ligações químicas de 
pontes de H, forças de Van der Waals, ligações iônicas, interações hidrofóbicas. 
 
11. Sobre desnaturação protéica responda: 
 a) Conceito de desnaturação protéica. 
 
É a perda da estrutura tridimensional da proteína com consequente perda da função 
biológica. 
 
 b) Ligações químicas envolvidas no processo e exemplos de agentes 
desnaturantes. 
 
Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações 
covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de 
aminoácidos característica da proteína. 
Agentes desnaturantes: Aumento de temperatura (cada proteína suporta certa 
temperaturamáxima, se esse limite é ultrapassado ela desnatura), extremos de pH, 
solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona), solutos (ureia), 
exposição da proteína a detergentes, agitação vigorosa da solução proteica até 
formação abundante de espuma. 
 
 c) Níveis estruturais proteicos que poderão estar envolvidos na 
desnaturação. 
 
A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou 
terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido. Estrutura 
quaternária pode ser rompida também. 
 
 d) O processo de desnaturação é essencialmente irreversível? Justifique. 
 
Não. O processo de desnaturação é em sua maioria irreversível, mas existem casos 
que é possível a renaturação, como no caso da ribonuclease que pode voltar a ter a 
sua estrutura terciária correta. 
 
12. Considerando o conhecimento já adquirido sobre a relação existente entre 
estrutura tridimensional e função biológica de proteínas, explique, 
exemplificando, como a substituição de um resíduo de aminoácido ou mudança 
de posição na estrutura primária poderá alterar a função biológica de uma 
proteína (O caso da anemia falciforme pode ser utilizado na resolução desse 
exercício). 
 
Uma substituição de aminoácido ou mudança de posição na estrutura primária pode 
alterar a função biológica da proteína. Nestes casos de mutações regionais muitas 
vezes a proteína ganha uma função adicional, além da que ela continua a cumprir. 
São muito raras, porque normalmente uma mutação reduz ou elimina uma ou mais 
funções da proteína (nem por isso as mutações têm um sentido evolutivo ou lógico). 
Um exemplo é o da anemia falciforme, com mutação de um único aminoácido. Ao 
contrário das hemoglobinas normais, as falcêmicas agregam-se quando 
desoxigenadas, formando fibras que deformam as hemácias, mas sem perda da 
capacidade de transportar oxigênio.