aminoacidos e proteinas

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Universidade de Rio Verde – UniRV
Bioquímica Básica
Prof. Me. Vinicius Cozadi de Souza
Definição e Importância
• Aminoácidos são as unidades que compõem as
proteínas, que desempenham funções importantes na
célula.
.
• Até pouco tempo conheciam-se 20 aminoácidos.
Atualmente mais dois aminoácidos foram adicionados à
lista:
Selenocisteína e Selenometionina.
.
• Apesar do número baixo de AA, existem milhares de
proteínas diferentes
.
• Considerando-se uma proteína de 20 aminoácidos, um
de cada tipo, podem ser obtidas 2,4 x 10⁸ proteínas
diferentes (20 arranjos de 20 elementos)
Estrutura geral de um Aminoácido
Tipos de Aas
• 300 tipos de AAs
– 20 AAs são utilizados no organismo humano (AAs
primários ou padrão)
– 1806: descoberta do 1° AAasparagina
– 1938: ultimotreonina
– A pouco tempo Selenocisteína e Selenometionina
• Nome referente aos compostos nos quais foram
inicialmente isolados como: aspargos, queijo (tyros),
glúten... ou associação glykos
Classificação dos AAs
• AA apolares
• AA polares:
- básicos
- ácidos
- sem carga
Aminoácidos apolares
R = cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto.
As cadeias não interagem com a água
Aminoácidos polares
• R = cadeias laterais hidrofílicas (que interagem 
com a água)
.
• R pode ter carga elétrica
.
• Três categorias:
AA básicos = carga + a pH 7
AA ácidos = carga – a pH 7
AA polares sem carga
Aminoácidos polares básicos
Aminoácidos polares ácidos
Aminoácidos polares sem carga
.
R = cadeias orgânicas sem carga a pH 7
Resumo da classificação dos aminoácidos
com base na polaridade do grupo R
.
•AA apolares 
•AA polares:
básicos
ácidos
sem carga 
Nota: É importante saber identificar a categoria do 
AA. Não confundam AA apolares com polares sem 
carga
Aminoácidos essenciais
O homem sintetiza 10 dos 22 AA.
Os 11 AA que ele não sintetiza são denominados AA 
essenciais. Estes devem ser suplementados na dieta.
Se 1 ou mais dos AA essenciais não for administrado, o 
homem degrada suas proteínas corporais para obter os AA 
que necessita.
Os 11 AA essenciais são Arg, His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, 
Thr, Try, Val, Se-Met
Plantas e bactérias são capazes de sintetizar todos os AA
Classificação em função da 
polaridade do grupo R
• Apolar, alifatico (hidrofóbico): Ala, Val, Leu, Ile,
Gly, Met
• Aromático, relativamente apolar (hidrofóbico):
Tyr, Phe, Trp
• Polar, não-carregado: Ser, Thr, Cys, Pro, Asn, Gln
• Carregados + (básicos): Lys, Arg, His
• Carregados – (ácidos): Asp, Glu
Proteínas
• Única cadeia polimérica
• 2 ou mais cadeiasproteínas com multi-subunidades
– Oligoméricas: quando pelo menos 2 cadeias são
idênticas
– Unidades idênticas: protômeros
Classificação
• Proteínas simples: contem apenas resíduos de AAs
(ex: ribonuclease e quimotripsinogênio)
• Proteínas conjugadas: associação permanente de outros
grupos químicos aos resíduos de AAs
– Porção não-AA: grupo prostético (natureza química
 Não altera)
– Lipoproteínas, glicoproteínas, metaloproteínas...
Sequência de Aas
• Proteínas homologas: proteínas relacionadas de forma
evolutiva (mesma função em diferentes espécies)
• Resíduos invariantes vs. Resíduos variáveis
• Substituição conservativa
• Estimativa das características (atividade, localização
celular...) de uma proteína “desconhecida” em função das
similaridades com outras de seqüência conhecida
• Proteínas de mesma família: idênticas em pelo menos
25% e compartilham algumas ou varias características
estruturais e funcionais
Estrutura secundaria
• Estrutura primaria define o grau de enovelamento
• Conformação local de uma parte do polipeptídio
– Padrão de enovelamento regulagem do
esqueleto
Estrutura terciária
• Arranjo tridimensional
• Resíduos de AAs distantes e pertencentes a
regiões de estruturas secundarias distintas podem
interagir
• Tipos diferentes de interações fracas ou ate
ligações covalentes tipo dissulfeto
Estrutura quaternária
• Proteínas com 2 ou mais cadeias polipeptídicas
separadas (subunidades)
• Arranjo das subunidades