Apostila teórica Bioquimica

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APOSTILA TEÓRICA 
 
 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
CURSO: BIOMEDICINA 
 
 
 
 
 
Profa. Andréa Carla Leite Chaves 
 
 2 
AMINOÁCIDOS 
 
1. CONCEITOS: 
Aminoácidos (aa) - unidades fundamentais das proteínas; 
Peptídeos- pequenas cadeias de 2 ou mais aa unidos por ligação covalente; 
Polipeptídeos- cadeias extremamente longas de muitas unidades de aa; 
Proteínas- moléculas constituídas de polipeptídeos. 
 
2. ABREVIATURAS DOS AMINOÁCIDOS: 
 
Aminoácido 
 
Abreviaturas 
Alanina Ala A 
Arginina** Arg R 
Asparagina Asn N 
Ácido aspártico Asp D 
Ácido glutâmico Glu E 
Cisteína Cys C 
Glicina Gli G 
Glutamina Gln Q 
Histidina** His H 
Isoleucina* Ile I 
Leucina* Leu L 
Lisina* Lys K 
Metionina* Met M 
Fenilalanina* Phe F 
Prolina Pro P 
Serina Ser S 
Tirosina Tyr Y 
Treonina* thr T 
Triptofano* trp W 
Valina* Val V 
* aa essenciais 
** aa essenciais apenas na infância 
 
3. ESTRUTURA GERAL DOS AMINOÁCIDOS: 
 
 
 
 
 3 
4. CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 
 Os aa podem ser classificados de acordo com o grupo R: 
 
 Grupos R apolares (hidrofóbicos): 
 
Alifáticos: 
 
 
Aromáticos Tiol 
 
 
Característica: Não interagem com a água em pH fisiológico; 
 
 Grupos R polares (não carregados): 
 
 Álcoois Amidas Tiol Aromático 
 
 
Característica: Possuem grupos funcionais que formam ponte de H com a água; 
 
 
 4 
 
 Grupos R carregados: 
 
Ácidos (carregados negativamente) Básicos (carregados positivamente) 
 
 
Característica: Têm carga líquida negativa ou positiva em pH fisiológico; 
 
 Os aa estão ionizados em solução aquosa: 

 OS AA SÃO SUBSTÂNCIAS ANFOTÉRICAS: 
 
Podem agir como ácido (doador de prótons) ou base ( aceptor de prótons) 
 
 
 
- OS AA TEM PODER TAMPONANTE: 

 pK – é a medida da tendência do grupo para ceder o próton (H+) 
 
 Poder tamponante: Nas vizinhanças do pK, uma quantidade relativamente grande de OH- ou H+ produz 
poucas mudanças no pH, portanto o tamponamento é eficaz na vizinhança do valor do pK (zona de 
tamponamento). 
Ex: Ala - pK1 = 2,34 e pK2= 9,69, força tamponante na região de pH de 1,34-3,34 e 8,7-10,7; 
 
Valores de pK dos grupos ionizáveis de alguns aa a 25C 
 
Aminoácido 
 
pK1 
-COOH 
pK2 
-NH3 
pK3 
grupo R 
 
Gly 2,34 9,6 
Ala 2,34 9,69 
Leu 2,36 9,60 
Ser 2,21 9,15 
Thr 2,63 10,43 
Gln 2,17 9,13 
Asp 2,09 9,82 3,86 
Glu 2,19 9,67 4,25 
His 1,82 9,17 6,0 
Cys 1,71 10,78 8,33 
Tyr 2,20 9,11 10,07 
Lys 2,18 8,95 10,53 
Arg 2,17 9,04 12,48 
 
 5 
 
PEPTÍDEOS 
 
 Ligação peptídica: ligação covalente entre o grupo carboxila de um aa e o grupo -amino de outro aa, é uma 
ligação extremamente forte; 
 
Estrutura da serilglicilleucina - tripeptídeo 
 
 PEPTÍDEOS COM ATIVIDADE BIOLÓGICA: 
 
 Hormônios: insulina, glucagon, corticotrofina, ocitonina; 
 Aspartame (aspartilfenilalanil metiléster) – adoçante artificial; 
 Cefalinas: formados no SNC e induzem a analgesia; 
 Antibióticos 
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PROTEÍNAS 
 
Macromoléculas mais importantes e abundantes das células, extremamente versáteis em suas funções. 
 
1. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS: 
 
1.1. Estrutura primária: 
Sequência de aa que caracteriza peptídeos e proteínas, é mantida pela ligação peptídica; 
 
 1 2 3 4 5 6 7 8 9 
NH3+ -Ala- Gly- Asp- Gly- Lis- Arg- Glu- Ala- Ala- COO
- 
 
1.2. Estrutura secundária: 
Maneira pela qual resíduos sucessivos de aa estão arranjados no espaço, é determinada pela interação de 
grupos R próximos entre si. É a forma mais estável da proteína em um determinado conjunto de condições 
fisiológicas. 
 
Dois tipos principais: 
 -Hélice 
Características: estrutura espiral, consistindo de um esqueleto polipeptídico central espiralado com os grupos 
R projetados para fora da hélice. Confere resistência física e insolubilidade a pH 7,0 e 37C. 
 Ligações que estabilizam e mantem a estrutura: Pontes de H entre cada H ligado ao N da ligação peptídica 
e o O da carbonila do quarto aa da sequência polipeptídica. As -hélices são interligadas por pontes de 
sulfeto. 
Aa predominantes: hidrofóbicos (Phe, Ile, Val, Met e Ala) 
Aa que restringem a formação da -hélice: Aa com grupos R carregados (Asp, Glu, Lis, Arg e Hys); Aa com 
grupos R volumosos (Ser, Trp, Leu, Tre); prolina 
 Exemplo: - queratina (cabelo, lã, unhas, garras, escamas, cascos) 
 
 
 -pregueada ou -folha: 
 
 Características: O esqueleto da cadeia polipeptídica se dispõe em zigue-zague, quase completamente 
estendido. São insolúveis a pH 7,0 e 37C, mas são flexíveis, distendem-se e são facilmente dobráveis. 
 Ligações que estabilizam e mantem a estrutura: Pontes de H intercadeia (2 ou mais cadeias polipeptídicas 
) ou intracadeia (uma única cadeia polipeptídica dobrando-se sobre si mesma). A organização das folhas  
pregueadas pode ser paralela ou antiparalela. 
 Aa predominantes: Aa com grupos R pequenos (Gly e Ala) 
 Exemplo: Fibroína (proteína da seda e teia de aranha), imunoglobulinas. 
 
 
1.3. Estrutura terciária: 
 Estrutura tridimensional da proteína, informa como a cadeia polipeptídica se arranja no espaço, como ela se 
dobra sobre si mesma. É conferida pela interação a longa distância na sequência de resíduos de aa. 
 Ligações que estabilizam e mantêm a estrutura: Interações hidrofóbicas, pontes de H, ligações iônicas, 
pontes de sulfeto. 
 
 
 7 
1.3. Estrutura quaternária: 
Característica de proteínas oligoméricas - proteínas que possuem 2 ou mais cadeias polipeptídicas separadas 
(subunidades). Cada uma das subunidades é uma cadeia polipeptídica com estrutura secundária e terciária 
característica que se combinam para formar a estrutura quaternária. 
 Ligações que estabilizam e mantêm a estrutura: Interações hidrofóbicas, pontes de H, ligações iônicas. 
 Exemplo: hemoglobina 
 
2. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS: 
 
2.1. Classificação de acordo com a forma: 
 
CLASSE 
 
CARACTERÍSTICA EXEMPLOS 
Proteínas 
fibrosas 
Cadeias polipeptídicas compridas, estendidas ao 
longo de um eixo. Geralmente são insolúveis em 
água e têm função estrutural e protetora 
* Queratina (cabelo, lã) 
* Fibroína (seda) 
* Colágeno e elastina (pele, 
parede vasos sanguíneos) 
* Actina, miosina (músculo) 
Proteínas 
globulares 
Cadeias polipeptídicas enroladas na forma globular 
ou esférica. Geralmente são solúveis em água, 
difundem-se facilmente e têm função móvel e 
dinâmica. 
* Anticorpos 
* Hemoglobina 
* Mioglobina 
 
 
2.2. Classificação de acordo com a composição: 
 
CLASSE 
 
CARACTERÍSTICA EXEMPLOS 
Proteínas 
simples 
Constituídas apenas por aa. Ribonuclease 
Quimiotripsinogênio 
 
 Proteina Grupo prostético 
 
Proteínas 
conjugadas 
 
Constituídas da parte proteica 
(apoproteína) e de grupos 
químicos que não são aa (grupo 
prostético) 
* Lipoproteínas 
* Glicoproteínas 
* Fosfoproteínas 
* Metaloproteínas 
* Hemoproteínas 
Lipídeos 
Carboidratos 
Grupos fosfato 
Ferro, cobre, zinco 
Heme ferroporfirina) 
 
 
 8 
2.3. Classificação de acordo com a função biológica: 
 
CLASSE 
 
FUNÇÃO EXEMPLOS 
Enzimas Proteínas altamente especializadas com função 
catalítica; 
 
Tripsina, 
Quimiotripsina, Ribonuclease 
 
Proteínas 
transportadoras 
Ligam e transportam moléculas ou íons de um 
orgão para o outro; 
 
Albumina, 
Hemoglobina,Lipopoproteínas 
 
Proteínas 
nutrientes e de 
reserva 
Servem como fonte de energia* ou estocam 
substâncias**; 
 
* Caseína, 
* Ovoalbumina, ** Ferritina 
 
Proteínas 
contratéis ou de 
movimento 
Conferem às células e organismos capacidade 
de movimento, contração ou mudança de forma; 
 
Actina, Miosina, 
Tubulina 
Proteínas 
estruturais 
Conferem firmeza ou proteção a estruturas 
biológicas; 
 
Colágeno, Elastina, 
Queratina 
 
Proteínas de 
defesa 
Defendem o organismo da invasão de outras 
espécies* ou contra lesões**; 
 
* Imunoglobulinas 
* Venenos e toxinas 
** Fibrinogênio 
 
Proteínas 
reguladoras 
(hormônios) 
Regulam as atividades celulares e fisiológicas; Insulina 
Glucagon 
Corticotrofina 
 
Outras proteínas Funções diversas de difícil classificação; Monelina, Resilina 
 
 
3. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS: 
 
Algumas condições como aquecimento, valores extremos de pH, exposição a altas concentrações de ureia, 
detergentes ou agitação vigorosa podem causar a perda das estruturas secundárias, terciária e quaternária das 
proteínas com consequente perda da atividade biológica (sem rompimento da estrutura primária). 
 
4. SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS: 
 
Varia de acordo com: 
 pH (menor solubilidade no PI) 
 Temperatura ( temperatura = desnaturação = insolubilidade) 
 Concentração de sais ( “salting in”-  solubilidade pela adição de sais e “salting out”- precipitação da 
proteína pela adição de sal) 
 
 
 
 
PiSolu
bilid
ade
pH
Solu
bilid
ade
[Sal]
“sal
ting
 in” “salting out”Solu
bilid
ade
Temperatura
 9 
5. SEPARAÇÃO E PURIFICAÇÃO DE PROTEÍNAS /AMINOÁCIDOS: 
 
Características que são utilizadas para separar/purificar proteínas: Tamanho, carga, hidrofobicidade, 
solubilidade e atividade biológica. 
 
Ponto isoelétrico: pH no qual as proteínas apresentam a carga líquida igual a zero. 
pH igual ao PI  molécula com carga zero  Não ocorre migração das molécula se submetidas a um campo elétrico. 
pH abaixo do PI  molécula na forma catiônica (carga positiva)  migra para o polo negativo no campo elétrico. 
pH acima do PI  molécula na forma aniônica (carga negativa)  migra para o polo positivo no campo elétrico. 
 
Principais métodos utilizados: Eletroforese e cromatografia 
 
Eletroforese: É uma técnica de separação de moléculas que consiste na migração de moléculas com carga, 
numa solução, em função da aplicação de um campo elétrico. A velocidade da migração depende da força do 
campo aplicado (voltagem), da carga (determinada pelo PH da eletroforese e PI da molécula) e do tamanho 
(moléculas menores migram mais rápido do que as maiores) das moléculas. 
Pode ser usado com suporte: papel ou gel (amido, agarose e poliacrilamida). 
 
 
 
 
 
Cromatografia: Consiste na passagem das moléculas (fase móvel) através de uma coluna (fase 
estacionária). Dependendo da escolha da coluna, as moléculas podem ser separadas de acordo com a sua 
carga (IEX – cromatografia de troca iónica), sua hidrofobicidade (HIC – cromatografia de interação hidrofóbica 
ou de fase reversa), seu tamanho (GF – filtração em gel) ou pela sua capacidade de se ligar a grupos químicos 
particulares (cromatografia de afinidade). 
 
De troca Iônica 
 
De interação hidrofóbica 
 
 
Filtração em gel 
 
De afinidade 
 
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ENZIMAS 
 
1. CONCEITOS GERAIS: 
 
 Enzimas são proteínas com atividade catalítica. Praticamente todas as reações que caracterizam o 
metabolismo celular são catalisadas por enzimas. 
 Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, 
sem no entanto participar dela como reagente ou produto. 
 As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações. 
 As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular 
 
2. NOMENCLATURA DAS ENZIMAS: 
 
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: 
 Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo 
"ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc. 
 Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: 
ATP-Glicose-Fosfo-Transferase 
 Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina. 
 
3. PROPRIEDADES DAS ENZIMAS: 
 São extremamente eficientes, aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, 
transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação; 
 Atuam em concentrações muito baixas, em condições suaves de temperatura e pH; 
 Possuem todas as características das proteínas 
 São altamente específicas. Especificidade pode ser: absoluta, de grupo ou estereoisomérica; 
 A atividade enzimática pode ser regulada; 
 Estão quase sempre dentro das células, e compartimentalizadas (unilocular ou bilocular); 
 Isoenzimas: Catalisam a mesma reação, mas, apresentam diferenças estruturais e eficiência catalítica 
diferentes; 
 
4. ESTRUTURA DA ENZIMA 
 
Sítio ativo ou catalítico: dado pelo arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região 
da molécula, geralmente complementar ao substrato, é ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo; 
 
Sítio alostérico: dado pelo arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da 
molécula onde se liga os reguladores positivos ou negativos. 
 
Cofatores enzimáticos: 
 
São pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que são necessárias para a função de uma enzima, na 
ausência deles, a enzima é inativa; Ex: íons metálicos (Zn+2, Fe+2), coenzimas (NAD+, FAD+, Coenzima A); 
HOLOENZIMA: Enzima (fração proteica) + Cofator; 
APOENZIMA: Fração proteica de uma enzima 
COENZIMAS: São compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as 
enzimas. 
GRUPO PROSTÉTICO: Coenzima que não se dissocia da enzima 
 
 
 
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5. COMO AS ENZIMAS ATUAM 
 
 
6. FATORES QUE INFLUENCIAM A VELOCIDADE DE REAÇÃO (VR) DE UMA REAÇÃO 
ENZIMÁTICA: 
 
 Concentração de S (substrato) 
 Concentração da enzima [E]: quanto maior a [E] maior a Vr; 
 Temperatura: A formação do complexo ES exige quantidade de energia na forma de calor para se completar. 
Geralmente quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a Temperatura ótima; 
a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula; 
 PH: A formação do complexo ES deve-se à formação de ligações iônicas ou pontes de H que podem ser 
afetadas pelo pH do meio. pH ótimo, é o pH onde a Vr é igual a Vmáx da reação. Extremos de pH podem 
levar a desnaturação da enzima; 
 
7. CINÉTICA ENZIMÁTICA: 
 
Uma reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação: 
 E + S <==> [ES] ==> E + P 
 
7.1. Equação de Michaelis-Menten: 
 
 Km de um substrato para uma enzima específica é característico, e nos fornece um parâmetro de 
especificidade deste substrato em relação à enzima. Km = [S] onde Vr = Vmáx/2. Quanto menor o Km, maior 
a especificidade, e vice-versa 
 
 
 
 
 R eação n ão-cata lisada Reação cata lisada
En
erg
ia L
ivr
e
R ea ge nte s
Pr odutos
R ea ge ntes
Pr odutos
B a rre ir a 
e ner g ia
S en tido d a re aç ã oS en tido d a re aç ã o
B a rr ei ra 
e ne rg i a
V oV oV o
[S ][S ][S ]
Sem in ib idor
+ In ib idor N ão-C om petitivo
+ In ib idor C om petitivo
Sem in ib idor
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8. INIBIÇÃO ENZIMÁTICA: 
 
Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática 
pode ser reversívelou irreversível; 
 
Inibição Enzimática Reversível Competitiva: 
 Quando o inibidor (I) se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato; 
 Efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato [S] 
 Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor. 
 
Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: 
 O I e o S ligam-se em sítios diferentes na E; 
 Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor. 
 
Inibição incompetitiva 
 É uma não-competitiva onde o I liga-se depois do substrato ligar. 
 
Inibição enzimática irreversível: 
 Ocorre modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima; 
 
GRÁFICOS: 
 
Inibidor Competitivo Inibidor não-competitivo 
 
 
9. REGULAÇÃO ENZIMÁTICA: 
 
A velocidade de reação das enzimas pode ser regulada por variação na [E] ou de [S] ou por inibição enzimática. 
 
Modelos de regulação enzimática mais conhecidos: 
 
 Modulação Alostérica 
Ocorre nas enzimas que possuem um SÍTIO DE MODULAÇÃO, ou ALOSTÉRICO, onde se liga de forma 
não-covalente um modulador alostérico que pode ser positivo (ativa a E) ou negativo (inibe a E). 
Modulador induz modificações conformacionais na estrutura da E, modificando sua afinidade pelo S; 
Ex: inibição por "FEED-BACK", onde o próprio P da reação atua como modulador da E. 
 
 Modulação Covalente: 
Ocorre modificação covalente da molécula da E, com conversão entre formas ativa/inativa. 
O processo ocorre principalmente por adição/remoção de grupamentos fosfato de resíduos específicos de 
serina, treonina ou tirosina (Quinases – fosforilação; Fosforilases-desfosforilação). 
Ex: fosforilação da glicogênio sintetase  sua atividade; 
 
 Indução e repressão da síntese da enzima: 
Alteração na quantidade de E, geralmente são produzidaas por hormônios; 
Ex:  [glicose] sangue   insulina   síntese de E do metabolismo da glicose; 
 
 Pró-enzimas ou zimogênios: 
Perda de parte da cadeia peptídica tornam a enzima ativa; 
Ex: pepsinogênio (inativo)  pepsina (ativa) + fragmentos; 
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LÍPIDES OU LIPÍDIOS 
 
Substâncias orgânicas oleosas ou gordurosas, insolúveis em água e solúveis em solventes orgânicos 
(clorofórmio, éter). São compostos de baixa polaridade com grandes proporções de hidrocarboneto. 
 
Principais lipídeos: 
 Ácidos graxos (AG) 
 Triacilglireróis ou triglicerídeos (TG) 
 Fosfoglicerídeos ou Fosfolipídeos (FL) 
 Esfingolípides 
 Ceras 
 Estéroides e seus ésteres de ácidos graxos 
 Outros lipídeos 
 
1. Ácidos graxos: 
Unidades fundamentais da maioria dos lipídios. Alguns AG SATURADOS E INSATURADOS de ocorrência 
natural em animais: 
 
Número 
carbonos 
Número 
duplas 
 
Nome comum 
 
Nome sistemático 
 
 
Fórmula 
12 0 Láurico n-Dodecanóico CH3 (CH2)10COOH 
14 0 Mirístico n-Tetradecanóico CH3(CH2)12COOH 
16 0 Palmitico n-Hexadecanóico CH3(CH2)14COOH 
18 0 Esteárico n-Octadecanóico CH3(CH2)16COOH 
20 0 Araquídico n-Eicosanóico CH3(CH2)18COOH 
24 0 Linocérico n-Tetracosanóico 
 
CH3(CH2)22COOH 
 9 1 
16 1 Palmitoléico cis-9-Hexadecenoato CH3(CH2)5 CH=CH (CH2)7COOH 
 1 9 
18 1 Oleico* cis-9-Octadecenoato CH3(CH2)7 CH=CH (CH2)7COOH 
 1 6 
18 2 Linoleico** cis-9, 12-
Octadecadienoato 
CH3(CH2)4(CH=CHCH2)2 (CH2)6COOH 
 1 3 
18 3 Linolênico*** cis-9, 12, 15-
Octadecatrienoato 
CH3CH2(CH=CHCH2)3 (CH2)6COOH 
20 4 Araquidônico cis-5, 8, 11, 14-
Icosatetraenoato 
CH3(CH2)4 (CH=CHCH2)4 (CH2)2COOH 
* Omega 9 (9), ** Omega 6 (6), *** Omega (3); 
 
ÁCIDOS GRAXOS TRANS 
 
 Presente naturalmente no leite e gordura animal de ruminantes; 
 Produzida industrialmente e comercializada a partir de 1911; 
 CIS: forma em que os ácidos graxos monoinsaturados (MUFA) geralmente são encontrados - Com os 
hidrogênios da dupla ligação para o mesmo lado; 
 TRANS: hidrogênios dispostos transversalmente 
 Hidrogenação: processo artificial para tornar os óleos mais estáveis e mais sólidos - quanto mais sólido, mais 
hidrogenado. 
 São aterogênicas e aumentam a resistência a insulina (aumenta o risco de diabetes) 
 Não há dúvida que quanto menor o consumo de gordura trans menores são os riscos à saúde 
 
 
 14 
 
 
2. Triacilglicerídeos ou triglicerídeos (TG) 
 
 Ésteres do álcool glicerol com três ácidos graxos (AG); 
 Podem ser simples (AG iguais-R1=R2=R3); conjugados (AG diferentes-R1R2=R3); 
 AG saturados (sólidos –gordura animal); AG insaturados (líquidos – gordura vegetal); 
 Funções: Lipídios de reserva, isolamento térmico, proteção contra choques mecânicos; 
 
 
3. Fosfoglicerídeos ou fosfolipídeos (FL) 
 
 Possui 2 AG esterificados aos 1º e 2º OH do glicerol e 3º OH forma ligação éster com o ácido fosfórico; 
 Lipídeos polares –anfipáticos – principais constituintes das membranas; 
 Podem conter grupos ligados por ligação éster ao ácido fosfórico; 
 
4. Esfingolipídeos 
 
 São formados por um AG de cadeia longa mais esfingosina e derivados (ceramida); 
 Três principais famílias de esfingolipídeos: 
* Esfingomielina - cabeça polar – fosfocolina -bainha de mielina das células nervosas); 
* Cerebrosídeos – glicoesfingolipídios – cabeça com uma ou mais unidades de açucar- membranas celulares 
do cérebro; 
* Gangliosídeos – glicoesfingolipídios – cabeça com uma ou mais unidades de açucar- superfície das células 
– composição e variação dos resíduos de açucar  variedade estrutural ( ex: antígenos do grupo 
sanguíneo ABO). 
 
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5. Esteroides 
 
 Colesterol- componente de membrana, precursor de hormônios esteróides, vitamina D e sais biliares; 
 Hormônios sexuais – androgênios e estrogênios; 
 Progesterona 
 Hormônios da córtex adrenal: cortisona, cortisol, aldosterona 
 Sais biliares 
 
 
6. Ceras 
 
 Ésteres de AG de cadeia longa (14 a 36C) com álcoois de cadeia longa (16 a 22 C); 
 Principal função: proteção (pele, cabelo, lã, pelo, folhas); 
 
7. Outros lipídeos 
 Vitaminas (A, E, K), ubiquinonas, prostaglandinas, tromboxanas, Prostaciclinas, Leucotrienos; 
 
8. Características e reações químicas dos lipídeos (PRÁTICA) 
 
8.1. Ponto de fusão: depende: * PM ( PM   PF); * insaturações ( lig. duplas  PF); 
 
 Porcentagem total de ácidos graxos 
 
 
 Saturados Insaturados 
 
 
 C4-C12 C14 C16 C18 C16 + C18 
 
Estado (TA) 
Azeite <2 <2 13 3 80 Líquido 
Manteiga 11 10 26 11 40 Pastosa 
Gordura bovina <2 <2 29 21 46 Sólida 
 
8.2. Solubilidade: depende do peso molecular ( PM   solubilidade); 
 
8.3. Hidrólise de triglicerídeos: 
 
Hidrólise ácida: 
TG + H2O * AG + glicerol * H+ ou lipases 
Hidrólise básica - Saponificação: 
TG + 3 NaOH ou KOH H2O sal de AG (sabão) + glicerol 
 
 Triglicerídeos formam sabões com bases fortes como KOH e NaOH 
 Índice de saponificação: mg de KOH necessárias para saponificar completamente uma grama de gordura. 
Quanto > PM < índice de saponificação; 
 
8.4. Rancificação: 
* Ocorre com triglicerídeos insaturados 
* Hidrólise enzimática por bactérias de AG de cadeia curta  Ác. de cheiro desagradável 
* Oxidação de TG insaturados pelo oxigênio do ar: 
TG  irradiação  radical livre + O2  peroxiradical + H+  hidroperóxido  aldeidos + O2  ácidos de 
cadeia curta de cheiro desagradável; 
* Antioxidantes e hidrogenação podem reduzir a reação de autoxidação; 
 
8.5. Hidrogenação ou adição de iodo 
* Ocorre com triglicerídeos insaturados 
* Quebra das duplas ligações com adição de hidrogênioou iodo 
* Índice de iodo: n de g de iodo que reage com 100 g de gordura, indica o grau de insaturação da gordura; (> 
índice de iodo > n de insaturações). 
Palmitato de miricila 
(cera de abelha)
 16 
CARBOIDRATOS, GLICÍDEOS OU SACARÍDEOS 
 
São aldeídos ou cetonas poliidroxílicos de fórmula empírica (CH2O)n, onde n= n de C. ex: glicose n=6, 
fórmula: C6 H12 O6; 
 
1. MONOSSACARÍDEOS (MS) OU AÇUCARES SIMPLES 
 
 São poliidroxialdeídos ou poliidrocetonas sólidos, cristalinos, incolores, muito solúveis em água, que geralmente 
tem sabor doce; 
 
3 C Triose Fórmulas de projeção de Fisher 
4 C Tetrose Ligações horizontais: estão na frente do papel 
5C Pentose Ligações verticais: estão atrás do papel 
6 C Hexose 
7 C Heptose 
 
 
 
 
 Os MS têm centros de assimetria 
Todos MS (exceção: diidroxiacetona) possuem 1 ou mais C assimétricos ou quirais e ocorrem em forma 
isoméricas oticamente ativas. 
 
 
Prefixos D e L são usados em referência à configuração do carbono quiral mais distante do átomo de carbono 
da carbonila; 
 
As pentoses e as hexoses formam anéis 
 
 
 17 
2. DISSACARÍDEOS (DS) 
 
Dois ou mais MS unidos covalentemente através de uma ligação glicosídica. 
Ligação glicosídica: Podem ser facilmente hidrolisadas por fervura em ácidos diluídos ou por ação de enzimas; 
Principais: sacarose, lactose, maltose 
 
 
3. OLIGOSSACARÍDEOS: 
 
Constituídos de 3 a 12 unidades de MS. Exemplos: rafinose e estaquiose 
São oligossacarídeos não metabolizados pelo homem; atravessam o estômago e o intestino delgado sem serem 
digeridos, chegando ao intestino grosso onde são fermentados pelas bactérias anaeróbias intestinais, produzindo 
gases e podendo levar ao quadro de flatulência, quando o paciente se queixa de eructações frequentes (arrotos), 
ruídos, distensão, desconforto e/ou dor abdominal. 
A hidrólise da rafinose produz glicose, frutose e galactose. 
A hidrólise da estaquiose produz 2 moléculas de galactose, uma de glicose e uma de frutose. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 18 
4. POLISSACARÍDEOS (PS) OU GLICANOS: 
 
Constituídos de 12 ou mais unidades de MS; 
Homopolissacarídeos: Constituídos apenas de um tipo de MS, ex: amido (glicose); 
Heteropolissacarídeos: Constituídos por mais de um tipo de MS, ex: ácido hialurônico 
(D-glicuronato + N-acetil-glicosamina); 
 
4.1. Polissacarídeos de Reserva 
 
 PS Fonte MS 
 
 Tipo de ligação 
 
 
Amido Vegetais (raízes 
tuberosas e sementes) 
 Glicose -amilose (D-glicose  (1 4)- sem ramificação; 
amilopectina (D-glicose  (1 4)- com ramificação 
do tipo  (1 6); 
Glicogênio Animais (fígado e 
Músculos) 
Glicose 
 
D-glicose  (1 4)- com ramificação do tipo  (1 6); 
Dextrana Leveduras e bactérias Glicose D-glicose  (1 6)- com ramificação do tipo 
  (1 2),  (1 3),  (1 6); 
 
 
Amilopectina (24 a 30 glicoses ramificação) 
Glicogênio (8 a 12 glicosesramificação) 
 
 
4.2. Polissacarídeos estruturais 
 
 PS Fonte 
 
Tipo de ligação 
 
Celulose Parede celular protetora 
das plantas (haste, caule, tronco) 
D-glicose  (1 4)- sem ramificação; 
 (celulase) 
 
Quitina Carapaças ou exoesqueletos 
de lagostas e caranguejos 
 
N-acetil-glicosamina  (1 4); 
PS ácidos 
do Tecido 
conjuntivo 
Substância fundamental 
Cartilagem 
Pele 
Ácido hialurônico (D-glicuronato - N-acetil-glicosamina 
  (1 3) e  (1 4);; (hialuronidase) 
Condroitina (D-glicuronato - N-acetil-glicosamina) 
Dermatana sulfato (D-Iduronato - N-acetil-glicosamina- 
-4-sulfato) 
 
 
 19 
4.3. OUTROS POLISSACARÍDEOS 
 
4.3.1. Glicoproteínas 
 
 São proteínas que contém carboidrato em sua estrutura; 
 Geralmente são proteínas secretadas pelas células; 
 Fazem parte do envoltório celular; 
 Participam de reconhecimento de superfície celular, antigenicidade; 
 EX: Imunoglobulinas - sintetizadas e excretadas pelos plasmócitos; 
 
4.3.2. Glicosaminoglicanos ou proteoglicanos (mucoproteínas) 
 
 São complexos grandes de carboidrato associado a pequenas quantidades de proteína; 
 Estabilizam e suportam os componentes celulares e fibrosos do tecido; 
 Presentes no tecido conjuntivo, secreções mucosas, cartilagens, tendões, pele, líquido sinovial, lubrificante 
das articulações esqueléticas; 
 EX: Sulfato de condroitina, ácido hialurônico, heparina; 
 
4.4. FIBRAS ALIMENTARES 
 
Fibras Alimentares 
Classificação Solúveis Insolúveis 
Tipos Pectinas, gomas e mucilagens* Celulose, hemicelulose** 
Fonte Frutas, verduras, aveia e leguminosas Cascas das frutas, farelo de trigo e cereais 
integrais 
 
 
Ações 
• Retardam a absorção da glicose 
• Redução no esvaziamento 
gástrico Diminuem o nível do 
colesterol sanguíneo 
• Protegem contra o câncer de 
intestino 
• São prebióticos 
 
• Aumentam o bolo fecal 
• Estimulam o peristaltismo intestinal 
• Previnem a constipação intestinal 
 
 
* pectinas: polissacarídeo de ácido galacturônico; gomas: polissacarídeos complexos; mucilagens: secreção 
rica em polissacarídeos, encontrada nas raízes de plantas aquáticas e também envolvendo algumas sementes. 
** hemicelulose: mistura de polímeros de hexoses, pentoses e ácidos urônicos, que podem ser lineares ou 
ramificados que estão ligados por pontes de hidrogénio à celulose. 
 
 
ATENÇÃO: Para as fibras exercerem suas ações no organismo é necessário a ingestão de bastante líquido 
 
4.5. INDICE GLICÊMICO x CARGA GLICÊMICA 
 
Índice Glicêmico (IG) - Indica a velocidade de absorção dos carboidratos independentemente da quantidade da porção. Usa 
sempre como referência um alimento controle, geralmente a glicose ou o pão branco. Geralmente é calculado em cima de uma 
porção fixa de 50g do alimento. 
Carga Glicêmica (CG) - é um produto do IG e da quantidade de carboidrato presente na porção de alimento consumido, 
comparado com o alimento padrão. Leva em consideração as diferentes quantidades utilizadas. Classifica os alimentos com 
base no seu potencial de aumento da glicose sanguínea associado às refeições. 
 
 
 
Classificação dos Níveis De IG 
Baixo = Valores menores ou iguais a 75 
Médio = Valores entre 76 e 94 
Alto = Valores iguais ou maiores que 95 
 
Classificação dos Níveis De CG 
Baixa = Valores menores ou iguais a 10 
Média = Valores entre 11 e 19 
Alta = Valores iguais ou maiores que 20 
 
Para saber mais sobre a resposta glicêmica de alguns alimentos brasileiros, acesse a Tabela Brasileira de Composição de 
Alimentos através do link http://www.intranet.fcf.usp.br/tabela/lista.asp?base=r 
 
 20 
METABOLISMO CELULAR 
 
Metabolismo energético significa o estudo da liberação de energia dos alimento e sua forma de utilização, 
estocagem e transformação. Anabolismo e catabolismo 
 
Bioenergética - Estudo das trocas energéticas na célula - G = variação de energia livre 
 
G negativo - reação energeticamente favorável 
G positivo - reação energeticamente desfavorável 
 
 Durante o metabolismo as enzimas acoplam reações energeticamente favoráveis para possibilitar a 
ocorrência de um reação energeticamente desfavorável 
 Durante o metabolismo moléculas transportadoras ativadas levam a energia liberada no catabolismo para ser 
usada no anabolismo 
 Durante o metabolismo ocorrem reações de oxidação e redução 
Oxidação - perda de elétrons (desidrogenação) 
Redução - ganho de elétrons (hidrogenação) 
 
Como o ATP é produzido na célula? 
 
Fosforilação à nível do substrato 
 O ATP é gerado quando um fosfato de altaenergia é diretamente transferido de um composto fosforilado ao ADP 
 
Fosforilação oxidativa 
 Os elétrons do NADH2 (FADH2) são passados através de transportadores até chegar no oxigênio. A transferência de 
elétrons libera energia que é utilizada para a síntese do ATP 
 
Vias metabólicas de produção de energia-Catabolismo 
 
Fase 1- Hidrólise dos nutrientes em subunidades menores e Absorção 
 
Fase 2- Conversão dos monômeros em formas que podem ser completamente oxidadas 
 
Carboidratos  Glicose ou frutose  Convertidos em AcetilCoA 
Ácidos graxos  Convertidos em AcetilCoA 
Aminoácidos  Desaminação  Remoção da amônia  Entram em vários pontos do catabolismo 
 
 
Fase 3- Ciclo do ácido cítrico 
 
 Descarboxilação - formação de CO2 à partir dos carbonos das moléculas orgânicas 
Formação de coenzimas reduzidas NADH + H+ e FADH2 
Formação de compostos precursores de moléculas importantes. Exemplo: produz oxaloacetato que será 
importante para a formação de glicose (gliconeogênese) 
 
Cadeia Respiratória – Transporte de elétrons e fosforilação oxidativa 
 Ocorre na membrana interna da mitocôndria possui um sistema de transporte de elétrons 
 Elétrons do NADH e do FADH2 passam através dos complexos proteicos e liberam prótons da matriz 
mitocondrial para o espaço da membrana interna. 
 O complexo ATP sintase da membrana interna usa o potencial energético do gradiente de prótons para 
sintetizar ATP (fosforilação oxidativa) 
 1 NADH  3 ATPs; 
 1 FADH2  2 ATPs. 
 
 Formação de ATP, H2O 
 Liberação de calor 
 Formação de radicais livres 
 
 
 21 
METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS 
 
1. DIGESTÃO E ABSORÇÃO DOS CARBOIDRATOS 
 
 
2. GLICÓLISE 
 Degradação da glicose para fornecimento de energia; 
 A glicose entra na célula através de um mecanismo de transporte facilitado (transportadores GLUT) ou através 
de um mecanismo de cotransporte (acoplado ao movimento de Na+); 
 
 Reação geral da glicólise aeróbica (células com mitocôndria e suprimento de O2): 
 Glicose + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+  2 Piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2H+ + 2 H2O 
 - Fase de investimento de energia (Gasto de 2 ATPs) 
 - Fase de geração de energia (Síntese de 4 ATPs + 2 NADH + 2 Piruvatos) 
- Saldo final: 2 ATPs + 2 NADH + 2 Piruvatos 
 
 Reação geral da glicólise anaeróbica ou fermentação (tecidos sem mitocôndria ou células sem oxigênio 
suficiente): 
Glicose + 2 ADP + 2 Pi  2 Lactato + 2 ATP + 2 H2O 
 
2.1. Destinos alternativos do piruvato: 
Redução do piruvato a lactato: reação reversível (citosol) 
* Lactato desidrogenase: músculo  exercício leva a um  de NADH no citoplasma que reage com o 
piruvato  lactato; 
* Importante nas hemácias, leucócitos (pouca ou nenhuma mitocôndria); 
* Acidose lática: Glicólise anaeróbica como fonte emergencial de ATP: IM, embolia pulmonar, hemorragia  
 O2   glicólise anaeróbica  lactato sangue (acidose lática); 
 
Descarboxilação oxidativa: reação irreversível (mitocôndria) 
* Piruvato desidrogenase: piruvato  Acetil CoA  CK (músculo cardíaco); 
Carboxilação do piruvato em oxaloacetato: reação irreversível (mitocôndria) 
* Piruvato carboxilase: piruvato  oxaloacetato  CK; 
Redução do piruvato a etanol (microrganismos): reação reversível (citosol) 
 * Piruvato descarboxilase e desidrogenase alcoólica: piruvato  acetaldeído  etanol; 
 
 
 22 
VIA DAS PENTOSES-FOSFATO OU VIA DA HEXOSE MONOFOSFATO OU VIA DO FOSFOCLICONATO 
 
 Via que ocorre no citosol da célula 
 
OBJETIVOS: 
 Geração de NADPH (Poder redutor nas biossínteses- Exemplo: síntese de AG e esteróides) 
 Formação de ribose 5-P (Entra na composição de: ATP, CoA, NAD+, FAD+, RNA e DNA); 
 Mecanismo de utilização de açucares de 5 carbonos 
 
 
GLICONEOGÊNESE (NEOGLICOGÊNESE): 
 
 Síntese de glicose à partir de lactato, piruvato, glicerol (TG) e aminoácidos (aa) glicogênicos; 
 Reação geral da neoglicogênese: 
 
 2 Piruvatos + 4 ATP + 2 GTP + 2 NADH + 2H+ + 4 H2O  Glicose + 2 NAD+ + 4 NADPH + 2 GDP + 6 Pi 
 
3.1. Reações gerais da gliconeogênese: 
 
 7 reações da glicólise são reversíveis e usadas na síntese de glicose à partir de piruvato e lactato; 3 reações 
são irreversíveis e devem ser contornadas por 4 reações na gliconeogênese. 
 Defosforilação da glicose 6-P e glicose: 
Glicose 6-fosfatase*: glicose 6-P + H2O  glicose + Pi 
* Enzima presente no fígado e nos rins e não no músculo 
 
4. METABOLISMO DO GLICOGÊNIO: 
 
4.1. Glicogênese: 
 
 A síntese do glicogênio é feita à partir de glicose, no citosol e requer energia do ATP 
 Enzima reguladora: Glicogênio sintase 
 
4.2. Glicogenólise: 
 A quebra do glicogênio liberando glicose 1-P 
 Enzima reguladora: Glicogênio fosforilase 
 
5. REGULAÇÃO DO METABOLISMO DO GLICOGÊNIO 
 
 Regulação alostérica das enzimas glicogênio sintase (efetor positivo: glicose 6P) e da glicogênio fosforilase 
( efetores negativos: Gli, Gli-6P e ATP e no músculo Ca++ e AMP) 
 Regulação hormonal 
 
6. REGULAÇÃO HORMONAL DO METABOLISMO DE CARBOIDRATOS 
 
INSULINA (células beta do pâncreas): 
 Estimula a captação de glicose pelas células (músculos, fígado e tecido adiposo); 
 Estimula a glicólise: síntese aumentada das enzimas da via glicolítica no fígado; 
 Estimula a glicogênese e inibe glicogenólise: glicogênio sintase ativa e glicogênio fosforilase inativa; 
 
GLUCAGON (células alfa do pâncreas): 
 Bloqueia a glicólise: síntese diminuída das enzimas da via glicolítica no fígado; 
 Estimula a gliconeogênese: 
 Inibe glicogênese e ativa glicogenólise: glucagon e epinefrina nos hepatócitos e epinefrina nos músculos 
 glicogênio sintase inativa e glicogênio fosforilase ativa; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 23 
 
 
 24 
 
 
CICLO DE CORI (GLICÓLISE/GLICONEOGÊNESE 
 
 
 
 25 
 
 
 
 
 
 26 
6. ALTERAÇÕES DO METABOLISMO DE CARBOIDRATOS: 
 
HIPOGLICEMIA 
 
A hipoglicemia transitória pode causar disfunção cerebral, enquanto a severa e prolongada causa morte cerebral. 
A prevenção ou correção da hipoglicemia falha quando as secreções de glucagon e epinefrina são deficientes. 
Tipos de hipoglicemia: 
 Pós-prandial: causada pela liberação exagerada de insulina após uma refeição  hipoglicemia transitória 
(tratamento pequenas refeições com pouco carboidrato); 
 De jejum: pacientes com lesão hepatocelular, com tumores nas células beta pancreáticas ( produção de 
insulina), com insuficiência adrenal ou indivíduos em jejum que tenham consumido grandes quantidades de 
álcool; 
 
DIABETES MELLITUS 
 
É uma doença metabólica hereditária, caracterizada pela insuficiência da ação hormonal da insulina. As 
alterações causadas pela deficiência relativa ou parcial da insulina são agravadas por um excesso de glucagon. 
 
Sinais e Sintomas 
Pessoas com níveis altos ou mal controlados de glicose no sangue podem apresentar: 
 Muita sede; 
 Vontade de urinar diversas vezes; 
 Perda de peso (mesmo sentindo mais fome e comendo mais do que o habitual); 
 Fome exagerada; 
 Visão embaçada; 
 Infecções repetidas na pele ou mucosas; 
 Machucados que demoram a cicatrizar; 
 Fadiga (cansaço inexplicável); 
 Dores nas pernas por causa da má circulação. 
Em alguns casos não há sintomas. Isto ocorre com maior frequência no diabetes tipo 2. Neste caso, a 
pessoa pode passar muitos meses, às vezes anos, para descobrir a doença. Os sintomas muitas vezes 
são vagos, como formigamento nas mãos e pés. Portanto, é importante pesquisar diabetes em todas as 
pessoas com mais de 40 anos de idade. 
 
Diabetes Tipo 1 
O diabetes Tipo 1 aparece como resultado de uma destruição das células beta produtoras de insulina 
por engano, pois o organismo acha que são corpos estranhos. Issoé chamado de resposta auto-imune. 
Este tipo de reação também ocorre em outras doenças, como esclerose múltipla, Lupus e doenças da 
tireóide. 
Os pesquisadores não sabem exatamente por que isso acontece. No diabetes, porém, encontram-se 
vários fatores que parecem estar ligados ao diabetes tipo 1. Entre eles incluem-se a genética, os auto-
anticorpos, os vírus, o leite de vaca e os radicais livres do oxigênio. 
 
Diabetes Tipo 2 
Sabe-se que o diabetes do tipo 2 possui um fator hereditário maior que no tipo 1. Além disso, há uma 
grande relação com a obesidade e o sedentarismo. Estima-se que 60% a 90% dos portadores da doença 
sejam obesos. A incidência é maior após os 40 anos. 
Uma de suas peculiaridades é a contínua produção de insulina pelo pâncreas. O problema está na 
incapacidade de absorção das células musculares e adiposas. Por muitas razões suas células não 
conseguem metabolizar a glicose suficiente da corrente sangüínea. Esta é uma anomalia chamada de 
"resistência insulínica". 
O diabetes tipo 2 é cerca de 8 a 10 vezes mais comum que o tipo 1 e pode responder ao tratamento com 
dieta e exercício físico. Outras vezes vai necessitar de medicamentos orais e, por fim, a combinação 
destes com a insulina. 
 
 27 
Diabetes Gestacional 
 
Na gravidez, duas situações envolvendo o diabetes podem acontecer: a mulher que já tinha diabetes e 
engravida e o diabetes gestacional. O diabetes gestacional é a alteração das taxas de açúcar no sangue 
que aparece ou é detectada pela primeira vez na gravidez. Pode persistir ou desaparecer depois do 
parto. 
 
DIAGNÓSTICO DO DIABETES: 
 
Valores de glicose plasmática (mg/dL) para diagnóstico de diabetes mellitus e seus estágios pré-clínicos. 
 
Fonte: Diretrizes da Sociedade Brasileira de Diabetes 2015-2016 
 
*O jejum é definido como a falta de ingestão calórica por no mínimo 8 h. 
**Glicemia plasmática casual é aquela realizada a qualquer hora do dia, sem se observar o intervalo desde a 
última refeição. 
***Os sintomas clássicos do DM incluem poliúria, polidipsia e perda não explicada de peso. Nota: o diagnóstico 
do DM deve sempre ser confirmado pela repetição do teste em outro dia, a menos que haja hiperglicemia 
inequívoca com descompensação metabólica aguda ou sintomas óbvios de DM. 
 
 
Para maiores informações veja: Diretrizes da Sociedade Brasileira de Diabetes 2015-2016. Disponível em: 
http://www.diabetes.org.br/sbdonline/images/docs/DIRETRIZES-SBD-2015-2016.pdf 
 
 28 
OXIDAÇÕES BIOLÓGICAS – CICLO DE KREBS E CADEIA RESPIRATÓRIA 
 
CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO/ CICLO DE KREBS 
 
FUNÇÕES DO CICLO: 
- Descarboxilação oxidativa – formação de CO2; 
- Síntese de 1 ATP diretamente por volta (SuccinilCoA Succinato; 
- Produção das coenzimas reduzidas NADH2 e FADH2; 
- Produção de intermediários importantes no metabolismo: Ex: oxaloacetato será utilizado na síntese de glicose 
na gliconeogênese; 
 
 BALANÇO FINAL DO CICLO: 
1 ATP (diretamente), 4 H+ (3 NADH e 1 FADH2) formam ATP na cadeia respiratória 
 
 
 
 29 
CADEIA RESPIRATÓRIA - TRANSPORTE DE ELÉTRONS E FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA 
 Membrana interna da mitocôndria possui um sistema de transporte de elétrons 
 Sistema de transporte de elétrons - rota final comum através do qual os elétrons derivados dos diferentes 
combustíveis corporais na forma de NADH2 e FADH2 fluem para o O2; formando a H2O; 
Membrana mitocondrial interna: impermeável a íons e moléculas pequenas ( H+, Na+, ATP, ADP, piruvato); 
 Matriz: enzimas responsáveis pela oxidação de AG, aa e piruvato e enzimas do CK, contem NAD+, FAD+, 
ADP e Pi; 
Durante o transporte de elétrons também ocorre a formação de compostos reativos de oxigênio (radicais 
livres) 
 A energia do transporte dos elétrons é armazenada na forma de ATP (fosforilação oxidativa); 
 Energia não capturada liberada na forma de calor; 
 
 

Elétrons do NADH e do FADH2 passam através dos complexos proteicos e liberam prótons da matriz 
mitocondrial para o espaço da membrana interna. 
 
 
 Coenzimas ricas em energia: NADH+ e FADH2; 
 1 NADH+  3 ATPs; 
 1 FADH2  2 ATPs. 
 30 

 O complexo ATP sintase da membrana interna usa o potencial energético do gradiente de prótons 
para sintetizar ATP (fosforilação oxidativa) 
 Energia livre do gradiente de prótons (elétrico e de pH)  armazenada na forma de ATP (fosforilação 
oxidativa); 
 Energia não capturada liberada na forma de calor; 
 Quando prótons atravessam para a matriz mitocondrial  ATP sintase  ATP; 
 Desacopladores: Aumento da permeabilidade da membrana mitocondrial  Aumento velocidade de 
transporte de elétrons  Não ocorre formação de gradiente Diminução da fosforilação oxidativa 
Diminuição da síntese de ATP. 
 
 
 31 
METABOLISMO DE LIPÍDEOS 
 
1. DIGESTÃO, ABSORÇÃO E TRANSPORTE DOS LIPÍDEOS 
 
 
 
 Mobilização de lipídeos endógenos 
 
 
 
Lipoproteina 
 
% Apoproteína Origem 
 
Principal função 
Q 2 Intestino 
 
Transporte TG exógeno (I  F) 
VLDL 5 a 8 Fígado e intestino Transporte TG endógeno (F - TP) 
IDL 15 Intravascular 
 
Intermediário 
LDL 20 a 24 Intravascular 
 
Transporte CO p/ tecidos 
HDL 50 Fígado e intestino Transporte de CO ( TP - F) 
 32 
 
 
 
 
 
 
 33 
2. DEGRADAÇÃO DOS TRIGLICERÍDEOS (LIPÓLISE) 
 
2.1. Destino do glicerol: pode ser convertido em glicose (gliconeogênese), degradado a CO2 + H2O ( glicólise). 
 
2.2. Degradação oxidativa dos ácidos graxos 
 
 Pode ser dividida em 3 etapas: 
 
2.2.1. Ativação dos AG (citosol): 
 
 AG + ATP + CoA-SH  Acil-S-CoA + AMP + PPi 
 
2.2.2. Transporte do Acil-S-CoA (Ácido graxo ativado) do citosol para o interior da mitocôndria 
 Acil-S-CoA + carnitina  Acil-carnitina + CoA-SH 
 Acil-carnitina + CoA-SH  Acil-S-CoA + carnitina 
 
 
 
2.2.3. -Oxidação do AG: 
 Cada dois carbonos dos ácidos graxos irá gerar um AcetilCoA 
 
Acil-S-CoA + CoA-SH  CH3-(CH2)6-CO-S-CoA + Acetil-CoA 
 
 A oxidação de ácidos graxos com mesmo número de carbonos insaturados é mais rápida do que a degradação 
dos ácidos graxos saturados; 
 A síntese do ATP vem da oxidação dos Acetil-CoA no ciclo de Krebs e cadeia respiratória e do transporte de 
elétrons dos NADH e dos FADH2 na cadeia respiratória; 
 
Cada volta -oxidação 
 
 34 
3. FORMAÇÃO DE CORPOS CETÔNICOS (CETOGÊNESE): 
 
 Ocorre no fígado; 
 Oxidação de AG  Excesso de Acetil-CoA  Oxidação ou convertido em corpos cetônicos (CC) - 
Acetoacetato, -hidroxibutirato e Acetona; 
 Distribuição da energia obtida pela oxidação dos AG no fígado para todo o organismo  tecidos periféricos 
(mús. esquelético, cérebro e coração)  CC regeneram Acetil-CoA  CK ATP; 
 CC são ácidos fortes (pKa  3,5)  aumento de CC  cetoacidose diminui pH do sangue impedindo a 
ligação da Hb ao O2 em excessocomamorte; 
 
4. BIOSSÍNTESE DE TRIGLICERÍDEOS (LIPOGÊNESE) 
 
1. Biossíntese de ácidos graxos 
 Ocorre no citosol da célula 
 
 1 ETAPA: Conversão do citrato em Acetil CoA no citosol: 
Citrato + Co-A + ATP Acetil-CoA (cit) + ADP + Pi 
Enzima reguladora: Citrato Liase 

 2 ETAPA: Formação do malonil-CoA: 
Acetil-CoA (cit) + ATP + CO2 + H2O  malonil-CoA + ADP + Pi + H+ 
 
  3 ETAPA: Síntese do ácido graxo de 16 carbonos (ácido palmítico): 
 O ácido palmítico é precursor de outros AG de cadeia longa e de alguns AG insaturados 
 Enzima reguladora: Acetil CoA carboxilase 
 
 4 ETAPA: Elongação e insaturação dos ácido graxos: 
 Elongação de AG: Ocorre no retículo endoplasmático e na mitocôndria através da adição de grupos acetil 
(malonil-CoA) 
 Insaturação cis 9 – reação oxidativa catalizada Acil-CoA oxigenase; 
 
 35Ác. palmítico (C16) 
 dessaturação 
 elongação 
 Äc. Palmitoléico (C16 9 ) 
 Ác. esteárico (C18) 
 Elongação dessaturação 
 
 AG saturados 
 superiores Ác. oleico (C18 9 ) 
 
 Plantas e alguns peixes 
 
 Linoléico (C18 9,12 ) 
 
 Plantas e alguns peixes dessaturação 
 
 -linolênico (C18 9,12,15 ) -linolênico (C18 6,9,12 ) 
 
 elongação 
 outros ácidos poliinsaturados dessaturação 
 
 Araquidônico 
 
 
 Prostaglandinas 
 
2. Biossíntese de triglicerídeos: 
 
 AG + glicerol  Triacilglicerol (TG) 
 
 
5. METABOLISMO DO COLESTEROL 
 
5.1. Síntese do colesterol 
 
Acetil-CoA AcetoacetilCoA  3-Hidroxi-3-metilglutarilCoA  Colesterol 
 
5.2. Degradação do colesterol 
 
 O colesterol não pode ser metabolizado a CO2 e H2O; 
 O colesterol é o precursor dos hormônios esteroides: glicocorticoides (ex: cortisol), mineralocorticoides ( ex: 
aldosterona) e hormônios sexuais ( andrógenos, estrógenos e progestógenos); 
 Parte do colesterol sofre a ação de bactérias no intestino e é eliminado; 
 No fígado parte do colesterol é transformada em ácidos biliares primários sais biliares primários e 
secundários (fígado) canal biliar  duodeno  bactérias transformam os sais biliares novamente em ácidos 
biliares secundários  parcialmente eliminados nas fezes (0,5g/dia); 
 
6. REGULAÇÃO DO METABOLISMO DE ÁCIDOS GRAXOS 
 
 Síntese: 
 Ativação: citrato e insulina; 
 Inibição: Acil-CoA, glucagon e epinefrina 
 
 Degradação: 
 Ativação: glucagon, adrenalina, hormônios da tireoide, hormônio do crescimento ativam a enzima Lipase 
hormônio sensível (tecido adiposo)  libera AG no sangue  aumento da oxidação pelos músculos e 
fígado; 
 Inibição: Insulina, glicocorticóides inibem a enzima Lipase hormônio sensível (tecido adiposo)  diminui 
a liberação de AG no sangue; 
 
 36 
7. REGULAÇÃO DO METABOLISMO DO COLESTEROL 
 
A enzima 3-Hidroxi-3-metilglutarilCoA redutase (HMG-CoA redutase), que catalisa a reação 3-Hidroxi-3-
metilglutarilCoA  mevalonato, é a enzima limitante da velocidade de síntese do colesterol. Esta enzima pode 
sofrer diversos tipos de controle metabólico. 
 
 Regulação hormonal: 
A enzima HMG-CoA redutase: 
É ativada pelos hormônios insulina e tiroidianos; 
É inibida pelos hormônio glucagon. 
 
Inibição alostérica: 
A enzima HMG-CoA redutase é inibida pelo excesso de melovanato e de colesterol produzidos na via. 
 
Inibição genética: 
O aumento da produção ou captação de colesterol causa uma inibição na expressão do gene da HMG-
CoA redutase. 
 
Inibição por drogas: 
Drogas derivadas da estatina (lovastatina, mevastatina) inibem a enzima HMG-CoA redutase. 
 
 
 
 
 37 
 
REGULAÇÃO DO METABOLISMO DO COLESTEROL 
 
 38 
7. PERFIL LIPÍDICO 
 
Segundo as recomendações do Consenso, o termo tradicional - lipidograma - foi abandonado, adotando-se a 
denominação perfil lipídico, que é composto pelas dosagens de colesterol total (CT), triglicerídeos (TG), 
HDL - colesterol (HDL-C), LDL - colesterol (LDL-C); Colesterol Não-HDL (CT – HDL-c). 
A doença arterial coronariana (DAC) se relaciona em proporção direta e duplicada com níveis de colesterol 
séricos. Diferentes estudos corroboram a hipótese de que cada 1% de redução dos níveis de colesterol está 
associado à queda de 2% de risco de DAC. Outros estudos baseados em angiografias demonstram que a queda 
de 26% dos níveis de colesterol LDL se relacionou com menor progressão da DAC em 49% dos casos, 
estabilização das lesões em 33% dos casos, regressão em 18% dos casos e com diminuição de 47% de eventos 
coronarianos. 
Estudos clínicos e epidemiológicos têm demonstrado que o aumento das concentrações dos níveis de 
triglicerídeos pode ser considerado um fator de risco independente para aterosclerose. 
 
As tabelas a seguir foram extraídas da V Diretriz de dislipidemia e prevenção da aterosclerose 2013. Disponível 
em: http://www.anad.org.br/profissionais/images/v_diretriz_brasileira_de_dislipidemias.pdf 
 
A V Diretriz de dislipidemia está resumida no artigo publicado nos “Arquivos Brasileiros de cardiologia”. 
Disponível em: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0066-782X2013004100001 
 
 
VALORES REFERENCIAIS DO PERFIL LIPÍDICO PARA ADULTOS MAIORES DE 20 ANOS 
 
 
 
 39 
METABOLISMO DE PROTEÍNAS 
 
1. DIGESTÃO: 
- Estômago: pepsinogênio (zimogênio – inativo)  pepsina (enzima ativa) 
- Intestino Delgado: tripsinogênio, quimiotripsinogênio, procarboxipeptidase  tripsina, quimiotripsina, 
carboxipeptidase, Aminopeptidases 
 
Proteínas  Peptídeos Aminoácidos livres  Capilares sanguíneos  Fígado 
 
 
 40 
DEGRADAÇÃO OXIDATIVA DOS AMINOÁCIDOS 
 
 Aumenta com: * Ingestão de excesso de aa com relação às necessidades p/ síntese proteica; 
 * Jejum ou Diabetes mellitus – carboidratos não são disponíveis; 
 * Aa liberados em excesso durante a degradação normal de proteínas; 
 
 Os esqueletos carbônicos dos aa são degradados por 20 vias diferentes 
Todas as vias catabólicas dos aa convergem formando 5 produtos que entram no CK e são completamente 
degradados à CO2 e H2O. 
Existem 3 tipos de aminoácidos: 
 Aminoácidos glicogênicos: - podem ser convertidos em piruvato ou intermediários do ciclo de Krebs 
 Aminoácidos cetogênicos – podem ser convertidos Acetil CoA 
 Aminoácidos glico-cetogênicos 
 
 
 
Algumas doenças genéticas humanas que afetam o metabolismo de aa 
Nome Enzima ou processo defeituoso Aa envolvido 
Albinismo Tirosina 3-monoxigenase Tir 
Alcaptonúria Homogentisato 1,2-dioxigenase Fen 
Homocistinúria Cistationina -sintetase Cys 
Fenilcetonúria Fenilalanina 4- monoxigenase Fen 
Hipervalinemia Valina transaminase Val 
 
ETAPAS DA OXIDAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 
1. Transferência dos grupos -amino é catalisada pelas transaminases 
 Durante a degradação oxidativa ocorre a remoção dos grupos amino dos aa; 
 Se não utilizados pelo organismo estes grupos são coletados e convertidos em uréia e excretados; 
 Transaminação: -amino é transferido do aa ao -cetoglutarato formando o -cetoácido correspondente e o 
glutamato. Reação catalisada pelas transaminases. 
 
2. A amônia é formada à partir do glutamato 
 Glutamato  NH4+ 
A amônia é uma substância muito tóxica (neurotóxica), principalmente no cérebro (a amônia livre (NH3) 
pode penetrar as membranas e entrar nas células cerebrais e sua mitocôndria. A entrada de amônia na 
mitocondria diminui oxidação da glicose e a formação de ATP, diminui a produção de neurotransmissores 
e altera o pH celular. 
 41 
3. A amônia se transforma em glutamina para ser transportada dos tecidos periféricos para o fígado 
 Nos músculos a amônia é transportada para o fígado na forma de alanina (Ciclo da glicose-alanina) 
A glutamina e a alanina são compostos não-tóxicos, neutros, que atravessamfacilmente as membranas 
celulares; 
 
4. No fígado a glutamina e alanina são convertidas novamente em amônia 
Ciclo da glicose-alanina 
 
 
5. No fígado a amônia é convertida em ureia no ciclo da ureia 
Defeitos genéticos no ciclo da ureia levam a um excesso de amônia no sangue (desordens mentais, 
desenvolvimento retardado podendo levar ao coma e morte. 
 
6. A ureia é lançada no sangue, filtrada pelos rins e eliminada na urina. 
 
RESUMO 
 
 
 
 
 
 42 
 
3. BIOSSÍNTESE DOS AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS 
 
Aa essenciais Aa não essenciais 
Arginina* Alanina 
Histidina* Asparagina 
Isoleucina** Aspartato 
Leucina** Cisteína 
Lisina Glutamato 
Metionina Glutamina 
Fenilalanina Glicina 
Treonina Prolina 
Triptofano Serina 
Valina** Tirosina 
* Essenciais apenas durante a infância, sendo que mais tarde passam a ser sintetizados pelo nosso 
organismo. 
** BCAA - "Branch Chain Amino Acids" que significa "aminoácidos de cadeia ramificada" 
 
 
CONVERSÃO DOS AMINOÁCIDOS EM PRODUTOS ESPECIALIZADOS 
 
Os aminoácidos são unidades construtoras de proteínas e de muitos compostos nitrogenados com funções 
fisiológicas importantes, como por exemplo: 
 
 PORFIRINAS - heme (hemoglobina, mioglobina, citocromos, etc.) 
 CREATINA – Sintetizada a partir de glicina, arginina e metionina- Fosfocreatina (depósito de fosfato de 
alta energia no músculo) . A degradação da creatina gera a creatinina que é excretada na urina 
 HISTAMINA – Sintetizada à partir da Histidina – poderoso vasodilatador  reações alérgicas e inflamatórias; 
 SEROTONINA – Sintetizada à partir do Triptofano  percepção de dor, regulação do sono, temperatura e 
pressão arterial; 
 CATECOLAMINAS - dopamina, norepinefrina e epinefrina. Sintetizadas à partir de Tirosina  
neurotransmissores (cérebro e sistema nervoso autônomo) e hormônios (controle do metabolismo de 
carboidratos e lipídeos) 
 MELANINA - Sintetizadas à partir de Tirosina  pigmento que dá cor principalmente aos olhos, cabelos e 
pele. 
 
 43 
EFEITOS METABÓLICOS DO GLUCAGON 
 
 
 
 
 
 
 44 
EFEITOS METABÓLICOS DA INSULINA 
 
 
 
 
 45 
 
RELAÇÕES INTERTECIDUAIS NO ESTADO ABSORTIVO 
 
 
* Transportador de glicose insulino-dependente 
 
 46 
 
RELAÇÕES INTERTECIDUAIS NO JEJUM 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 47 
RELAÇÕES INTERTECIDUAIS DURANTE O EXERCÍCIO FÍSICO