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Disciplina Bioquímica
Profª: Sandra Regina de Mello
Características Gerais 
 São blocos de construção (monômeros), ou seja, 
as unidades fundamentais das PROTEÍNAS.
 Todas as proteínas são formadas a partir da 
ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.
 Existem, além destes 20 aminoácidos principais, 
alguns aminoácidos especiais, que só aparecem 
em alguns tipos de proteínas.
Estrutura Química Geral
 Os 20 aminoácidos possuem características 
estruturais em comum, tais como:
 A presença de um carbono central, chamado de 
carbono α, quase sempre assimétrico.
 Nas proteínas encontramos apenas "L" 
aminoácidos.
PROPRIEDADES ÓPTICAS
 Todos os aminoácidos (salvo glicina) possuem 
um átomo de carbono assimétrico (no 
mínimo) ou quiral
 Está ligado a quatro grupos diferentes: 
 -NH3
+,
 -COO-, 
 -H e 
 -R.
Propriedades ópticas
A rotação óptica é representada por l ou -
(levorotatório) e d ou + (destrorrotatório).
As proteínas são formadas por L-aminoácidos.
Os prefixos L e D são usados para os 
aminoácidos para descrever configuração de 
série e não para a direção de rotação óptica.
Os isômeros D e L dos aminoácidos são imagens 
especulares um do outro
Classificação dos Aminoácidos
• Monoamino-monocarboxílicos
• Monoaminodicarboxílicos
• Diamino-monocarboxílicos e 
• Diamino-dicarboxílicos
Quanto o número de 
agrupamentos amino e 
carboxil
• ALIFÁTICOS
• AROMÁTICOS
• HETEROCÍCLICOS
Tipo de cadeia lateral 
(R) e da presença e 
estrutura de anel 
químico.
•ACÍCLICOS
•CÍCLICOS
De acordo com a cadeia 
carbônica
Classificação dos Aminoácidos
 Podem ser agrupadas com base nas propriedades químicas das cadeias 
laterais:
 1- cadeias laterais hidrofóbicas: 
glicina,alanina,valina,leucina,isoleucina,metionina, 
prolina,fenilalanina e triptofano.
 2- aminoácidos polares: serina,treonina,tirosina, asparagina e 
glutamina.
 3- aminoácidos carregados positivamente: lisina,arginina e histidina.
 4- aminoácidos carregados negativamente: ácido aspártico e ácido 
glutâmico.
Aminoácidos em Solução Aquosa: Propriedades 
Químicas e Elétricas
Os aminoácidos são ANFÓTEROS ou “zwitterion” 
em solução aquosa, comportam-se como ácido e como base, formando ÍONS DIPOLARES
O grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton, e adquirindo carga 
negativa.
O grupamento amina ioniza-se em solução aquosa aceitando próton e adquirindo carga 
positiva.
• AA tendem a aceitar 
prótons, comportando-se 
como BASE e adquirindo 
carga positiva - ionizam em 
seus radicais amina
Meio ácido
• AA tendem a doar prótons, 
comportando-se como 
ÁCIDOS e adquirindo carga 
negativa - ionizam-se em 
seus radicais carboxila
Meio básico
PONTO ISOELÉTRICO ou pH ISOELÉTRICO
É o valor de pH onde as cargas elétricas do 
aminoácido se igualam e se anulam. 
A presença de ácido ou base no meio 
em que se encontra a aminoácido 
influi no seu comportamento.
REAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
 Desaminação pelo ácido nitroso HNO2
 Desaminação oxidativa
 Descarboxilação dos aminoácidos
 Aminoácidos essenciais 
devem ser obtidos da 
alimentação porque são 
necessários para o 
crescimento e 
desenvolvimento 
saudáveis.
Revisão:
 Defina os grupos químicos que compõem os 
aminoácidos.
 Nomeie três aminoácidos que são: hidrofóbicos, 
polares, carregados positivamente e negativamente.
 Nomeie aminoácidos que contêm grupamentos 
hidroxila, anel aromático, enxofre.
 Defina o comportamento anfótero de um aminoácido 
em meio aquoso, em meio ácido e meio básico.