Síntese de Aminoácidos

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Bioquímica
Síntese: Aminoácidos e Proteínas
Aluna: Mírian Vieira
1ª Semestre - Fisioterapia
Aminoácidos
São moléculas orgânicas que possuem, pelo menos, um grupo amina (- NH2) e um grupo carboxila (- COOH) em sua estrutura. Os aminoácidos ligam-se entre si para formar as proteínas, sendo portanto a "matéria prima" desses macros nutrientes. Os aminoácidos são compostos de um grupo amina (CH²), um grupo carboxila (COOH), hidrogênio (H+), e um radical (R) que diferencia um aminoácido pro outro.
Ligação Peptídica
A ligação que une os aminoácidos é chamada de ligação peptídica, caracterizada pela reação do grupamento amina de um aminoácido com o grupamento carboxila de outro, com liberação de uma molécula de água. Dois aminoácidos unidos por uma ligação peptídica formam uma molécula denominada dipeptídeo. Vários aminoácidos ligados por várias ligações peptídicas formam uma macromolécula denominada polipeptídeo.
Aminoácidos Essenciais X Não Essenciais
Essenciais: São os aminoácidos que não são sintetizados pelo organismo e que precisam ser obtidos através da alimentação. São eles: fenilalanina, valina, triptofano, treonina, lisina, leucina, isoleucina e metionina. Os aminoácidos essenciais são encontrados em alimentos ricos em proteínas, como carnes, peixes, leite, ovos e leguminosas (feijão, soja, lentilha).
Não Essenciais: São os aminoácidos produzidos pelo próprio organismo, sendo 12 no total: glicina, alanina, serina, histidina, asparagina, glutamina, cisteína, prolina, tirosina, arginina, ácido aspártico e ácido glutâmico;
Proteínas
As proteínas, compostos orgânicos bastante abundantes, são constituídas por aminoácidos que formam cadeias entre si por intermédio de ligações peptídicas. 
Funções da Proteína
Entre as funções que podem ser atribuídas às proteínas, destacam-se seu papel no transporte de oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalizadora de reações químicas (enzimas), receptora de membrana, e na atuação na contração muscular (actina e miosina).
Hemoglobina – Transporte dos Gases Respiratórios
Imuglobulinas (anticorpos) – Defesa do Organismo
Insulina (glucagon) – Hormônios
Albumina – Transporte Plasmático
Queratina, Colágeno, e Elastina – Estrutural
Lipase, e Amilase – Enzimas
Proteínas Globulares X Fibrosas
Globulares: As proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos.
Fibrosas: As proteínas fibrosas organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente.
Nível Estrutural das Proteínas 
Estrutura Primária: Na estrutura primária, observa-se que a cadeia polipeptídica é linear e não apresenta, portanto, ramificações.
Estrutura Secundária: A forma que as cadeias peptídicas se “espalham” no espaço, é denominada estrutura secundária. Essas cadeias podem formar hélice e folhas, o que recebe o nome de cadeias enoveladas. Essas formas são “sustentadas” pelas pontes de hidrogênio que ligam as cadeias partes da mesma cadeia ou cadeias diferentes.
Figura 1alfa hélice - ligações de hidrogênio
Figura 2Folha B Pregueada
Estrutura Terciária: Na estrutura terciária, observa-se uma organização tridimensional globosa exclusiva das proteínas globulares.
Estrutura Quaternária: Na estrutura quaternária é a união de várias estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas, essa estrutura é formada por quatro estruturas terciárias.
Desnaturação Proteica
A desnaturação das proteínas ocorre quando as suas estruturas secundárias, terciárias ou quaternárias são modificadas ou destruídas. Os fatores que alteram a estrutura de uma proteína podem ser diversificados, incluindo alteração na temperatura e no pH do meio, ação de solventes orgânicos, agentes oxidantes e redutores e até mesmo agitação intensa. Um exemplo comum é o que acontece com o ovo quando ele é cozido ou frito. No seu aquecimento ocorre a aglutinação e a precipitação da albumina, que é a proteína da clara do ovo, é por isso que ela se torna branca.
Figura 3Desnaturação Proteica
Anemia Falciforme 
Durante a formação de uma Hemácia, um problema genético provocou a substituição de um aminoácido ácido glutâmico (GLUTAMATO) por outro aminoácido valina na formação da hemoglobina (Proteína responsável por carrear o oxigênio ao corpo). Ou seja em substituir a formação primária de uma proteína, muda toda a sua conformação, formando uma proteína nova, no qual chamamos de Hemácia falciforme (Anemia Falciforme). A anemia falciforme é uma doença genética e hereditária, predominante em negros, mas que pode manifestar-se também nos brancos. Ela se caracteriza por uma alteração nos glóbulos vermelhos, que perdem a forma arredondada e elástica, adquirem o aspecto de uma foice (daí o nome falciforme) e endurecem, o que dificulta a passagem do sangue pelos vasos de pequeno calibre e a oxigenação dos tecidos.