Proteínas: Composição e Funções

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PROTEÍNAS
• Proteínas
– Compostos orgânicos de alto peso molecular
– Formadas pelo encadeamento de aminoácidos
– Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da 
célula sendo
• Composto orgânico mais abundante de matéria viva
– Encontradas em todas as partes de todas as células
• Fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função 
celulares
– Constituintes básicos da vida:
• Nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em 
primeiro lugar"
PROTEÍNAS
• Nos animais, as proteínas correspondem à...
– cerca de 80% do peso dos músculos desidratados
– cerca de 70% da pele
– cerca de 90% do sangue seco
• Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes
• Existem muitas espécies diferentes de proteínas,
cada uma especializada para uma função
biológica diversa
– A maior parte da informação genética é expressa
pelas proteínas
PROTEÍNAS
• Composição:
– Carbono
– Hidrogênio
– Nitrogênio
– Oxigênio
• E quase todas contêm enxofre
• Algumas proteínas contêm elementos adicionais,
particularmente...
– Fósforo
– Ferro
– Zinco
– Cobre
• Independentemente de sua função ou espécie de origem
– Construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos,
arranjados em várias seqüências específicas, que se repetem, em
média, cerca de 100 vezes
PROTEÍNAS
• Todas as proteínas
– Linhagens mais antigas de bactérias ou de forma
mais complexa de vida
– Constituídas com o conjunto de 20 aminoácidos
• Unidos covalentemente por ligações peptídicas, em
seqüências lineares características
– Importante!!!!
• Considerando-se a formação de proteínas contendo
somente 20 aas, um de cada tipo, poderiam ser obtidos
2,4 x 1018 moléculas diferentes!
PROTEÍNAS
• Proteínas
– Compostas por centenas de aminoácidos
– Cada um deles podendo estar presente mais de uma
vez
• Possibilidade de construção de moléculas diferentes é
praticante infinita
– Em virtude de cada um destes aminoácidos ter uma
cadeia lateral distinta, a qual determina as suas
propriedades químicas
• Este grupo de 20 moléculas precursoras pode ser
considerado como o “alfabeto” com o qual a linguagem da
estrutura protéica é escrita.
PROTEÍNAS
• DEFINIÇÃO
– Proteínas
• Macromoléculas compostas de uma ou mais cadeias
polipeptídicas, cada uma possuindo uma seqüência
característica de aminoácidos
• Polímeros de aminoácidos (somente L-aminoácidos)
– D-aminoácidos são encontrados em alguns antibióticos e em
paredes celulares de bactérias.
Formas D e L da alanina são imagens especulares (imagens no espelho)
PROTEÍNAS
• DEFINIÇÃO
– Base de sua estrutura os polipeptídios formados de
ligações peptídicas
• Grupos amino (-NH2) de um aminoácido
• Grupo carboxílico (-COOH) de outro
– Ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos
– Cadeias
• Cadeias polipetídidas
– Ao atingirem certa dimensão, recebem o nome de proteína
– Importante!!!
» É comum considerar proteínas os polipeptídeos com peso 
molecular a partir de 6.000 Da 
PROTEÍNAS
• FUNÇÕES
– Proteínas podem ser agrupadas em várias categorias
de acordo com a sua função
– De uma maneira geral, as proteínas desempenham
nos seres vivos as seguintes funções:
• Estrutural
• Enzimática
• Hormonal
• Antígeno/Anticorpo
• Nutricional
• Coagulante
• Transporte
PROTEÍNAS
• FUNÇÕES 
– Estrutural
• Participam da estrutura dos tecidos
• Exemplos: 
– Colágeno 
» Proteína fibrosa de alta resistência
» Encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos, tendões e ligamentos)
– Elastina 
» Encontrada nos vasos sanguíneos
– Actina e miosina
» Proteínas miofibrilares contráteis que participam do mecanismo da 
contração muscular
– Queratina
» Proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas
– Albumina
» Proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação 
osmótica e com a viscosidade do plasma
PROTEÍNAS
• FUNÇÕES
– Enzimática
• Toda enzima é uma proteína
• Fundamentais como moléculas reguladoras das reações
biológicas, atuando como catalisadores biológicos
– Catalisam milhares de reações químicas que ocorrem nos
organismos
• Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar,
como exemplo:
– Lipases - enzimas que transformam os lipídios em suas unidades
constituintes, como os ácidos graxos e glicerol
– Glicose 6-fosfato isomerase - transforma a glicose6-fosfato em
frutose 6-fosfato
– Entre tantas outras como...
» Amilase, protease, lactase, sacarase, piruvato quinase,
malato desidrogenase, fumarato hidratase, xantina oxidase,
etc.
PROTEÍNAS
• FUNÇÕES
– Hormonal
• Muitos hormônios de nosso organismo são de natureza
protéica
– Insulina
– Glucagôn
• Resumidamente...
– Podemos caracterizar os hormônios como substâncias
elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez
lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de
certos órgãos, desempenhando dessa forma funções
importantíssimas como reguladores do metabolismo.
PROTEÍNAS
• FUNÇÕES 
– Antígeno/anticorpo
• Existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas 
"estranhas" que são chamadas de antígenos.
– Como reações a presença de antígenos, os organismos sintetizam anticorpos 
que reagem no sentido de neutralizar os efeitos indesejáveis do antígeno
• Anticorpo 
– Combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu 
efeito
» Ex: vacinação
• Reação antígeno-anticorpo é altamente específica
– Significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno 
responsável pela sua formação
• Anticorpos 
– Produzidos por certas células de corpo – linfócitos
– Ex: 
» Imunoglobulinas 
» Interferon
• Atuam no combate a infecções bacterianas e virais 
PROTEÍNAS
• FUNÇÕES
– Nutricional
• Poderá ser exercida por qualquer proteína, enquanto
não apresentar propriedades tóxicas
• Ingeridas com os alimentos as proteínas sofrem ação
das enzimas proteolíticas
– Aminoácidos, uma vez absorvidos, entrarão na síntese de
proteínas próprias do organismo que a ingeriu
– Valor nutritivo de uma proteína dependerá:
» Digestibilidade
» Composição
» Presença dos aminoácidos essenciais em quantidade e
proporções adequadas devendo ainda estar em forma
biodisponível
PROTEÍNAS
• FUNÇÕES
– Coagulante
• Vários são os fatores da coagulação que possuem
natureza protéica
– Exemplo:
» Fibrinogênio
» Globulina anti-hemofílica
» Etc...
PROTEÍNAS
• FUNÇÕES 
– Transporte 
• Pode-se citar como exemplo:
– Hemoglobina
» Proteína responsável pelo transporte de O2 (oxigênio) dos 
alvéolos pulmonares para os tecidos e CO2 (dióxido de 
carbono) dos tecidos para os pulmões, no fenômeno de 
respiração aeróbica.
PROTEÍNAS
• CLASSIFICAÇÃO
– Composição
– Forma
– Graus de estruturação
PROTEÍNAS
• CLASSIFICAÇÃO
– Composição
• De acordo com a composição podem ser divididas em
duas grandes classes:
– a) Proteínas simples:
» Apresentando apenas aminoácidos em sua composição
– b) Proteínas conjugadas:
» formadas por aminoácidos (parte protéica) e de outras
substâncias (parte não protéica, ou também chamado de
grupo prostético)
• Ex: nucleoproteínas, glicoproteínas, lipoproteínas,
hemoproteínas, flavoproteínas, fosfoproteínas e
metaloproteínas.
PROTEÍNAS
• CLASSIFICAÇÃO
– Forma 
• Dois tipos distintos de proteínas podem ainda serem
evidenciados quanto à forma tridimensional das
cadeias polipeptídicas:
– Proteínas fibrosas
– Proteínas globulares
PROTEÍNAS 
• CLASSIFICAÇÃO
– Forma
• Proteínas fibrosas:
– Apresentam forma alongada
– Geralmente são insolúveis em água
– Desempenham papel estrutural passivo nos sistemas biológicos
» Formadas pela associação de módulos repetitivos,
possibilitando a construção de grandesestruturas
» Componentes fundamentais das proteínas fibrosas são
cadeias polipeptídicas muito longas com estrutura
secundária regular
• Exemplos:
• Colágeno
• α- Queratina
• Elastina
PROTEÍNAS
• CLASSIFICAÇÃO
– Forma
• Proteínas fibrosas:
– Colágeno (tripla hélice, tropocolágeno, que quando submetida ao
aquecimento, a estrutura do colágeno é rompida, origina uma
proteína desenrolada, mais solúvel, a gelatina)
» Fibras de colágeno são responsáveis pelas funções
mecânicas e de sustentação do tecido conjuntivo
• Distribui por:
• Cartilagens
• Tendões
• Matriz óssea
• Pele
• Mantém ainda a estrutura e elasticidade do sistema
vascular e de todos os órgãos
PROTEÍNAS
• CLASSIFICAÇÃO
– Forma
• Proteínas fibrosas:
– α-queratina (α-hélice)
» Componente da epiderme dos vertebrados e estruturas 
relacionadas:
• Cabelo, lã, chifres, unhas, cascos, bicos e penas
» Freqüente a formação de pontes dissulfeto entre resíduos de 
cisteína adjacentes, conferindo grande estrutura as fibras
• Padrão de distribuição destas pontes determina o grau 
de ondulação do cabelo e da lã
• β-queratinas (β-preguiada) são as fibras formadas 
por empilhamento de folhas β- preguiada
• Fibroína da seda
• Teias de aranha 
PROTEÍNAS
• CLASSIFICAÇÃO
– Forma
• Proteínas globulares:
– Tendem a ser estruturalmente complexas
– Adquirem forma final aproximadamente esférica
– Geralmente solúveis em água
– Desempenham diferentes funções dinâmicas
» Ex:
• Enzimas
• Albumina
• Globulinas
• Hemoglobina
PROTEÍNAS
• CLASSIFICAÇÃO
– Graus de estruturação
• Uma proteína ou um polipeptídeo, pode se apresentar
em diferentes graus de estruturação
– São mantidas por diversos tipos de ligação e/ou interações
entre os vários grupos funcionais dos aminoácidos que
compõem a proteína, constituídas de quatro níveis:
» a) estrutura primária
» b) estrutura secundária
» c) estrutura terciária
» d) estrutura quaternária
• Esses diferentes níveis de organização estrutural são
encontrados nas proteínas globulares
• a) Estrutura primária:
– Caracterizada por apresentar apenas ligações covalentes
entre os aminoácidos
• Formando polímeros de cadeias distendidas ("random coil")
• Estrutura primária pode variar em 3 aspectos, definidos pela
informação genética da célula:
– Número dos aminoácidos
– Seqüência dos aminoácidos
– Natureza dos aminoácidos
– Estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de
aminoácidos semelhante a um "colar de contas“
» Uma extremidade amino terminal (-NH2)
» Uma extremidade carboxi terminal (-COOH)
• Estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise
química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de
peptídeos menores e aminoácidos livres
• b) Estrutura secundária:
– Mantida pelas ligações ou pontes de hidrogênio
• Intramolecular : α-hélice
• Intermolecular: β-preguiada
– Obs: Apesar das pontes de hidrogênio serem consideradas 
fracas, o elevado número destas ligações confere grande 
estabilidade a essas estruturas
» Maioria das proteínas exibe os dois tipos de estrutura 
secundária
• Ex: mioglobina, com 8% da cadeia polipeptídica 
organizada em α-hélic
PROTEÍNAS
• b) Estrutura secundária:
– α-hélice:
• Translação ao redor de um eixo
central paralelo às ligações de
hidrogênio, com giros de 5,4°
– Um giro completo da α-hélice
envolve 3,6 resíduos de aminoácidos
» Portanto a translação por
resíduo é de aproximadamente
1,5A, e a rotação por resíduo é
de 100 graus
– α-hélices de giro para a direita são
mais estáveis, portanto as que
predominam
PROTEÍNAS
• b) Estrutura secundária:
– β-preguiada/foliar:
• Resultam de ligações de hidrogênio
intermoleculares e podem ser de dois tipos:
– Paralelas
– Antiparalelas
• Paralelas
– Apresentam todos os terminais NH2 das
cadeias na mesma extremidade
• Antiparalelas
– Terminais -NH2 e -COOH das cadeias são
alterados
– Ao contrário do que se observa na α-hélice...
» β -preguiada as ligações de hidrogênio
são orientadas quase que
perpendicularmente ao eixo principal da
cadeia polipeptídica e é quase
completamente estendida em vez de
fortemente enrolada
PROTEÍNAS
• c) Estrutura terciária:
– Arranjo espacial da cadeia polipeptídica
• Dobramento ou formação de laços
– Dotada ou não de estrutura secundária
– Na determinação da estrutura terciária e na determinação da
conformação de uma proteína entram forças de naturezas
diversas tais como:
» Pontes de hidrogênio
» Interações hidrofóbicas
» Ligações iônicas ou salinas
PROTEÍNAS
• c) Estrutura terciária:
PROTEÍNAS
• c) Estrutura terciária:
•Estrutura terciária estabilizada por 
ligações não covalentes: 
•(1) interação hidrofóbica
• (2) pontes de hidrogênio
•(3) ligação iônica 
Fonte: Marzzoco e Torres (2007).
• Ponte dissulfeto:
– Estrutura protéica pode
ser estabilizada por uma
ligação covalente
• Ponte dissulfeto -S-S-
– Entre dois resíduos de
cisteína, por uma reação
de oxidação catalisada
por enzimas específicas
– Ex: insulina, que
apresenta 3 pontes
dissulfeto
PROTEÍNAS
• d) Estrutura quaternária:
– Formadas de mais de uma unidade
estrutural (subunidades)
• Cada unidade estrutural pode conter, por
sua vez, um ou mais polipeptídios.
• Cada polipeptídio apresenta o seu próprio
grau de estruturação (primário, secundário,
terciário)
– Subunidades estruturais ligam-se umas nas
outras por ligações não covalentes
– Ex.:
» Hemoglobina
• Quatro cadeias polipeptídicas
(semelhantes à mioglobina), iguais
unidas duas a duas, chamadas de α
e β, associadas sobretudo por
ligações hidrofóbicas, pontes de
hidrogênio e eletrostáticas
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
• Desnaturação protéica 
– Proteínas nativas:
• Quando estão em sua conformação tridimensional funcional
– Proteína desnaturada: quando submetida a tratamentos
– Agentes físicos:
• Aquecimento
• Agitação
• Radiações ultravioleta e visível
• Raios X
– Agentes químicos, como:
• Ácidos e bases fortes
• Determinados solventes orgânicos miscíveis em água (etanol, acetona)
• Substâncias anfipáticas como detergentes
• Soluções concentradas de uréia e cloreto de guanidina
• Metais pesados (chumbo e mercúrio)
– Não afetam a seqüência de aminoácidos, mas causam transformações na molécula
– Portanto, a desnaturação protéica resulta no desdobramento e na desorganização das 
estruturas secundárias e terciária, sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas, ou 
seja, ocorre a quebra das ligações não covalentes. 
DESNATURAÇÃO PROTÉICA
• Desnaturação protéica
– Proteínas desnaturadas
• Menos solúveis e quimicamente mais reativas
– Desnaturação 
• Reversível: sob condições ideais
– Proteína dobra-se novamente em sua estrutura original 
quando o agente desnaturante for removido
» Renaturação
• Irreversível: maioria das vezes
– Ex: albumina do ovo (quando aquecida) e a caseína (quando o 
leite é acidificado por crescimento bacteriano). 
DESNATURAÇÃO PROTÉICA
• Desnaturação protéica
– Torna essas cadeias mais esticadas
• Aumento da viscosidade
• Alterações em suas propriedades químicas
• Destruição de propriedades fisiológicas e funcionais 
tecnológicas 
– Solubilidade
– Espuma
– Emulsão
– Geleificação
DESNATURAÇÃO PROTÉICA
• Desnaturação protéica
– Distúrbios no processo de enovelamento da
cadeia protéica, e a consequente agregação de
moléculas, estão envolvidos em diversas
condições patológicas, tais como:
• Doença de Alzheimer
• Doença de Parkinson
• Outras doenças:
– Neurodegenerativas, infecções, câncer etc.