AULA 2 - PROTEÍNAS

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PROTEÍNAS
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Proteínas
• Mais abundantes macromoléculas celulares e constituem acima da metade do peso seco da maioria dos organismos
•São extremamente versáteis em suas funções
•São constituídas de 20 aminoácidos padrões, os quais isolados não têm atividade biológica
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Classificação das Proteínas
De acordo com a forma
Globulares
 => Cadeia polipeptídica firmemente dobrada, esférica, usualmente solúvel em meio aquoso. A maioria tem função móvel, dinâmica.
Fibrosas 
 => Cadeia polipeptídica distendida ao longo de um eixo, ao invés de dobradas em forma globular. Insolúvel em água. A maioria tem função estrutural ou protetora.
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Classificação das Proteina
Proteínas Simples
 => Apenas aminoácidos.
Proteínas Conjugadas-
 => Apresentam GRUPO PROSTÉTICO, que é parte não aminoacídica da molécula.
De acordo com os Grupos químicos que contêm
Hemeproteína
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Classificação de Proteína
De acordo com a Função:
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Hierarquia estrutural em proteínas
Níveis de organização.
Estrutura Primária
Refere-se a sequência de aminoácidos
Estrutura secundária
Refere-se ao arranjo tridimensional local da cadeia 
polipeptídica. As cadeias laterais não são consideradas.
Estrutura Terciária
Refere-se à estrutura tridimensional do polipeptídeo. Inclui as relações conformacionais das cadeias laterais no espaço e a relação geométrica entre regiões distantes da cadeia polipeptídica.
Estrutura Quaternária
Refere-se à estrutura e as interações de associação não covalente de subunidades na proteína.
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Hierarquia Estrutural em Proteínas Níveis de Organização
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Estrutura Primária
Sequência de aminoácidos
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Estrutura Secundária
Refere-se ao arranjo tridimensional local da cadeia 
polipeptídica. As cadeias laterais não são consideradas.
Hélice – α
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Representação da Estrutura Secundária.
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Estrutura Secundária Regular
 Na ponte de hidrogênio, um átomo de hidrogênio e compartilhado por dois outros átomos, estabilizando as estruturas hélice – α e conformação β (folha pregueada)
Hélice – α
Características:
-Cada volta de 3,6 resíduos de aminoácidos
-Grupo R para Fora
-Insolúveis em água a pH 7,0
-Pontes de hidrogênio intracadeia: CO de um aminoácido com o NH do 4° aminoácido a frente .
-Rigidez e configuração TRANS das ligações peptídicas.
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Hélice – α
Restrições à conformação:
 - As interações entre cadeias laterais de aminoácidos espaçados três(ou quatro) resíduos distantes.
 - Repulsão(ou atração) Eletrostática entre aminoácidos com grupos R carregado.
 - Volume de grupos R adjacentes.
 - Ocorrência de prolina.
 - Interação entre aminoácidos ao término da hélice e o dipolo elétrico inerente a esta estrutura.
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Folha β pregueada
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Folha β pregueada
Características:
-Insolúveis filamentosas, flexíveis.
-Grupos R para cima e para baixo
-Pontes de hidrogênio intercadeia
-Orientação paralela(mais comum)
-Aminoácidos pequenos: glicina e alanina.
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Estrutura Secundária Irregular
Nas proteínas nativas as estruturas não repetitivas não estão menos ordenadas do que as hélices α ou as folhas β; são simplesmente irregulares e, portanto, mais difíceis de serem descritas.
Curvatura β ou Volta reversa ou Alça
(Frequentemente encontrado onde a cadeia polipeptídica reverte abrutamente a direção)
Características:
- Envolvem quatro resíduos consecutivos de aminoácidos podendo ser tipo I e Tipo II, que se diferem por uma rotação de 180° de unidade peptídica que liga os resíduos 2 e 3, sendo estabilizado por pontes de hidrogênio.
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Proteínas Fibrosa e Globular
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Diferenças entre as proteínas fibrosas e globulares.
Proteínas Fibrosas: Apresentam propriedades mecânicas especiais, resultado de sua estrutura única, que decorre da combinação de aminoácidos específicos em elementos regulares da estrutura secundária.
Proteínas globulares: Cuja forma é o resultado de interações complexas entre elementos estruturais secundário, terciário e quaternário.
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Outras estruturas repetitivas secundárias existem em 
uma só ou em poucas proteínas especializadas.
•Hélice do colágeno
Estrutura do colágeno
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Estrutura do Colágeno
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Proteínas Fibrosas – Colágeno
 (-GLY-X-Y-)333
vvvGLY-LEU-HYP-GLY-PRO-HYP-GLY-ALA-HYL-vvv
X – Prolina
Y – Hidroxiprolina
 Hidroxilisina
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Estrutura da Fibroína da Seda
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Fibroína da Seda
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Estrutura da α-Queratina
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Moleculas de α-Queratina do tipo I e tipo II
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Estrutura Terciária
Proteína Globular
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Domínios- São múltiplas regiões compactas semi-independentes de uma longa cadeia polipeptídica, cada domínio tendo a geometria compacta característica. Eles contêm, tipicamente, de 100 a 150 aminoácidos próximos.
Troponina C
Imunoglobulina G
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Estruturas Supersecundárias
Também chamadas motivos, são arranjos estáveis de vários elementos da estrutura secundária e as conexões entre elas
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Arranjos de Estruturas Supersecundárias
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Estrutura Terciária
Proteína Globular
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Estrutura Quaternária
Subunidade
 
Qualquer entidade submolecular em uma proteína, idêntica ou diferente de outros componentes moleculares 
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Estabilização
Ligações Fortes Ligações Peptídicas
Estrutura primária
covalente
 Pontes Dissulfeto
Ligações Fracas Pontes de Hidrogênio
Níveis superiores de 
Conformação e organização Interações Hidrofóbicas
				 Interações Eletrostáticas ou
							Salinas
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Fatores que Mantêm a Estabilidade das Proteínas
As Proteínas dependem das condições do meio onde se encontram para sua estabilidade.
pH, Força Iônica, Constante Dielétrica, Temperatura
Agentes Desnaturastes:
Solventes orgânicos (Etanol, Acetona) Detergentes (SDS)
Solutos (Uréia) 			 Agitação Vigorosa
Metais Pesados (Mercúrio, Chumbo)