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P1 de bioquímica Carboidratos São as moléculas mais abundantes, fornecem energia para as células fotossintetizante, proteção contra parede bacteriana de vegetais e tecido conjuntivo em animais, participam do processo de adesão e reconhecimento celular Principais classes: 1-monossacarídeos- uma unidade de poiidroxialdeido ou poliidroxicetona 2-oligossacarídeos- cadeias curtas de monossacarídeos unidos por ligações glicosídicas 3-polissacarídeos-polímeros que contém mais de 20 unidades de monossacarídeos Celulose É um homopolímero linear, possui estrutura tridimensional e propriedades físicas diferentes amilase, não pode ser usada pela maioria dos animais como fonte de energia. Quitina Tem um carbono 2 um grupo acetamida a celulose tem oh no c2, não é digerida por vertebrados,depois da celulose é a molécula mais abundante Estrutura do amido Amilose , estrutura helicoidal mto compacta forma grânulos denso de estocagem ou amido ou glicogênio . Fibra solúvel e insolúvel Fibra solúvel retem agua e aumenta a viscosidade do quimo criando ma barreira gelatinosa que dificulta a ação das enzimas . fibra insolúvel aceleram o transito intestinal e por isso diminui a absorção dos nutrientes. AMINOACIDOS E PROTEINAS O que são aa?? São as unidades que constroem a proteína, precursora de varias moléculas usadas pelo organismo fonte de energia na falta de cho e gorduras.. existem 20 aa tem um grupo NH3 e COOH entre si covalente outro peptídica,glicana não tem atividade ótica pq não é quiral. Classificada em 5 grupos - R não polar e alifático (7aa) R aromático (3aa) R carregado polares (5aa) R carregados – R carregados + Aa essenciais e não essenciais Aminoácidos essenciais não são produzidos pelo organismo ou seja precisa ser ingerido, exemplo: triptofano,serina,treonina. E aa não essenciais são produzidos pelo organismo tais como glicina ,glutamina,prolina e etc. Conceito de aa essencial e não essencial Depende da espécie, da fase de desenvolvimento da espécie EX: Arginina é NE para ratos adultos e E para ratos jovens. histidina E para ratos , pintos, cães mas não para humanos adultos : Lis,lhe,hys,leu,val,phe,thr,met,trp e arg. Alguns aa são considerados essenciais para o crescimento do animal,mas não para sua mantença.. pq isso ocorre? Por que os animais precisam de aa para seu crescimento devido ao tecido estar sendo elaborado; e para sua mantença para reparar gasto proteico do organismo. Proteinas Biomoléculas mais abundantes, ocorrem em todas as células e em todas as partes das células, diversidade de função biológica. Instrumento pelo qual é expressa a informação genética. Acima de dez mil aa são considerados proteínas proteína é NÃO COVALENTE exceto a insulina que é covalente. TIPOS Lipoproteína – lipídio Glicoproteína – açúcar Metaliproteina – metal Fosfoproteina - grupo fosfato. Proteínas podem ser Fibrosas : possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em longas fitas ou folhas Globulares: Possuem cadeia polipeptídica enoveladas em uma forma esférica ou globular. Proteínas fibrosas Fornecem apoio, forma e proteção externa aos vertebrados, dão forma e flexibilidade ás estruturas em que ocorrem colágeno : são três cadeias alfa enroladas na forma de hélice,são 30 tipos de colágeno com funções distintas, afeta o enrolamento das 3 cadeias comprometendo a estrutura do colágeno e com isso sua função . beta ou alfa hélice Função das proteínas São flexíveis:alteração de conformação especifica,são frequentemente essenciais a função de uma proteína. Tipos: transportador de gases : Mioglobulina e hemoglobina ,defesa : Anti corpos ,motora miosina e actina hormonal, esteroides enzimática. Proteínas globulares : são enzimas e proteínas reguladas,mais complexa que a fibrosa pode ser Beta folha ou alfa hélice. Diferenças entre desnaturação e renaturação: desnaturação ocorre o enovelamento da proteína na forma tridimensional e renaturação a proteína retorna ao enovelamento inicial e recuperam sua atividade biológica. Colágeno Aa que formam o colágeno é a gly,prol, hidroxiprolina,são três cadeias em formas de hélice. Interações hidrofóbicas Alifáticos :ala,val,leu,ilhe,pro,met Aromáticos : phe, trp,tgr. Anemia falciforme: resulta da substituição de um resíduo de aa de glu por um de val em umas das cadeias de hb que torna se insolúvel incapaz de carregar o2 Proteínas na ração animal: Animais não conseguem sintetizar os 20 aas. Para monogástricos é importante a quantidade e qualidade dessa proteína. Proteínas da carne Possui praticamente todos os aa Proteínas são a fração principal da massa muscular Bom para crescimento,recuperação de tecidos,gestação e produção. ENZIMAS São catalizadores,apresentam um alto grau de especificidade. As enzimas catalizadoras aceleram a reação química, atuam em pequenas concentrações. Algumas enzimas são constituídas apenas por aa outras precisam de outros grupos para apresentarem atividade catalítica . Co-enzima complexo orgânico ou molecula metalorganica geralmente atuam como transportadores de grupos funcionais. Existem 6 classes de enzima: oxirredutoras,transferases,hidrolases,liases,isomerases,ligases. COMO ATUAM AS ENZIMAS? Existem moléculas estáveis que não tendem a reagir,mtas reações requerem eventos químicos desfavoráveis,reação para digestão,contração muscular e envio de sinais nervoso tem que ter tempo. A função da enzima é catalisar é catalisar uma reação ou seja acelerar o processo. As enzimas afetam a velocidade da reação mas não o seu equilíbrio. Riboenzimas : é uma molecula de RNA com capacidade auto catalítica. AC ribonucleicos enzimas. Função das riboenzimas: Participam do processamento de intróns ou seja corte de moléculas de rna mensageiro fazendo remoção de introns, ou seja das regiões que não são traduzidas. Lipídios Baixa solubilidade em agua e alta solubilidaden em solventes orgânicos Existem classes Reserva: são TAG e mais simples de ácidos graxos 1 glicerol gera três ac. Graxos Cera: impermeabilidade de agua,proteção contra evaporação nos vegetais Esteroide precursor de hormônios sexuais e ac. Biliares, não tem gordura. Lipídio de membrana: vão estar no massa celular,dupla camada lipídica. VITAMINAS VIT B6 fontes: carne de porco,ovos, banana carência : os problemas mais comuns sçao da de pele,SNC,além de lesões seborreicas no olhos Vit B5 essencial para atividade da coenzima A / função: ajuda a controlar a capacidade de resposta do corpo ao stress,atua na formação de anti corpos. Fontes encontrada no fígado,milho,abacate.carencia fadiga,má produção de anticorpos. Vit c participa das reaçãos de formação da estrutura do colágeno, fontes : frutas cítricas e vegetais crus.carencia degeneração geral do tecido conjuntivo escorbouto,sangramento da gengiva,dentes frouxos etc. Vit b1 coenzima tiamina pirofosfato essencial para a degradação da glicose e produção de energia, importante para o sistema nervoso , musculo e coração. Avitaminose insônia,nervosismo, irritação, fadiga. Deficiência dependentes de álcool,desnutridos etc. fontes carnes em geral Vit A ac retinoico regula a expressão genica para o desenvolvimneto de tecidos epiteliais. Retinal: presente Na células da retina que inicia o processo visual de resposta a lu pela produção de um sinal neural. Fontes fontes de origem animal, funções antioxidantes, avitaminose secura na pele olhos e mucosa,cegueira noturna. Vit d2 :estrutura similar a vit d3 produto comercial adicionado como suplemento função. Precursora do hormônio que regula a absorção de cálcio no intestino avitaminose:mpa formação de ossos,raquitismo. Vit E. fontes: avos,óleos vegetais. Função. Regeneração de tecido muscular formação das células sexuais.avitaminose:esterilidade,pele escamosa,atrofia muscula.hipervitaminose. é lipossolúvel portanto acumulativa altas doses podem ser toxicas
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