Bioquímica Exercícios 2

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Qual o nome dos transportadores para glicose? 
	Gluts
Quais as 2 fases da glicólise? Dê detalhes sobre gasto e produção de energia nas 2 fases (número de ATPs gerados, etc.).
Fase de Gasto de Energia (Preparativa): Uma molécula de Glicose é degradada 
até 2 moléculas de Glicose-3-P gastando dois ATPs transformando em 2 ADPs
Fase de Recuperação de energia: Em que as 2 moléculas de Glicose-3-P são quebradas até 2 moléculas de piruvato gerando 4 ATPs a partir de 4 ADPs e gerenda 2NADH de 2 NAD+
No balanço final são formados: 2ATPs, 2NADH e 2 Piruvatos. 
Dê as diferenças entre glicólise oxidativa e não-oxidativa.
Glicílise não-oxidativa: acontece no citosol, uma molécula de glicose é degradada até Piruvato que vai ser degradado até Lactato, que se acumula diminui o pH. É predominante em músculos que fazem exercício intenso e rápido e em Hemácias (etirócitos) por não possuirem mitocôndrias e em tecidos menos irrigados, tem menos produção de energia (2 ATPs), é capaz de regenerar NAD+ para degradar a glicose e em caso de inibição da cadeia respiratória é a única forma de degradação de glicose.
Glicólise oxidativa: Acontece no citosol, em que 2 moléculas de Piruvato são degradadas em 2 Acetil-Coa que entram para o ciclo de Krebs e produzem NADH e FADH2 para a cadeia respiratória, mas é muito mais lenta que a glicose anaeróbica e gera mais ATPs (>30)
Cite 2 situações onde a glicólise não-oxidativa é importante.
	Em caso de inibição da adeia repiratória para recuperar NAD+ para degradar glicose e para o eritrócitos, por ser o único meio de produção de energia para estas células por não possuírem mitocôndrias. 
Como se dá a regulação da glicólise? Cite o nome das 3 enzimas regulatórias.
	Hexoquinase: 
Faz a reação de fosforilação da glicose, a transformando em Glicose-6-P, é induzida pela insulina à expressão gênica e inibida pelo seu produto quando acumulado, uma inibição alostérica, possui isoenzimas como a Hexoquinase I, II e III encontradas nos músculos que sofrem inibição alostéricas que só atuam em jejum por possuirem grande afinidade pela glicose e possuirem menor Km e a Glicoquinase = Hexoquinase IV encontrado no Fígado que não usa glicose no jejum, não atua só sobre glicose e possuir maior velocidade em caso de grande concentração de glicose por possuir baixa afinidade. 
	
Fosfofrutoquinase 1 (PFK - 1)
Ativada por AMP, ADP e Frutose-2,6-Bifosfato e inibida por ATP e Citrato 
Degrada Frutose -6-P até Frutose -2,6-Bifosfato
Frutose-6-P é degradado até Frutose-2,6-Bifosfato pela enzima Fosfofrutoquinase 2 (PFK - 2) ativada pela insulina, além de por PFK-1 e por Glicose
Enquanto a Frutose-2,6-Bifosfato pode voltar a ser Frutose-6-P pala ação da enzima Frutose-2,6-Bifosfatase ativada pelo Glucagon 
PFK - 2 e Frutose-2,6-Bifosfatase fazem parte da mesma enzima!
	Piruvato Quinase 
É ativada por Insulina por indução a ser desfosforilada
É inativada por Glucagon por indução a ser fosforilada 
Cite a sequência dos componentes da cadeia respiratória?
	Complexo I: NADH Desidrogenase, complexo proteico integral, sempre recebe elétrons doados do NDH, que oi produzido no CK.
	Complexo II: Succinato Desidrogenase, é ancorado 
	Complexo III: Citocromo Redutase 
	Complexo IV: Citocromo Oxidase 
	Complexo V: ATP Sintase 
	Flavoproteínas: São encontradas em todos os complexo da cadeia respiratória, possuem FAD -e-> FADH2 ou FMN-4 (Flavina Mono Nucleotídeo) -e-> FMNH2, que fazem transporte de elétrons
	Ubiquinona ou Coenzima Q: Único componente da cadeia respiratória que não tem AAs em sua estrutura. é um lipídeo e, por isso é muito móvel e se difunde muito facilmente ma membrana e é capaz de transferir elétrons.
	Citocromo: Formado pelo grupamento Heme, possuem Ferro no meio de anel, mas não ligam O2 vão receber e doar elétrons, são encontrados no CIII e CIV e também na proteína Citocromo C 
	Proteínas ferro-enxofre ou centros: Fazem transferencias de elétrons e são encontradas em todos complexos da cadeia respiratória . 
O que é a teoria quimiosmótica?
	Complexos I, III e IV captam protons da matrize transferem para o espaço intermembranas, que se acumulame fazem o pH baixar tornando o meio mais ácido, fazendo essa diferença de pH entre o espaço intermembranas e da matriz denominado energia quimic. O espaço intermembranas fica mais positivo em ralação a membrana mitocondrial tornando essa diferença de cargas ser denominada energia elétrica. Essa diferença entre pH e cargas é denominada de força Próton Motora.
	Prótons retornam para a matriz pelo complexo V, por possuir um poro e atividade catalítica que vai transformar ADP + Pi em ATP utilizando a força próton motora. 
	A teoria quimiosmótica diz que os prótons que compõem a força próton motora tendem a retornar para a matriz mitocondrial para "encontrar" o equilíbrio.
Diferencie desacoplador de inibidor da fosforilação oxidativa?
	Desacopladores (UCPS): São capazes de capta e liberar prótons, dissipam a força próton motora, mantém a transferencia de Elétrons e a força elétronmotora , existem uma menor produção de ATP. 
	Inibidores: Na presença de um inibidor termina com a atividade do complexo da cadeia respiratória, a transferencia de elétrons para, não existe a formação de força próton motora e nem ATP. Ex: Rotinona um inibidor do complexo 1, Cianeto inibidor do complexo IV o impossibilitando produzir água a partir de O2, Antimicina inibidor do complexo III e Monóxido de carbono inibidor do complexo IV. 
Quantos prótons são bombeados pelos complexos da cadeia respiratória?
	CI = 4H+ CIII = 4H+ e CIV = 2H+
Quais os componentes estruturais do complexo V e como se dá a síntese de ATP?
	F1 = ATPase = é a parte qual faz o transporte de prótons (H+)
	F0 = Canal de Prótons = é a parte qual realiza atividade catalitica que produz ATP
	Os prótons são captados pela parte F1 que gira e transforma ADP transferido pelas translocases em ATP pela parte F0
Por que o NADH leva à produção de mais moléculas de ATP que o FADH2?
	NADH leva a uma maior produção de ATP, pois são bombeados mais prótons, cada molécula de NADH leva a produção de 3 ATPs enquanto 1 FADH2 leva a produção de 2 ATPs
Quais os 2 tipos de translocases existentes além do complexo V?
	
	Translocase Adenina Nucleotídeo: Faz um transporte antiporte, bota ATP para fora e traz ADP para dentro 
	Translocase Fosfato: Faz um transporte do tipo simporte, colocando tanto próton (H+) quanto fosfato (Pi) para dentro. 	
Por que as lançadeiras de elétrons são necessárias?
	Pois não tem como uma molécula de NADH atravessar a membrana mitocôndrial interna, assim um conjunto de enzimas que fazem a transferencia dos elétrons para dentro da mitocôndria.
	Forma um outro composto, para que este composto agora com os elétrons atravesse a membrana mitocôndrial para poder produzir NADH dentro da mitocôndria. Existem lançadeiras que produzem NADH e outras que produzem FADH2 dentro da mitocôndria. Ex: Lançadeira do malato-aspartato (NADH); Lançadeira do Glicerol-3-fosfato
Quais tecidos “realizam” gliconeogênese de forma mais significativa no ser humano?
	Fígado e Rins 
Qual enzima faz com que o fígado seja capaz de manter a glicemia em valores normais a partir da gliconeogênese e glicogenólise?
	Glicose-6-Fosfatase
Como ocorre a regulação da glicogenólise e da glicogênese?
	A regulação da Gligenólise se dá a parir do hormônio Insulina que desforforilamas enzimas :
	
	Insulina desfoforila as enzimas glicogênio sintase ativando-a e desfosforila a enzima PP1 que assim torna-a ativa pela desfosforilação que desfosforila a glicogênio fosforilase a inativando. Sendo assim a enzima glicogênio sintase é capaz de fazer seu papel na síntese de moéculas de glicogênio. E esta enzima pode ser inibida pela presença de Glucagon que forforila as enzimas glicogênio sintase inativando-as.A regulação da glicogênese se dá de forma inversa a da glicogenólise o hormônio importante nesta etapa agora é o Glucagon que forforila a enzima glicogênio fosforilase a ativando, atavés da enzima Fosforilase Quinase fosforilada pelo glucagon que forforila as demais. Além de auxiliar forforilando as enzimas glicogênio sintase inativando-as para ação da enzima glicogênio fosforilase na ação de quebra do glicogênio.
Descreva brevemente os 2 processos de degradação de proteínas.
Degradação por Lisossomos: Por possuírem pH ácido e enzimas proteazes degradam proteínas sem necessitando de ATP
Degradação por Ubiquitina e Proteossomos: Proteína ubiquitina se liga a proteínas que já estão velhas, reconhecendo a sequencia de aminoácidos que identificam este acontecimento. marcando as proteínas que são levadas até os proteossomos que possuem proteases e então é quebrada para liberar os aminoácidos para serem reutilizados, porém necessita de ATP para acontecer e pode sem um processo também utilizado em proteínas mal dobradas. 
Quais os aminoácidos principais utilizados como “carregadores” de grupamentos amino no sangue?
	Alanina e Glutamina 
Onde ocorre o ciclo da ureia? Descreva a “bicicleta de Krebs”.
	Ocorre no fígado. 
	Bicicleta de Krebs é quando intermediários vem e vão entre o Ciclo de Krebs e o Ciclo da Uréia . Ex: Aspartato e Fumarato 
Cite os compostos que “entram” no processo de gliconeogênese para produzir glicose.
	Glicerol a partir de TAG, Lactato de músculos esqueléticos e eritrócitos, Aminoácidos Glicogenicos, Acidos Graxos de cadeia impar para gerar propionil-CoA que gera Succinil-CoA para entrar na gliconeogênese.