Proteínas

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Peptídios e Proteínas 
 
Peptídeos são cadeias de aminoácidos 
 
Dois aminoácidos podem se ligar covalentemente através de uma ligação 
peptídica para formar um dipeptídeo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Ligação peptídica: ocorre com a liberação de uma molécula de 
água. 
• Mais aminoácidos podem ser adicionados de forma parecida 
formando tri-, tetra, pentapeptídeos. 
 
São formados pela união de aminoácidos: 
• 2 aminoácidos.....................dipeptídios 
• 3 aminoácidos.....................tripeptídios 
• 4 aminoácidos................tetrapeptídios 
• Mais de 10 aminoácidos........polipeptídios 
 
H2O 
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Cadeia peptídica tem extremidades diferentes, por convenção a ponta amínica 
início da cadeia peptídica. 
 
 
 
 
• Os polipeptídicos são cadeias lineares 
• Os resíduos de aminoácidos das extremidades participam de apenas 
uma ligação peptídica 
• Cada resíduo de aminoácido situado no corpo da molécula participa de 2 
ligações peptídicas (não formam cadeias ramificadas) 
 
 
Peptídios de importância 
• Vasopressina- hormônio antidiurético (ADH): concentra e reduz o 
volume de urina e induz vasoconstrição (aumenta a PA) 
• Ocitocina- hormônio que atua no sistema reprodutor feminino 
• Glucagon hormônio polipeptídico - 29 AA produzido pela células das 
ilhotas do pâncreas 
• Aspartame, peptídeo doce 
 
 
 
 
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Proteínas 
São macromoléculas (polipeptídios) resultantes da condensação de 
moléculas de aminoácidos através da ligação peptídica. Exemplos: 
 
• Insulina – Pâncreas 
• Hemoglobina – Sangue dos vertebrados 
• Caseína – Leite 
• Queratina –unhas e cascos de animais 
• Hemocianina – Sangue dos invertebrados 
• Pepsina – Suco gástrico 
• Albumina – Ovo, leite e sangue 
• Clorofila – Vegetais verdes 
 
 
Classificação das proteínas 
• As proteínas podem ter uma ou mais cadeias polipeptídicas. 
• Com uma cadeia são chamadas de monoméricas: mioglobina 
• Com mais de uma cadeia são chamadas de multiméricas, poliméricas ou 
oligoméricas: hemoglobina 
 
 
 
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Estrutura das proteínas 
 
• Devido à característica anfótera dos aminoácidos (podem ser cátions ou 
ânions) e a capacidade de modificação da carga elétrica do grupamento 
R observada em vários aminoácidos as proteínas apresentam 
conformação estrutural bastante diversificada uma vez que os 
aminoácidos se relacionam entre si de maneira variada; 
• A flexibilidade dada pelo Cα é devido ao fato dele ser assimétrico (ligado 
a quatro grupos diferentes) o que lhe garante livre rotação em seu eixo. 
Esta flexibilidade da molécula proteica dada pelo Cα, confere uma 
grande versatilidade à proteína, o que faz de sua estrutura tridimensional 
o ponto chave para sua função. 
• Cada tipo de proteína possui uma configuração tridimensional peculiar 
que é determinada pela sequência de aminoácidos e pelo grau de 
inclinação entre as ligações químicas. 
 
 
Estrutura primária Proteínas 
• Diz respeito à seqüência de aminoácidos 
• A estrutura primária de peptídeos e proteínas refere-se ao número linear 
e a ordem dos aminoácidos presentes. 
• Nesta estrutura são encontradas ligações peptídicas. 
 
 
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Eventualmente, dependendo da proteína, podem ser encontradas 
ainda as pontes de dissulfeto 
 
 
 
Estrutura secundária 
• Relaciona a forma que a cadeia polipeptídica assume no espaço: 
• α-hélice ou β-folha pregueada. 
 
 
• Conformação em α-hélice 
• É conferida através do ângulo de torção que os resíduos de aminoácidos 
apresentam na ligação peptídica, estabilizada por ligações de hidrogênio 
entre o oxigênio do grupamento carboxila de um Cα e o H do 
grupamento amino do outro aminoácido. 
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Conformação β-folha pregueada 
É possível devido a ligações de hidrogênio que ocorrem entre duas partes 
da cadeias polipeptídicas dentro da molécula proteica. 
 
 
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Estrutura terciária 
É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre 
si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura 
secundária. 
 
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• Corresponde às relações da cadeia polipeptídica no sentido de 
estabilizar a conformação tridimensional. 
• Muitos tipos de interações químicas podem ocorrer dentro de uma 
molécula proteica para garantir a estabilidade das cadeias 
polipeptídicas. 
• As mais fortes são as ligações covalentes, como a que ocorre entre 
dois aminoácidos cisteína que se unem através de pontes dissulfetos 
entre seus grupamentos – SH formando o complexo cistina 
• Há, ainda a formação de ligações de hidrogênio, interações 
eletrostáticas e interações fracas de van der Waals entre os 
grupamentos R. 
 
• Estrutura quaternária 
• É o arranjo espacial entre cadeias peptídicas das proteínas oligoméricas, 
definida por interações não covalentes entre as cadeias peptídicas e 
outros compostos de origem não proteica que, frequentemente, fazem 
parte da proteína. 
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• A configuração espacial final das proteínas (estrutura terciária ou 
quaternária) é constante e determinante das funções biológicas por elas 
exercidas 
 
 
 
 
 
Proteínas globulares 
• São esferas compactas e irregulares resultantes do enovelamento da 
cadeia polipeptídica. 
São bastante solúveis em água e possuem funções diversificadas. 
Exemplos: mioglobina e a hemoglobina. 
 
Proteínas fibrosas 
• São proteínas de formato cilíndrico, apresentam baixa solubilidade em 
água e possuem funções estruturais. (p.ex.: colágeno e queratina). 
 
Desnaturação Proteica 
• Exposição de proteínas a pH extremos ou temperaturas elevadas, 
mesmo por períodos curtos, faz com que a maioria delas apresentem 
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modificações físicas em sua conformação tridimensional e em sua 
função fisiológica, processo conhecido como desnaturação. 
• São obtidas com variação brusca acima de 50oC e pH abaixo de 5,0 
• Renaturação: cessadas as condições algumas proteínas renaturam 
• Na desnaturação, a sequência de aminoácidos não se altera e nenhuma 
ligação peptídica é rompida. Isto demonstra que a atividade biológica de 
uma proteína não depende apenas da sua estrutura primária, embora 
esta seja o determinante da sua configuração espacial. 
 
 
• Ao romper as ligações originais, a proteína sofre novas dobras ao 
acaso. Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se 
desnaturam. 
• Exemplo a clara do ovo contém albumina, o ovo ao ser cozido, ocorre a 
desnaturação da proteína (fica dura). 
 
 
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Proteínas conjugadas 
• Muitas proteínas apresentam em sua composição, moléculas não 
proteicas ligadas de forma covalente ou não aos aminoácidos das 
proteínas, denominados, genericamente, de grupo prostético. 
• Hemoglobina : é uma proteína conjugada cujo grupamento prostético 
são quatro grupamentos hemes que se ligam de forma não covalente 
às cadeias peptídicas. 
• Glicoproteínas 
• Lipoproteínas 
 
 
Estudo dirigido 
 
1) Descreva a ligação peptídica 
2) O que são peptídeos? Cite a importância biológica de um deles. 
3) O que são proteínas? Cite exemplos 
4) Como são classificadas as proteínas? 
5) Explique o que são as estruturas primária, secundária, terciária e 
quaternária das proteínas 
6) O que são proteínas globulares? 
7) O que são proteínas fibrosas? 
8) Que fatores podem provocar a desnaturação das proteínas? 
9) O que são proteínas conjugadas?