Aminoácidos AA

Prévia do material em texto

1 
Aminoácidos (AA) 
 
 O primeiro aminoácido descoberto foi a Asparagina. 
 Mais de 300 aa diferentes foram descritos, entretanto apenas 20 são 
encontrados em constituintes de proteínas em mamíferos. 
 Unidades estruturais de todas as proteínas. 
 Sua fórmula estrutural comum: 
 
 
 
 
 
 
 Apresentam carbono assimétrico, quiral. 
 O carbono liga-se a 4 grupos substituintes diferentes 
 Devido à geometria tetraédrica em torno do carbono os vários grupos 
podem ocupar dois arranjos espaciais diferentes (L e D aminoácidos); 
 O carbono é, portanto, um centro quiral (o que implica que é 
opticamente ativo); 
 Formam dois esterioisômeros: L e D 
 L Levorrotatório (esquerda) 
 D Destrorrotatório (direita) 
 Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-estereisômeros 
 L-aminoácidos são biologicamente ativos. 
 Todas proteínas dos seres vivos formadas por L-aminoácidos. 
 D-aminoácidos encontram-se em bactérias. 
 
 
 
 
 
 
O
NH
2 OH
R
O
NH
2
CH
3 OH
O
NH
2
CH
3
CH
3
OH
O
NH
2
CH
3
CH
3 OH
O
NH
2
CH
3
CH
3
OH
 2 
 
 
Características 
 
 Sólidos, cristalizáveis, incolores, ↑PF (↑200°C) 
 Com exceção da glicina, que é solúvel em água, os demais apresentam 
solubilidade variável 
 Insolúveis em solventes orgânicos; 
 
Propriedades Químicas 
 Característica ácida (presença do grupo carboxila); 
 Característica básica (presença do grupo amino); 
 Caráter anfótero - reagem tanto em ácidos quanto em bases, 
produzindo sais 
 
Funções 
 Monômeros das proteínas e peptídeos 
 Precursores hormonais (tiroxina, serotonina, auxinas) 
 Intermediários do metabolismo 
 
 
Classificação 
 
Quanto às propriedades do grupo R 
 Apolares: alifáticos e aromáticos 
 Polares neutros: (sem carga) 
 Polares com carga + 
 Polares com carga – 
 
 
As propriedades das cadeias laterais são importantes para a conformação das 
proteínas e, portanto, para sua função. 
 
 
 
 
 
 
 3 
Aminoácidos apolares 
 
 R = cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto. 
 As cadeias não interagem com a água 
 Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Try 
 
 
 Alanina; Leucina; Isoleucina; Valina; Prolina: cadeia R alifática. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Fenilalanina: cadeia R é aromática 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos 
 Neutros: 1 COOH e 1 NH2 
 Ácidos: 2 COOH e 1 NH2 
 Básicos: 1 COOH e 2 NH2 
 
 
 
 
O
NH
2
CH
3 OH
O
NH
2
CH
3
CH
3
OH
Alanine (Ala) Leucine (Leu)
O
NH
2
CH
3
CH
3 OH
Isoleucine (Ile)
O
NH
2
CH
3
CH
3
OH
Valine (Val)
O
N
H
OH
Proline (Pro)
 4 
Aminoácidos Polares mas não Ionizados. 
 Serina, treonina, tirosina: hidroxila compondo a cadeia R, Asparagina, 
glutamina, cisteína, glicina, metionina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos carregados positivamente 
 Lisina, Arginina 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos Carregados Negativamente 
 Ácido Glutâmico (Glutamato) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Classificação quanto à síntese 
 
Essenciais: necessidade de ingestão. 
 
 Arginina 
 Histidina 
 Isoleucina 
 Leucina 
 Lisina 
 Metionina 
 Fenilalanina 
 Treonina 
 Triptofano 
 Valina 
 
 
O
NH
2
OH OH
Serine (Ser) Threonine (Thr)
O
NH
2
OH
CH
3
OH
O
NH
2OH
OH
Tyrosine (Tyr)
O
NH
3
+
NH
3
+
O
-
Lysine (Lys)
NH
2
+
O
NH
NH
2
NH
3
+
O
-
Arginine (Arg)
O
NH
3
+
N
H
N
O
-
Histidine (His)
OH
O
-
NH
3
+
O
O
Aspartic
Acid (Asp)
O O
O
-
O
-
NH
3
+
Glutamic
Acid (Glu)
 5 
 
Não-essenciais: produzidos pelo organismo 
 
 Alanina 
 Asparagina 
 Aspartato 
 Cisteína 
 Glutamato 
 Glutamina 
 Glicina 
 Prolina 
 Serina 
 Tirosina 
 
Aminoácidos essenciais 
 No homem os aa essenciais devem ser suplementados na dieta. 
 Se 1 ou mais dos aa essenciais não for administrado, o homem degrada 
suas proteínas corporais para obter os aa que necessita. 
 Plantas e bactérias sintetizam todos os aa 
 
 
 
Curvas de titulação de AA 
 
 Representação gráfica do poder tamponante dos aa em determinado pH 
 Regiões de tamponamento 
 Predição da carga elétrica do aa em função do pH do meio 
 Na titulação de um aa com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se 
que o pH da solução aumenta até cerca de pH=2, quando o grupo –
COOH começa a liberar íons H+ para o meio, originando água. 
 Continuando a adição de base o pH irá progressivamente se elevando 
até que o grupo NH3
+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que 
ocorre próximo ao pH 9. 
 
 
 
Equivalentes de OH- 
 6 
 
 pI: ponto isoelétrico – carga líqüida = zero 
 pH Isoelétrico: pH específico, onde os aminoácidos não tem carga 
efetiva e portanto, não se deslocam em um campo elétrico. Compreende 
o pH no qual a molécula de aminoácido apresenta igual número de 
cargas positivas e negativas; 
 O aa encontra-se eletricamente neutro; 
 Formando um íon dipolar ou zwitterion; 
 
 
 
Íon Dipolar 
 Também chamado de zwitterion 
 
 O aminoácido pode agir como ácido (doador de H+) 
 
 O aminoácido pode agir como base (receptor de H+) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Comportamento em meio aquoso 
 
 Meio aquoso os aa ficam ionizáveis, reagem como ácidos e como bases 
(anfóteros) 
 
 A carga elétrica dos aa varia em função do pH do meio. 
 
 
 
Outros Aminoácidos 
 
 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina: são encontrados nas proteínas fibrosas 
do tecido conjuntivo: colágeno. 
 -carboxiglutamato: encontrado na protrombina, uma proteína importante 
na coagulação sanguínea. 
 Tiroxina: precursor dos hormônios tireoidianos. 
 
 
Usos dos aminoácidos no organismo 
 Arginina: pode favorecer a liberação do hormônio do crescimento, 
aumentando a massa muscular e o metabolismo das gorduras. 
O
NH3
+
O
-
R
 7 
 Aspartato: ajuda a aumentar a resistência do organismo e diminuir a 
fadiga crônica 
 Cisteína: é importante componente antioxidante que trabalha em 
conjunto com o -tocoferol e o selênio para proporcionar proteção 
celular contra os radicais livres. Excelente desintoxicante do álcool e 
poluentes ambientais (metais tóxicos) e também auxilia na formação da 
queratina, proteína do cabelo, pele e unhas. 
 O triptofano é precursor de um neurotransmissor muito importante: 
SEROTONINA. 
 Na histidina com a remoção do grupo ácido (descarboxilação) forma-se 
a histamina. 
 A tirosina também é precursora de um neurotransmissor: Adrenalina. 
 A descarboxilação do glutamato também leva a origem de um 
neurotransmissor: GABA (ácido gama amino butírico). 
 Glicina: adicionada a outras moléculas para torná-las mais solúveis, para 
serem excretadas pela urina. 
 
 
Estudo dirigido 
 
 
1) Desenhe a fórmula comum de um aminoácido, descreva os 
grupamentos presentes. 
2) O que é um carbono quiral, e qual sua importância em aminoácidos? 
3) No organismo humano que tipo de esterioisomero de aminoácidos é 
utilizado? 
4) Quais as propriedades químicas do aa? 
5) Quais as funções dos aa? 
6) Como são classificados os aa quanto as propriedades do grupamento 
R? 
7) O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? 
8) Em uma curva de titulação de aa, o que significa o valor de pI? 
9) Dê exemplos de usos de aminoácidos pelo organismo. 
10) Como é classificado o aminoácido abaixo quanto ao grupamento R? 
 
 
 
 
 
 
 
O
NH
3
+
NH
3
+
O
-
Lysine (Lys)
NH
2
+
O
NH
NH
2
NH
3
+
O
-
Arginine (Arg)
O
NH
3
+
NH
N
O
-
Histidine (His)