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BA Aula 7 Proteínas em alimentos Desnaturação 2017.1

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UNIVERSIDADE FEDERAL DE PERNAMBUCO
CENTRO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE
DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA DOS ALIMENTOS
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS
DESNATURAÇÃO
Profa. Dra. Magda Rhayanny Assunção Ferreira
Recife, 2017
2
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Função...
Nutricional Organoléptica Textura
Conservação Bacteriana
Biológicas
catalisador, 
imunologia, energia, 
regulador
3
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Proteína de alto valor biológico:
– Aminoácidos em teores necessários a manutenção da vida e
crescimento dos novos tecidos.
• Proteína de baixo valor biológico:
– Não tem os aminoácidos em teores adequados.
– Frutas e hortaliças.
• Proteínas parcialmente completas:
– Apresenta um ou mais aminoácidos limitante.
– Cereais (deficientes em lisina, triptofano e treonina);
– Leguminosa (deficiente em metionina).
Valor...
4
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
% proteína Classificação Alimento
30-44 Incompleta Soja
20-25 Incompleta Feijão
6-10 Incompleta Arroz
8-11 Incompleta Milho
8-15 Incompleta Trigo
3,5 Completa Leite de vaca
12 Completa Ovo de galinha
15-25 Completa Carne de vaca
18-20 Completa Carne de galinha
20-35 Incompleta Amendoin
20-24 Completa Crustáceos e peixes
5
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Em alimentos...
• Proteínas da carne:
• Miosina; actina; colágeno; tripsina
• Proteínas do leite:
• Caseína; lactoalbumina; lactoglobulina
• Proteína do ovo:
• Clara - (ovalbumina (50%); canalbumina; glicoproteina; avidina/biotina).
• Gema - (lipovitelina, fosfovitina, livitina)
• Proteínas do trigo:
• prolamina (gliadina); glutelina (glutenina).
6
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Resultado líquido de várias interações atrativas e repulsivas que
produzem forças intramoleculares variadas, bem como da interação de
vários grupos proteicos com a água como solvente circundante.
Produto do ambiente da proteína.
Estrutura nativa de uma proteína
7
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Mais estável com a energia livre mais baixa possível.
Estrutura nativa de uma proteína
8
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Mudança no ambiente:
– pH
– força iônica
– Temperatura
– composição de solvente
• Nova estrutura de equilíbrio
Estrutura nativa de uma proteína
9
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Forças que contribuem para estrutura nativa:
1. Interações intramoleculares intrínsecas: interações de van der Waals,
pontes dissulfeto.
2. Interações intramoleculares afetadas por solvente circundante:
pontes de hidrogênio, interações eletrostáticas e hidrofóbicas.
Estabilidade da estrutura
10
Proteínas
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Mudanças sutis
↓
“Adaptabilidade
conformacional”
Estabilidade da estrutura
Mudanças importantes na
estrutura sem clivagem na 
cadeia
peptídica principal
↓
“Desnaturação proteica” 
Qual estrutura 
é alterada?
11
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Mudança da conformação da proteína pelo rompimento das ligações que
estabilizam a molécula, usando um agente desnaturante, tornando-as
menos solúveis e mais reativas e alterando algumas propriedades
funcionais.
“Qualquer modificação na conformação (estrutura secundária, terciária ou quartenária)
sem rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária”.
Definição
12
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Estrutura bem definida
sob condições fisiológicas
Estrutura mal definida sob
condições não-fisiológicas
13
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Manutenção das estruturas:
– Interações fracas;
– Calor, ácidos, sais ou álcool – quebra!
• Estrutura nativa de uma proteína:
– Entidade bem definida;
– Coordenadas estruturais para cada um dos átomos da molécula;
– Estrutura desnaturada.
14
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Fenômeno no qual o estado inicial bem definido de uma proteína
formada sob condições fisiológicas é transformado em uma estrutura
final mal definida sob condições não fisiológicas.
Mudança Conformacional Propriedades
15
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Mudança na capacidade de ligar água;
• Proteínas biologicamente ativas: perdem atividade;
• Proteínas alimentares:
– Redução de solubilidade
– Perda de propriedades funcionais
Aspectos negativos
16
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Processamento de alimentos
– Desnaturação parcial de proteínas na interface ar-água e óleo-água:
melhora propriedades emulsificantes e de formação de espuma.
– Desnaturação térmica: melhora digestibilidade de proteínas de
leguminosas porque inativa inibidores de tripsina.
– Proteínas parcialmente desnaturadas são mais digeríveis que as naturais.
– Em bebidas proteicas: necessidade de ↑ solubilidade e dispersibilidade,
evita floculação e precipitação.
Aspectos positivos
17
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Depende das ligações que estabilizam sua conformação;
• Intensidade e tipo de agente desnaturante.
– Desnaturação pelo calor: irreversível
– Desnaturação por ureia: comumente reversível
Reversível ou irreversível
18
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Físicos:
– Temperatura, pressão hidrostática, cisalhamento
• Químicos:
– Alterações de pH, solventes orgânicos, aditivos, solutos,
detergentes
Agentes de desnaturação
19
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Temperatura
• Mais utilizado - processamento e preservação;
• Graus variados de desnaturação durante o processamento.
– Propriedades funcionais.
Agentes de desnaturação - Físicos
20
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Calor
• Não muda a carga das proteínas:
– Cargas ficam mais na superfície (ligação com a água).
• Rompe as ligações de hidrogênio e eletrostáticas:
– Estabilidade;
– Ligações hidrofóbicas são estabilizadoras (endotérmicas).
Agentes de desnaturação - Físicos
21
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Calor
• Velocidade de desnaturação – depende da temperatura.
– Temperaturas:
• 50 e 100 °C – vibrações com rompimento de ligações –
irreversível
• -10 e -40 °C – irreversível
• Exceto: 
– Enzima (galactosidase) – conserva a atividade à T = -40 °C
– Glicinina - proteína de armazenamento da soja.
Agentes de desnaturação - Físicos
22
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Calor
• Água facilita a desnaturação térmica das proteínas.
• Efeito da hidratação - termoestabilidade - dinâmica da proteína.
• No estado seco - estrutura estática - mobilidade restrita.
Agentes de desnaturação - Físicos
23
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Calor
Agentes de desnaturação - Físicos
↑ água
↑ mobilidade e 
flexibilidade da 
cadeia
expansão 
da 
proteína
hidratação e 
penetração parcial da 
água nas cavidades 
de superfície
estrutura mais 
dinâmica
24
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Calor
• Aquecimento promove maior acesso de água as pontes
salinas e às pontes de hidrogênio peptídicas.
• Sais e açúcares afetam a termoestabilidade das proteínas
em soluções aquosas.
Agentes de desnaturação - Físicos
25
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Pressão hidrostática
• Desnaturação induzida pela pressão - 25 °C;
• Proteínas: flexíveis e compressíveis;
– Proteínas globulares – espaços vazios no interior da proteína;
– Proteínas fibrosas - desprovidas de espaços vazios, mais estáveis a
alta pressão.
Agentes de desnaturação - Físicos
26
Desnaturação
Profa. Dra.Magda R. A. Ferreira
Pressão hidrostática
• Processo reversível;
• A maior parte das enzimas, em soluções diluídas, recupera sua
atividade (↓ a pressão atmosférica);
• ↑ pressões: desnaturação;
• Remoção da pressão: as subunidades reassociam-se e a restauração
completa da atividade enzimática ocorre depois de várias horas.
Agentes de desnaturação - Físicos
27
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Pressão hidrostática
• Ferramentas no processamento de alimentos:
– Inativação microbiana: ↑ pressões danificam membrana celulares - dissociação
de organelas de micro-organismos - destruição.
– Geleificação (clara do ovo, proteína de soja):
• Os géis são mais macios do que os induzidos termicamente.
• Exposição do músculo da carne a pressão - fragmentação parcial das
miofibrilas - útil no amaciamento da carne e na geleificação das proteínas da
carne.
Agentes de desnaturação - Físicos
28
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Pressão hidrostática
• Processamento sob pressão difere do processamento térmico:
– Não ocorre danos aos aminoácidos essenciais, a cor natural e ao
sabor, assim como não causa o desenvolvimento de produtos
tóxicos.
– Desvantagem: custo.
Agentes de desnaturação - Físicos
29
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Cisalhamento
• Cisalhamento mecânico
– Agitação, amassamento, batimento etc.
Agentes de desnaturação - Físicos
30
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Cisalhamento
• Muitas proteínas desnaturam e precipitam - agitadas
– Incorporação de bolhas de ar e da adsorção de moléculas de proteínas na
interface ar-líquido.
• Operações do processamento de alimentos envolvem ↑ pressão,
cisalhamento e ↑ temperaturas.
– Extrusão, mistura sob alta velocidade e homogeneização.
Agentes de desnaturação - Físicos
31
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Rompimento ou formação de ligações covalentes;
• Irreversível;
• Reações mais usuais:
– Oxidação que agem sobre os grupos –SH e S-S
Agentes de desnaturação - Químicos
32
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
pH 
• São mais estáveis a desnaturação em seus pts isoelétricos;
• Valores de pH extremos:
– Quando se afasta do PI: ↑ densidade de cargas (+/-) = ↑ repulsão
= ↑desdobramento
• Energia repulsiva eletrostática líquida é pequena – proteína é estável
em pH neutro.
Agentes de desnaturação - Químicos
33
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Solventes orgânicos
• Força iônica:
– Alteram a constante dielétrica e as forças eletrostáticas
(estabilização das proteínas)
• Substâncias que rompem interações hidrofóbicas:
– Solventes apolares penetram nas regiões hidrofóbicas -
rompimento – Desnaturação.
Agentes de desnaturação - Químicos
34
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Aditivos de baixo peso molecular 
• Solutos de baixo PM afetam a estabilidade proteica em sol. aquosas:
– Ureia, detergentes, açúcares e sais neutros;
– Rompem as ligações por ponte de hidrogênio.
• Mecanismo universal:
– Interações preferenciais com a fase aquosa e a superfície proteica;
– Lig. Fraca à superfície, mas... ↑ a hidratação.
Agentes de desnaturação - Químicos
35
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Aditivos de baixo peso molecular 
• Ureia e detergentes desestabilizam a conformação da proteína:
– Ligam-se à superfície da proteína, causando desidratação;
– ↑ a concentração do aditivo na região sem água.
– Interação com a superfície da proteína - Desdobramento - as
superfícies não polares inseridas = ↑ exposição à interação
favorável.
Agentes de desnaturação - Químicos
36
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Aditivos de baixo peso molecular 
• Açúcares, Sais neutros (sulfato, fosfato e sais de fluoreto de sódio):
estabilizam as proteínas.
• Ligam-se fracamente a proteína, mas aumentam hidratação;
– A concentração próxima a proteína é mais baixa que na solução
como um todo.
Agentes de desnaturação - Químicos
37
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
Aditivos de baixo peso molecular 
• O mecanismo?
– Capacidade relativa de se ligar às proteínas e alterar suas
propriedades de hidratação.
• Sais que estabilizam proteínas – ↑ a hidratação proteica, ligando-se
fracamente a ela.
• Sais que desestabilizam proteínas – ↓ a hidratação proteica e ligam-se
fortemente a proteína.
Agentes de desnaturação - Químicos
38
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Reduz solubilidade (↑ exposição de resíduos hidrofóbicos);
• ↑ da reatividade química;
• Mudança na capacidade de se ligar com a água;
• Frequentemente:
– INDESEJÁVEL;
– Perda da solubilidade e de algumas propriedades funcionais.
Efeitos
39
Desnaturação
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira
• Perda da atividade biológica (enzimática ou imunológica);
• ↑ da susceptibilidade ao ataque por proteases (exposição
das ligações peptídicas);
• ↑ da viscosidade (redução da solubilidade).
Efeitos
PROTEÍNAS EM ALIMENTOS
DESNATURAÇÃO
magda.ferreira00@gmail.com
40
Profa. Dra. Magda R. A. Ferreira

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