Amino+ícidos

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João Carlos Marques Ponte
Aminoácidos
Aminoácidos – Breve Histórico
Os primeiros aminoácidos foram descobertos no começo do século
XIX
Em 1806 o químico francês Louis Vauquelin isolou um determinado
composto encontrado em aspargos (Asparagus sativus),
consequentemente denominado asparagina
Em 1866 o glutamato foi isolado a
partir do gluten, uma proteína do trigo
Papéis Biológicos
1. Aminoácidos podem ser metabolizados para produzir energia. Isto é
especialmente importante durante o jejum, quando a quebra de proteína
muscular é a principal fonte de energia;
2. Alguns aminoácidos agem como neurotransmissores (e. g. Glutamato,
Aspartato e Glicina;
3. Alguns aminoácidos agem como hormônios, advindos dos aminoácidos
triptofano e tirosina, que são convertidos em seratonina, melatonina,
catecolaminas e hormônios da tireóide;
4. Aminoácidos são os principais blocos construtores das proteínas.
Composição Química da Célula
Água
70%
Proteínas
15%
Ácidos 
Nucléicos
7%
Carboidratos
3%
Lipídios
2%
Sais 
Minerais
2%
Outros
1%
Aminoácidos
• São as unidades formadoras estruturais das proteínas, seus blocos construtores.
• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de apenas 20
aminoácidos.
• São ácidos orgânicos formados por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e
nitrogênio. Alguns tipos de aminoácidos contêm também átomos de enxofre e
fósforo que aparecem, portanto na composição das proteínas.
• Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais,
que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
Aminoácidos – Estrutura Básica
Aminoácidos – Estrutura Básica
Todos os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas possuem um grupo
carboxílico e um grupo amino ligados ao mesmo carbono (C-)
A diferença entre um aminoácido e outro está na cadeia lateral, também
chamada de radical (R). As propriedade de cada um dos 20 aminoácidos
depende de sua cadeia lateral
Os 20 aminoácidos
Aminoácidos & Quiralidade
Devido ao arranjo tetraédrico da estrutura de um aminoácido, os 4 grupos que estão
ligados ao C- podem assumir 2 arranjos espaciais distintos, que são imagens
espectrais uma da outra e não podem ser superpostas. Estas 2 formas são chamadas de
enantiômeros ou estereoisômeros.
Aminoácidos & Quiralidade - Vídeo
Aminoácidos
• Formam dois esterioisômeros: L e D
– L Levorrotatório (esquerda)
– D Destrorrotatório (direita)
• Observações importantes:
– Os aminoácidos nas moléculas protéicas são
sempre L-estereisômeros
– Os D aminoácidos foram encontrados apenas em
pequenos peptídeos de parede celular bacteriana
e alguns peptídeos que têm função antibiótica.
Classificação dos Aminoácidos
Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.
Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. São de 10 
a 12 AAs encontrados em suas proteínas. 
É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não
essenciais. Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial
depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para
um animal e não essencial para outro.
Aminoácidos com Radical "R" Apolar ou HIDROFÓBICO. Possuem radical "R"
geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogênio - grupamentos
alquila. São em número de 8: Alanina, Glicina, Isoleucina, Leucina, Metionina,
Prolina, Valina e Metionina.
Classificação dos Aminoácidos - Polaridade
Aminoácidos nos quais R é POLAR ou HIDROFÍLICO. Possuem radicais "R" contendo
hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. São em número de 5: Aspargina,
Cisteina, Glutamina, Serina e Treonina;
Os aminoácidos diferem entre si pela estrutura da cadeia lateral. As propriedades das
cadeias laterais dos aminoácidos – principalmente o fato de algumas delas terem
afinidade pela água e outras não – são importantes para a conformação das proteínas
e, portanto, para a sua função.
Classificação dos Aminoácidos - Polaridade
Classificação dos Aminoácidos – Carga +
Aminoácidos carregados positivamente São diamino e monocarboxílicos :
Arginina, Histidina e Lisina.
Classificação dos Aminoácidos – Carga -
Aminoácidos carregados negativamente São monoamino e dicarboxílicos: Ácido
Aspártico, Ácido glutâmico.
Classificação dos Aminoácidos - Aromáticos
E agora? Polares ou Apolares?
Características Físicas
• São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta 
temperatura;
• Incolores;
• A maioria apresentam sabor adocicado;
• Alguns insípidos;
• E outros amargos;
• Com exceção da glicina, que é solúvel em água, os demais 
apresentam solubilidade variável;
• Insolúveis em solventes orgânicos;
• Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.
Caráter Ácido-Básico
Característica ácida (presença do grupo carboxila)
Característica básica (presença do grupo amino)
Anfóteros
Caráter anfótero - reagem tanto em ácidos quanto em bases, produzindo sais
 
Deficiência de Aminoácidos
Indivíduo pode se tornar deficiente em aminoácidos por diversos motivos:
• Dieta pobre em proteínas;
• Má absorção;
• Stress físico e psicológico;
• Uso de drogas (principalmente quimioterápicos)
• Excreção excessiva;
• Desbalanço de vitaminas e minerais;
• Trauma;
• Fatores genéticos.
Marasmo & Kwashiorkor
Aminoacidopatias
As aminoacidopatias constituem um grupo de erros congênitos relacionados com uma
anomalia genética do metabolismo dos aminoácidos
Atualmente se conhecem mais de 50 aminoacidopatias
As anomalias apresentam desde um fenótipo totalmente benigno (histidinemia) até o
desenvolvimento insidioso de uma encefalopatia (fenilcetonúria), passando por
anomalias severas e rapidamente fatais (acidúrias orgânicas, deficiências do ciclo da
uréia)
A patogenia evidenciada na maioria das aminoacidopatias é um mecanismo tóxico 
baseado no princípio do bloqueio enzimático.
Exemplos de Aminoacidopatias
1. Fenilcetonúria clássica;
É causada pela deficiência completa ou quase completa de fenilalanina hidroxilase. O acúmulo de fenilalanina 
perturba o metabolismo normal e causa lesão cerebral .
2. Tirosinemia;
causada por uma deficiência de fumarilacetoacetato hidrolase (FAH) que catalisa a última etapa do catabolismo 
da tirosina. O acúmulo de metabólitos intermediários é bastante tóxico para o fígado.
3. Hiperglicinemia não cetótica
Causada pela deficiência no complexo de quebra da glicina fígado. Os pacientes apresentam deficiência mental 
grave e muitos não sobrevivem à infância
Teste do Pezinho
Algumas doenças não apresentam sintomas nos primeiros dias de vida. O Teste do Pezinho
permite identificar precocemente várias dessas doenças. Assim, o aparecimento dos sintomas será
evitado através do tratamento precoce e apropriado. Eliminando, assim, as sequelas associadas a
cada doença, dentre elas a deficiência mental.
Ligação peptídica
Quando um aminoácido se junta a outro através da ligação entre o carboxi-terminal de um
e o amino-terminal de outro, esta nova molécula passa a se chamar peptídeo.
Peptídeos
Peptídeos
Se o peptídeo é formado por 2 aminoácidos, é chamada um dipeptídeo; se por 3, 
um tripeptídeo, e assim por diante
Os polímeros de aminoácidos são chamados de peptídeos quando contém até 
cerca de 50 aminoácidos. A partir daí, estes polímeros são chamados de 
proteínas.
O estudo dos peptídeos é de grande importância porque serve como um 
preparativo para o estudo das proteínas; e também porque os peptídeos, por si só, 
constituem uma classe de moléculas com grande importância nos organismos 
vivos. Uma grande parte dos hormônios são peptídeos.
Tamanho de algumas proteínas
Composição de Aminoácidos de 2Proteínas