201732 01453 2.+Aminoácidos+2017+noturno

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Aminoácidos 
Professora: Fernanda Patti Nakamoto 
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DO DESENVOLVIMENTO HUMANO 
 
2017 
• Macromoléculas mais abundantes nas 
células vivas. 
• Grande variedade de tamanhos e tipos; 
• Grande diversidade de funções biológicas; 
• Constituídas por um conjunto de aminoácidos ligados 
covalentemente em sequências lineares características; 
• Diversas combinações e sequências - síntese de produtos largamente 
diferentes entre si: 
 Enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, músculos, proteínas 
 do cristalino, penas de pássaros, teias de aranha, chifres de 
 rinoceronte, proteínas do leite, antibióticos, venenos, etc. 
• Cada uma apresenta sua atividade biológica característica. 
PROTEÍNAS 
20 tipos: a-aminoácidos primários 
AMINOÁCIDOS 
Quantos aminoácidos existem? 
20 tipos: a-aminoácidos primários 
AMINOÁCIDOS 
Metionina Lisina Isoleucina 
 
 Serina Fenilalanina 
 
Arginina Prolina Alanina 
 
Treonina Aspartato Leucina 
 
Triptofano Histidina 
 
Cisteína Valina Glutamina 
 
Asparagina Glutamato 
• Proteínas são polímeros resultantes da desidratação de aminoácidos. 
• Resíduos de aminoácidos ligados covalentemente; 
• 20 tipos: a-aminoácidos primários 
AMINOÁCIDOS 
Grupo carboxila 
Grupo amino 
Carbono a 
Radical / Cadeia lateral: 
difere em estrutura, tamanho 
e carga elétrica; influenciam 
a solubilidade em água 
ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DOS AMINOÁCIDOS 
AMINOÁCIDOS 
AMINOÁCIDOS 
Isomeria Óptica 
Se R diferente de COO-, NH3
+ e H 
C a é um centro quiral, carbono assimétrico 
• Os 4 diferentes grupos substituintes podem ocupar 2 posições espaciais distintas: 
imagens especulares não-sobreponíveis; 
• Moléculas opticamente ativas: giram o plano da luz polarizada. 
• Convenção de Fisher: estereoisômeros L e D 
• Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-estereoisômeros 
• D-aminoácidos: formam pequenos peptídeos da parede de células bacterianas e 
antibióticos 
20 a-aminoácidos das proteínas: aminoácidos primários 
 
- Resíduos modificados no interior das proteínas após sua síntese 
- Outros tipos presentes nos organismos vivos, porém não nas proteínas 
AMINOÁCIDOS 
Aminoácidos menos comuns 
Lisina 
6 5 4 3 2 1 
20 a-aminoácidos das proteínas: aminoácidos primários 
 
- Resíduos modificados no interior das proteínas após sua síntese 
- Outros tipos presentes nos organismos vivos, porém não nas proteínas 
AMINOÁCIDOS 
Aminoácidos menos comuns 
Lisina 
a 
• R = -H  glicina (Gly) 
• R = -CH3  alanina (Ala) 
• R = -CH2OH  serina (Ser) 
• R = -CH2SH  cisteína (Cys) 
• R = -(CH2)2COO
-  glutamato (Glu) 
• R = -(CH2)4NH3
+  lisina (Lys) 
AMINOÁCIDOS 
Exemplos de radicais / cadeias laterais: 
AMINOÁCIDOS 
Podem agir como ácidos ou bases 
Forma não-iônica 
(quantidades 
significativas em 
soluções aquosas) 
Forma zwitteriônica 
(predomina em pH neutro) 
AMINOÁCIDOS 
Podem agir como ácidos ou bases 
Zwitterion agindo 
como ácido (doador 
de prótons) 
Zwitterion agindo 
como base (receptor 
de prótons) 
Substâncias que exibem essa dupla natureza: ANFÓTERAS 
AMINOÁCIDOS 
Classificação pelo grupo R 
De acordo com as propriedades do grupo R relativas à polaridade 
(tendência para interagir com a água em pH biológico, próximo de 7) 
Grupo R não-polar 
• Hidrofóbicos; 
• Cadeia lateral formada 
normalmente por C e H; 
somente H 
Grupo R polar neutro 
(não carregado) 
• Solúveis ou parcialmente 
solúveis; 
• Cadeia lateral formada 
normalmente por C , H e 
-OH (hidroxila) OU amida OU 
-SH (tiol) 
Grupo R polar carregado positivamente (pH = 7) 
AMINOÁCIDOS 
• Solúveis; 
• Possuem uma segunda amina em sua estrutura, ionizada em pH 7. 
Grupo R polar carregado negativamente (pH = 7) 
• Solúveis; 
• Possuem uma segunda carboxila em sua estrutura, ionizada em pH 7. 
Como é classificado quanto à polaridade o 
seu aminoácido-filho adotado? 
Qual parte da 
estrutura devo 
analisar para fazer 
essa classificação? 
Radical / Cadeia lateral: 
difere em estrutura, tamanho 
e carga elétrica; influenciam 
a solubilidade em água 
AMINOÁCIDOS 
Classificação pelo grupo R 
De acordo com as propriedades do grupo R relativas à polaridade 
(tendência para interagir com a água em pH biológico, próximo de 7) 
Grupo R não-polar 
• Hidrofóbicos; 
• Cadeia lateral formada 
normalmente por C e H 
AMINOÁCIDOS 
Grupo R polar neutro 
(não carregado) 
• Solúveis ou 
parcialmente solúveis; 
• Cadeia lateral formada 
normalmente por C e H 
+ O, N, S. 
Grupo R polar carregado positivamente (pH = 7) 
AMINOÁCIDOS 
• Solúveis; 
• Possuem uma segunda 
amina em sua estrutura, 
ionizada em pH 7. 
Grupo R polar carregado negativamente (pH = 7) 
AMINOÁCIDOS 
• Solúveis; 
• Possuem uma segunda 
carboxila em sua 
estrutura, ionizada em 
pH 7. 
Ácido Aspártico Ácido Glutâmico 
AMINOÁCIDOS 
Classificação Nutricional 
Tipo de 
aminoácido 
Conceito Exemplos 
aminoácidos 
essenciais 
Não produzidos pelo 
corpo, devem ser 
obtidos pela dieta 
Ile, Leu, Lys, Met, 
Phe, Thr, Trp, Val, 
His 
aminoácidos não 
essenciais 
Podem ser 
produzidos pelo 
corpo, e/ou ingeridos 
pela dieta 
Ala, Ser, Arg, Gly, 
Glu, Asp, Gln, 
Pro, Cys, Tyr, Asn 
aminoácidos 
condicionalmente 
essenciais 
A produção não 
atende a 
necessidade 
Gln, Cys, Tyr, Arg, 
Pro 
AMINOÁCIDOS 
Classificação Nutricional 
Aminoácidos 
condicionalmente 
essenciais: 
arginina, cisteína, 
glutamina, prolina e 
tirosina 
Condições especiais como crescimento infantil, 
doenças, falência de órgãos, ou presença de drogas 
pode tornar a fonte dietética dos aminoácidos mais 
importante 
 
Nestes casos, a produção endógena não atende às 
necessidades do organismo 
Funções Adicionais de Alguns Aminoácidos 
AMINOÁCIDOS 
• Tirosina (Tyr): precursor da dopamina, 
epinefrina e norepinetrina 
 
• Histidina (His): precursor da histamina 
 
• Triptofano (Trp): precursor da serotonina 
 
• Arginina (Arg): induz a enzima óxido 
nítrico sintase para produção de NO