Aula 04 Bioquimica

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SDE0024 – BIOQUIMICA
Aula 04: ENZIMAS
AULA 04: ENZIMAS
Bioquímica
Enzimas
• São um grupo de substâncias orgânicas com atividade intra ou extracelular
Bioquímica
Histórico
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• Sabia- se que entre o final do século XVII e início do século XVIII:
- As secreções estomacais eram capazes de digerir a carne.
- A conversão de amido a açúcares pela saliva.
- Mecanismos desconhecidos!
Bioquímica
Histórico
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• Década de 50 ( ± 1850) Louis Pasteur 
concluiu que : açúcar álcool pela levedura e 
era catalisada por “fermentos” .
• FERMENTAÇÃO: “fermentos” foram 
posteriormente chamados de enzimas.
Bioquímica
• No início do século XX : 75 enzimas foram isoladas.
• Atualmente: + 2000 enzimas são conhecidas.
Histórico
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Bioquímica
Classificação
AULA 04: ENZIMAS
N° classe TIPO DE REAÇÃO CATALISADA
1 Oxirredutases Reações de transferência de e-
2 Transferases Reações de transferência de grupos 
3 Hidrolases Reações de hidrólise
4 Liases Adição de grupos com ligas duplas ou remoção 
de grupos com a formação de ligas duplas.
5 Isomerases Transferência de grupos na mesma molécula 
para formar isômeros.
6 Ligases Formação de ligações: C-C, C- S, C –O, C- N, 
pelo acoplamento da clivagem do ATP.
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Oxirredutases
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• Transferência de e-.
Bioquímica
Transferases
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• Transferência de grupos.
Bioquímica
Hidrolases
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• Reações de hidrólise.
Bioquímica
Liases
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• Adição ou remoção de grupos de H2O, NH4+, CO2. 
Bioquímica
Isomerases
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• Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros. 
Bioquímica
Ligases
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• Reações de síntese com consumo de ATP.
Ex: Piruvato carboxilase
Bioquímica
Propriedades das enzimas
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• Têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua 
presença, dificilmente aconteceriam.
VELOCIDADE
ENERGIA DE ATIVAÇÃO
Bioquímica
Energia de ativação
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Bioquímica
Enzimas
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• Em sistemas vivos, a maioria das reações bioquímicas dá-se em vias 
metabólicas.
Bioquímica
Componentes da reação enzimática
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Bioquímica
Ligação da enzima ao substrato
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• 2 modelos propostos:
• Chave- fechadura.
• Encaixe induzido.
Bioquímica
Ligação da enzima ao substrato
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Bioquímica
Modelo encaixe induzido
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Bioquímica
Resumindo
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Bioquímica
Cofator
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• Compostos não proteicos adicionais que permitem algumas proteínas 
desenvolverem sua atividade completa.
Bioquímica
Cofator
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• Cofatores inorgânicos.
Cu2+ Citocromo oxidase
Fe2+ ou Fe3+
Citocromo oxidase, catalase, 
peroxidase
K+ Piruvato quinase
Mg2+
Hexoquinase, glicose-6-fosfatase, 
piruvato quinase
Mn2+ Arginase, ribonucleotídeo redutase
Mo Dinitrogenase
Ni+2 Urease
Se Glutationa peroxidase
Zn2+
Anidrase carbônica, desidrogenase
alcoólica, carboxipeptidase A e B
Bioquímica
Coenzima
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• Cofatores orgânicos.
• A parte proteica de uma enzima 
chama-se apoenzima.
• Conjunto completo de apoenzima e 
coenzima chama-se holoenzima.
Bioquímica
Cinética enzimática
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• É o estudo do mecanismo pelo qual 
as enzimas ligam substratos e os 
transformam em produtos. 
Bioquímica
Fatores que interferem na velocidade das reações enzimáticas 
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• Fatores externos
• Temperatura
• pH
• Fatores internos
• [ ] de substrato
• [ ] de enzima
• Presença de inibidores
Bioquímica
Ph x Atividade enzimática
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Bioquímica
pH X Atividade enzimática
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Bioquímica
Substrato x atividade enzimática
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Bioquímica
Enzima x Atividade enzimática
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Bioquímica
Inibição enzimática
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• Inibidores competitivos.
• Inibidores não competitivos.
Bioquímica
Regulação enzimática
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• Modulação alostérica : 
retroinibição.
• Modulação covalente: 
fosforilização inativa.
Bioquímica
Isoenzimas
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• São enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que 
catalisam a mesma reação química.
• Isoformas: variantes estreitamente relacionadas
Bioquímica
Enzimas no diagnóstico clínico
AULA 04: ENZIMAS
Bioquímica
Enzimas no diagnóstico clínico
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• Champe,P.C.; Harvey, R.A.; Ferrier, D.R. 
Bioquímica ilustrada, 4ª ed,2009. (MATERIAL 
DIDÁTICO)
• Lehninger, A. Princípios de Bioquímica, 5ª 
ed, 2011.
Bioquímica
Referências
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AVANCE PARA FINALIZAR 
A APRESENTAÇÃO.