Proteínas

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Proteínas
Profa. Celenia Aguiar
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Macromoléculas compostas por cadeias de aminoácido unidos por ligações peptídicas.
Proteínas 
Composição: São compostos de carbono(50-55%) , hidrogênio(6-8%), oxigênio(20-23%), nitrogênio(15-18%), enxofre,fósforo,ferro,cobre,manganês e iodo (0-4%).
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Enzimas
Cabelos
Unhas
Albumina sérica
Colágeno 
 
Considerações gerais 
PROTEÍNAS
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Contráteis (actina-miosina);
Estruturais (colágeno,elastina e queratina);
Biocatalisadores ( enzimas);
Hormonais (insulina, glucagon e hormônios da tireóide );
Transferência (hemoglobina e transferrina);
Reserva (ovoalbumina e caseína);
Proteção (anticorpos , antibióticos e venenos) 
Funções Biológicas das Proteínas
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Simples- compostas por aminoácidos;
Conjugadas- aminoácidos + grupo prostético; (lipídios,carboidrato, ácido nucléico e etc.) 
Derivadas – obtidas das proteínas simples ou conjugadas, por hidrólise ácida ou enzimática.
Classificação
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Constituídos por dois grupos funcionais: o grupo amino (NH2) e o grupo carboxila (COOH);
Unidades básicas da estrutura das proteínas;
São em números de 20.
Aminoácidos 
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Classificação:
 Essenciais – a síntese do organismo não é suficiente para suprir as necessidades do organismo Dietas.
 Não-essenciais – o organismo sintetiza a partir de substratos como: glicose, cetoácidos e ácidos graxos;
 Condicionalmente essenciais - sintetizados a partir de outros aminoácidos e / ou a síntese é limitada sob as condições fisiopatológicas especiais.
 
Aminoácidos
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Essenciais Histamina, Isoleucina, Lisina, Triptofano, Treonina, Metionina , Fenilalanina ,Valina.
Não-essenciais 
 Alanina, ácido aspártico ,asparagina, serina, ácido glutâmico.
Semi-essenciais 
 Arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina, tirosina. 
Classificação dos aminoácidos
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Exemplos:
Histidina é considerada essencial para a criança;
Arginina é necessária em períodos de intenso cresc. celular;
Glutamina é essencial no CA,sepse e outras situações patológicas;
Tirosina e cisteína são essenciais para bebês prematuros
Condicionamente essenciais 
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Carência
Alterações bioquímicas, fisiológicas; anatômicas;
Diminuição da síntese protéica;
Diminuição do crescimento(crianças).
Aminoácidos essenciais
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Composição de estrutura e formação de tecidos;
Fornecer substrato necessário para crescimento, reparo e
manutenção dos tecidos corpóreos (músculos, ossos, tendões, vasos sangüíneo, pele, órgãos internos);
Composição de secreções (leite, muco, esperma, saliva, histaminas e anticorpos);
Composição de fluidos corpóreos (insulina, glucagon etc);
Composição de neurotransmissores: serotonina, acetilcolina, adrenalina e enzimas (lipase, tripsinas e dissacaridases);
Funções
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Regulam o equilíbrio Hidroeletrolítico, mantendo a pressão osmótica, participando da produção da albumina, que mantém a distribuição de fluidos de forma organizadas, entre os espaços intravasculares, intracelulares e intersticial;
Regulação do equilíbrio ácido – base, os aminoácidos podem atuar como doadores de prótons e elétrons por conterem tanto o grupo ácidos (COOH) como o básico (NH2);
Manutenção do pH sangüíneo normal, prevenindo a desnaturação das proteínas orgânicas;
Composição da membrana plasmática ;
Atuam no metabolismo das bases nitrogenadas.
Funções
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O destino dos aas absorvidos que entram no fígado (via veia porta):
– 20% circulação sistêmica
– 50% são transformados em uréia
– 6% são transformados em ptns plasmáticas
O fígado regula o catabolismo dos aas essenciais, com
 exceção dos AACR (isoleucina, leucina, valina e fenilalanina), que são metabolizados em tecidos periféricos (músculo esquelético, além dos rins e tecido adiposo ).
O destino do aas varia de acordo com a necessidade de cada, havendo um equilíbrio dinâmico entre as ptns tissulares com os aas ingeridos pela dieta e os aas circulantes.
A síntese e o catabolismo é um processo dinâmico e específico para cada tecido, que é denominado de turnover protéico.
Digestão
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Intestino
- As peptidases proteolíticas (na borda em escova) atuam sobre os
peptídeos, transformando-os em aas, dipeptídeos e tripeptídeos.
- Borda em escova: fase final da digestão das ptns. Os di e tripeptídeos são hidrolisados em aas pelas hidrolases peptídicas.
ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS
- Os aas são absorvidos principalmente no intestino delgado (± 60%) sob a forma de aas livres ou peptídios.
- Os peptídeos e aas absorvidos são transportados ao fígado através da veia porta, para a liberação na circulação geral.
Digestão/ Absorção
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Síntese protéica
O uso fundamental dos aas diz respeito à síntese de proteínas como enzimas, hormônios, vit e ptn estruturais. Cada célula tem a capacidade de sintetizar um nº enorme de ptns específicas.
A síntese protéica exige que todos aas necessários estejam disponíveis (presentes).
A síntese das proteínas característica de cada célula é controlada pelo DNA. O DNA funciona como um modelo para a síntese de várias formas de RNA, que então participa na síntese protéica.
Metabolismo
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Catabolismo
O grupo amina deve ser separado por desaminação oxidativa com conseqüente formação de cetoácidos (fígado).
Esqueleto Carbono :
 - compostos intermediários do catabolismo da Glutamina e dos AG (ciclo de Krebs p/ produzir energ.)
- produzir G a partir de gord.
Nitrogênio do grupo amina (liberado como amônia):
- processos de sínteses
- carreado para o fígado p/ converter em uréia (eliminada pela urina)
Metabolismo
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Resumo Da Digestão, Absorção e Utilização Das
Proteínas
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Fatores que afetam a Digestibilidade:
 Procedimento de preparação dos alimentos;
 Tipo de Proteína;
 Processamento dos alimentos;
 Temperatura;
 Exposição à determinada substâncias
Digestibilidade
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Alimentos de origem animal;
Cereais mais leguminosas;
Fontes
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Homem adulto  0,8 a 1,0 g/kg/dia;
Criança 1,6 - 2,4 g/kg/dia;
Mulheres grávidas  adicional de 10 g/dia;
Mulher lactante  adicional de 15 g/dia.
Requerimentos protéicos
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MAREK, D. et al. Série Carne e Osso Metabolismo. São Paulo: Elsevier, 2007.
MURRAY, R. K.; GRANNER, D. K. G. ; MAYES, P. A.; V. W. HARPER. Bioquímica. 9. ed. São Paulo: Atheneu, 2002. 860 p.2
BAYNES, J; DOMINICZAK, M.H. Bioquímica Médica. 2 ed. São Paulo: Manole, 2007.
LEHNINGER, A. L.; NELSON, K. Y. Princípios de Bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.
Referências Bibliograficas