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* * ENZIMAS – INIBIÇÃO ENZIMÁTICA Inibidores enzimáticos: qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática. * * ENZIMAS – SEM INIBIÇÃO * * ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA Inibidor competitivo concorre com o S pelo sítio ativo da E livre. I análogo não metabolizável. * * ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA 1 - sem inibidor 2 - com inibidor na concentração [I1] 3 - com inibidor na concentração [I2] > [I1] Vmax não varia com o aumento da [I], mas Km é diretamente proporcional * * ENZIMAS – INIBIÇÃO COMPETITIVA Álcool desidrogenase (ALD) MeOH EtOH formaldeído acetaldeído * * ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA Inibidor incompetitivo liga-se reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES. I não análogo ao S verdadeiro. * * ENZIMAS – INIBIÇÃO INCOMPETITIVA 1 - sem inibidor 2 - com inibidor na concentração [I1] 3 - com inibidor na concentração [I2] > [I1] tanto Vmax como Km diminuem com o aumento da [I] * * ENZIMAS – INIBIÇÃO MISTA Inibidor liga-se reversivelmente, aleatória e independentemente em um local na enzima. I não análogo ao S verdadeiro. * * ENZIMAS – INIBIÇÃO MISTA * * ENZIMAS – ENZIMAS REGULATÓRIAS Não obedecem a cinética de Michaelis-Menten. Controlam a etapa limitante em uma cadeia de reações enzimáticas. Têm sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta a determinados sinais, moléculas sinalizadoras (pequenos metabólicos ou cofatores). Classes de enzimas reguladoras: a) Enzimas alostéricas; b) Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível. * * ENZIMAS – ENZIMAS REGULATÓRIAS a) Enzimas alostéricas: Funcionam através da ligação não-covalente e reversível de um metabólito regulador chamado modulador; Moduladores alostéricos podem ser inibidores ou ativadores. b) Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível: Grupos químicos são ligados covalentemente e removidos da enzima reguladora por enzimas diferentes, podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, grupos metil, etc. “O sítio regulador e o sítio ativo ao substrato estão geralmente em subunidades separadas.” * * ENZIMAS – ENZIMAS REGULATÓRIAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS Comportamento cinético (sigmóide) diferente da cinética de Michaelis-Menten (hiperbólica). * * ENZIMAS – ENZIMAS REGULATÓRIAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS Em muitas vias metabólicas uma etapa reguladora é catalisada por uma enzima alostérica. “Inibição por retroalimentação” Aspartato transcarbamilase * * ENZIMAS – ENZIMAS REGULATÓRIAS ENZIMAS COM MODIFICAÇÃO COVALENTE REVERSÍVEL Estão ligadas covalentemente a grupamentos químicos que são ligados ou removidos da enzima por outras enzimas. “A fosforilação é o tipo mais comum de modificação reguladora, onde quase a metade das proteínas eucarióticas são fosforiladas reversivelmente.” * * ENZIMAS – ENZIMAS REGULATÓRIAS ENZIMAS COM MODIFICAÇÃO COVALENTE IRREVERSÍVEL (Clivagem) Ativação de zimogênios é um caso específico de modulação covalente exclusivo de alguns tipos de enzimas proteolíticas. zimogênios: as proteases são sintetizadas numa forma inativa por estar em uma conformação desfavorável, com bloqueio ou desalinhamento dos resíduos do sítio catalítico. conformação desfavorável resulta de porções adicionais da cadeia polipeptídica, que devem ser retirados para que a proteína assuma a forma ativa. * * ENZIMAS – APLICAÇÕES Origem vegetal Origem animal Origem microbiana * * ENZIMAS – APLICAÇÕES Enzimas utilizadas em tratamento de efluentes:
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