P1-Bioquimica

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MINISTÉRIO DA EDUCAÇÃO
Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro (UFRRJ)
Instituto de Ciências Exatas (ICE)
Departamento de Química (DEQUIM)
Setor de Bioquímica – Prof. Cristiano Riger
Química, Engenharia Química e Engenharia de Alimentos
Disciplina de Bioquímica I (IC392)
Dois, dentre os compostos listados abaixo, não são exemplos dos 20 aminoácidos que formam proteínas nos seres vivos. (a) quais são estes dois aminoácidos? (b) como você pode dizer isto sem necessitar do uso de nenhuma lista ou tabela?
Qual é a diferença entre desnaturação e hidrólise de uma proteína?
O ácido glutâmico ou glutamato é um neurotransmissor excitatório do sistema nervoso, o mais comum em mamíferos. Este aminoácido é armazenado em vesículas nas sinapses, onde o impulso nervoso causa a libertação de glutamato no neurônio pré-sináptico. Na célula pós-sináptica existem receptores (como os receptores NMDA) que ligam o glutamato e se ativam. Pensa-se que o glutamato esteja envolvido em funções cognitivas no cérebro, como a aprendizagem e a memória. Escreva as formas iônicas predominantes do ácido glutâmico em pH = 1.00, pH = 4.07, pH = 7.00 e pH = 12.00). Calcule o PI do ácido glutâmico.
Considere o tripeptídeo Arg-Gli-Leu e escreva a estrutura molecular deste peptídeo em pH fisiológico (pH ( 7,4).
As histonas são proteínas encontradas no núcleo das células eucarióticas, fortemente ligadas ao DNA, que possui muitos grupos fosfatos. O PI das histonas é muito alto, cerca de 10,8. Que resíduos de aminoácidos devem estar presentes em números relativamente altos nas histonas?
A tirosina é um aminoácido não essencial, que o corpo sintetiza a partir da fenilalanina, outro aminoácido. A tirosina é importante para a estrutura de todas as proteínas do corpo. Também é um precursor de muitos neurotransmissores, como a L-dopa, dopamina e norepinefirina. Devido ao seu efeito nos neurotransmissores, ela pode ajudar em muitas condições neurológicas, como a doença de Parkinson, depressão e outras desordens. Estudos preliminares indicam que, a tirosina e outros aminoácidos, podem ajudar pessoas com demência e com doenças de Alzheimer. Também pode ajudar no stress. Determine o PI da tirosina e escreva a sua estrutura predominante nos pHs 9.0 e 10.0.
A cadeia lateral do aminoácido lisina (Lys) possui um grupo amino (NH2) em sua extremidade enquanto que a cadeia lateral do ácido glutâmico (Glu) possui uma carboxila (COOH). Polipeptídeos formados apenas por lisina (poli-Lys) ou apenas por ácido glutâmico (poli-Glu) não apresentam estrutura secundária definida em pH neutro (pH = 7.0), mas a poli-Lys adota a estrutura de -hélice em pH suficientemente básico (pH = 13.0). Explique porque isto ocorre nos diferentes pHs citados.
A maior parte das proteínas puras são pouco solúveis em água destilada, mas a sua solubilidade aumenta em soluções diluídas de sal. Contudo, a adição de elevadas concentrações de sal a uma solução aquosa de proteínas acarretará em sua precipitação. Explique a variação da solubilidade das proteínas A e B em função da concentração de sais.
Explique porque a hemoglobina pode ser chamada de uma proteína alostérica; e faça uma correlação entre esta proteína e a enzima anidrase carbônica dos tecidos.
Uma eletroforese unidimensional foi realizada e os resultados obtidos através da revelação ao lado. Responda as questões abaixo com base na técnica utilizada e nos resultados obtidos.
Explique qual o objetivo deste experimento;
Explique o que são as bandas da 1ª coluna e o seu objetivo no experimento;
Explique a função do composto 2-mercaptoetanol e a diferença nos resultados obtidos na 2ª e na 3ª colunas.
Explique como é possível que todas as proteínas existentes na natureza (sejam em espécies animais, vegetais ou até em microrganismos) sejam formadas por apenas 20 aminoácidos diferentes. E por que mesmo quando desnaturada a proteína não perde seu valor nutricional.
Calcule o ponto isoelétrico da cisteína e apresente a estrutura predominante deste aminoácido em uma solução com pHs = 4,00 e 9,50.
Imagine que você, desejando caracterizar uma enzima recém isolada, preparou diversos tubos de ensaio, cada qual contendo 0,1 μM da enzima, com concentrações crescentes de substrato. Após um período de incubação na temperatura adequada, você mediu as concentrações do produto formado e obteve os dados como na tabela abaixo.
 [S] (mM) Vo (μmol/min)
 0 0
 2 25
 4 38
 6 43
 8 47
 10 48
 12 49
	Sem realizar nenhum cálculo utilizando a equação de Michaelis-Menten, estime os valores da velocidade máxima da reação e da constante de Michaelis-Menten para este processo explicando o seu raciocínio.
Analise os dados da tabela abaixo onde uma enzima e três substratos foram incubados juntos.
Utilizando os seus conhecimentos sobre KM, explique a diferença encontrada na quantidade total de Glicose-6-fosfato e Frutose-6-fosfato formadas.
O KM de certa enzima de comportamento michaeliano é igual a 1 x 10-5 M. Numa concentração de substrato igual a 0,1 M, a velocidade inicial experimental foi igual a 37 mmol/min para uma certa concentração da enzima. No entanto, diminuindo a concentração do substrato para 0,01 M, observou-se que a velocidade de reação permaneceu sendo igual a 37 mmol/min. Por que uma redução de dez vezes na concentração do substrato não produziu nenhuma variação perceptível na velocidade da reação? Explique.
O oxalacetato é o substrato da enzima oxalacetato desidrogenase. Por que a molécula de oxalato pode ser considerada um potente inibidor dessa enzima?
O gráfico abaixo mostra o plot de Lineweaver-Burk para a determinação da velocidade de uma reação enzimática em função da concentração do substrato, na ausência e na presença de 1 mM de um inibidor. Calcule Vmáx e Km nos dois 2 casos.
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