PROTEINA 2017.2

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08/09/2017
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NUTRIÇÃO HUMANA
PROTEÍNAS 2
FACULDADE ESTÁCIO DE SERGIPE
Profa. Jamille Costa2017
DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS
• OBJETIVO:
Liberar AA, di e tripeptídeos da PTN consumida na dieta, 
pois o organismo não consegue absorver a PTN intacta*;
*Exceção imunoglobulinas do leite materno, pois a junção entre os enterócitos
ainda não está completa.
Desenvolvimento de alergias absorção de PTN
integras, mesmo que em pequena escala;
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ENZIMAS ENVOLVIDAS NO PROCESSO DIGESTIVO
• São chamadas peptidases;
Classificam-se em:
• Endopeptidases
• Agem sobre a PTN intacta ingerida;
• Atuam nas ligações internas e liberam grandes fragmentos de
peptídeos para a subsequente ação de outras enzimas.
• Exopeptidases
• Agem no final do processo de digestão;
• Atuam sobre as extremidades da cadeia peptídica e liberam
um AA a cada reação. São subdivididas em:
• Carboxipeptidases: Agem na extremidade carboxila (COOH)
• Aminopeptidases: Agem na extremidade amino (NH2)
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS
Inicia-se no ESTÔMAGO pela ação da PEPSINA
(endopeptidase) em pH ácido  HCl secretado pelas
células parietais da mucosa gástrica.
Pepsinogênio
HCL
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PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS
• Outras funções do HCl:
• Desnaturação das PTNs  ↑ vulnerabilidade a ação da
pepsina.
• Morte de MOS potencialmente patogênicos;
Pepsinogênio
HCL
Estruturas Quaternária, terciária e 
secundaria
Ligações peptídicas
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS
Pepsinogênio em pepsina liberação no duodeno de
Colecistocinina (CCK).
• CCK  estimula a liberação de enzimas digestivas pelo pâncreas
exócrino e pelas células da mucosa intestinal (enteropeptidade ou
enteroquinase).
Características importantes da pepsina:
• Fazer a digestão do colágeno (pouco afetado por outras enzimas) 
o qual precisa ter suas fibras inicialmente digeridas;
• Responsável por 10 a 20% da digestão total das PTNs;
• Sua atividade é finalizada quando o alimento alcança o intestino
delgado meio alcalino.
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PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS
INTESTINO DELGADO:
• As enzimas pancreáticas são secretadas dentro do duodeno
na forma inativa  ZIMOGÊNIOS.
Tripsinogênio e quimiotripsinogênio
QUIMO
CCK e 
Secretina
Bicarbonato e enzimas 
pancreáticas
INTESTINO DELGADO:
Enteropeptidase
• Enteropeptidase (enteroquinase)  liberada pelos
células intestinais, converte o tripsinogênio liberado pela
porção apical dos enterócitos e pelos sais biliares.
Tripsina:
• Inibe a síntese de tripsinogênio;
• Ativar outras pré-proteases liberadas pelo pâncreas exócrino.
Tripsinogênio Tripsina
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS
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Devido ao 
processo de 
autodigestão 
essas enzimas 
são rapidamente 
inativadas
INTESTINO DELGADO:
• Tripsina
• Quimiotripsinogênio  Quimiotripsina
• Pró-elastase  Elastina
• Pró-carboxipeptidase  Carboxipeptidase
• Tripsina e quimiotripsina
Clivam PTN em pequenos peptídeos
• Carboxipeptidase
Cliva polipeptídeos em AA nas extremidades ácidas
AA básico
(lisina e arginina)
AA aromáticos
(fenil, tirosina triptofano)
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS
Produto final da digestão das PTN
no lúmen intestinal:
• AAs livres  40%
• Pequenos peptídeos (2 a 8 AA)  60%
• Pequenos peptídeos são hidrolisados
por enzimas instestiais liberando AA
livre, di e tripeptídeos.
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS
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•Enzimas de superfície intestinal:
PEPTÍDEOS AAs livres
 Elastase e colagenases: Clivam Poli em Poli menores e Tri
 Tripeptidases: Clivam Tri em Di e AAs
 Dipeptidades: Clivam Di em AAs
 Aminopeptidades: Clivam AAs das extremidades amino de
oligopeptídeos.
PROCESSO DIGESTÓRIO DAS PROTEÍNAS
ABSORÇÃO DOS AAS, DI E TRIPEPTÍDEOS
Os Di e tripeptídeos são melhores absorvidos do que 
suas formas livres.
AA livres absorvidos por transporte ativo (Na+/ H+);
Di e tripeptídeos assimilados intactos por
transportade ativo depedente de prótons (H+). Sofrem
hidrólise até AA livres, na borda em escova, antes de
serem liberados para o sistema porta.
Na veia porta temos somente AAs livres, que serão 
metabolizados pelo fígado ou liberados na circulação.
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ABSORÇÃO DOS AAS, DI E TRIPEPTÍDEOS
ABSORÇÃO DOS AAS, DI E TRIPEPTÍDEOS
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VELOCIDADE DE ABSORÇÃO:
- Forma fornecida Di são mais rápidas que AA livres
- Afinidade de AA pelo carregador depende da massa da
cadeia lateral do aa e sua carga elétrica líquida.
Massa da cadeia lateral afinidade
ACR  Aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA) são
absorvidos mais rapidamente que os menores.
- Capacidade de Síntese:
AA indispensáveis > aa dispensáveis 
ABSORÇÃO DOS AAS, DI E TRIPEPTÍDEOS
METABOLISMO PROTEICO
Após a absorção os AAs são 
transportados diretamente para o 
fígado através do sistema porta.
Fígado:
 Modula a captação de AA plasmáticos;
 Regula o catabolismo de AA essenciais,
com exceção dos de ACR (degradados
pelos MMs);
 Síntese de albumina, fibrina e enzimas
(PTNs de vida curta).
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AA absorvidos pelo Fígado
20% liberados para circulação
sistêmica (Metabolizados pelo MM,
pelos rins e por outros tecidos)
50% transformados em ureia;
6% transformados em PTNs 
plasmáticas.
METABOLISMO PROTEICO
Os AAs oriundos do processo de digestão e absorção 
das terão 2 destinos:
 Anabolismo  síntese de proteínas e polipeptídios;
 Catabolismo ou degradação  produção de energia ou
síntese de novos compostos.
• Por essas vias os AAs servirão:
 Construção e manutenção dos tecidos;
 Formação de enzimas, hormônios e anticorpos;
 Fornecimento de energia;
 Regulação dos processos metabólicos.
 Processo de síntese e degradação contínuo e específico
para cada tecido  Turnover protéico.
METABOLISMO PROTEICO
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METABOLISMO PROTEICO
Protein metabolism: Slow and fast dietary proteins
Curiosidade...
Renovação por dia
Pele 5g
Sangue 25g
Trato digestório 70g
Tec. Muscular 75g
Indíviduo bem 
alimentado
300 a 
400g
Principais variáveis:
1. Alimentação
2. Concentração de hormônios
3. Atividade Física
Estima-se que os AA contríbuam para síntese de cerca de 60g de glicose/dia
na fase inicial do jejum
SÍNTESE:
Realizada nos ribossomos a partir de um molde de RNA 
mensageiro (tradução) que, por sua vez, é codificado 
pelo DNA (transcrição);
 Sequência de AA na PTN final Sequência de bases
nitrogenadas do DNA;
.
METABOLISMO PROTEICO
ATENÇÃO!
No momento da síntese é necessário que todos os AAs que 
constituem a PTN estejam presentes, senão a PTN não será 
sintetizada e os AAs serão utilizados no fornecimento de energia
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METABOLISMO PROTEICO
CATABOLISMO:
 Remoção de nitrogênio dos Aas
Necessária e obrigatória no catabolismo grupo amino 
preserva os AAs da oxidação;
METABOLISMO PROTEICO
Grupo 
Amino
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CATABOLISMO:
 Remoção de nitrogênio dos Aas
 TRANSAMINAÇÃO:
• Transferência do grupo α-amino (N) de um AA para o
cetoácido (α–cetoglutarato) e vice-versa;
α-cetoácido + grupo amina  aminoácido
• É dessa forma que os AAs não essencias são sintetizados;
• A reação é catalisada pelas transaminases e pela coenzima
fosfopiridoxal (uma das formas da B6).
METABOLISMO PROTEICO
TRANSAMINAÇÃO
Quase todos os AAs (exceção da lisina e treonina) participam
do processo que ocorre no fígado, rim, intestino e
músculo;
Processo dependente de enzimas aminotransferases:
•ALT (TGP) → cataliza a transferência do grupo amino da
alaninapiruvato e glutamato;
•AST (TGO) → transfere grupo amino do glutamato
aspartato  utilizado como fonte de N no ciclo da ureia.
METABOLISMO PROTEICO
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Grupo amino da alanina + α-
acetoácidoPiruvato e glutamato.
Grupo amino do glutamato + 
oxaloacetatoAspartato.
TRANSAMINAÇÃO
α–Cetoácido Glutamato
• α–cetoglutarato  papel fundamental no metabolismo
dos AAs aceitando grupos amino de outros AAs ou
transformando-se em glutamato.
• Glutamato  desaminado através de oxidação ou
utilizado como doador de grupo amino na síntese de
AAs não essenciais (dispensáveis).
METABOLISMO PROTEICO
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CATABOLISMO:
 DEAMINAÇÃO OXIDATIVA DOS AAS:
Liberação do grupo amino dos aminoácidos como 
amônia livre.
 Primeira etapa da degradação de AAs para produzir
energia e gordura e ocorre no fígado e no rim.
 Fornece:
1) α–cetoácido vias centrais do metabolismo energético
2) amônia fonte de nitrogênio para o ciclo da ureia;
METABOLISMO PROTEICO
CICLO DA UREIA ou de KREBS-HENSELEIT
 Forma de eliminação de grupos amino (amônia);
A ureia é o principal veículo do corpo para excretar N 
não absorvido;
• UREIA  Produzida pelo fígado e transportada pelo
sangue até o rim para eliminação;
• 90% dos componentes nitrogenados da urina;
• Reações para síntese de ureia ocorrem primariamente
na mitocôndria da célula e as demais no citosol.
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CICLO DA UREIA ou de KREBS-HENSELEIT
CICLO DA UREIA ou de KREBS-HENSELEIT
• Para manter a ureia em solução é preciso de água
Dieta rica em PTN – ↑ consumo de água para diluir e 
excretar a ureia
• O aumento na velocidade da síntese de ureia depende do
estado alimentado do indivíduo;
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CICLO DA UREIA ou de KREBS-HENSELEIT
 Destino da ureia:
• Parte da ureia difunde do sangue
para o intestino, cuja amônia é
parcialmente reabsorvida ou perdida
nas fezes.
• FÍGADO  captura amônia e produz
ureia;
• RINS  Elimina a ureia
• OU seja, doença no fígado: ↑ amônia
no sangue (hiperamoninemia);
• Doença nos rins: ↑ a ureia no sangue.
FÍGADO
SANGUE
RIM
CICLO DA UREIA ou de KREBS-HENSELEIT
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PTN e CICLO DE KREBS
Gliconeogênese
METABOLISMO MUSCULAR
AAs de cadeia ramificada (ACR)
São essenciais e relevantes na regulação da síntese de 
proteína muscular;
• O efeito anabólico pode ser ocasionado:
• Pela mistura de AA e glicose;
• Pela mistura de 3 AA de CR (leucina, isoleucina e valina) ou
pelo fornecimento de leucina (isoladamente estimula a síntese
muscular)  Fonte: Carnes, peixes, soja, leite, ovos e legumes;
• Pelo efeito sinérgico da leucina com a insulina, restaurando as
taxas de síntese proteica.
• HIPERTROFIA = síntese proteica > degradação.
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• É um processo lento. Turnover 6 a 8 meses;
• Período pós-exercício ocorrem alterações no
turnover ↑ da síntese proteica muscular;
• Fatores que contribuem para a síntese proteica:
• Hidratação adequada
• Ingestão de CHO e PTN no período pós-exercício
CUIDADO:
> consumo 
de PTN não 
garante 
maior 
síntese.
Recomenda
ção: 
0,9 a 1,8 
g/kg de P/ 
dia
METABOLISMO MUSCULAR
ATENÇÃO: 
Indivíduos treinados necessitam de menos PTN após um período
para manter uma resposta de síntese proteica máxima.
PATOLOGIAS LIGADAS À PROTEÍNAS
Aminoácidos Patologia
Lisina, cistina, arginina 
Lisina, arginina 
Prolina, hidroxiprolina, glicina 
Triptofano, histidina 
Triptofano
Metionina
Lisina, arginina 
Cistinúria
Aminoacidúria hiperbásica
Aminoglicinúria
Doença de Hartnup
S. da fralda azul- crianças
Má absorção de metionina
S. de Lowe
 Defeitos na absorção de aminoácidos
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PATOLOGIAS LIGADAS À PROTEÍNAS
Aminoácido Patologia
Fenilalanina Fenilcetonúria
Leucina, isoleucina, valina Doença da urina de xarope 
de bordo
Leucina, glicina Acidemia isovalérica
Metionina Homocistinúria
Tirosina Tirosinemia
 Defeito no metabolismo de aminoácidos
• Erro na síntese proteica:
Anemia falciforme
- Troca do aminoácido ácido glutâmico (GLU) pela valina
(VAL).
PATOLOGIAS LIGADAS À PROTEÍNAS
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FENILCETONÚRIA
Doença genética caracterizada pelo defeito ou ausência
da enzima fenilalanina hidroxilase (PAH).
 Esta proteina catalisa o processo de conversão
hidroxilização da fenilalanina em tirosina, que está
envolvida na síntese da melanina.
Os pacientes fenilcetonúricos devem consumir alimentos-
fontes (frutas e verduras, farinhas de mandioca e povilho,
gorduras e doces) de fenilalanina em baixa quantidade.
PATOLOGIAS LIGADAS À PROTEÍNAS
DESNUTRIÇÃO PROTEICA E 
PROTEICO-CALÓRICA
É um estado patológico de 
diferentes graus de intensidade e 
várias manifestações clínicas.
• Tipos:
• Marasmo
• Kwashiokor
• Deficiência de minerais e vitaminas
associada ou não ao déficit
calórico-proteíco Fome oculta.
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TIPOS DE DESNUTRIÇÃO
• Desnutrição proteico-calórica:
• Espectro de situações patológicas que provêm da falta,
em várias proporções, de proteínas e calorias,
ocorrendo mais frequentemente em pré-escolares e
comumente associado a infecções (FAO-OMS)
• A DPC pode ser:
 Primária – devido consumo inadequado de
nutrientes.
 Secundária – problema de saúde levando a má
absorção e utilização dos nutrientes.
KWASHIOKOR MARASMO
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Principais diferenças entre marasmo e kwashiokor
DADOS MARASMO OU SUB 
NUTRIÇÃO GRAVE
KWASHIOKOR OU MÁ 
NUTRIÇÃO
Dieta
Ingestão
Dados clínicos
Idade prevalente
Edema
Atrofia muscular
Gordura subcutânea
Lesões de pele
Alterações de cabelo
Alterações bioquímicas
Esteatose hepática
Deficiente em energia e 
em substâncias 
protetoras
Contínua
0 a 12 meses
Ausente
Presente
Ausente
Raras
Raras
Menos intensas
Mínima 
Deficiente em proteína
com ingestão calórica 
pouco alterada
Intermitente
24 a 48 meses
Presente
Presente
Presente
Freqüentes
Freqüentes
Mais intensas
Intensa
ALERGIA A PROTEINA DO LEITE DE VACA
• É uma reação do sistema imunológico às proteínas do leite, 
principalmente às proteínas do coalho (caseína) e às proteínas 
do soro (alfa-lactoalbumina e beta-lactoglobulina).
• Principais fatores causais:
 Genética: Filhos de pais alérgicos possuem 75% de chances de
desenvolvê-la. Crianças sem história familiar podem apresentar
APLV.
Hipótese da higiene: hábitos de limpeza, vacinas e antibióticos
tornam as pessoas menos expostas a infecções, acarretando
alterações no sistema de defesa.
Exposição precoce às proteínas do leite: ao nascer, o intestino
e o sistema de defesa do bebê ainda estão terminando de se
formar, ou seja, “aprendendo” a fazer a digestão dos alimentos e a
defender o organismo contra substâncias nocivas,
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REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS:
• MAHAN, L.K, ESCOTT-STUMP, S. Alimentos, Nutrição e Dietoterapia.
11ª.ed. Rio de Janeiro: Roca, 2005.
• GIBNEY, M.J., MACDONALD, I.A., ROCHE, H.M. Nutrição e Metabolismo.
Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2006.
• DUTRA-DE-OLIVIERA, J.E., MARCHINI, J.S. Ciências Nutricionais, 2ª ed.
S. Paulo: Sarvier, 2008.
• TEXEIRA NETO, F. Nutrição clínica. Rio de Janeiro, RJ: Guanabara
Koogan, 2003.
• CHAMPE,P., HARVEY,R., FERRIER, D. Bioquímica Ilustrada. 4ª ed.Rio G.
Sul: Artmed, 2008.
• WHITNEY, E. & ROLFES, S. R. Nutrição volume 1: Entendendo os
nutrientes. Tradução da 10ª. ed. norte-americana. São Paulo: Cengage
Learning, 2008.
ATIVIDADE ESTRUTURADA
 TÍTULO: Combinações de alimentos de origem vegetal
que fornecem todos os aminoácidosessenciais
 OBJETIVO:
◦ Proporcionar ao aluno conhecimentos sobre a qualidade das
proteínas de alimentos quando consumidos juntos.
◦ Consolidar conhecimentos sobre a importância do valor biológico
das proteínas em combinações de alimentos de origem vegetal.
 Grupo de no máximo até cinco alunos.
 Colocar as referências bibliográficas.
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ATIVIDADE ESTRUTURADA
 Etapas do estudo:
◦ 1- Realizar busca bibliográfica com leitura de capítulos de livros das referências
da disciplina e de artigos científicos nacionais ou não que abordem o tema.
◦ 2- Termos que poderão ser utilizados na busca: qualidade da proteína da dieta,
aminoácidos essenciais, proteínas de origem vegetal, combinações de
proteínas de alimentos.
◦ 3- O grupo deverá elaborar um resumo do conteúdo desenvolvido seguindo as
perguntas abaixo:
◦ .
 O grupo deverá elaborar um resumo do conteúdo desenvolvido
seguindo as perguntas abaixo:
◦ As proteínas de origem vegetal que são limitantes em aminoácidos essenciais
podem ser a principal fonte proteica na alimentação humana?
◦ - A associação de proteínas de origem vegetal pode melhorar a qualidade da
proteína da dieta?
◦ - Como as proteínas destes alimentos se combinam para melhorar o
fornecimento de aminoácidos essenciais para o corpo humano?
◦ - A qualidade da proteína obtida por estas combinações é suficiente para
manter a vida dos humanos em qualquer momento biológico ou tipo de
alimentação?