Aula_de_Proteinas_1

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Hormônios e receptores (insulina)
Enzimas (pepsina)
Proteínas de proteção (imunoglobulinas – anticorpos)
Proteínas estruturais (colágeno, elastina, queratina, fibroína)
Proteínas contráteis (actina, miosina)
Proteínas de armazenamento (mioglobina)
Proteínas transportadoras (hemoglobina)
Funções da Proteínas
O que distingue uma proteína de outra é o seu número de aminoácidos, os diferentes aminoácidos que elas possuem, e a sequência que estão ligados.
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Primária:
	É a sequência linear de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica, formada através de ligações covalentes (peptídicas).
Estruturas de Proteínas
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A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. 
Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
Porém, a estrutura da proteína funcional depende diretamente da sequência de aminoácidos na estrutura primária da proteína.
Primária:
Estruturas de Proteínas
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Secundária:
	Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Esses arranjos são mantidos principalmente por pontes de hidrogênio e outras interações fracas.
Estruturas de Proteínas
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Secundária (-hélice)
Estruturas de Proteínas
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Cadeia alfa ()
Cadeia alfa ()
3 Cadeias alfa ()
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Secundária (-pregueada ou folha )
Estruturas de Proteínas
ANTIPARALELA
PARALELA
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Secundária (voltas)
Estruturas de Proteínas
alteram a direção da cadeia polipeptídica
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Terciária:
	Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídeo. Ocorrem diversas interações entre as cadeias laterais dos resíduos dos aminoácidos da proteína.
Estruturas de Proteínas
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Terciária:
Estruturas de Proteínas
A estrutura 3D de uma proteína é determinada por sua sequência de aminoácidos.
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O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos
 Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou looping da proteína. 
Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada 
Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína. 
Regiões como "sítio ativos“ e "sítios regulatórios" são propriedades da estrutura terciária.
Terciária:
Estruturas de Proteínas
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Estruturas de Proteínas
Quaternária:
	Quando uma proteína possui duas ou mais cadeias polipeptídicas. Estas são chamadas de subunidades.
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Estruturas de Proteínas
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HEMOGLOBINA
 Tetrâmero – 4 cadeias polipeptídicas.
 Duas cadeias α e duas cadeias β.
 Grupo heme
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PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME
 Doença genética
 Hemácias não conseguem ligar o O2
 Troca de um resíduo de aminoácido na sequência primária
 ácido glutâmico (Glu) pela valina (Val)
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 Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis.
 Classificam-se em:
a) transportadoras de hidrogênio
b) transportadoras de grupos químicos
Transportadoras de hidrogênio
Coenzimas das Proteínas
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 Algumas proteínas que contêm ou necessitam de elementos inorgânicos como cofatores (enzimas)
Cofatores das Proteínas
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PROTEÍNAS FIBROSAS
Na sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares elevados.
São filamentosas com a cadeia distendida ao longo de um eixo.
Possuem função estrutural e de sustentação (colágeno do tecido conjuntivo, queratinas dos cabelos, fibrina do soro sanguíneo, miosina do músculo, fibroína da seda).
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COLÁGENO
TRIPLA-HÉLICE
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COLÁGENO
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QUERATINA
DUAS -HÉLICES ENTRELAÇADAS
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PROTEÍNAS GLOBULARES
De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. Possuem tanto α-hélices como folhas β. As fibrosas possuem apenas 1 tipo de estrutura secundária.
São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10000 e vários milhões.
Entre elas existem as enzimas, proteínas de transporte, hormônios (insulina) e anticorpos (imunoglobulinas).
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