Enzimas: Estrutura, Função e Propriedades

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Enzimas 
Estrutura e Função 
Élio Waichert Júnior 
Introdução 
 São proteínas envolvidas atividade catalítica 
 Praticamente todas as funções do corpo são mediadas 
por enzimas 
 Com exceção de uma pequena classe de RNAs com 
atividade catalítica 
 Aceleram a velocidade das reações no organismo 
 Altamente eficientes, acelerando a velocidade das 
reações (108 a 1011 vezes mais rápida) 
 
 
Classificação e nomenclatura das 
enzimas 
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: 
 
- Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas 
sobre a função metabólica da enzima. 
Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase 
 
- Nome Usual: Consagrados pelo uso; 
Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina 
- Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem 
trabalha com enzimas. Utiliza o sufixo "ase" adicionando ao nome do 
substrato (molécula sobre a qual a enzima exerce ação catalítica) para 
caracterizar a enzima. 
 
 
 
Nome do substrato + “ase” 
 
Ex: Urease= Hidrolisa a Uréia 
 Polimerase= Polimeração de Nucleotídeos para 
 formar DNA 
- Nome recomendado: 
N° Classe Tipo de reação 
1 Oxidorredutases Transferência de elétrons (átomos de H) 
2 Transferases Reações de Transferência de grupos 
3 Hidrolases Catalisa a quebra da ligação através de adição de 
água. Ex peptidases 
4 Liases Catalisam a quebra ou formação de ligações 
duplas 
5 Isomerases Transferência de grupo dentro da mesma molécula 
6 Ligases Catalisam a formação de ligações entre carbonos e 
outros átomos com custo de energia(utiliza ATP) 
Propriedades das Enzimas 
 Sítios ativos 
- As moléculas de enzimas contém uma região específica, 
formando uma fenda, que é chamado sítio ativo 
- Contém cadeias laterais de aa que criam uma superfície 
tridimensional complementar ao substrato 
- O sítio ativo é o local onde o substrato se liga à enzima, 
formando um complexo enzima-substrato (ES) 
 
 
E + S E S P + E 
Substrato se liga ao 
SÍTIO ATIVO 
da enzima 
Propriedades das Enzimas 
 Especificidade 
 As enzimas são altamente específicas, interagindo com um ou 
alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de 
reação. 
 Forças não-covalentes: Forças de Van der Walls, Interações 
eletrostáticas, Ligações de Hidrogênio, Interações 
hidrofóbicas 
 
- Ligação da enzima ao substrato: 
 Modelo Chave-fechadura 
 Modelo de Encaixe induzido 
 
 
 
 
Ligação da Enzima ao substrato: 
Modelo 
Chave-Fechadura 
Assume um alto grau de similaridade entre 
a forma do substrato e a geometria do sítio 
de ligação na enzima. O substrato liga-se 
à um sítio cuja forma complementa sua 
própria forma. 
 
Ligação da Enzima ao substrato: 
Modelo do Encaixe Induzido 
 
A ligação do substrato induz uma mudança conformacional na enzima,o que 
resulta em um encaixe complementar ao substrato 
Mecanismo de ação das enzimas 
 O mecanismo de ação das enzimas podem ser 
definidos por duas perspectivas 
 Alteração de energia que ocorre durante a reação 
 Química do sítio ativo 
Alteração de energia 
 Toda a reação possui uma barreira de energia que 
separa os reagentes do produto 
 Energia livre de ativação é a diferença na energia entre 
os reagentes e o estado de transição 
 A velocidade da reação é determinada pela energia livre 
de ativação 
 Enzima promove uma rota alternativa 
 
Alteração de energia 
 
Química do sítio ativo 
 O sítio ativo não é um receptáculo passivo a ligação do 
substrato 
 O sítio ativo possui algumas funções que podemos 
resumir 
 Estabilização do estado de transição  o sítio ativo da 
enzima possui o molde do substrato no estado de transição 
aumentando a concentração desse intermediário 
 O sítio ativo pode fornecer grupos catalíticos o que pode 
favorecer a formação do substrato no estado de transição 
 
 
A enzima mantem os substratos alinhados, através de 
muitas interações fracas, nas posições apropriadas para 
promover a catalise 
Cinética enzimática 
 FATORES QUE INTERFEREM NA 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA: 
 
Estrutura Tridimensional da enzima 
Estrutura e forma do centro ativo 
Atividade enzimática dependente 
da concentração do substrato, 
 do pH e da temperatura do meio 
Influência do pH 
- A maioria das enzimas apresentam 
um valor de pH para o qual a sua 
atividade é máxima 
- A atividade enzimática diminui à 
medida que o pH se afasta deste 
valor ótimo 
- Valores extremos de pH podem 
levar a desnaturação da enzima, 
pois a atividade catalítica depende 
do caráter iônica das cadeias laterais 
dos aa 
 
Influência da Temperatura 
 
Ocorre um aumento da atividade enzimática devido a um 
aumento da cinética molecular 
Influência da concentração do 
substrato 
 
 
 
 
 
 
A velocidade de uma reação catalisada por enzima aumenta conforme 
a concentração do substrato, até uma velocidade máxima (Vmáx) ser 
atingida 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A obtenção de um platô na 
velocidade de reação em altas 
concentrações de substrato 
reflete a saturação pelo substrato 
de todos os sítios de ligação 
disponíveis nas moléculas 
enzimáticas presentes 
Obs: Curva hiperbólica 
ENZIMAS – 
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma 
reação enzimática. 
Inibidores 
Reversíveis 
Competitivos 
Não 
Competitivos 
Irreversíveis 
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE 
ENZIMÁTICA 
 
 
Inibição: Reversível e Irreversível 
- Inibição Reversível: Interações fracas 
O inibidor liga-se a uma enzima por meio de ligações não-covalentes. 
Após o desligamento do inibidor, a enzima recupera sua atividade 
enzimática. 
- Inibição Irreversível: Interações covalentes (fortes) 
A enzima inibida não recupera a sua atividade após o desligamento do 
inibidor. 
 
 
 
 
 
 
 
Inibição: Competitiva ou não-
competitiva: 
  Inibição Competitiva: 
- O inibidor tem semelhança estrutural com o substrato 
- O inibidor liga-se reversivelmente ao mesmo sítio de ligação 
que o substrato normalmente ocuparia, competindo desta 
forma com o substrato por esse sítio 
- O efeito do inibidor competitivo é revertido pelo aumento da 
concentração do substrato 
 
 
Inibição Competitiva 
 
substrato 
enzima 
sítio ativo 
substrato 
inibidor 
 
Inibição não-competitiva: 
 
- Inibidor e substrato ligam-se a sítios diferentes sobre a 
enzima. 
- O inibidor pode ligar-se tanto a enzima livre quanto ao 
complexo ES, de modo a impedir que a reação ocorra. 
- O efeito inibidor não pode ser revertido pelo aumento 
da concentração do substrato, diminuindo a velocidade 
da reação 
 
 
substrato 
enzima 
sítio ativo 
substrato 
inibidor 
Inibição não-competitiva 
 
 
Regulação da Atividade 
Enzimática 
 A regulação da velocidade das reações enzimáticas é 
essencial para o organismo coordenar seus inúmeros 
processos metabólicos 
 
 A regulação pode ser feita por: 
 Controle ou modulação alostérica 
 Regulação por modificação covalente 
Regulação Enzimática 
Modulação Alostérica: 
 Ocorre nas enzimas que possuem um SÍTIO DE 
MODULAÇÃO, ou ALOSTÉRICO, onde se liga de 
forma não-covalente um modulador alostérico que 
pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo 
(inibe a enzima) 
 
Regulação Enzimática 
Modulação Alostérica: 
 Negativo Um modelo muito comum de regulação alostérica é 
a inibição por "FEED-BACK", onde o próprio 
produto da reação atua como modulador da enzima 
que a catalisa. 
A B C D E 
Feedback 
negativo 
- 
Coordena o fluxo de moléculas por uma via metabólica