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Aminoácidos: definição, classificação e estrutura

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1 
 
 
 
 
 
 
1) Definição 
 
São compostos que apresentam as funções amino (-NH2) e ácido ( ) Podendo ou não 
apresentar outras funções. 
Exemplo 
 
Nos aminoácidos sempre existe um grupo amino (-NH2) ligado ao carbono α (vizinho a 
carboxila). 
O carbono α é assimétrico, razão pela qual todos os aminoácidos possuem isomeria ótica. Os 
aminoácidos possuem nomes particulares e a sua grande importância se deve ao fato de ser 
constituínte das proteínas. 
 
2) Classificação 
 
A) Quanto ao número de grupos NH2 e COOH 
 
Em relação a esse critério existem três tipos de aminoácidos 
 
I) Compostos de caráter neutro 
II) Compostos de caráter ácido 
III) Compostos de caráter básico 
 
 Os aminoácidos de caráter neutro possuem um grupo –NH2 e um grupo COOH. Lembre-se de que o 
grupo –NH2 é capaz de receber próton o que lhe confere caráter básico. Exemplo: 
 
 
 
 
Então um radical ácido mais um radical básico, resulta em uma molécula, com caráter neutro. 
C
O
OH
CH2
NH2
C
O
OH C
O
OHCH
NH2
CH3 CH
NH2
CH2
SH
C
O
OH**
ÁC. αααα-amino-etanóico
 (Glicina)
ÁC. αααα-amino-propanóico
 (Alanina)
ÁC. αααα-amino-
ββββ-tiol-propanóico
 (cisteína)
N
H
HR
..
+ H
+
..
N
H
HR
H
+
 2 
Exemplos: 
 
 
 I - Os aminoácidos que possuem duas carboxilas e apenas um grupo amino são aqueles de caráter 
ácido. Exemplos: 
 
 
 
II) Os aminoácidos de caráter básico possuem um grupo –COOH e mais de um grupo NH2 
Exemplos: 
 
B) Quanto ao tipo de cadeia 
 
 Os aminoácidos podem ser classificados de cadeia alifática, de cadeia heterocíclica ou 
aromática. Exemplo: 
 
 
 
 
 
 
 
 
*CH
NH2
CH3 C
O
OH
* C
O
OHCH
NH2
CH2
OH
CH
NH2
CH
CH3
CH3
C
O
OH*
Alanina Serina
( O -OH no Carbono 3
não nem ácida nem básica)
Valina
C
O
OHCH
NH2
CH2C
O
HO
* * CH
NH2
CH2 CH2C
O
HO
C
O
OH
ácido aspártico ácido glutâmico
CH2 CH2 CH2 CH2 CH
NH2NH2
C
O
OH*
Lisina
* C
O
OHCH
NH2
CH2
SH
Cisteína
Alifática( )
C
C CH2
C
N
H
H2
H2 C
O
OH
Prolina
( Heterocíclica)
C
O
OHCH
NH2
CH2 *
Fenil-alanina
(Aromática)
 3 
C) Em relação aos animais 
 
 À primeira vista, poderíamos imaginar a existência de um número muito grande de 
aminoácidos. Na prática, a hidrólise das proteínas (fonte de aminoácidos) só produz cerca de 20 
aminoácidos. 
 Destes apenas oito não são sintetizados nos mamíferos e portanto eles são necessários na dieta 
alimentar. Eles são chamados aminoácidos essenciais ou indispensáveis. 
 Estes aminoácidos são: triptofano, lisina, fenilalanina, leucina, isoleucina, valina, treonina e 
metionina. 
Os demais aminoácidos são sintetizados pelos animais e em consequência não são 
obrigatórios a sua presença nos alimentos. São denominados de aminoácidos não essenciais. 
 
 
3) Aminoácidos encontrados nas proteínas 
 
 
 
 Ou 
 
 
 
Estrutura de R Nome Abreviações Pka αααα-COOH Pka αααα-NH2 pi 
Aminoácidos 
Neutros 
 
 
 
 
Glicina G ou Gli 2,3 9,6 6,0 
 
 
 
Alanina A ou Ala 2,3 9,7 6,0 
 
 
 
 
Valinae V ou Val 2,3 9,6 6,0 
 
 
 
 
 
Leucinae L ou Leu 2,4 9,6 6,0 
 
 
 
 
Isoleucinae I ou Ile ou Ileu 2,4 9,7 6,1 
 
 
Continua 
 
 
H2N H
COOH
R
C COOH
H2N
R
H
H
CH3
CH(CH3)3
CHCH(CH3)3
CHCH2CH3
CH3
 4 
Continuação da tabela de aminoácidos 
 
 
 
Estrutura de R Nome Abreviações Pka αααα-COOH Pka αααα-NH2 pi 
Aminoácidos 
Neutros 
 
 
 
 
Fenilalaninae F ou Fen ou 
Phe 
1,8 9,1 5,5 
 
 
 
Aspargina N ou Asn 2,o 8,8 5,4 
 
 
 
 
Glutamina Q ou Gln 2,2 9,1 5,5 
 
 
 
 
 
Triptofano W ou Tri ou 
Trp 
2,4 9,4 5,9 
 
 
 
 
Estrutura completa 
Prolina P ou Pro 10,6 6,3 6,3 
 
 
 
Serina S ou Ser 2,2 9,2 5,7 
 
 
 
 
Treoninae T ou Tre ou Thr 2,6 10,4 6,5 
 
 
 
 
Tirosina Y ou Tir ou Tyr 2,2 9,1 5,7 
 
 
 
 
 
Estrutura completa 
Hidroxiproli
na 
Hyp ou Hipro 1,9 9,7 6,3 
 
 
 
Cisteina C ou Cis ou 
Cys 
1,7 10,8 5,0 
 
CH2
CH2 C
O
NH2
CH2CH2 C
O
NH2
N
H
CH2
CH2
CH2
CH2CH
HN
C
O
HO
CH2OH
CHOH
CH3
CH2 OH
CH2
CH
CH2CH
HN
C
O
HO
OH
CH2 SH
 5 
 
Estrutura de R Nome Abreviações Pka αααα-COOH Pka αααα-NH2 pi 
 
 
 
Cistina Cis-Cis ou 
Cys-Cys 
2,3 9,7 5,1 
 
 
 
 
Metioninae M ou Met 2,3 9,2 5,8 
R contém 
grupamento ácido 
carboxila 
 
 
 
 
Ácido 
aspártico 
D ou Asp 2,1 9,8 3,0 
 
 
 
Ác. 
Glutâmico 
E ou Glu 2,2 9,7 3,2 
R contém 
grupamento 
básico 
 
 
 
 
Lisinae K ou Lis ou Lys 2,2 9,0 9,8 
 
 
 
 
Arginina R ou Arg 2,2 9,0 10,8 
 
 
 
 
 
Histidina H ou His 1,8 9,2 7,6 
e
 aminoácido essencial 
 
 
4) Ionização dos aminoácidos 
 
A molécula de um aminoácido possui radical ácido e básico que pode ionizar-se conforme a 
natureza do solvente onde se encontra o aminoácido . Em geral os aminoácidos são sólidos, solúveis 
em água e muito pouco solúvel no álcool etílico e solventes orgânicos. 
 Na água, o próton da carboxila pode unir-se ao grupo amino; disso resulta "um sal interno" 
também denominado de "Zwitterion". Como no exemplo seguinte. 
CH2 S
SCH2
CH2CH2SCH3
CH2COOH
CH2CH2COOH
CH2CH2CH2CH2NH2
N
N
CH2
H
CH2(CH2)2NH C
NH
NH2
 6 
 
 
Em solução ácida o aminoácido comporta-se como uma base 
 
Em solução básica o aminoácido se comporta como um ácido; 
 
Portanto os aminoácidos possuem caráter anfótero. Dependendo se o aminoácido estiver em 
solução ácida ou básica sofre cataforese ou anaforese 
Eletroforese é o movimento de migração de agrupamentos eletrizados para um eletrodo, numa 
solução. 
Chama-se de cataforese o movimento da partícula de carga negativa migrando para o cátodo. 
Da mesma forma, quando íons positivos migram para o ânodo, temos anaforese. 
Um aminoácido sofre ionização em solução aquosa. Vimos que a natureza da carga (neutra, 
positiva ou negativa) que vai aparecer depende do meio onde o aminoácido é dissolvido. Então o 
mesmo aminoácido pode sofrer cataforese ou anaforese conforme o pH da solução onde esse 
aminoácido é colocado. 
Vamos preparar uma solução onde o aminoácido não sofra eletroforese, o pH dessa solução é 
chamado de pHi- ou seja ponto isoelétrico. 
Numa solução onde o pH é igual ao pHi do aminoácido em questão, a molécula desse 
aminoácido estará neutra . Isto quer dizer que as cargas positivas igualam-se com as cargas 
negativas desse aminoácido. 
Nos aminoácidos neutros (monoamino-monocarboxílico), o pHi é aproximadamente 5,5 - 6,0. 
Nos aminoácidos (monoamino-dicarboxílico) o pHi será num meio bastante ácido ou seja, 
aproximadamente 3. 
Já nos aminoácidos básicos (diamino ou poliamino-monocarboxílico) o pHi é de 9,0 a 10,0. 
Assim por exemplo: 
 
 
C
O
OHCH
NH2
R
..
CH
NH2
R
H
C
O
O-
+
(Sal interno ou zwitteríon
..
CH
NH2
R C
O
OH + H
+ C
O
OHCH
NH2
R
H
+
C
O
OHCH
NH2
R + HO- CH
NH2
R C
O
O- + H2O
CH
NH2
CH3 C
O
OH* Alanina pHi = 6,0
 7 
Ao passo que: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
5) Proteínas 
 
Existe um sem número de compostos químicos que são absolutamente essenciaisa existência até 
mesmo dos organismos mais simples. Nenhum deles, entretanto, apresenta funções tão variadas e 
interfere com tantos processos vitais como as proteínas, constituintes importantíssimos de todos os 
organismos. Realmente, a maior parte da informação genética transmitida de um organismo a seus 
descendentes se expressa através da síntese das proteínas apropriadas. 
As proteínas conhecidas como enzimas catalisam e regulam praticamente todas as reações 
biológicas. As proteínas estruturais são os principais constituintes dos tecidos conjuntivos, cartilagens 
e ligamentos bem como da pele, escamas, penas, cabelos, unhas e cascos. As proteínas contrácteis, os 
principais constituintes dos músculos, são responsáveis pelos movimentos do corpo. Dentre as 
proteínas que agem como agentes de proteção estão os anticorpos, que se combinam com e 
neutralizam os efeitos dos corpos estranhos, e as proteínas envolvidas na coagulação do sangue. 
Algumas proteínas como, por exemplo, a insulina, são hormônios e intervêm na regulação dos 
processos fisiológicos. Outras têm a função de armazenagem: a proteína da clara de ovo armazena 
aminoácidos para uso futuro, e a proteína conhecida como ferritina armazena ferro. Dentre as 
proteínas envolvidas em transporte está a hemoglobina, que transporta oxigênio dos pulmões para 
outros tecidos ao longo de todo o corpo. Algumas outras proteínas são toxinas: a maioria dos venenos 
de cobras e a toxina bacteriana que causa o botulismo são exemplos. Outros grupos de proteínas 
também incluem o material de fiação secretado pelas aranhas e bicho-da-seda para formarem sus teias 
ou casulos. 
Estima-se que o homem contenha mais de um milhão de diferentes tipos de moléculas de 
proteína. Este número gigantesco é necessário a fim de satisfazer às inúmeras funções que a proteínas 
exercem em nossos corpos. As proteínas são moléculas grandes; seus pesos moleculares variam desde 
alguns milhares até diversos milhões. Do mesmo modo que carboidratos e os ácidos nucléicos, as 
outras moléculas biológicas de alto peso molecular, proteínas são polímeros. As proteínas são 
 
A figura mostra um aparelho para 
eletroforese. O Aminoácido A está na 
forma de zwitterion e não migra. B existe 
como um ânion e ele se movimentam para 
o eletrodo positivo. C e D são catiônicos e 
migram para o eletrodo negativo. 
* C
O
OHCH
NH2
CH2
NH2
Lisina pHi= 9,74
* C
O
OHCH
NH2
CH2HOOC Ác. aspártico pHi = 2,77
 8 
construídas a partir de compostos de baixo molecular que contêm pelo menos um grupo amino e uma 
carboxila, conhecidos aminoácidos. Da extraordinária diversidade de funções e propriedades das 
proteínas surge diferentes números e combinações estruturais de apenas uns poucos aminoácidos. 
 
Assim as proteínas (do grego próton = primeiro) são macromoléculas que resultam principalmente 
da condensação de aminoácidos, encontrado nos animais e vegetais, constituído-se nos mais 
complexos compostos conhecidos. 
Elas constituem-se junto com os lipídios e glicídios nos alimentos os constituintes essenciais para 
os seres humanos. 
Estas macromoléculas possuem pesos moleculares que variam desde alguns milhares até vários 
milhões. Vejamos alguns exemplos: 
 
Proteína Encontrada P.M aproximado 
Gliadina trigo 28.000 
Albumina ovo 42.000 
Hemoglobina sangue 65.000 
Caseína leite 375.000 
Vírus 250.000.000 
 
 
5.1- Classificação 
 
As proteínas são divididas em dois grupos de acordo com o peso molecular das mesmas. Temos 
as Proteínas simples e os Peptídeos. As proteínas simples são proteínas no seu estado natural; ou seja, 
de animais e vegetais. Os peptídeos são produtos de hidrólise já avançadas das proteínas, apresentam 
menor peso molecular e podem ser classificados em: 
 
A) Proteínas simples São aqueles que por hidrólise só produzem aminoácidos 
Ou Holoproteínas 
 
B) Proteínas complexas São proteínas que por hidrólise produzem aminoácidos e outras 
 Ou heteroproteínas substâncias 
 
 
Estas substâncias que não são aminoácidos são denominadas de grupos prostético e podem ser 
ácido fosfórico, glicídeos e lipídeos, etc. 
 
Exemplo de dipeptídeo: 
Foi convencionado que se deve representar e dar nome aos peptídeos colocando-se o grupo α-
amino à esquerda e grupo carboxila livre à direita. Portanto o dipeptídeo Glicilalanina representa o 
dipeptídeo onde a glicina o aminoácido N-terminal e alanina o aminoácido C-terminal. 
 
 
 
H2N CH2 C
O
NH CH
CH3
C
O
OH
Glicilalanina
 Gly-Ala
 9 
 
 Holoproteínas por hidrólise só produzem aminoácidos 
 Proteínas por hidrólise produzem aminoácidos 
 Heteroproteínas e mais grupo prostético 
 
 
Proteínas 
 
 Peptídeos são compostos resultante da hidrólise dos proteínas 
 
 
Os holoproteínas podem ser classificados em diversos grupos conforme a solubilidade, peso 
molecular, coagulação por calor, etc. Os principais grupos são: 
 
 
I) Albumina - na clara do ovo 
II) Globulina - Seroglobulina do sangue 
III) Histonas- no pâncreas , no rim 
IV) Protamina -esperma do salmão, arenque 
V) Prolamina e glutelinas - nos cereais 
 
As heteroproteínas podem ser classificados de acordo com grupos prostético. 
 
Os principais grupos são: 
 
I) Fosfoproteínas- São aquelas onde o grupo prostético é o ácido fosfórico. Exemplo: caseína 
 Do leite 
 
 
II) Cromoproteína O grupo prostético é a porfirina - o mais importante e que eles contém 
 Um metal como o ferro, magnésio , etc. Exemplo clorofila e 
hemoglobina. São coloridos daí o prefixo cromo = cor 
 
 
III) Nucleoproteína Estas proteínas dão por hidrólise ácidos nucleicos como grupos 
prostético. Exemplo no vírus 
 
 
IV) Glucoproteínas O radical prostético é um glicídeo 
 
 
 
V) Liproproteína O radical prostético é um lipídeo 
 
 
 
 
 
 10 
 
5.2- Ligação Peptídica 
 
Os aminoácidos possuem a capacidade de condensar-se. Na molécula de um aminoácido a 
carboxila de uma molécula pode ligar-se ao grupo amino de outra molécula. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A ligação que vimos anteriormente é denominada de ligação peptídica e é indicada por 
 
 
 
 
Os aminoácidos podem condensar-se resultando em moléculas dipeptídicas, tripeptídica, 
tetrapeptídicas, etc. 
Dessa forma são sintetizadas cadeias condensadas de peptídeos que podem ser representados 
como: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
+
Ligação Peptídica
R C
H
NH2
C
O
O H R C
H
NH
C
O
O H
H
R C
H
NH2
C
O
N
C
H
H
R C
OH
O
C
O
NH
C
O
NH
C
O
NH
C
O
NH
.
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