Baixe o app para aproveitar ainda mais
Prévia do material em texto
1 1) Definição São compostos que apresentam as funções amino (-NH2) e ácido ( ) Podendo ou não apresentar outras funções. Exemplo Nos aminoácidos sempre existe um grupo amino (-NH2) ligado ao carbono α (vizinho a carboxila). O carbono α é assimétrico, razão pela qual todos os aminoácidos possuem isomeria ótica. Os aminoácidos possuem nomes particulares e a sua grande importância se deve ao fato de ser constituínte das proteínas. 2) Classificação A) Quanto ao número de grupos NH2 e COOH Em relação a esse critério existem três tipos de aminoácidos I) Compostos de caráter neutro II) Compostos de caráter ácido III) Compostos de caráter básico Os aminoácidos de caráter neutro possuem um grupo –NH2 e um grupo COOH. Lembre-se de que o grupo –NH2 é capaz de receber próton o que lhe confere caráter básico. Exemplo: Então um radical ácido mais um radical básico, resulta em uma molécula, com caráter neutro. C O OH CH2 NH2 C O OH C O OHCH NH2 CH3 CH NH2 CH2 SH C O OH** ÁC. αααα-amino-etanóico (Glicina) ÁC. αααα-amino-propanóico (Alanina) ÁC. αααα-amino- ββββ-tiol-propanóico (cisteína) N H HR .. + H + .. N H HR H + 2 Exemplos: I - Os aminoácidos que possuem duas carboxilas e apenas um grupo amino são aqueles de caráter ácido. Exemplos: II) Os aminoácidos de caráter básico possuem um grupo –COOH e mais de um grupo NH2 Exemplos: B) Quanto ao tipo de cadeia Os aminoácidos podem ser classificados de cadeia alifática, de cadeia heterocíclica ou aromática. Exemplo: *CH NH2 CH3 C O OH * C O OHCH NH2 CH2 OH CH NH2 CH CH3 CH3 C O OH* Alanina Serina ( O -OH no Carbono 3 não nem ácida nem básica) Valina C O OHCH NH2 CH2C O HO * * CH NH2 CH2 CH2C O HO C O OH ácido aspártico ácido glutâmico CH2 CH2 CH2 CH2 CH NH2NH2 C O OH* Lisina * C O OHCH NH2 CH2 SH Cisteína Alifática( ) C C CH2 C N H H2 H2 C O OH Prolina ( Heterocíclica) C O OHCH NH2 CH2 * Fenil-alanina (Aromática) 3 C) Em relação aos animais À primeira vista, poderíamos imaginar a existência de um número muito grande de aminoácidos. Na prática, a hidrólise das proteínas (fonte de aminoácidos) só produz cerca de 20 aminoácidos. Destes apenas oito não são sintetizados nos mamíferos e portanto eles são necessários na dieta alimentar. Eles são chamados aminoácidos essenciais ou indispensáveis. Estes aminoácidos são: triptofano, lisina, fenilalanina, leucina, isoleucina, valina, treonina e metionina. Os demais aminoácidos são sintetizados pelos animais e em consequência não são obrigatórios a sua presença nos alimentos. São denominados de aminoácidos não essenciais. 3) Aminoácidos encontrados nas proteínas Ou Estrutura de R Nome Abreviações Pka αααα-COOH Pka αααα-NH2 pi Aminoácidos Neutros Glicina G ou Gli 2,3 9,6 6,0 Alanina A ou Ala 2,3 9,7 6,0 Valinae V ou Val 2,3 9,6 6,0 Leucinae L ou Leu 2,4 9,6 6,0 Isoleucinae I ou Ile ou Ileu 2,4 9,7 6,1 Continua H2N H COOH R C COOH H2N R H H CH3 CH(CH3)3 CHCH(CH3)3 CHCH2CH3 CH3 4 Continuação da tabela de aminoácidos Estrutura de R Nome Abreviações Pka αααα-COOH Pka αααα-NH2 pi Aminoácidos Neutros Fenilalaninae F ou Fen ou Phe 1,8 9,1 5,5 Aspargina N ou Asn 2,o 8,8 5,4 Glutamina Q ou Gln 2,2 9,1 5,5 Triptofano W ou Tri ou Trp 2,4 9,4 5,9 Estrutura completa Prolina P ou Pro 10,6 6,3 6,3 Serina S ou Ser 2,2 9,2 5,7 Treoninae T ou Tre ou Thr 2,6 10,4 6,5 Tirosina Y ou Tir ou Tyr 2,2 9,1 5,7 Estrutura completa Hidroxiproli na Hyp ou Hipro 1,9 9,7 6,3 Cisteina C ou Cis ou Cys 1,7 10,8 5,0 CH2 CH2 C O NH2 CH2CH2 C O NH2 N H CH2 CH2 CH2 CH2CH HN C O HO CH2OH CHOH CH3 CH2 OH CH2 CH CH2CH HN C O HO OH CH2 SH 5 Estrutura de R Nome Abreviações Pka αααα-COOH Pka αααα-NH2 pi Cistina Cis-Cis ou Cys-Cys 2,3 9,7 5,1 Metioninae M ou Met 2,3 9,2 5,8 R contém grupamento ácido carboxila Ácido aspártico D ou Asp 2,1 9,8 3,0 Ác. Glutâmico E ou Glu 2,2 9,7 3,2 R contém grupamento básico Lisinae K ou Lis ou Lys 2,2 9,0 9,8 Arginina R ou Arg 2,2 9,0 10,8 Histidina H ou His 1,8 9,2 7,6 e aminoácido essencial 4) Ionização dos aminoácidos A molécula de um aminoácido possui radical ácido e básico que pode ionizar-se conforme a natureza do solvente onde se encontra o aminoácido . Em geral os aminoácidos são sólidos, solúveis em água e muito pouco solúvel no álcool etílico e solventes orgânicos. Na água, o próton da carboxila pode unir-se ao grupo amino; disso resulta "um sal interno" também denominado de "Zwitterion". Como no exemplo seguinte. CH2 S SCH2 CH2CH2SCH3 CH2COOH CH2CH2COOH CH2CH2CH2CH2NH2 N N CH2 H CH2(CH2)2NH C NH NH2 6 Em solução ácida o aminoácido comporta-se como uma base Em solução básica o aminoácido se comporta como um ácido; Portanto os aminoácidos possuem caráter anfótero. Dependendo se o aminoácido estiver em solução ácida ou básica sofre cataforese ou anaforese Eletroforese é o movimento de migração de agrupamentos eletrizados para um eletrodo, numa solução. Chama-se de cataforese o movimento da partícula de carga negativa migrando para o cátodo. Da mesma forma, quando íons positivos migram para o ânodo, temos anaforese. Um aminoácido sofre ionização em solução aquosa. Vimos que a natureza da carga (neutra, positiva ou negativa) que vai aparecer depende do meio onde o aminoácido é dissolvido. Então o mesmo aminoácido pode sofrer cataforese ou anaforese conforme o pH da solução onde esse aminoácido é colocado. Vamos preparar uma solução onde o aminoácido não sofra eletroforese, o pH dessa solução é chamado de pHi- ou seja ponto isoelétrico. Numa solução onde o pH é igual ao pHi do aminoácido em questão, a molécula desse aminoácido estará neutra . Isto quer dizer que as cargas positivas igualam-se com as cargas negativas desse aminoácido. Nos aminoácidos neutros (monoamino-monocarboxílico), o pHi é aproximadamente 5,5 - 6,0. Nos aminoácidos (monoamino-dicarboxílico) o pHi será num meio bastante ácido ou seja, aproximadamente 3. Já nos aminoácidos básicos (diamino ou poliamino-monocarboxílico) o pHi é de 9,0 a 10,0. Assim por exemplo: C O OHCH NH2 R .. CH NH2 R H C O O- + (Sal interno ou zwitteríon .. CH NH2 R C O OH + H + C O OHCH NH2 R H + C O OHCH NH2 R + HO- CH NH2 R C O O- + H2O CH NH2 CH3 C O OH* Alanina pHi = 6,0 7 Ao passo que: 5) Proteínas Existe um sem número de compostos químicos que são absolutamente essenciaisa existência até mesmo dos organismos mais simples. Nenhum deles, entretanto, apresenta funções tão variadas e interfere com tantos processos vitais como as proteínas, constituintes importantíssimos de todos os organismos. Realmente, a maior parte da informação genética transmitida de um organismo a seus descendentes se expressa através da síntese das proteínas apropriadas. As proteínas conhecidas como enzimas catalisam e regulam praticamente todas as reações biológicas. As proteínas estruturais são os principais constituintes dos tecidos conjuntivos, cartilagens e ligamentos bem como da pele, escamas, penas, cabelos, unhas e cascos. As proteínas contrácteis, os principais constituintes dos músculos, são responsáveis pelos movimentos do corpo. Dentre as proteínas que agem como agentes de proteção estão os anticorpos, que se combinam com e neutralizam os efeitos dos corpos estranhos, e as proteínas envolvidas na coagulação do sangue. Algumas proteínas como, por exemplo, a insulina, são hormônios e intervêm na regulação dos processos fisiológicos. Outras têm a função de armazenagem: a proteína da clara de ovo armazena aminoácidos para uso futuro, e a proteína conhecida como ferritina armazena ferro. Dentre as proteínas envolvidas em transporte está a hemoglobina, que transporta oxigênio dos pulmões para outros tecidos ao longo de todo o corpo. Algumas outras proteínas são toxinas: a maioria dos venenos de cobras e a toxina bacteriana que causa o botulismo são exemplos. Outros grupos de proteínas também incluem o material de fiação secretado pelas aranhas e bicho-da-seda para formarem sus teias ou casulos. Estima-se que o homem contenha mais de um milhão de diferentes tipos de moléculas de proteína. Este número gigantesco é necessário a fim de satisfazer às inúmeras funções que a proteínas exercem em nossos corpos. As proteínas são moléculas grandes; seus pesos moleculares variam desde alguns milhares até diversos milhões. Do mesmo modo que carboidratos e os ácidos nucléicos, as outras moléculas biológicas de alto peso molecular, proteínas são polímeros. As proteínas são A figura mostra um aparelho para eletroforese. O Aminoácido A está na forma de zwitterion e não migra. B existe como um ânion e ele se movimentam para o eletrodo positivo. C e D são catiônicos e migram para o eletrodo negativo. * C O OHCH NH2 CH2 NH2 Lisina pHi= 9,74 * C O OHCH NH2 CH2HOOC Ác. aspártico pHi = 2,77 8 construídas a partir de compostos de baixo molecular que contêm pelo menos um grupo amino e uma carboxila, conhecidos aminoácidos. Da extraordinária diversidade de funções e propriedades das proteínas surge diferentes números e combinações estruturais de apenas uns poucos aminoácidos. Assim as proteínas (do grego próton = primeiro) são macromoléculas que resultam principalmente da condensação de aminoácidos, encontrado nos animais e vegetais, constituído-se nos mais complexos compostos conhecidos. Elas constituem-se junto com os lipídios e glicídios nos alimentos os constituintes essenciais para os seres humanos. Estas macromoléculas possuem pesos moleculares que variam desde alguns milhares até vários milhões. Vejamos alguns exemplos: Proteína Encontrada P.M aproximado Gliadina trigo 28.000 Albumina ovo 42.000 Hemoglobina sangue 65.000 Caseína leite 375.000 Vírus 250.000.000 5.1- Classificação As proteínas são divididas em dois grupos de acordo com o peso molecular das mesmas. Temos as Proteínas simples e os Peptídeos. As proteínas simples são proteínas no seu estado natural; ou seja, de animais e vegetais. Os peptídeos são produtos de hidrólise já avançadas das proteínas, apresentam menor peso molecular e podem ser classificados em: A) Proteínas simples São aqueles que por hidrólise só produzem aminoácidos Ou Holoproteínas B) Proteínas complexas São proteínas que por hidrólise produzem aminoácidos e outras Ou heteroproteínas substâncias Estas substâncias que não são aminoácidos são denominadas de grupos prostético e podem ser ácido fosfórico, glicídeos e lipídeos, etc. Exemplo de dipeptídeo: Foi convencionado que se deve representar e dar nome aos peptídeos colocando-se o grupo α- amino à esquerda e grupo carboxila livre à direita. Portanto o dipeptídeo Glicilalanina representa o dipeptídeo onde a glicina o aminoácido N-terminal e alanina o aminoácido C-terminal. H2N CH2 C O NH CH CH3 C O OH Glicilalanina Gly-Ala 9 Holoproteínas por hidrólise só produzem aminoácidos Proteínas por hidrólise produzem aminoácidos Heteroproteínas e mais grupo prostético Proteínas Peptídeos são compostos resultante da hidrólise dos proteínas Os holoproteínas podem ser classificados em diversos grupos conforme a solubilidade, peso molecular, coagulação por calor, etc. Os principais grupos são: I) Albumina - na clara do ovo II) Globulina - Seroglobulina do sangue III) Histonas- no pâncreas , no rim IV) Protamina -esperma do salmão, arenque V) Prolamina e glutelinas - nos cereais As heteroproteínas podem ser classificados de acordo com grupos prostético. Os principais grupos são: I) Fosfoproteínas- São aquelas onde o grupo prostético é o ácido fosfórico. Exemplo: caseína Do leite II) Cromoproteína O grupo prostético é a porfirina - o mais importante e que eles contém Um metal como o ferro, magnésio , etc. Exemplo clorofila e hemoglobina. São coloridos daí o prefixo cromo = cor III) Nucleoproteína Estas proteínas dão por hidrólise ácidos nucleicos como grupos prostético. Exemplo no vírus IV) Glucoproteínas O radical prostético é um glicídeo V) Liproproteína O radical prostético é um lipídeo 10 5.2- Ligação Peptídica Os aminoácidos possuem a capacidade de condensar-se. Na molécula de um aminoácido a carboxila de uma molécula pode ligar-se ao grupo amino de outra molécula. A ligação que vimos anteriormente é denominada de ligação peptídica e é indicada por Os aminoácidos podem condensar-se resultando em moléculas dipeptídicas, tripeptídica, tetrapeptídicas, etc. Dessa forma são sintetizadas cadeias condensadas de peptídeos que podem ser representados como: + Ligação Peptídica R C H NH2 C O O H R C H NH C O O H H R C H NH2 C O N C H H R C OH O C O NH C O NH C O NH C O NH . . . . . .
Compartilhar