Estudo Dirigido- Bioquímica

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FACULDADE DE MEDICINA DE JUAZEIRO DO NORTE-ESTÁCIO 
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA
CURSOS: ENFERMAGEM/FARMÁCIA/FISIOTERAPIA
ESTUDO DIRIGIDO II
Nome: ________________________________________ Data: _____________
1.Quais são as características estruturais comuns a todos os aminoácidos encontrados ocorrendo naturalmente em proteínas?
2. A quiralidade de um aminoácido resulta do fato que seu carbono α é: 
Um ácido carboxílico.
Está ligado a quatro grupos químicos diferentes.
Simétrico.
Está na configuração L absoluta ocorrendo naturalmente em proteínas.
Um átomo sem carga líquida.
3. A forma L dos aminoácidos é exclusiva das proteínas. Onde são encontrados os aminoácidos na forma D?
4. Aminoácidos hidrofílicos localizam-se em proteínas globulares na porção interior ou exterior? Qual a justificativa para essa localização?
5. Dado o peptídeo com a seguinte sequência de aminoácidos:
		
Val - Met - Ser - Ile - Phe - Arg - Cys - Tyr - Leu
 Identificar:
 a) Os aminoácidos polares?
 b) Os aminoácidos aromáticos? 
 c) Os aminoácidos que contém enxofre? 
 d) O aminoácido N-terminal? 
 e) O aminoácido C-terminal? 
6. Que tipo de interação forte ocorre entre cadeias polipeptídicas com a participação de resíduos de cisteína? 
a) Ligações de hidrogênio
b) Pontes dissulfeto
c) Interações hidrofóbicas
d) Van der Waals
7. Assinale falso (F) ou verdadeiro (V):
( ) Prolina é um aminoácido estabilizador da α-hélice.
( ) Nas proteínas fibrosas, os grupos hidrofóbicos ficam voltados para o meio aquoso e a estrutura é mantida graças às interações covalentes fortes entre cadeias polipeptídicas.
( ) Num processo de desnaturação, a estrutura primária não é destruída.
( ) A ligação peptídica é planar.
( ) Numa α-hélice a estabilidade é mantida graças às pontes de hidrogênio intra-cadeia polipeptídica.
( ) Na conformação β, as pontes de hidrogênio podem ser apenas inter cadeias polipeptídicas.
( ) Nas proteínas globulares, os grupos hidrofóbicos ficam voltados para o meio aquoso.
( ) Proteínas com diferentes funções, usualmente diferem significativamente na composição de aminoácidos.
( ) Grupo prostético é uma parte da proteína conjugada que não é formada por aminoácidos.
( ) Em geral as proteínas fibrosas são solúveis em água.
( ) Quando uma proteína é desnaturada, as ligações peptídicas são rompidas.
8. Quais os níveis estruturais de uma proteína? Comente de forma resumida sobre cada um deles.
9. O que é a desnaturação proteica? Qual a prova mais importante de que a estrutura terciária de uma proteína globular é determinada por sua sequência de aminoácidos?
10. Assinale a afirmativa FALSA:
Em um meio aquoso, as proteínas globulares mantêm seus grupos hidrofóbicos voltados para o interior da molécula.
Toda proteína possui estrutura quaternária.
Numa proteína, a α-hélice é estabilizada por pontes de hidrogênio intracadeia.
As proteínas fibrosas são insolúveis em meio aquoso.
Na conformação β, as pontes de hidrogênio podem ser intra ou inter cadeias polipeptídicas.
11. A queratina é uma proteína fibrosa formada por α-hélice. Por que a queratina é muito insolúvel?
12. A hemoglobina é uma proteína globular encontrada nas hemácias.
a) Que níveis estruturais esta proteína apresenta? Explique. 
b) Qual o papel desta proteína no transporte de gases pelo sangue? 
13. As Proteínas:
a) São formadas de ácidos graxos em cadeia, ligados por ligações peptídicas. 
b) Têm estrutura terciária, quando sua cadeia é enovelada. 
c) Têm estrutura quaternária, quando é formada por mais de uma cadeia polipeptídica em estrutura terciária.
d) Mais de uma alternativa acima está correta.