Trabalho de Bioquimica

Prévia do material em texto

FACULDADE ESTÁCIO
TRABALHO DE BIOQUÍMICA 
 
 
	AMINOÁCIDOS; PROTEÍNAS; ENZIMAS e CARBOIDRATOS 
Acadêmico: JHÊNIFFER DE SOUZA AGUIRRE 
 Curso: ENFERMAGEM
Turma: 3005 
1. AMINOÁCIDOS
1.1- Conceito geral 
Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por átomos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N). 
 Alguns podem conter enxofre (S) em sua composição. 
 Esses compostos se ligam, formando a molécula de aminoácido da seguinte forma: 
Todos os aminoácidos possuem uma estrutura geral comum, eles são compostos por um grupo carboxílico (-COOH) e um grupo amino (-NH2) ligados a um carbono central chamado carbono α.
 
1.2- Características químicas gerais 
O grupo carboxila ( – COOH) e o grupo amino ( – NH2), estão presentes na estrutura dos aminoácidos, por este motivos aminoácidos possuem um caráter anfótero e também uma importante propriedade de passar por uma polimerização formando proteínas.
 
1.3- Função 
Os aminoácidos são de extrema 
importância no organismo por diversos 
fatores, cada um atuando de uma forma 
diferente. 
Funções biológicas dos AAs 
*Constituição de proteínas *Estrutura da célula *Hormônios *Receptores de proteínas e hormônios *Transporte de metabólitos e íons *Atividade enzimática *Imunidade
 
1.4- Aminoácidos essenciais e não essenciais 
Aminoácidos ESSENCIAIS (obtenção através dos alimentos, organismo não sintetiza) 
 Aminoácidos NÃO ESSENCIAIS ou NATURAIS (são aqueles sintetizados pelo organismo) 
O corpo é capaz de produzir vários aminoácidos. 
 Porém, há nove tipos que o corpo não produz, por isso eles são chamados de: 
 “aminoácidos essenciais” 
 É essencial para a saúde consumir eles pela dieta. 
Classificação segundo a essencialidade Não podem ser sintetizados pelos animais - obtidos através da alimentação AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS 
 Lisina 
Fenilalanina Metionina 
 Isoleucina Treonina 
 Histidina Triptofano 
 Leucina Valina 
 
1.5- Reações de identificação AMINOÁCIDOS não ESSENCIAIS ou NATURAIS 
 Arginina Alanina Ácido aspártico (Aspartato) Serina Ácido glutâmico (Glutamato) Tirosina 
Asparagina Cisteína Glicina Glutamina Prolina 
 
2. PROTEÍNAS
2.1- Conceito geral 
Proteínas são macromoléculas compostas por aminoácidos que exercem inúmeras funções biológicas dentro das células. 
Acima de 70 aminóacidos são chamados de proteína. 
2.2- Composição 
Compostos orgânicos complexo de alto peso molecular, contem C,H,O,N e S.
 
2.3- Função
Qual a importância (função) das proteínas para os organismos? 
 Reguladora Enzima  Hormônios  Reserva  Transportadoras  Contração  Protetoras  Receptoras  Estruturais 
Enzimas: são catalisadores das reações do metabolismo: lipase que digere os lipídios, a amilase que digere o amido. 
Proteínas reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas 
Hormônios: regulam as funções orgânicas: insulina, ACTH (adrenocorticotrófico), insulina, prolactina, LH ( luteinizante), FSH (folículo estimulante). 
Proteínas de reserva 
Albumina: é uma proteína de função energética e importante regulador da osmolaridade do sangue. 
 Caseína: proteína do leite 
 Proteínas transportadoras 
Hemoglobina: é uma proteína que carrega o oxigênio dos pulmões para as células. 
Mioglobina: mioglobina tem como função principal carregar e armazenar oxigênio no músculo. 
Miosina e actina: proteínas contráteis dos músculos, onde participam do mecanismo de contração. Proteínas de contração 
Proteínas protetoras 
Anticorpos: defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico. 
Receptoras 
Proteína de membrana 
Proteínas da membranas celular, específico para certas moléculas que, ao entrarem e contato, desencadeiam reações químicas no interior da célula. Provocam reações que modificam, de alguma maneira o comportamento celular. 
Estruturais 
Colágeno: proteína de alta resistência encontrada na pele, ossos e tendões. 
Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, cabelo e unhas; evita a desidratação. 
2.4- Classificação 
1- Primário 
A estrutura primária corresponde à sequência linear de aminoácidos que formam a cadeia polipeptídica, ou seja, o esqueleto da proteína. Essa sequência é determinada geneticamente e é específica de cada proteína. 
2- secundário 
Estrutura secundária É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de  hélice e folha  
 A estrutura secundária geralmente é resultante de ligações de hidrogênio que ocorrem entre o hidrogênio do grupo – NH e o oxigênio do grupo C ═O 
3- Terciário 
Quando as estruturas primárias das proteínas se dobram sobre si mesmas, elas dão origem a uma disposição espacial denominada de estrutura terciária. 
Estrutura terciária 
Ela ocorre geralmente como resultado de ligações de enxofre, conhecidas como pontes de dissulfetos. 
4- Quaternário 
A estrutura quaternária é a união de várias estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas. 
Essa estrutura é formada por quatro estruturas terciárias, sendo que existem entre elas grupos prostéticos (heme) formados pelo ferro. 
2.5- Fontes de proteínas 
Qual a importância (função) das proteínas para os organismos? 
 Reguladora Enzima  Hormônios  Reserva  Transportadoras  Contração  Protetoras  Receptoras  Estruturais 
Enzimas: são catalisadores das reações do metabolismo: lipase que digere os lipídios, a amilase que digere o amido. 
Proteínas reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas 
Hormônios: regulam as funções orgânicas: insulina, ACTH (adrenocorticotrófico), insulina, prolactina, LH ( luteinizante), FSH (folículo estimulante). 
Proteínas de reserva 
Albumina: é uma proteína de função energética e importante regulador da osmolaridade do sangue. 
 Caseína: proteína do leite 
 Proteínas transportadoras 
Hemoglobina: é uma proteína que carrega o oxigênio dos pulmões para as células. 
Mioglobina: mioglobina tem como função principal carregar e armazenar oxigênio no músculo. 
Miosina e actina: proteínas contráteis dos músculos, onde participam do mecanismo de contração. Proteínas de contração 
Proteínas protetoras 
Anticorpos: defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico. 
Receptoras 
Proteína de membrana 
Proteínas da membranas celular, específico para certas moléculas que, ao entrarem e contato, desencadeiam reações químicas no interior da célula. Provocam reações que modificam, de alguma maneira o comportamento celular. 
Estruturais 
Colágeno: proteína de alta resistência encontrada na pele, ossos e tendões. 
Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, cabelo e unhas; evita a desidratação. 
2.6- Desnaturação proteica 
 Principais agentes: Físicos: calor, luz, frio, micro-ondas, agitação e pressão Químicos: ácidos e bases fortes e solventes orgânicos 
A temperatura capaz de desfazer as ligações pode variar em cada proteína, entretanto, a maioria são desnaturadas em temperaturas acima de 50 °C. 
Mudanças no pH também podem influenciar na desnaturação das proteínas. 
Quanto mais elevada for a alteração do pH no qual a proteína está atuando, mais severo será o grau de desnaturação que a proteína pode desenvolver. 
Estas são as principais razões pelas quais o organismo necessita manter a estabilidade da temperatura e do pH interno. 
A maioria dos casos, nos processos 
 desnaturação por altas temperaturas ou por variações extremas de pH, as modificações são irreversíveis. 
 IMPORTANTE!!! 
. A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais nocorpo! 
2.7- Reações de identificação
As reações dos aminoácidos são aquelas de seus grupamentos funcionais, isso é do grupo alfa-carboxílico, do grupo alfa amino e dos grupos presentes nas cadeias laterais. 
3. ENZIMAS
3.1 Conceito geral 
 As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo. Elas estão associadas a biomoléculas, devido as suas extraordinária especificidade e poder catalítico
	
3.2- Natureza e estrutura enzimática
 Todas as enzimas são proteínas, mas nem todas as proteínas são enzimas. As proteínas, como um todo, ocupam um papel de destaque na dinâmica e estruturação dos organismos vivos.
         As enzimas, parte deste grupo de proteínas, funcionam como catalisadores, permitindo que uma reação química venha a ocorrer dentro dos limites das temperaturas biológicas.
         Para um perfeito entendimento sobre a estrutura de uma enzima e como esta funciona, devemos considera-la tanto como uma proteína quanto um catalisador biológico.
         Como uma proteína a enzima apresenta blocos de construção denominados aminoácidos. Algumas proteínas, tais como ribonucleases, quimiotripsina e tripsina, são constituídas apenas de aminoácidos. Outras proteínas, além dos aminoácidos, contêm componentes orgânicos e inorgânicos e são denominadas de proteínas conjugadas. A peroxidase e a catalase são exemplos de enzimas com estrutura conjugada e que apresentam porfirina férrica como cofator.
         As ligações peptídicas que ligam cadeias lineares de aminoácidos caracterizam a estrutura primária das proteínas.
         Considerando-se apenas a estrutura primária de uma proteína, a molécula deveria ser muito extensa e muito fina. Porém, muitas enzimas apresentam uma forma globosa em vez da fina fita linear, evidenciando estruturações de ordem superior, conhecidas como estrutura secundária, terciária e quaternária, que ocorrem em função de interações intrínsecas entre os blocos constituintes da molécula.
         A estrutura secundária de uma proteína é caracterizada pela formação de alfa hélices e folhas beta, conformações resultantes das interações acima mencionadas. Somente esta estrutura adicional explica como uma molécula de proteína possa ser tão compacta. Quando  as quatro pontes de dissulfeto que estabilizam a estrutura  de uma ribonuclease são reduzidas em uma solução de uréia, a cadeia polipeptídica assume uma conformação espiralada randômica e perde toda a sua atividade enzimática. Removendo-se a uréia e o agente redutor e deixando-se as pontes de dissulfeto restabelecerem-se, mais de 90% da atividade enzimática volta a ocorrer e as propriedades da molécula retornam àquelas do estado original.   
         Na estrutura terciária, a proteína está enrolada de uma maneira complexa e irregular, formando um prisma compacto, triangular e às vezes achatado. Nesta conformação os grupos heme e quase todos os resíduos de aminoácidos polares estão na superfície enquanto que quase todos os resíduos de aminoácidos não polares estão orientados para o interior da molécula. Consequentemente, os resíduos hidrofílicos estão expostos ao solvente, água, enquanto os resíduos hidrofóbicos são removidos da água o quanto possível. Um número grande de diferentes ligações está envolvido na estabilização desta conformação terciária. Estas incluem ligações eletrostáticas, pontes de hidrogênio, pontes hidrofóbicas, pontes dipolares e pontes de dissulfeto.
         Muitas enzimas são compostas de uma cadeia polipeptídica simples. Este é caso de enzimas como a ribonuclease, lisosima, tripsina,pepsina e algumas alfa amilases. Ao contrário, existe um grande número de enzimas que são compostas por mais de uma cadeia peptídica. A enzima lactato-desidrogenase é composta por quatro cadeias polipeptídicas. A repetição das cadeias polipeptídicas na construção de uma macromolécula de proteína caracteriza a estruturação quaternária que esta pode assumir.
            	
3.3- Mecanismo de ação 
Enzima como catalisador
O princípio  de catalisador é diminuir a energia de ativação.  A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação. Esta região é um encaixe que apresenta um lado envolvido por cadeias de aminoácidos que ajudam a ligar o substrato, e o outro lado desta cadeia age na catálise. 
Em 1894 Emil Fischer propôs o modelo chave – fechadura para explicar a ação enzimática. A enzima se encaixa com o substrato específico no sítio ativo, como uma chave e fechadura. 
	
Tanto a enzima quanto o substrato sofrem conformação para o encaixe. A enzima não aceita simplesmente o substrato, o substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição, denominado encaixe por indução, proposto por Koshland (1958). 
A enzima também encontra o lado específico da cadeia posicionando no lugar exato da ligação no processo catalítico, muitas vezes o lado da cadeia pode ser básico ou ácido promovendo a adição ou remoção de prótons. Em outras circunstâncias a enzima se agrupa a um íon metálico na posição correta para a ocorrência da catálise.
Ao completar a reação catalítica a enzima libera o produto e retorna a forma original. O processo ocorre em duas etapas:
(1)   S + E             ES*         (etapa reversível)
(2)   ES                  E + P      (etapa irreversível)
* complexo enzima-substrato
3.4- Inibição enzimática 
  Muitos tipos de moléculas inibem as enzimas e podem agir de várias formas. A principal distinção é entre inibição reversível e inibição irreversível. 
A forma que envolve ligações não-covalentes é reversível, através da remoção do inibidor. Em alguns casos as ligações não-covalentes podem ser irreversíveis sob diferentes condições fisiológicas.
Já a inibição irreversível, a ligação molecular é covalente. São geralmente encontrados em reações que apresentam toxinas específicas. 
3.5- Fatores que afetam a atividade enzimática 
A temperatura é um fator importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto, a partir de uma determinada temperatura, a velocidade da reação diminui bruscamente.
O aumento de temperatura provoca maior agitação das moléculas e, portanto, maiores possibilidades de elas se chocarem para reagir. Porém, se for ultrapassada certa temperatura, a agitação das moléculas se torna tão intensa que as ligações que estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompem e ela se desnatura.
Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima, permitindo o maior número possível de colisões moleculares sem desnaturar a enzima. A maioria das enzimas humanas, têm sua temperatura ótima entre 35 e 40ºC, a faixa de temperatura normal do nosso corpo. Já bactéria que vivem em fontes de água quente têm enzimas cuja temperatura ótima fica ao redor de 70ºC.
 Outro fator que afeta a forma das proteínas é o grau de acidez do meio, também conhecido como pH (potencial hidrogeniônico). A escala de pH vai de 0 a 14 e mede a concentração relativa de íons hidrogênio (H+) em um determinado meio. O valor 7 apresenta um meio neutro, nem ácido nem básico. Valores próximos de 0 são os mais ácidos e os próximos de 14 são os mais básicos (alcalinos). 
Outro fator que afeta a forma das proteínas é o grau de acidez do meio, também conhecido como pH (potencial hidrogeniônico). A escala de pH vai de 0 a 14 e mede a concentração relativa de íons hidrogênio (H+) em um determinado meio. O valor 7 apresenta um meio neutro, nem ácido nem básico. Valores próximos de 0 são os mais ácidos e os próximos de 14 são os mais básicos (alcalinos).
4. CARBOIDRATOS
4.1- Conceito geral 
São moléculas orgânicas formadas por carbono, hidrogênio e oxigênio. Glicídios, hidratos de carbono e açúcares são outros nomes que eles podem receber. São as principais fontes de energia dos sistemas vivos, umavez que a liberam durante o processo de oxidação. Participam também da formação de estruturas de células e de ácidos nucleicos.
 
4.2- Função 
Os carboidratos desempenham quatro funções importantes relacionadas ao metabolismo energético e à realização dos exercícios: 
Fonte de energia – a principal função dos carboidratos consiste em funcionar como combustível energético, particularmente durante o exercício. A energia que deriva da desintegração da glicose carreada pelo sangue e do glicogênio hepático e muscular acaba sendo utilizado para acionar os elementos contráteis do músculo, assim como outras formas de trabalho biológico. A ingestão diária de carboidratos deve ser suficiente para manter as reservas corporais de glicogênio, que são relativamente limitadas. 
Preservação das Proteínas – a ingestão adequada de carboidratos ajuda a preservar as proteínas teciduais. Quando as reservas de glicogênio são reduzidas e os níveis plasmáticos de glicose caiem, existem vias metabólicas para a síntese de glicose a partir tanto da proteína quanto da porção glicerol da molécula de gordura. Entretanto, o preço a ser pago é uma redução temporária nas “reservas” corporais de proteínas, particularmente proteína muscular. Nas condições extremas, isto acarreta uma redução significativa na massa tecidual magra e gera uma sobrecarga concomitante de solutos para os rins, que deverão aumentar sua carga de trabalho para excretar os co-produtos da desintegração protéica que contém nitrogênio. 
Ativador metabólico – os carboidratos funcionam como “ativador” para o metabolismo lipídico. Certos produtos da desintegração dos carboidratos devem estar disponíveis para facilitar o metabolismo das gorduras. Se o metabolismo de carboidratos for insuficiente o corpo irá mobilizar uma quantidade de gordura maior que aquela que consegue metabolizar. O resultado é a desintegração incompleta das gorduras e o acúmulo de co-produtos semelhantes à acetona (denominados corpos cetônicos, tóxicos para o funcionamento equilibrado do organismo). Essa situação pode dar origem a um aumento prejudicial na acidez dos líquidos corporais, condição essa denominada acidose. 
Combustível para o Sistema Nervoso Central – o carboidrato é essencial para o bom funcionamento do sistema nervoso central. Em condições normais o cérebro utiliza a glicose sanguínea quase exclusivamente como combustível e, essencialmente, não possui qualquer suprimento armazenado desse nutriente. Existe até mesmo alguma indicação de que ocorrem adaptações no músculo esquelético que elevem sua capacidade de queimar gorduras para a obtenção de energia durante o exercício e, concomitantemente, poupar glicogênio muscular. Os sintomas de uma redução moderada na glicose sanguínea (hipoglicemia) incluem sensações de fraqueza, fome e vertigens. Essa condição prejudica o desempenho físico e pode explicar em parte a “fadiga central” associada com o exercício prolongado. Uma queda persistente e prolongada na glicemia pode causar perda da consciência e dano cerebral irreversível. Por causa do importante papel da glicose no metabolismo do tecido nervoso, a glicemia é regulada habitualmente dentro de limites muitos estreitos.
4.4- Classificação 
A classificação dos carboidratos é feita de acordo com a quantidade de cetonas ou aldeídos presentes no composto, além de levar em consideração a capacidade de sofrer hidrólise. 
A classificação dos carboidratos é feita de acordo com a quantidade de cetonas ou aldeídos presentes no composto, além de levar em consideração a capacidade de sofrer hidrólise. 
A classificação dos carboidratos é feita de acordo com a quantidade de cetonas ou aldeídos presentes no composto, além de levar em consideração a capacidade de sofrer hidrólise. 
- Oses ou monossacarídeos:
São os carboidratos de estrutura mais simples e possuem apenas um grupo aldeído ou cetona. Eles não sofrem hidrólise, mas podem ocorrer reações entre monossacarídeos com a formação de um dissacarídeo ou de um polissacarídeo.
Osídeos:
Sofrem hidrólise e produzem oses. De acordo com a quantidade de oses, podem ser oligossacarídeos ou polissacarídeos.
a) Oligossacarídeos:
Quando sofrem hidrólise, os oligossacarídeos produzem um número pequeno de oses. Se houver duas oses, o carboidrato é um dissacarídeo. O principal dissacarídeo é o açúcar comum ou sacarose (C12H22O11), que é formado por dois monossacarídeos, a glicose e a frutose.
Fórmula estrutural e aspecto visual da sacarose
Outros exemplos de dissacarídeos são a maltose (formada por duas moléculas de α-glicose), a celobiose (formada por duas moléculas de β-glicose) e a lactose (formada por uma α-glicose e uma α-galactose).
b) Polissacarídeos:
Eles são formados pela união de várias moléculas de monossacarídeos. Quando sofrem hidrólise, também produzem um número grande de unidades de monossacarídeos. Os principais polissacarídeos são o amido e a celulose:
 
 
 
4.5- Fontes 
Principais fontes de carboidratos (exemplos de alimentos ricos em carboidratos)
 
- Pães 
- Macarrão e outras massas (lasanha, canelone, etc)
 - Salgadinhos feitos com farinha de trigo (coxinha, pastel, fogazza, etc). 
- Bolos
 - Pizza
 - Arroz
 - Milho
 - Aveia
 - Batata
 - Mandioca
 - Mandioquinha 
- Mel
 - Frutose (açúcar derivado das frutas)
 - Melado
 - Aveia
 - Amido de milho (exemplo: Maizena)
 - Cevada
 - Cereais matinas a base de milho (exemplo: Sucrilhos)
 - Cara
 - Inhame 
 - Batata-Baroa
 - Farinha de Mandioca
 - Farinha de Milho
 - Biscoitos 
	
4.7- Reações de identificação
Os carboidratos ou hidratos de carbono são biomoléculas que possuem a 
fór mula míni ma (CH 2O)n. Classi ficam-se em monossacaríd eos, diss acarídeos, 
oligossacarídeos e polissacarídeos. Os monossacarídeos são classificados como 
aldoses (aldeídos) ou cetoses (cetonas) em funç ão do gr upo funci onal que 
apresentam e, de acordo com o número de átomos de carbono, são também 
classifi cados co mo triose s, tetrose s, pentoses, he xoses, etc . Dissaca rídeos, 
trissacarídeos e oligossacarídeos são formados pela condensação de 
monossacarídeos, envolvendo a perda de água (ligação glicosídica). Na relação 
abaixo são mostrados alguns exemplos de carbohidratos encontrados nos 
sistema s vivos . 
• D-ribose: É e ncontrada compondo ác idos nucléicos . 
• D-Glicose:Encontrado na forma livre em frutas e, na forma polimérica, 
em diversos vegeta is e animais. É o açúcar que é tra nsportado pelo 
sangue e empregado pelos tecidos como fonte de energia. 
• D-Frutose: Está no mel e nas frutas. É convrtido em glicose no fígado. 
• D-Galactose: Obtido da hidrólise da lactose. Se transforma em glicose 
no fígado e, também é sintetizado pelas glándulas mamárias. 
• D-Manose: Monossacarídeo presente em muitas glicoproteínas. 
• Maltose: Dissacarídeo, produto da digestão do amido. Pode ser 
encontrado em cereais. 
• Lactose: Dissa carídeo composto por gala ctose e glicose. Encontr ado 
no leite. 
• Sacarose: Dissacarídeo constituído por frutose e glicose. Encontrado em 
frutas e no mel. 
• Amido: polímero de glicose. Encontrado principalmente em cereais e 
raízes. Sua hidrólise prod uz glicose. T em função de res erva ener gética. 
• Glicogêneo: Po límero de gli cose, pr esente no fígado e músculos. É uma 
reserva de energia em animais. Sua hidrólise produz glicose. 
• Proteogli canas: Estão pr esentes no e spaço inte rcelular. 
• Glicoproteínas: Estão presentes em membranas celulares e geralmente 
possuem função de reconhecimento. 
5.0 – REFERÊNCIAS 
www.colegioweb.com.br 
www.wikibooks.org/wibi/bioquimica 
www.sobiologia.com.br/conteudo/quimica-vida 
www.saudenarede.com.br 
www.brasilescola.uol.br/quimica/classificacaodecaboidrato 
www.estacio.com.br/slidesbioquimica