ENZIMAS - Bioquímica

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 BIOQUÍMICA Profª Cristina 
ENZIMAS 
I) Introdução : Histórico 
Berzelius (1835) – percebeu que a hidrólise do amido, ocorria mais rapidamente na presença de extrato de 
batata do que em meio ácido. 
 amilase 
 AMIDO GLICOSE 
 (extrato de batata) 
 
 A partir daí,i percebeu-se a presença da amilase como enzima capaz de promover a reação 
catalítica e acelerar assim a reação. 
Outro exemplo: 
 celulase 
 CELULOSE GLICOSE 
 
Summer (1926) – isolou a urease, enzima que age sobre a uréia. 
 As enzimas constituem um grupo especial de moléculas protéicas. Cerca de 2000 diferentes 
enzimas são conhecidas. Sem elas, a maioria das reações do organismo ocorreriam lentamente demais 
para manter a vida. A falta de uma única enzima pode trazer sérias e até fatais consequências. 
 Enzimas são substâncias de natureza protéica que catalisam reações químicas que ocorrem nos 
seres vivos. As enzimas tem ação catalítica, pois aceleram a velocidade da reação diminuindo a 
energia de ativação. 
 Assim como outros catalisadores, a enzima se mostra inalterada depois que a reação ocorreu. 
Portanto, precisamos de quantidades muito pequenas. 
 As enzimas são altamente específicas. 
 
II) Catálise 
 Cada enzima tem uma região especial na qual uma parte ou toda a molécula do reagente pode se 
adaptar. A molécula do reagente que é alterada pela enzima é chamada de substrato. 
Esta região especial da enzima que se une ao substrato chama-se sítio de ligação, sítio ativo ou centro 
ativo da enzima. 
 Quando o substrato se fixa nesta região, forma-se uma combinação temporária, chamada complexo 
enzima-sustrato. (Exemplo o modelo chave-fechadura) 
 Quando o substrato se liga a enzima , ele fica exposto ao centro ativo da enzima. 
A catálise pode acontecer de algumas maneiras : 
A interação do substrato com a enzima induz mudança na conformação da enzima. Esta mudança induzida, 
posiciona melhor as cadeias laterais da enzima no sitio ativo. Ao mesmo tempo esta mudança “contorce” o 
substrato, enfraquece ligações e torna a reação mais fácil. As cadeias laterais da enzima podem doar ou 
receber prótons, ou formar temporariamente ligações covalentes. Todos estes fatores reduzem a energia 
necessária para a reação ocorrer, chamada de Energia de ATIVAÇÃO. 
 A catálise enzimática diminui a barreira energética entre os reagentes e os produtos. 
 As enzimas reduzem a energia de ativação, aumentando o nº de moléculas prontas para reagir. 
 
Exemplo : A decomposição da água oxigenada (H2O2) apresenta energia de ativação conforme: 
 H2O2 H2O + ½ O2 
 
Sem catalisador : Ea = 18 Kcal/mol 
Com catalisador : Ea = 12 Kcal/mol 
Com catalise (enzima) : Ea = 2 Kcal/mol 
 
III) ESTRUTURA: assim como as proteínas, as enzimas apresentam estrutura primária, secundária , 
terciária e quaternária. 
 
IV) TIPOS DE ENZIMAS 
 As enzimas recebem nomes com base em seus substratos ou tipo de reação que catalisam. Na 
maiora dos casos os nomes terminam em “ase”. 
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1) Oxirredutases – catalisam reações de oxirredução, que envolvem a perda ou ganho de elétrons. 
Ex.: Desidrogenase (remove Hidrogênio) 
 Oxidase (adiciona Oxigênio) 
2) Transferases – catalisam a transferência de grupos funcionais. 
 Ex.: Metil transferase (transfere grupos metila) 
 Transaminase (transfere grupos amina) 
3) Hidrolases – catalisam reações de hidrólise 
 Ex Carboidrase (cliva carboidratos) 
 Esterase (cliva ligações ésteres) 
 Lipase (cliva lipídeos) 
 Fosfatase (cliva ésteres fosfóricos) 
 Proteases (cliva ligações peptídicas) 
4) Liases – catalisam a quebra de ligações duplas. 
 Ex.: Descarboxilase (remove CO2) 
 Aldolase (quebra ligações aldeído) 
5) Isomerases – catalisam as reações de isomerização. Por exemplo a conversão da glicose em 
frutose. 
 Ex.: Cis-trans-isomerase (converte a forma cis e trans) 
 Mutase (transferência intramolecular) 
6) Ligases – catalisam a formação de ligações entre um átomo de carbono e outro átomo, que pode 
ser o Oxigênio, Nitrogênio, Enxofre ou outro Carbono) 
 Ex.: Sintetates 
 
OBSERVAÇÕES: 1) Algumas enzimas tem uma parte não protéica, para realizar a sua função. COFATOR, 
é conhecido também como grupo prostético, se estiver firmimente ligado a proteína. 
2) COENZIMA – se o cofator for uma molécula orgânica. 
3) Muitas vitaminas que ingerimos transforman-se em coenzimas. As coenzimas ajudam a transferir 
átomos ou elétrons à molécula do substrato.uitas enzimas também utilizam um cofator inorgânico, 
como íons metálicos (Magnésio, Zinco, Ferro, Cobre, Cobalto, etc.) As enzimas que possuem 
íons metálicos são chamadas de metaloenzimas. 
V) FATORES QUE INFLUEM NA VELOCIDADE DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS 
 
1) TEMPERATURA : exite uma temperatura ótima, ideal onde a velocidade da reação enzimática é 
máxima. 
Temperaturas muito baixas, impedem a cinética molecular. 
Temperaturas muito elevadas provocam a desnaturação das enzimas. 
 
Graficamente 
 
 
 velocidade 
 
 
 
 temperatura 
 
2) pH: exite um pH ótimo, ideal onde a velocidade da reação enzimática é máxima. Variações de pH 
provocam alterações na estrutura molecular secundária e terciária da enzima, e no seu centro ativo. 
Exemplo: Pepsina – pH ótimo : 1,0 – 3,0 
 Catepsina – pH ótimo : 4,0 – 6,0 
 Tripsina – pH ótimo : 7,0 – 9,0 
Graficamente 
 
 
 
 velocidade 
 
 
 
 pH 
 3
 3) CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO : A velocidade da reação alcança um máximo e depois se 
torna constante, mesmo que se aumente a concentração do substrato, pois a velocidade de formação do 
complexo enzima-substrato, é limitada pela quantidade de enzima presente. 
Graficamente 
 
 
 Velocidade 
 da 
 Reação 
 
 
 Concentração do Substrato 
 
4)ATIVADORES : em determinadas situações a enzima é produzida em forma inativa conhecida como 
zimogênio. As enzimas digestivas, principalmente as proteases (pepsina, tripsina,etc) são produzidas 
na forma inativa. Os ativadores (cinases) agem produzindo modificações na estrutura molecular do 
zimogênio, gerando assim a enzima ativa. 
 
 ZIMOGÊNIO + CINASE ENZIMA ATIVA 
 Exemplos : 
 
 PEPSINOGÊNIO + HCl PEPSINA 
 
 TRIPSINOGÊNIO + ENTEROQUINASE TRIPSINA 
 
 
 
 
Graficamente c/ ativador (muitos produtos formados em pouco tempo) 
 
 
 Produtos 
 Formados 
 s / ativador (Poucos produtos formados em muitotempo) 
 
 Tempo 
 
4) INIBIDORES: o efeito cinético dos inibidores é o oposto dos ativadores, istoé, eles diminuem a 
velocidade da reação. 
A maioria dos poluentes são inibidores de determinadas enzimas, pois a ação nociva está 
associada a interrupção de certas reações químicas nos organismos vivos. 
Antibióticos inibem uma série de enzimas essenciais ao crescimento bacteriano. 
Os gases, como o cianeto, agem sobre o sistema nervoso, produzindo paralisia, porque inibem a 
enzima que catalisa a hidrólise da acetilcolina, que está implicada na transmissão do impulso 
nervoso. 
 
 Graficamente 
 
 
 
 Produtos s/ inibidor (muitos produtos formados em pouco tempo) 
 Formados 
 
 
 
 c / inibidor (poucos produtos formados em muito 
 tempo) 
 
 Tempo 
 4
 
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
 
 Nem todas as enzimas do organismo catalisam reaçãoes ao mesmo tempo. As necessidades do 
nosso corpo por produtos das reações enzimáticas variam muito. Portanto, o corpo precisa estar apto a 
regular a atividade das enzimas, “ligando-as ou desligando-as”. 
 Certas substâncias, os inibidores, impedem ou retardam a ação de uma enzima. 
 
INIBIÇÃO COMPETITIVA – são moléculas com estrutura semelhante à do substrato, que se ligam 
reversivelmente ao centro ativo, fazendo com que a enzima pare de catalisar a reação que envolve o 
substrato. Ex.: envenenamento por álcool metílico, à vítima é dado álcool etílico, que compete com o veneno 
pelo centro ativo da enzima desidrogenase alcóolica, impedindo-a de formar os produtos tóxicos do metanol 
(formaldeído). 
 
INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA – são moléculas que se ligam reversivelmente a uma enzima num local 
diferente ao centro ativo, mudando a estrutura da enzima de modo que ela não pode realizar sua função. 
Exemplo : íons de metais pesados como mercúrio, prata, chumbo. Outro exemplo é o íon cianeto atua como 
um veneno ligando-se ao ferro e inibindo as enzimas envolvidas na respiração. 
 
INIBIDORES IRREVERSÍVEIS – modificam permanentemente ou destróem parte de uma enzima. Certos 
compostos orgânicos que tem fósforo são neurotóxicos porqu se combinam e inativam a acetilcolinesterase, 
uma enzima necessária para o funcionamenrto do sistema nervoso. Alguns destes inibidores são usados 
como inseticidas. 
 
REFERÊNCIA – DAVID UCKO – QUÍMICA PARA AS CIÊNCIAS DA SAÚDE (CAP. 15)