Aula 4 Proteínas

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Proteínas 
Msc. Denise Andrade 
JULHO, 2015. 
Proteínas 
 
 
 São compostos orgânicos 
de alto peso molecular, 
são formadas pelo 
encadeamento de 
aminoácidos. 
 
 Representam cerca do 50 
a 80% do peso seco da 
célula sendo, portanto, o 
composto orgânico mais 
abundante de matéria 
viva. 
• Pertencem à classe dos peptídeos, pois são 
formadas por aminoácidos ligados entre si por 
ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união 
do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o 
grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, 
através da formação de uma amida. 
Aminoácidos 
CARACTERÍSTICAS GERAIS: 
• São as unidades fundamentais das proteínas. 
• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de 
apenas 20 aminoácidos. 
• Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos 
especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas. 
Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem 
outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada 
na figura abaixo: 
 
 Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos 
necessários para a produção de suas proteínas, já as células 
animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser 
ingeridos com o alimento. 
Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos: 
 
• Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos 
animais. 
Ex: Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina; 
Isolucina; Metionina. 
• Não essenciais (Naturais) - são aqueles que podem ser 
sintetizados pelos animais. 
Ex: Glicina; Alanina; Serina; Cisteína; Tirosina; Arginina; Ácido 
aspártico; Ácido glutâmico; Histidina; Asparagina; Glutamina; 
Prolina. 
 
 É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os 
aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar um 
aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie 
estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um 
animal e não essencial para outro. 
 
HOMEM: produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, 
treonina, triptofano e lisina) 
RECÉM-NASCIDOS: além desses não produz também a histidina 
O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS: 
 
• Quantidade de AA do polipeptídio 
 
• Tipos de AA 
 
• Seqüência dos AA 
 
Classificação 
• Proteínas simples 
– Somente aminoácidos 
• Proteínas conjugadas 
(proteínas ligadas a 
outras substâncias) 
– Nucleoproteínas 
– Glicoproteínas 
– Metaloproteínas 
– Lipoproteínas 
Níveis de Organização: 
Estrutura Primária (sequência linear de AA) 
 
• Dada pela sequência de aminoácidos e 
ligações peptídicas da molécula. 
 
• É o nível estrutural mais simples e mais 
importante, pois dele deriva todo o 
arranjo espacial da molécula. 
 
• A estrutura primária da proteína resulta 
em uma longa cadeia de aminoácidos 
semelhante a um "colar de contas", com 
uma extremidade "amino terminal" e uma 
extremidade "carboxi terminal". 
• 
• A estrutura primária de uma proteína é 
destruída por hidrólise química ou 
enzimática das ligações peptídicas, com 
liberação de peptídeos menores e 
aminoácidos livres. 
 
• Sua estrutura é somente a sequência dos 
aminoácidos, sem se preocupar com a 
orientação espacial da molécula. 
Estrutura Secundária (enrolamento 
helicoidal ) 
 
• É dada pelo arranjo espacial de 
aminoácidos próximos entre si na 
sequência primária da proteína. 
 
• É o último nível de organização 
das proteínas fibrosas, mais 
simples estruturalmente. 
 
• Ocorre graças à possibilidade de 
rotação das ligações entre os 
carbonos a dos aminoácidos e 
seus grupamentos amina e 
carboxila. 
 
• O arranjo secundário de um 
polipeptídeo pode ocorrer de 
forma regular; isso acontece 
quando os ângulos das ligações 
entre carbonos a e seus ligantes 
são iguais e se repetem ao longo 
de um segmento da molécula. 
 
Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma) 
• Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na 
seqüência polipeptídica. 
• É a forma tridimensional como a proteína se "enrola". 
• Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e 
funcionalmente. 
• Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em 
domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes 
ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica. 
• Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura 
tridimensional de uma proteína. 
Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas) 
 
• Surge apenas nas proteínas oligoméricas. 
 
• Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica 
no espaço, as subunidades da molécula. 
 
• As subunidades podem atuar de forma independente ou 
cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína. 
 
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS 
• As proteínas interagem com a água através dos 
átomos que participam das ligações peptídicas ou 
através das cadeias laterais de seus aminoácidos; 
 
• Para ser solúvel uma proteína deve ser capaz de 
interagir tanto quanto possível com o solvente; 
 
• A solubilidade das proteínas em meio aquoso é 
resultante de vários parâmetros como pH, força iônica 
e temperatura. 
 
Solubilidade 
relativa de uma 
proteína em 
função de pH 
Solubilidade 
relativa de uma 
proteína em 
função da 
temperatura 
A maioria das proteínas são solúveis 
a temperatura ambiente e a 
solubilidade tende a aumentar à 
medida que a temperatura se eleva 
até 40-50°C (acima disso, sofre 
desnaturação e a solubilidade 
diminui); 
 
 
 
 
 
Quando submetidas a temperaturas 
extremamente baixas, algumas 
proteínas sofrem desnaturação e 
precipitam. 
 
 
 
T 
T 
Classificação das proteínas em função da 
solubilidade 
• Albuminas: Solúveis em água e coagulam pelo calor. Ex.: ovoalbumina e 
lactoalbumina; 
 
• Globulinas: Pouco solúveis ou insolúveis em água e coagulam pelo calor. Ex.: 
miosina, ovoglobulina e lactoglobulina. 
 
• Prolaminas: Insolúvel em água e em soluções salinas e solúveis em soluções 
de etanol. Ex.: gliadina (trigo e centeio), zeína (milho). 
 
• Glutelinas: Insolíveis em água, soluções salinas e de etanol. Solúveis em 
soluções ácidas e alcalinas diluídas. São encontradas somente em vegtais. 
Ex.: glutenina (trigo). 
 
• Escleroproteínas: De estrutura fibrosa, insolúveis nos solventes anteriomente 
citados. Ex.: colágeno e queratina. 
Desnaturação de proteínas 
• A desnaturação de uma proteína é qualquer modificação na sua 
conformação (alteração das estruturas secundária, terciária ou 
quaternária) sem o rompimento das ligações peptídicas envolvidas 
na estrutura primária; 
 
• Pode ser reversível (ex.: desnaturação por ureia) ou irreversível 
(desnaturação completa pelo calor); 
 
• Os agentes de desnaturação podem ser classificados em físicos 
(calor, frio, irradiação, agitação) e químicos (alterações de pH, 
solventes, ureia, etc.) 
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS; 
 
• TEMPERATURA / agitação das 
moléculas  alteração nas 
estruturas / Ex: ovo cozido 
 
• GRAU DE ACIDEZ / meios  
ácidos ou  básicos  
rompimento de atrações 
elétricas que ajudam manter a 
configuração espacial / 
fabricação de queijos e 
coalhadas 
 
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DE PROTEÍNAS 
• Propriedades funcionais de proteínas são definidas como as 
propriedades físico-químicas que afetam o seu comportamento no 
alimento durante o preparo, processamento e armazenamento e 
contribuem para a qualidade e atributos sensoriais dos alimentos 
(RIBEIRO &SERAVALLI 2007). 
 
• Segundo Araújo (2006), a composição e sequência de 
aminoácidos, carga líquida e sua distribuição, estruturas primária, 
secundária, terciária e quaternária, flexibilidade/rigidez e a 
habilidade de reagir com outros componentes influenciam na 
funcionalidade de proteínas em alimentos. 
 
 
As propriedades funcionais das proteínas alimentícias 
podem ser classificadas em três grandes grupos: 
 
• Propriedades de hidratação: dependem das interações entre 
água e as proteínas. Compreendem propriedades como 
absorção e retenção de água, molhabilidade, formação de gel, 
adesividade, dispersibilidade, solubilidade e viscosidade. 
 
• Propriedades relacionadas com interações proteínas-proteínas: a 
este grupo pertencem propriedades como: formação de gel, 
coagulação, formação de estruturas como fibras e glúten. 
 
• Propriedades de superfície: emulsificação, formação de 
espumas, formação de películas. 
Alimento Funcionalidade 
Bebidas Solubilidade em diversos valores de pH, 
estabilidade térmica, viscosidade. 
Sopas, molhos Viscosidade, emulsificação, retenção de 
água. 
Produtos de panificação Formação de uma matriz e um filme com 
propriedades viscoelásticas, coesão, 
desnaturação térmica, formação de gel, 
absorção de água, emulsificação, aeração. 
Derivados de leite (sorvetes, iogurtes) Emulsificação, retenção de gordura, 
viscosidade, aeração, formação de gel, 
coagulação. 
Produtos cárneos (embutidos, presunto) Emulsificação, geleificação, coesão, 
absorção de água e gordura, retenção de 
água. 
Coberturas Coesão, adesão. 
Produtos de confeitaria Dispersibilidade, emulsificação. 
Fonte: FENNEMA (1986)) 
Enzimas – Proteínas Especiais 
• As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações 
biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a 
sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito 
superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. 
Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo 
celular são catalisadas por enzimas. 
• Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas 
aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela 
como reagente ou produto. 
• As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo 
de reações. 
• As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do 
metabolismo celular. 
As enzimas são classificadas segundo os 
compostos nos quais elas agem: 
 
• lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos 
graxos; 
• catalases decompõem a água oxigenada; 
• amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples; 
• proteases decompõem as proteínas; 
• celulases decompõem a celulose; 
• pectinases decompõem a pectina; 
• xilanases decompõem a xilana; 
• isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose; 
• beta-glucanases decompõem a beta-glucana; 
• outras. 
 
As enzimas são classificadas segundo os 
compostos nos quais elas agem: 
 
• lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos 
graxos; 
• catalases decompõem a água oxigenada; 
• amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples; 
• proteases decompõem as proteínas; 
• celulases decompõem a celulose; 
• pectinases decompõem a pectina; 
• xilanases decompõem a xilana; 
• isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose; 
• beta-glucanases decompõem a beta-glucana; 
• outras.