Enzimas II

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ENZIMAS II
Prof. Dr. Thiago Henrique Napoleão
Departamento de Bioquímica – UFPE
E-mail: thiagohn86@yahoo.com.br
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A concentração do substrato afeta a velocidade das reações catalisadas por enzimas.
E + S  <==> [ES]  ==> E + P
Rápido
Lento
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V = Vmax . [S]
 Km + [S]
O valor de Km de um substrato para uma enzima específica é característico e nos fornece um parâmetro de especificidade deste substrato em relação à enzima.
Quanto menor o Km, maior a especificidade, e vice-versa: valores de Km muito baixos indicam alta afinidade com o substrato (eficiência catalítica com baixa [S])
- Depende do pH e da temperatura
onde Km é a constante de Michaelis
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A velocidade máxima é proporcional à concentração da enzima
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FATORES QUE ALTERAM A ATIVIDADE DE UMA ENZIMA
Concentração de substrato
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pH
Inibidores
Os fatores que influenciam a atividade enzimática
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A remoção de um próton de uma cadeia lateral de um aminoácido ionizável pode eliminar uma interação essencial para estabilizar a atividade da enzima
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TEMPERATURA ÓTIMA = ATIVIDADE MÁXIMA 
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Inibidores
Agentes moleculares que interferem na catálise, diminuindo ou interrompendo as reações enzimáticas
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O inibidor compete pelo sítio ativo com o substrato.
 O aumento da [S] é necessário para sobrepor o efeito do inibidor.
 Aumento de Km (Km aparente).
 Vmáx não é alterada.
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O inibidor se liga a um sítio diferente do sítio ativo.
 Km não se altera.
 Vmáx é reduzida
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O inibidor se liga ao complexo ES, através de um sítio diferente do sítio ativo.
 Km é reduzida (Km aparente).
 Vmáx é reduzida
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O inibidor:
se liga de forma covalente com um grupo funcional da enzima que é essencial para a atividade.
destrói um grupo funcional importante do sítio ativo.
- Vmáx diminui
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 Nas vias metabólicas, grupos de enzimas trabalham juntas em vias seqüenciais, de forma que o produto da reação de uma enzima torna-se o substrato da próxima.
 Cada via inclui uma ou mais enzimas que possuem um efeito maior na velocidade da seqüência global de reações. Essas enzimas, ditas reguladoras, exibem aumento ou diminuição da atividade catalítica em reposta a certos sinais.
Existem duas grandes classes de enzimas regulatórias:
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 Regulação enzimática por modificação covalente
  
- Ocorre quando há modificação covalente da molécula da enzima, com conversão entre formas ativa/inativa.
 
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 Funcionam por meio da ligação de compostos reguladores não-covalentes reversíveis, chamados de moduladores alostéricos.
 Essas enzimas sofrem alterações de conformação em resposta à ligação de modulares, o que altera sua atividade.
 
 Não obedecem à cinética de Michaelis-Menten.
 Controlam etapas limitantes de vias metabólicas.
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