Enzimologia clínica- Resumo

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Resumo: enzimas
As enzimas são proteínas especializadas em acelerar reações químicas intracelulares (principalmente) e extracelulares sem serem alteradas ou destruídas. São importantes catalisadoras biológicas eficientes e especificas, compartimentalizadas, atuando em pequenas concentrações e em níveis de temperatura e pH ideais. Sendo assim, níveis elevados de temperaturas, pH ou adição de compostos químicos são condições desnaturantes para a ação enzimática. Algumas enzimas para serem ativadas precisam se ligar a moléculas inorgânicas (zinco, cálcio, potássio), chamados cofatores ou às coenzimas, moléculas orgânicas (derivadas de vitaminas) para exercerem sua função.
A creatino quinase atua na refosforilação do ADP após a contração muscular. Para isso, cliva a fosfocreatina (reserva energética) e doa o grupo fosfato para o ADP formando assim um novo ATP. Existem três subunidade de CK, sendo elas: CK BB (cérebro), CK MB (coração) e CKMM (coração e musculo esquelético), juntas formam a CK total. Conforme o sexo, idade, massa muscular, atividade física e raça a quantidade de CK pode variar, por exemplo, homens apresentam normalmente maiores níveis de CK comparado às mulheres. Clinicamente, ocorre uma elevação dos níveis de CK em todos os tipos de distrofia muscular e a CK se encontra abaixo do normal em condições patológicas como miastenia grave, esclerose múltipla e parkinsionismo.
A lactato desidrogenase (LDH) transfere o H+ que catalisa a reação de oxidação (conversão) do lactato à piruvato, com a participação da NAD+. O LDH é formado por 4 subunidades (M ou H) e possui 5 isoenzimas: LDH1 à LDH5. A LDH1 e LHD2 estão presentes nos eritrócitos e miocárdio, a LDH3 no pulmão, pâncreas, linfócitos e baço, e a LDH4 e LHD5 no fígado e musculo esquelético. Os níveis de LDH aumentam em desordens musculares (LDH4 e LDH5), desordens renais e pulmonar (LDH1 e LDH3) e na hemólise sanguínea.
As aminotransferases(AST e ALT) são catalisadoras de AA à oxiácidos pela transferência de grupos amino. A AST é encontrada no citoplasma e mitocôndria das células do coração, fígado, musculo esquelético e rins. A ALT é exclusiva do citoplasma e é mais especifica do fígado, embora também seja encontrada nos rins. Medicamentos como AINES, antibióticos, drogas antiepilépticas e estatinas elevam os níveis destas enzimas.
A fosfatase alcalina (FA) tem como função retirar grupos fosfato de moléculas em soluções alcalina (desfosforilação). É encontrada principalmente no fígado, por tanto é sensível a obstruções intra e extra hepáticas, mas também se eleva na gravidez, doenças ósseas e na fase de crescimento.
A gama GT ( gama glutamiltransferase) se encontra localizada no fígado e rins (principalmente), sendo muito sensível a agressões hepáticas induzidas por álcool e medicamentos. Sua principal função é catalisar a transferência de AA através das membranas celulares, síntese proteica e regulação dos níveis de glutationa. Seus níveis se elevam em pacientes: alcoólatras, hepatite alcoólica e no uso de anticonvulsivantes.
A amilase é catalisadora de carboidratos. Pode ser Salivar ( isoenzima S) ou pancreática isoenzima P). A lipase tem como função hidrolisar ésteres de glicerol de AG de cadeia longa. Sua síntese ocorre principalmente no pâncreas e em menor quantidade na mucosa gástrica e intestinal. Juntas, são importantes para o diagnostico da pancreatite, em 80% dos casos. Elevam-se 6x V.R.
O CKMB, LDH1 e marcadores não-enzimáticos como a troponina e a mioglobina servem como marcadores para o IAM.