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* ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS Na natureza- 18-25 AA, com configuração L. AMINOÁCIDOS apresentam: Grupo ácido- carboxila ( COOH) Grupo básico amino- ( NH2) * AMINOÁCIDOS GRUPOS R NÃO POLARES - ALIFÁTICOS Radical R Glicina- H Alanina- CH3 CH3 Valina- CH- CH3 Radical R CH3 Leucina- CH - CH3 CH3 Isoleucina- CH3-CH3 CH- CH3 * GRUPOS HIDROFÍLICOS - NÃO CARREGADOS Serina Treonina Cisteína HO HO-CH3- CH - HS-CH3- CH3 Metionina Aspargina Glutamina O2 O2 CH3-S-Ch3-CH3- C- CH3 CH3- CH3- NH3 HO * GRUPOS R AROMÁTICOS Triptofano Fenilalanina Tirosina --CH3 HO- -CH3 N H -CH3 * GRUPOS R CARREGADOS NEGATIVAMENTE - ÁCIDOS Aspartato Glutamato O2 O2 C -CH2- C- CH2-CH2 HO HO * GRUPOS R CARREGADOS POSITIVAMENTE - BÁSICOS Lisina - NH3-CH2-CH2- CH2- CH2- Arginina - NH2 NH- CH2- CH2- CH2 C NH CH2 Histidina - N H N * * LIGAÇÕES PEPTÍDICAS NH3 NHN R CH COOH + R CH COOH NH2 R CH CO NH + H2O R CH COOH * LIGAÇÃO PEPTÍDICA * ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DA PROTEÍNA Estrutura primária: aminoterminal carboxilaterminal Estrutura secundária: -hélice pontes de configuração hidrogênio * ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DA PROTEÍNA Estrutura terciária: arranjo espacial-(curvas e ângulos determinados pelos aa prolina, treonina, serina e glicina). Mantidas pontes dissulfeto e por lig. Iônicas, de hidrogênio e interações hidrofóbicas. Estrutura quaternária: Junção de subunidades polipeptídicas estabilizadas por ligações não-covalentes. * *
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