Trabalho de Bioquimíca

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PONTIFÍCIA UNIVERSIDADE CATÓLICA DE MINAS GERAIS
ENFERMAGEM
2º PERÍODO
CASOS CLÍNICOS I
BETIM
2017
CASOS CLÍNICOS I
	Visão Bioquímica em casos deFibrose Cística
Introdução
Afibrose cística (FC)é uma doença genética de padrão hereditário autossômico recessivo e letal. Doença crônica, progressiva e grave. Ela ocorre em consequência demutaçõesno generesponsável por codificar umaproteínaque regula o transporte de íons através da membrana celular. A ausência ou deficiência da atividade daproteínaleva a um deficit de líquido luminal que provoca a desidratação das secreções com produção de muco viscoso, acarretando obstrução dos ductos das glândulas, com eventual destruição dos órgãos. A progressão da doença conduz a lesões irreversíveis do trato respiratório, alterando a mecânica e a função pulmonar, gerando incapacidades funcionais. Em razão da diversidade de mutações existentes, a expressão clínica da doença é muito variada e envolve diversos sistemas orgânicos. O diagnóstico da fibrose cística ocorre no nascimento ou na infância. 
Diagnóstico:
É necessária a presença de, pelo menos, um achado fenotípico, teste de suor positivo ou pela identificação de duasmutações.As manifestações clínicas pulmonares ocorrem, normalmente, em nível dos brônquios e bronquíolos. Os patógenos mais comuns nesse processo são oStaphylococcus aureusePseudomonas aeruginosa,dentre outros. A inflamação crônica acarreta lesões irreversíveis nas paredes brônquicas, levando a infecção, hipertensão pulmonar e falência respiratória, determinando a perda da força muscular.
A mutação mais comum é a que ocorre peladeleção de três pares de bases,acarretando a perda de umaminoácido fenilalaninana posição 508 daproteína,acarretando uma insuficiência pancreática exócrina e a maiorgravidade da doença pulmonar.No nível do pâncreas há diminuição da secreção de Cl e H₂O junto com redução da secreção de bicarbonato (HCO3), levando à baixa fluidez. Sendo assim,asenzimas digestivas ficam retidas no interior dos ductos pancreáticos,sendo ativadas precocemente, resultando em destruição tecidual e fibrose. Na insuficiência pancreática as enzimas não são liberadas para realizar a digestão, ocorrendo má absorção dos nutrientes. O sintoma mais comum nos pacientes é a tosse produtiva com abundante secreção pulmonar, acompanhada de vômitos. Assim, com o conhecimento dasbases molecularese da fisiopatologia da doença, abriram-se perspectivas de um tratamento eficaz.
A) CASO CLÍNICO
Paciente masculino adulto, 31 anos, estatura 1,69m, peso 70,0 Kg. O tratamento compreendeu 20 sessões de fisioterapia em ambiente aquático, com duração de 60 minutos, duas vezes por semana, onde foram incluídos exercícios para tronco, membros superiores e inferiores e técnicas respiratórias. Após o cumprimento das sessões planejadas, obtêm-se um aumento satisfatório da força muscular respiratória, da capacidade de tosse e da tolerância ao exercício. 
Conhecimento teórico da Bioquímica aplicada
	Definição de DNA 
Foi descoberta em 1953, com os estudos do bioquímico norte-americano James D. Watsone o biologista molecular Francis Crick. DNA significa ácido desoxirribonucleico que é um composto orgânico cujas moléculas contêm as informações genéticas que coordenam o desenvolvimento e funcionamento de todos os seres vivos e de alguns vírus.
Os segmentos de DNA que contêm a informação genética são denominados genes, o resto da sequência tem importância estrutural ou está envolvido na regulação do uso da informação genética.
Sua função é passar as informações necessárias do material genético para a síntese de proteínas, que nada mais é do que a produção de proteínas que as células precisam para o metabolismo e também tem o papel de replicação, que é o conjunto de reações de quando uma célula se divide e transmite suas informações às células filhas. 
O DNA possui dois filamentos, emparelhados entre si formando uma estrutura em dupla hélice por pontes de hidrogênio entre as bases dos nucleotídeo. São compostos por um grupo fosfato, uma molécula de açúcar de cinco carbonos e base nitrogenadas representadas como adenina (A), citosina (C), guanina (G) e timina (T).
As cadeias de do DNA estão ligadas de acordo com um emparelhamento específico das bases nitrogenadas, sendo adenina complementar de timina e guanina complementar de citosina, assim, a quantidade deAsempre é igual à deTe a quantidade deCé a mesma que a deG. A replicação do DNA ocorre de forma semi-conservativa, pois cada uma das suas moléculas conserva uma das cadeias da molécula que a originou e forma uma cadeia nova, complementando o molde.
O DNA constitui a formação de nossos genes, estruturas que representam nossas informações genéticas, aquilo que determina coisas como: o tipo de cabelo, estatura, cor da pele e da íris dos olhos, etc..
	Definição de RNA
Significa Acido ribonucleico, ele é o responsável pela síntese de proteínas da célula. O RNA é formado geralmente em cadeia simples, que pode, por vezes, ser dobrado, e as moléculas formadas por RNA possuem dimensões muito inferiores às formadas por DNA. É constituído por uma ribose, por um fosfato e uma base nitrogenada. Suas bases nitrogenadas são: adenina (A), citosina (C), guanina (G) e uracila (U). 
RNAm:
O mRNA mensageiro, é a ligação entre um gene e uma proteína. O gene é
transcrito pelo DNA do núcleo da célula. O RNAm leva para o citoplasma as informações, para dizer quais aminoácidos deverão ser traduzidos para a formação de uma proteina. Existe um tipo de RNAm para cada tipo de cadeia polipeptídica, que vai constituir uma proteína. O RNAm transporta a informação genética na forma decódons, copiados do DNA; um códon consiste em uma sequência de três nucleotídeos e podem ser formados 64 códons diferentes. Ex:UAG
RNAt:
Transporta aminoácidos para que ocorra a síntese de proteínas. Move-se do núcleo para o citoplasma, onde se liga a aminoácidos, e deslocando-se até os ribossomos. Apresenta regiões com pareamento de bases, que lhe conferem um aspecto de "trevo de três folhas".
RNAr:São os componentes da maquinaria de síntese de proteínas presente nos ribossomos. É inicialmente armazenado nos nucléolos, passa para o citoplasma e, associado a proteínas, forma os ribossomos, que se prendem às membranas do retículo endoplasmático. Os ribossomos dispõem-se enfileirados, constituindo os polirribossomos ou polissomos, junto dos quais as proteínas vão ser sintetizadas. Cada polissomo é também denominado unidade de tradução, pois permite a síntese de um tipo de polipeptídeo.
	Definição de Gene:
O gene é um segmento de uma molécula de DNA (ácido desoxirribonucleico), responsável pelas características herdadas geneticamente. Cada gene é composto por uma sequência específica de DNA que contém um código (instruções) para produzir uma proteína que desempenha uma função específica no corpo. Cada célula humana tem cerca de 25.000 genes.
A maioria dos genes está contida nos cromossomos. O cromossomo é constituído por uma longa cadeia de DNA envolvido em torno de uma proteína especial denominada histona.As células humanas contêm 23 pares de cromossomos – um par de cromossomos sexual (XX nas mulheres ou XY nos homens), mais 22 pares de cromossomos não sexuais denominados 
autossomos.
	Definição de Deleção:
Um pedaço de cromossomo é perdido neste tipo de anomalia, que implica a perda de muitos genes. Deficiências são percebidas durante o pareamento de cromossomos na meiose. Um exemplo humano é a síndrome de cri du Chat (síndrome do miado do gato), em que falta um fragmento do braço curto do cromossomo 5. Caracterizada por retardo mental, microcefalia, aspecto arredondado da face, presença de dobras epicânticas nos olhos e de choro semelhante a um miado de gato.
Deleção Terminal – Resultado de uma simples quebra, sem reunião das extremidades.
Deleção Intersticial – Resultado de uma duplaquebra, com perda de um segmento interno seguida da soldadura dos segmentos quebrados.
Os efeitos das deleções dependem da quantidade e da qualidade do material genético perdido.
	Definição de Mutação:
As mutações gênicas são mudanças ocasionais que ocorrem nos genes, ou seja, é o procedimento pelo qual um gene sofre uma mudança estrutural. As mutações envolvem a adição, eliminação ou substituição de um ou poucos nucleotídeos da fita de DNA.
A mutação proporciona o aparecimento de novas formas de um gene e, consequentemente, é responsável pela variabilidade gênica.
Quando ocorre por adição ou subtração (mutações deletérias) de bases, altera o código genético, definindo uma nova sequência de bases, que consequentemente poderá alterar o tipo de aminoácido incluído na cadeia proteica, tendo a proteína outra função ou mesmo inativação da expressão fenotípica. Por substituição, ocorre m razão da troca de uma base nitrogenada purina (adenina e guanina) por outra purina, ou de uma pirimidina (citosina e timina) por outra pirimidina, sendo esse processo denominado de transição e a substituição de uma purina por uma pirimidina, ou vice-versa, denominada de transversão. 
	Definição de Códon:
Corresponde a uma sequência de três bases nitrogenadas consecutivas (trinca) do RNA mensageiro, que funciona como uma unidade genética de codificação, especificando um aminoácido particular durante a síntese de proteína de uma célula.Cada códon é reconhecido por um RNAt que carrega um aminoácido específico, o qual é incorporado à cadeia de polipeptídios durante a síntese proteica.
	Definição de Anticódon:
São 3 nucleotídeos presentes no RNAt, esta trinca de nucleotídeos do RNAt que corresponde a um códon complementar em uma molécula do RNAm. Durante a tradução ou síntese protéica, este emparelhamento leva ao alongamento da cadeia de polipeptídios, uma vez que o RNAt traz o aminoácido correspondente ao ribossomo.
	Definição de Aminoácido:
Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogênio,oxigênio, e nitrogênio unidos entre eles de maneira característica. Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa (todas as partes se ligam a ele), e um radical característico de cada aminoácido. Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando as proteínas. Para que as células possam produzir suas proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo.
Aminoácidos alfa são aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2) - COOH na qual R é um radical orgânico. No aminoácido glicina o radical é o elemento H O carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 ou alfa. Os aminoácidos alfa (cerca de vinte) são constituintes de todas as proteínas e peptídeos, portanto, de toda a matéria viva. Os aminoácidos podem ser classificados de diversas maneiras.
Aminoácidos não essenciais
São os que nós humanos conseguimos sintetizar em nosso organismo.
Aminoácidos Essenciais
São aqueles que os organismos (normalmente o humano) não é capaz de sintetizar, mas é requerido para o seu funcionamento. Existem aminoácidos que são essenciais apenas em determinadas situações patológicas ou em organismos jovens e em desenvolvimento. A estes diz-se "condicionalmente essenciais". Estes aminoácidos são fontes de divisões entre os cientistas, havendo os que consideram estes como essenciais e os que não os consideram essenciais. 
Aminoácidos apolares:
Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais hidrofóbicos. É um grupo de aminoácidos com cadeia laterias apolares. Desse grupo fazem parte alanina, glicina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e metionina.
Aminoácidos polares neutros:
Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio. Este grupo de aminoácido tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro. Este grupo inclui serina, treonina, tirosina, cisteína, glutamina, e asparagina
Aminoácidos ácidos:
Apresentam radicais com grupo carboxílico. São hidrófilos. Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos.
Aminoácidos básicos:
Apresentam radicais com o grupo amina. São hidrófilos. Há três aminoácidos (histidina, Lisina e Arginina) que possuem cadeias laterais básicas, e em todos e eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele.
	Definição de Proteína:
São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. Compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada (de 5.0 a 1.0.0 ou mais unidades de massa atômica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas. As proteínas têm papel fundamental no organismo. Agindo na reparação e construção de tecidos, elas são essenciais em dietas para perder gordura e em exercícios físicos. A molécula de proteína é construída a partir de seus aminoácidos. Uma grande parte das proteínas são completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomos e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo endoplasmático onde terminam sua síntese. As proteínas são os componentes químicos mais importantes do ponto de vista estrutural. Cada proteína tem um arranjo definido e característico das unidades básicas de aminoácidos. Determinado por: Estrutura primária, estrutura secundária, terciária e quaternária.
Estrutura primária:sequência de aminoácidos, determina a função da proteína.
Estrutura secundária:descreve as formas regulares tomadas por porções da cadeia principal da molécula. Ex: Formação de pontes de hidrogênio; Estrutura alfa-hélice flexível.
Estrutura terciária:estrutura tridimensional 
Conformação tridimensional; Resultante das dobras polipeptídicas
Interações: Pontes dissulfeto – oxidação dos grupos sulfidrila, -SH, das cadeias laterais de duas cisteínas 
Ligações hidrofóbicas – cadeias laterais dos aminoácidos não polares – ligações fracas formam-se dobras – grupos apolares no interior e grupos polares na superfície da proteína.
Pontes de hidrogênio
Pontes salinas – atrações iônicas
Estrutura Quaternária:Presente em proteínas que possuem multi-subunidades. O arranjo das subunidades constitui a estrutura quaternária – Ex.: Hemoglobina 
Proteínas Fibrosas: São insolúveis em água e resistentes a digestão – várias cadeias polipeptídicas paralelas – espiraladas e esticadas 
Proteínas globulares:Polipeptídios dobrados na forma de uma bola e solúveis em água. A maioria realizam processos químicos no organismo. Ex.:as albuminas, são proteínas globulares que se dissolvem na água e são coaguladas, gelificadas ou solidificadas pelo calor.
Classificação quanto a função:
Proteínas estruturais: Colágeno, queratina, proteínas de membrana.
Proteínas de transporte: Hemoglobina (O2), Soroalbumina (ác. Graxos para o tecido adiposo).
Hormônios: Insulina (controla a utilização da glicose). Reguladores de processos
Proteínas de armazenamento: Ferritina (ferro) – reservatórios
Toxinas – Envenenamento – proteínas prejudiciais ao organismo.
Classificação quanto à composição:
Proteínas Simples: Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.
Proteínas Conjugadas: Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metal proteínas, heme proteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.
Classificaçãoquanto ao número de cadeias polipeptídicas
Proteínas Monoméricas: Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas: Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica;
Quanto à propriedade das proteínas temos que:
a) Especificidade: cada espécie sintetiza suas próprias proteínas, as quais apresentam estruturas primárias características. Mesmo dentro de uma espécie, pode haver variações entre indivíduos. Esta é uma propriedade muito particular destas moléculas, a qual não é exibida por outros grupos como glicídios e lipídios.
b) Solubilidade: esta propriedade diz respeito às interações com a água (ambiente aquoso). Proteínas globulares tendem a expor os grupos R hidrofílicos e a interiorizar grupos R hidrofóbicos. Proteínas fibrosas tendem a apresentar R hidrofóbicos expostos, o que torna possível sua função estrutural.
c) Tamponamento: em função do caráter anfótero (ácido-básico) dos aminoácidos constituintes, algumas proteínas têm a capacidade de controlar variações de pH do meio.
d) Desnaturação e renaturação: proteína nativa é aquela que se apresenta numa conformação espacial que permite a sua funcionalidade. A desnaturação protéica é a perda da funcionalidade em decorrência de uma alteração conformacional, originada pela ruptura de algumas ligações de sua estrutura (em nível de estruturas quaternária, terciária e secundária). A desnaturação de uma proteína pode ser reversível ou irreversível.
e) Ponto isoelétrico (pI): A carga elétrica total de uma proteína é dada pelo somatório das cargas dos R dos aminoácidos, as quais dependem, por sua vez, dos pkas e do pH do meio. O ponto isoelétrico de uma proteína corresponde ao valor de pH em que a molécula se encontre eletricamente neutra, ou seja, quando o número de cargas positivas for igual ao número de cargas negativas. O pI das proteínas é determinado experimentalmente, sendo considerado o pH no qual a molécula não migra quando submetida a campo elétrico (eletroforese). Cada proteína possui um pI característico, que reflete a proporção entre aminoácidos ácidos e básicos. Assim, conclui-se que no pI, as proteínas apresentam um número de R ácidos desprotonados (COO-) igual ao número de R básicos protonados (NH3+). Desta forma, as proteínas apresentarão carga líquida positiva em pH menor que o pI e carga líquida negativa em pH maior que o pI. 
	Definição de Enzimas:
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem, no entanto, participar dela como reagente ou produto. As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações, portanto, são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
Enzimas produzidas pelo Pâncreas:
	Precursores das proteases
	Enzimas digestivas de amido
	Enzimas digestivas de lipídeos ou precursores
	Nucleases
	Fatores reguladores
	
	Tripsinogênio
	Amilase
	Lípase
	Desoxirribonuclease
	Procolipase
	
	Quimotripsinogênio
	
	Esterase inespecífica
	Ribonuclease
	Inibidores de tripsina
	
	Proelastase
	
	Fosfolipase A
	
	Peptídeo monitor
	
	Procarboxipeptidase A
	
	
	
	
	
	Procarboxipeptidase B
	
	
	
	
	
Como você define a importância do conhecimento do enfermeiro sobre o processo?
É essencial os conhecimentos do enfermeiro devido a ajuda que ele pode disponibilizar para o paciente, sendo no diagnostico ou na recuperação. Nesse caso, houve uma melhora da força muscular respiratória, ao induzir o corpo na pratica de exercícios.
B)CASO CLÍNICO
Um paciente tem se apresentado relativamente sem sintomas exceto por uma elevada frequência de abertura de feridas. Quando aplicado no ferimento uma solução de peróxido de hidrogênio (água oxigenada - H2O2) o paciente relatou que o tecido adjacente tornava-se preto ao invés de permanecer descolorido e ocasionar borbulhamento do produto aplicado. Foi tomado amostra de sangue do paciente e os eritrócitos foram isolados. Quando foi adicionado peróxido de hidrogênio não foi observado borbulhamento; em contraste este teste com eritrócitos de indivíduos normais mostra claramente o borbulhamento após adição de H2O2. Análise da urina mostrou um aumento de 05 vezes da concentração normal debilirrubinaecoproporfirina.Não foi constatado aumento da destruição de eritrócitos ou presença de disfunção hepática.
A sequência do gene que codifica a enzima envolvida foi realizada e é parcialmente mostrada abaixo:
PACIENTE: 5’-TTGGTAGATAATAGG-3
NORMAL: 5’-TTGGTAGGTAATAGG-3’
Conhecimento teórico da Bioquímica aplicada
	
	Escreva o a fita complementar do fragmento do gene do paciente.
PACIENTE: 5’-TTGGTAGATAATAGG-3’
3’-AACCATCTATTATCC -5’
	Escreva a sequência do m RNA gene dado (transcrição).
3’-AACCATCTATTATCC -5’- 
3’-UUGGUAGAUAAUAGG-5’
	Escreva a sequência do t RNA correspondente ao m RNA (anticódon).
3’-UUGGUAGAUAAUAGG-5’
3’-AACCAUCUAUUAUCC-5’
	Esse fragmento corresponde a quantos códons? Explique.
Foi possível formar 5 códons a partir do gene do paciente. Pois, a cada três bases nitrogenadas do RNAm se forma um códon.
E)Consultando a tabela do código genético, qual códon que sofreu a mutação?
O códon que sofreu mutação foi o terceiro códon (GAT)
F)Explique a diferença desta mutação com relação à propriedade química do aminoácido, após classificá-los.
A Glicina, tem sua propriedade química corresponde a um aminoácido alifático e apolar, que atua como um agente tamponador. 
Visão Bioquímica em casos deEDEMAS
C)CASO CLÍNICO
Oito meses após um problema renal grave, um senhor de 38 anos foi hospitalizado para investigar um edema nos dois tornozelos. Apresentava face pálida e inchada e relatava sofrer frequentes infecções.O diagnóstico mais provável, baseado nas informações, é uma síndrome nefrótica, onde se espera que: a concentração de albumina sérica esteja baixa e a concentração de albumina na urina esteja alta (por isso o edema); presença de imunoglobulinas na urina (relativa deficiência imune).
	Análises bioquímicas 
Exames de “Clearance de creatinina” para avaliação da função glomerular;eletroforese de proteínas séricaspara avaliar diminuição dealbuminaeimunoglobulinae investigação deproteinúriapara avaliar presença de proteína na urina.
Suporte teórico:
OSignificado do termo “clearance de creatinina”é o mesmo que depuração da creatinina. A taxa de clearance é expressa em termos de volume de sangue (em ML), expresso em minuto. O exame é útil para determinar o funcionamento dos rins, através da determinação da taxa de filtração glomerular, ou seja, o quanto o rim está eliminando a creatinina em determinado tempo. Qualquer disfunção que o rim apresente modificará a concentração de creatinina presente na urina, normalmente visualizada como diminuição do nível urinário e aumento no nível sérico, levando a uma diminuição da filtração glomerular.
Os distúrbios circulatórios, como o edema e/ou linfedema, muitas vezes afetam diretamente a qualidade de vida do indivíduo, por gerarem alterações sociais, psicológicas e físicas. 
Conhecimento teórico da Bioquímica aplicada
A)	O que é Albumina e como é classificada de acordo com a sua organização estrutural?
É uma proteína produzida pelo nosso corpo que compõe grande parte do plasma sanguíneo e é essencial para o funcionamento do organismo. Ela é formada exclusivamente por aminoácidos, solúvel em água, levemente solúvel em soluções salinas concentradas e sujeita a desnaturação quando exposta ao calor excessivo. É produzida pelo fígado e exerce diversas funções que asseguram o bom funcionamento do corpo, ajuda a manter os líquidos no sangue, absorvendo o excesso de água dos tecidose mantendo o volume de sangue. É utilizada em tratamentos de queimaduras, hemorragias e recuperação de cirurgias, uma vez que é útil para diminuir edemas. Ela tem a função de transporte e armazenamento de vários compostos, normalmente pouco solúveis em água e de baixo peso molecular, ligando-se a estes. 
Ela é a mais abundante dentre as proteínas plasmáticas, sem atividade hormonal ou enzimática. A Albumina é uma proteína primária, ou seja, é dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula, sendo a mais simples das estruturas.
B)	Quais as ligações químicas que mantêm sua estrutura?
Liga-se água, tal como catiões (Ca 2 + , Na + e K + ), ácidos gordos, hormonas, bilirrubina, tiroxina (T4) e farmacêuticos (incluindo barbitúricos) – a sua principal função é regular a coloidal pressão osmótica do sangue. alfa-fetoproteína (alfa-fetoglobulin) é uma proteína de plasma fetal que liga vários catiões, ácidos gordos e de bilirrubina.Proteína de ligação da vitamina D liga-se a vitamina D e seus metabolitos, bem quanto a ácidos graxos.
C)	Citar suas diferentes funções.
Manutenção da pressão osmótica
Transporte de hormônios produzidos pela tireoide
Transporte de ácidos graxos livres
Transporte de hormônios lipossolúveis
Transporte de bilirrubina não conjugada
Controle do ph.
D)	O que são imunoglobulinas e quais suas funções? Dê exemplos.
As imunoglobulinas são moléculas de glicoproteína que são produzidas pelos plasmócitos em resposta a um imunógeno e que funcionam como anticorpos. As imunoglobulinas derivam seu nome da descoberta de que elas migram com as proteínas globulares quando soro contendo anticorpos é colocado em um campo elétrico.
Funções da Imunoglobulina:Ligação a antígeno
Imunoglobulinas se ligam especificamente a um ou a alguns antígenos proximamente relacionados. Cada imunoglobulina na verdade liga-se a um determinante antigênico específico. Ligação a antígeno pelos anticorpos é a função primária dos anticorpos e pode resultar em proteção do hospedeiro. A valência do anticorpo refere-se ao número de determinantes antigênicos que uma molécula individual de anticorpo pode se ligar. A valência de todos os anticorpos é, pelo menos, duas e em alguns casos mais.
Funções Efetoras:Frequentemente a ligação de um anticorpo a um antígeno não tem efeito biológico direto. Ao invés disso, os efeitos biológicos significantes são uma consequência de “funções efetoras” secundárias de anticorpos. As imunoglobulinas mediam uma variedade dessas funções efetoras. Usualmente a habilidade de carrear uma função efetora particular requer que o anticorpo se ligue a seu antígeno. Nem todas as imunoglobulinas mediarão todas as funções efetoras. Tais funções efetoras incluem:
Fixação ao complemento: Isso resulta na lise de células e liberação de moléculas biologicamente ativas 
Ligação a vários tipos celulares: Células fagocitárias, linfócitos, plaquetas, células máster, e basófilos têm receptores que se ligam a imunoglobulinas. Essa ligação pode ativar as células que passam a realizar algumas funções. Algumas imunoglobulinas também se ligam a receptores em trofoblastos placentários, o que resulta na transferência da imunoglobulina através da placenta. Como resultado, os anticorpos maternos transferidos provêm imunidade ao feto e ao recém-nascido.
E) O que significa uma eletroforese de proteínas séricas? 
A eletroforese de proteínas séricas (EPS) é uma técnica laboratorial usada para determinar os níveis de alguns tipos de proteínas na amostra de sangue. Sérico se refere a soro, que é a parte líquida do sangue. Eletroforese é uma técnica laboratorial usada para separar os grupos de proteínas do soro. Isso possibilita medir e analisar as proteínas individualmente. O soro é colocado em um tipo especial de papel e exposto a uma corrente elétrica. Isso faz com que os diferentes tipos de proteínas se movimentem e se agrupem. As proteínas criam faixas separadas no papel e são analisadas no laboratório.
F)Por que o paciente relatava sofrer frequentes infecções?
A perda contínua de albumina excede a capacidade de síntese do fígado e resulta em hipoalbuminemia, a deficiência de albumina no sangue pode desencadear alguns problemas no organismo, consequentemente a pressão osmótica capilar encontra-se minimamente reduzida, que ocasionou um edema nos tornozelos.
	Visão Bioquímica em casos de criança comLeucinose
Introdução
“A leucinose (doença da urina em xarope de bordo) é umadoença metabólica inatadecorrente de uma alteração genética que leva a um deficitenzimático na degradação dos aminoácidos de cadeia ramificada como a leucina, a isoleucina e a valina, caracterizada por um acúmulo tecidual destes aminoácidos e seus respectivoscetoácidos,levando a uma involução no desenvolvimento neuropsicomotor e alterando o tônus da criança portadora. O tratamento baseia-se no conhecimento científico existente da doença e nas técnicas fisioterapêuticas atuais. 
Conhecimento teórico da Bioquímica aplicada
	Escrever as estruturas dos aminoácidos com seus respectivos cetoácidos, de acordo com o texto.
LEUCINA 
ISOLEUCINA
	Isoleucina-
 
VALINA
	Valina-
	Classificá-los de acordo com a cadeia lateral.
Leucina:Aminoácido alifático (possui hidrocarbonetos saturados como cadeias laterais) e apolar (apresenta hidrocarbonetos hidrofóbicos, ou seja, insolúveis em água).
Isoleucina:Aminoácido alifático (possui hidrocarbonetos saturados como cadeias laterais) e apolar (apresenta hidrocarbonetos hidrofóbicos, ou seja, insolúveis em água).
Valina:Aminoácido alifático (possui hidrocarbonetos saturados como cadeias laterais) e apolar (apresenta hidrocarbonetos hidrofóbicos, ou seja, insolúveis em água).
	Em que consiste uma alteração genética?
Na modificação ou alteração brusca de genes ou de cromossomas, podendo provocar uma variação hereditária ou uma mudança no fenótipo.
O material genético de um indivíduo pode sofrer alterações que por vezes originam anomalias. Estas alterações são denominadas por mutações, que mais especificamente e em termos científicos, são mudanças na sequência dos nucleotídeos do material genético de um organismo. Estas podem ser causadas por erros na cópia do DNA durante a divisão celular, por exposição a radiação ultravioleta ou ionizante, mutagênicos químicos, ou alguns vírus.
No caso das alterações genéticas em seres humanos, existem algumas que acontecem muito frequentemente e outras que são consideradas muito raras, assim como existem algumas sobre as quais se conhecem todas as características e outras totalmente desconhecidas em termos médicos. Síndrome de Down, Albinismo, Síndrome de Turner, Síndrome de Edwards e Síndrome de Patau são alguns exemplos de mutações frequentes, sendo que consideramos frequentes quando acontecem com uma incidência superior a um caso por 17.000 nascimentos. Por outro lado consideramos raras aquelas doenças que acontecem com uma frequência inferior a 1 caso em 125.000 pessoas: Ictiose lamelar, Síndrome de Werner.
	O que é uma doença metabólica inata?
Também chamados erros inatos do metabolismo (EIM) é um grupo de cerca de 1000 doenças genéticas, individualmente muito raras, mas que em conjunto tem incidência similar a algumas doenças genéticas comuns, como a síndrome de Down e a fissura lábio-palatina (lábio leporino). Além de serem raros, os pacientes com EIM apresentam sintomas muito similares aos de condições clínicas muito mais comuns, como infecções, desidratação, intoxicações, encefalopatia por anóxia perinatal (paralisia cerebral) e doenças neurológicas em geral. Nos EIM, o corpo é incapaz de degradar, sintetizar, transportar ou armazenar determinadas moléculas. 
D) CASO CLÍNICO
A principal manifestação clínica é a presença diária de dor dos músculos esqueléticos com pontos dolorosos sensíveis a dígito pressão. Associadas aos principais sintomas existem ainda outras manifestações clínicas como, por exemplo: edema, déficitde memória e concentração, tensão pré-menstrual, cefaleia, hipersensibilidade ao frio, bruxismo, hematomas cutâneos, tonturas, etc. O aumento da dor na fibromialgia parece estar relacionada a um desequilíbrio neurofisiológico.Pesquisadores observaram a relação entre a sintomatologia e os baixos níveis séricos doaminoácido triptofano(precursor serotoninérgico),cuja entrada no sistema nervoso centralé dependente de sua concentração relativa aosdemais aminoácidos neutrosdo plasma. Na Fibromialgia o nível plasmático deTriptofano (TRP)seria normal, porém o transporte plasmático diminuído, quando comparado a outros aminoácidos. 
Conhecimento teórico da Bioquímica aplicada
A) Escrever a estrutura do aminoácido Triptofano.
B) Classificá-lo de acordo com a cadeia lateral.
Classificação do Triptofano:R aromático-CH(NH2)-COOH
C) Citar os aminoácidos neutros. Classificá-los de acordo com a cadeia lateral.
OsAminoácidos polares neutros apresentam grupos químicos que tendem a formar ligações de hidrogénio.
Serina:OH-CH2-CH(NH2)-COOH : neutro, hidroxilada
Treonina:OH-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH : neutro, hidroxilada
Cisteina:SH-CH2-CH(NH2)-COOH : neutro, sulfurada
Tirosina:OH-C6H4-CH2-CH(NH2)-COOH : neutro, sulfurada
Asparagina:NH2-CO-CH2-CH(NH2)-COOH : neutro, amida
Glutamina:NH2-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH : neutro, amida
D) Em que significa o TRP ser um precursor serotoninérgico?
Significa que é por meio do triptofano que forma-se a serotonina
E)Qual é o outro importante neurotransmissor que o TRP é também precursor?
Melatonina
F) Citar as funções dos neurotransmissores originados do TRP.
A serotonina é um neurotransmissor que atua no cérebro regulando o humor, sono, apetite, ritmo cardíaco, temperatura corporal, sensibilidade a dor, movimentos e as funções intelectuais e a melatonina é um hormônio produzido pelo organismo que influência a regulação do sono. Ela é produzida pelo organismo naturalmente quando anoitece, de forma mecânica e em resposta ao escuro da noite.