Questões de Bioquímica AF (1)

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Questões de revisão dos conteúdos para AF
Descreva os aminoácidos com base em sua natureza química
R: Os α-aminoácidos e proteínas em peptídeos (excluindo prolina) consistem de um ácido carboxílico (-COOH) e um amino (-NH2) grupo funcional ligado ao mesmo átomo de carbono tetraédrico. 
Grupos R distintos, que distingue um aminoácido de outro,
Descreva a ligação peptídica. 
R: Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida
Diferencie aminoácidos essenciais de não essenciais.
R: Os aminoácidos, com base na forma como são adquiridos, podem ser classificados em dois tipos: essenciais ou não essenciais. Consideram-se essenciais, ou indispensáveis, aqueles que o nosso organismo não tem capacidade de sintetizar, logo, a única forma de que dispomos para os obter, é através da ingestão de determinados alimentos, nomeadamente através da carne, dos ovos, do leite e seus derivados.
Quanto aos aminoácidos não essenciais, são aqueles que o nosso organismo consegue produzir, mais concretamente, que o nosso fígado sintetiza. Assim, destacamos os seguintes: alanina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cisteína, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.
Classifique os aminoácidos com base em suas cadeias laterais.
R: Existem duas grandes classes de aminoácidos com base em saber se o grupo R é hidrofóbico ou hidrofílico. 
 Os ácidos aminados hidrofóbicas tendem a repelir o meio aquoso e, portanto, residem principalmente no interior das proteínas. Essa classe de aminoácidos não ioniza nem participa na formação de pontes de hidrogênio. Os ácidos aminados hidrofílicos tendem a interagir com o meio aquoso, são freqüentemente envolvidos na formação de pontes de hidrogênio e são encontrados predominantemente no exterior superfícies proteínas ou nos centros reativos das enzimas. 
Conceitue proteínas. 
R: As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de aminoácidos, e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos.
	São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar”
Classifique e exemplifique as proteínas com base: 
Natureza química
R: Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa.
		Ex: glicil-alanina + água glicina + alanina
Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem aa ao lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético. 
Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos),
c) Proteínas derivadas: São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais. Essas proteínas são produzidas durante a digestão das proteínas naturais do organismo. 
Ex: proteanas, metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos.
Papel biológico
R: Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos. 
Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);
Queratina (pelos, cabelo, unha);
Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas.
Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc)
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos.
Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias;
Valor nutritivo
Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo.
Caseína (leite)
Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)
Glicinina (soja)
.2 Proteínas semi-completas: são as que
 provêm,mas não mantêm o ser vivo.
Gliadina (trigo)
Legunina (ervilha)
Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida.
Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)
Gelatina (falta triptofano e tirosina
Estrutura tridimensional
A organização tridimensional das proteínas desde a seqüência de aminoácidos, passando pelo enovelamento da cadeia polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade crescente:
A estrutura primária é somente a seqüência dos aminoácidos na molécula de uma proteína, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula
Secundaria: É o enrolamento da estrutura primária originando uma hélice chamada de hélice.
Terciaria: É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária
Descreva as estruturas tridimensionais das proteínas e as ligações químicas presentes nessas estruturas.
R: A organização tridimensional das proteínas desde a seqüência de aminoácidos, passando pelo enovelamento da cadeia polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade crescente:
As ligações estabilizantes da estrutura secundária são:
Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro.
Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos.
Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula.
Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína.
Conceitue desnaturação proteicas, exemplificando um agente químico, físico e biológico envolvido nesse processo.
R: É a alteração da estrutura da proteína sem ruptura das ligações peptídicas. A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias.
Agente físicos: Alterações de temperatura
Raio X
A gentes químicos: Ácidos e bases fortes
Detergentes
Biologoco...
Conceitue enzima e cite 3 exemplos.
R: Proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações sem serem elas próprias, alteradas nesse processo
Lipase
Amilase 
Comente 3 características gerais das enzimas
R: Apresentam alto grau de especificidade;
São produtos naturais biológicos;
São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações;
São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
Não são tóxicas;
Conceitue sítio ativo enzimático.
R: Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato.
Conceitue os modelos chave-fechadura e encaixe induzido na união da enzima ao substrato. Qual desses modelos utiliza mais energia no processo? Justifique.
R: alto grau de especificidade das enzimas originou Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato. 
Encaixe Induzido , enzima e o o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.
Comente e exemplifique 2 fatores que afetam a velocidade da reação da enzima sobre o substrato.
R: ph- O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos componentes do sistema à medida que o pH varia
Ex: (-NH3+), em pH alcalino é desprotonado e a velocidade da reação diminui.
Temperatura- temperatura dois efeitos ocorrem:
 a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas;
 a estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.
Diferencie inibição reversível de inibição irreversível.
R: Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. A inibição reversível é subdividida em 2 classes: inibição competitiva e não competitiva.
na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente.Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. 
Comente os seguintes tipos de inibição enzimática:
Competitiva
R: os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima
Não competitiva
R: a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
Incompetitiva
R: Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES.
Conceitue lipídeos. 
R: Grupo de compostos quimicamente diversos com a insolubilidade em água como característica em comum.
Comente 3 funções dos lipídeos.
R: Nutricionais
	Energia (9 kcal/g) e ácidos graxos essenciais
	Transporte de vitaminas lipossolúveis
 Componentes das membranas celulares
Isolamento térmico
Comente sobre 3 lipídeos de importância biológica. 
R: Glicerídios – lipídios de reserva energética e isolante térmico. Óleos e gorduras
Ceras – importantes substâncias impermeabilizantes. folhas e frutos, animais (aves e das abelhas).
Esteroides – sem ácidos graxos em sua estrutura, sendo bastante diferentes dos outros lipídios. hormônios sexuais e o colesterol.
Classifique os lipídeos com base em seus componentes estruturais.
R: 1. Lipídeos simples - Formados a partir da esterificação de ácidos graxos e alcoóis (glicerol)
2. Lipídeos complexos - Contém além do grupo éster da união do ácido graxo e glicerol algumas substâncias:
Diferencie óleo e gordura.
R: os óleos possuem radicais insaturados, e as gorduras possuem radicais saturados.
Diferencie ácidos graxos saturados e ácidos graxos insaturados.
R: Saturados (quando os átomos de carbono são ligados entre si apenas através de ligações simples);
Insaturados (quando ao menos uma dupla de átomos de carbono da cadeia está ligada através de ligação dupla). 
Na formação das gorduras trans, qual o objetivo da hidrogenação?
R: conversão de óleos em gorduras plásticas,
 melhora da firmeza da gordura,
 reduz a susceptibilidade à deterioração,
 produção de margarinas e outras gorduras compostas 
Com relação ao transporte de lipídeos, comente o papel biológico funcional das seguintes lipoproteínas:
Quilomicrons
é a lipoproteína menos densa, transportadora de triacilglicerol exógeno na corrente sanguínea.
VLDL
“Lipoproteína de Densidade Muito Baixa”, transporta triacilglicerol endógeno.
LDL
“Lipoproteína de Densidade Baixa”, é a principal transportadora de colesterol; seus níveis aumentados no sangue aumentam o risco de infarto agudo do miocárdio.
HDL
 – “Lipoproteína de Densidade Alta”, atua retirando o colesterol da circulação. Seus níveis aumentados no sangue estão associados a uma diminuição do risco de infarto agudo do miocárdio
Conceitue metabolismo
R: Chama-se metabolismo ao conjunto de reações químicas que ocorrem nas células, e que lhe permitem manter-se viva, crescer e dividir-se.
Processo geral por meio do qual os sistemas vivos adquirem e usam energia livre para realizarem suas funções.
De que forma os sistemas enzimáticas cooperam para promover o metabolismo?
R: obter energia química capturando energia solar ou degradando nutrientes ricos em energia obtidos do meio ambiente;
(2) Converter as moléculas dos nutrientes em moléculas com características próprias de cada célula, incluindo precursores de macromoléculas;
(3) Polimerizar precursores monoméricos em macromoléculas (proteínas, ácidos nucléicos e polissacarídeos) e;
Comente a frase a seguir: “O metabolismo de um organismo determina quais substâncias são nutricionais e quais são tóxicas”. 
R:
Conceitue os organismos abaixo com base processos de degradação de nutrientes:
Aeróbicos obrigatórios: usam O2
Anaeróbicos: usam agentes oxidantes como sulfato e nitrato
Aeróbicos facultativos: crescem na presença e na ausência de O2
Anaeróbicos obrigatórios: são intoxicados na presença de O2
Defina catabolismo e anabolismo.
R: O anabolismo relaciona-se com a síntese de compostos orgânicos estruturais e funcionais, tais como proteínas de membrana, enzimas e hormônios.
O catabolismo, por sua vez, envolve algumas reações que têm por função degradar substâncias orgânicas para obtenção de ATP, ou seja, para conseguir energia. 
Comente a frase: O catabolismo libera a energia que será utilizada no anabolismo“
R: o catabolismo quebra uma substância para obter energia, e o anabolismo transforma essa substância em outra que sirva para seu desenvolvimento e reparação
Comente de forma geral, as 3 etapas que envolvem o catabolismo e o anabolismo.
R: ESTÁGIO I: ocorre no tubo digestório; os polímeros são quebrados em moléculas fundamentais;são absorvidos e levados às células;
ESTÁGIO II: ocorre no interior das células. As moléculas fundamentais são degradadas em produtos menores; produtos comuns: Piruvato e Acetil Co- A;
ESTÁGIO III: ocorre no interior das mitocôndrias; converge para o ciclo de Krebs; produtos finais: CO2 e H2O; nesta fase ocorre formação de ATP; ocorre liberação de NH3 pela degradação de aminoácidos, sendo convertida em uréia para a excreção.
A energia é armazenada na célula através de ligações fosfato da molécula de ATP.