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Guia de Estudos da Unidade 1 - Bioquímica Humana

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Bioquímica Humana
UNIDADE 1
1
UNIDADE I 
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA HUMANA
Apresentação da Disciplina
Seja bem-vindo(a) à disciplina de Bioquímica Humana aplicada à Nutrição. Nessa 
matéria você irá aprender como os humanos extraem energia do meio externo e como 
a direciona para manter o funcionamento adequado dessa incrível máquina. Porém 
para que você compreenda melhor a bioquímica humana gostaria que fizesse uma 
breve reflexão sobre a seguinte pergunta: Qual a diferença entre você e a matéria 
inanimada (terra, pedra, plásticos etc.) o cerca?
Talvez a primeira e mais lógica resposta fosse “Eu tenho vida e uma pedra não”. Em 
primeiro momento pode até soar como uma reflexão bem simples e até certo ponto 
cômica, porém te convido a ampliar esse pensamento. Pense e reflita agora na se-
guinte pergunta: de que você é formado que o torna tão distinto de uma pedra? 
Ao fazer essa reflexão você irá observar que sua estrutura é muito mais complexa e 
organizada quando comparada à estrutura da pedra, não importa o tamanho desse 
material. A matéria inanimada é composta por um conjunto de substancias simples. 
Entretanto, o corpo humano é constituído pela união dos sistemas biológicos (diges-
tório, circulatório, urinário etc.), que trabalhando de forma cooperativa garantindo o 
funcionamento adequado do organismo.
Cada sistema é formado por órgãos com funções bem específicas. Tais órgãos são 
compostos por tecidos que por sua vez são formados pela união de células – a menor 
unidade de vida. A complexidade e o nível de organização param na célula propria-
mente dita, em nível celular observamos estruturas com funções específicas – as 
organelas. Elas atuam de forma convergente trabalhando para manter a célula viva. 
 
Dentre as organelas podemos destacar os ribossomos que tem uma importante fun-
ção celular: síntese de proteínas. Os ribossomos são formados por um tipo de material 
conhecido como RNA ribossomal. No caso do RNA, ele é formado por cadeia polinu-
cleotídica a qual é formada por unidades menores, os nucleotídeos. Cada nucleotídeo 
é constituído por uma base nitrogenada, um carboidrato e um grupamento fosfato. 
Observamos que a complexidade dos seres humanos tem como base a diversidade 
das moléculas que os compõe. 
Os seguintes assuntos serão discutidos nessa primeira unidade:
• Aminoácidos: Estrutura Química e Classificação.
• Propriedades Ácido/Base.
• Proteínas: Classificação e Níveis Estruturais.
• Desnaturação Proteica.
2
• Hemoglobina: estrutura e função. Mecanismo cooperativo de ligação do oxi-
gênio. Efeito Bohr.
• Enzimas: Propriedades, Classificação e Interação Enzima/Substrato.
• Cinética Enzimática: Definição de Km, e Velocidade Máxima (Vmáx).
• Mecanismo de controle da atividade enzimática.
Ao final dessa unidade você desenvolverá todos os tópicos acima citados. Porém é 
imprescindível a leitura completa do conteúdo do livro. Entretanto, leia a breve intro-
dução sobre o tema disponível no seu livro na unidade 3, só então retorne para esse 
guia de estudos.
AMINOÁCIDOS 
Antes de conhecer o universo das proteínas é necessário que você compreenda a 
bioquímica dos aminoácidos, visto que as proteínas são polímeros de aminoácidos, 
ou seja, as proteínas são longas cadeias de aminoácidos. Esses são denominados de 
estruturas monoméricas das proteínas ou simplesmente monômeros. 
Os aminoácidos são pequenas moléculas orgânicas. Acesse o link a seguir para saber 
a definição de compostos orgânicos (http://sereduc.com/4btkVM). 
Observe a figura abaixo. Você deve identificar um aspecto químico muito importante: 
Todos os aminoácidos, com exceção da prolina, têm como característica em comum 
que são formados por um grupamento amina (-NH2) - circulado de azul; um ácido 
carboxílico (-COOH) – circulado de vermelho, ambos ligados a um átomo de carbo-
no. Como o átomo de carbono faz quatro ligações, as outras duas ligações serão rea-
lizadas com um átomo de hidrogênio circulado de roxo e com um radical R, chamado 
de cadeia lateral selecionado de verde.
Fonte: Arquivo pessoal Prof. Ronmilson Marques
3
Você não deve esquecer essa estrutura química, pois mais adiante iremos descrever 
os níveis estruturais das proteínas e vamos necessitar dessa informação. 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Nos seres humanos são encontrados 20 diferentes tipos de aminoácidos sendo 
classificados como essenciais e não essenciais. Agora você deverá acessar o link 
abaixo e ler o conteúdo disponível no artigo como forma complementar do mate-
rial, observe atentamente as cadeias laterais dos diferentes grupos de aminoácidos: 
http://sereduc.com/Cbo8K9
Como você leu, existe outra classificação para os aminoácidos, na qual se utiliza as 
características químicas da cadeia lateral para separar os aminoácidos nos seguintes 
grupos:
•	 Aminoácidos Hidrófobos ou Apolares – Apresentam cadeias laterais apo-
lares, isto é, apresentam cadeias carbônicas em sua constituição. Caso não 
tenha observado isso, acesse novamente o link acima citado. Lembre-se que 
substâncias apolares não interagem facilmente com a água, visto que a mo-
lécula de água é uma substância polar. Logo nas proteínas os resíduos de 
aminoácidos apolares estarão localizados, em sua maioria, no interior do po-
lipeptídio. 
•	 Aminoácidos Polares Neutros – Têm uma cadeia lateral polar, logo podem 
interagir com a água. Se necessário for, volte e acesse novamente o link aci-
ma e observe que esse grupo de aminoácidos possui em sua cadeia lateral 
grupos hidroxila (-OH), sulfidrila (-SH) e amidas (-CONH2). Eles podem ser 
encontrados mais facilmente em porção mais superficial das proteínas, jus-
tamente pela possibilidade de interagir com a água, bem como por possuir 
grupos funcionais reativos, que dependendo a função a qual se destina a 
proteína é recurso extremamente necessário.
•	 Aminoácidos com polares com carga - São aminoácidos polares, porém 
apresentam em pH fisiológico carga elétrica. Podem ser subdivididos em dois 
grupos:
 Ácidos
 Básicos
Além disso, os aminoácidos com carga estão localizados na superfície proteica ser-
vindo de ponto de ancoragem de moléculas de água ou podendo interagir com outras 
estruturas com carga oposta – Interações Coulômbicas. 
Agora você deve prestar muita atenção na figura a seguir. Há uma ilustração de uma 
proteína transmembranar. Esse tipo de proteína apresenta um domínio na membrana 
lipídica e outros domínios extras e intracelulares. 
4
Na imagem você vai identificar que pequenas bolas vermelhas que são os resíduos de 
aminoácidos apolares - Leucina (Leu), Fenilalanina (Phe), Valina (Val), Alanina (Ala), 
Metionina (Met) e Isoleucina (Ile) – estão localizados justamente no domínio membra-
nar, uma vez que a membrana plasmática é apolar devido a presença dos lipídios de 
membrana. Já nos domínios extra e intracelular a proteína apresenta uma sequência 
de aminoácidos polares – Treonina (Thr), Serina (Ser), Tirosina (Tyr). Evidentemen-
te você já observou que pode existir tanto aminoácidos apolares na porção externa 
como também aminoácidos polares dentro da porção membranar.
Fonte: Figura disponibilizada no site: http://sereduc.com/sc5gnN. Acessada em 11.01.2015
COMPORTAMENTO ÁCIDO/BASE DOS AMINOÁCIDOS
A partir desse ponto vamos discutir outra importante propriedade dos aminoácidos no 
que se refere ao comportamento ácido e básico. Para facilitar o entendimento desse 
tópico é necessário que você acesse o link para relembrar os conceitos de acidez, 
alcalinidade e pH: http://sereduc.com/wKTpga
Os aminoácidos em meio aquoso, ou seja, no pH na faixa de neutralidade existem na 
forma de zwitterions. Você já ouviu falar nessa palavra? Sabe o que quer seu signi-
ficado? Se você sabe, meus parabéns! Caso contrário pode deixar que eu te explico. 
 
O termo zwitterion é uma palavra oriunda do alemão que significa íon híbrido. Você 
deve lembrar que um íon pode ser um cátion (carga positiva) ou um ânion (carga ne-
gativa). As moléculas zwitteriônicas eletricamente são neutras, porémpossuem car-
gas opostas na mesma estrutura química, isto é, a mesma molécula tem uma região 
carregada positivamente e outra carregada negativamente.
5
Essa definição encaixa perfeitamente nos aminoácidos, pois em pH fisiológico (neu-
tro), o grupo amina por ser uma base captura íon H+ adquirindo um aspecto positivo. 
Enquanto que o ácido carboxílico doa o hidrogênio na forma de H+ adotando uma 
característica negativa. Você consegue identificar isso na figura abaixo?
Fonte: Figura disponibilizada no site: http://sereduc.com/fNPFRz. Acessada em 11/01/2015
Um zwitterion pode atuar tanto como ácido (doador de prótons) quando como uma 
base (aceptor de prótons). Você deve estar se perguntando algo do tipo: Doador e 
aceptor de prótons? Mas não eram íons H+ no parágrafo anterior? Pode ficar calmo... 
Esses dois termos (H+ e prótons) são equivalentes. As substâncias que apresentam 
forma de zwitterion - como os aminoácidos por exemplos - são definidas como subs-
tâncias anfóteras. 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Você já consegue entender as estruturas básicas que compõe as proteínas? Se ainda 
tem alguma dúvida consulte novamente o livro ou retorne e leia novamente as páginas 
anteriores desse guia de estudo.
Então vamos avançar no conteúdo, porém antes disso quero lançar duas perguntas 
para você: Como que um aminoácido vai se ligar ao outro aminoácido? E depois que 
o dipeptídeo foi formado, como irá se ligar outros aminoácidos até a formação da pro-
teína por completo?
Observe a figura abaixo. A ilustração representa a interação de um aminoácido com 
outro para formar o dipeptídeo. 
6
Fonte: http://sereduc.com/7VcQKr. Página acessada em 12.01.2015
Como você pode observar para a formação da ligação peptídica existe a liberação de 
uma molécula de água. Logo, ocorre uma Reação de Desidratação na formação dos 
peptídeos. Segue algumas características da ligação peptídica: 
• É uma ligação covalente;
• Rígida e plana;
• O átomo de nitrogênio e o átomo de oxigênio (C=O) irão estar envolvidos na 
estabilização da estrutura secundária da proteína; 
• Não são quebradas em condições desnaturantes.
PROTEÍNAS
Você acabou de entender como é construída a cadeia de aminoácido. É evidente que 
a imagem anterior demonstra a ligação de apenas dois aminoácidos, porém observe 
novamente a figura e veja que no dipeptídeo formado existem duas extremidades: 
uma com a função amina, chamada de resíduo amino-terminal (ou N-terminal) e 
outra com a função ácido carboxílico denominado de resíduo carboxi-terminal (ou 
C-terminal). Nesses dois pontos, outro aminoácido pode se ligar formando um tripep-
tídeo por exemplo.
Quando existe a união de vários aminoácidos tem-se a formação de um polipeptídeo. 
Uma proteína é composta por centenas de aminoácidos. Por exemplo, a hemoglobina 
humana que possui em sua estrutura 574 resíduos de aminoácidos e um peso mole-
cular de 64.500 Da.
7
Você pode encontrar o termo oligopeptídeo. Essa terminologia se refere à junção de 
poucos aminoácidos. É interessante destacar que oligo é um termo grego que signi-
fica pouco. 
Segue alguns exemplos de pequenos peptídeos, oligopeptídeos e pequenos polipep-
tídeos: (Acesse o link ao lado de cada exemplo para conhecer quantidade de resíduos 
e a função de cada peptídeo).
• Ocitocina (http://pt.wikipedia.org/wiki/Ocitocina)
• Aspartame (http://pt.wikipedia.org/wiki/Aspartame)
• Insulina (http://pt.wikipedia.org/wiki/Insulina)
• Glucagon (http://pt.wikipedia.org/wiki/Glucagon)
• Corticotropina (http://www.scielo.br/pdf/abem/v46n6/a04v46n6.pdf)
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTÉINAS
Até o presente momento o que você sabe sobre as proteínas podem resumir na se-
guinte afirmação: São polímeros orgânicos, com estrutura complexa e elevada massa 
molecular, constituídas por um conjunto de aminoácidos. Então vamos expandir esse 
conhecimento e entender a importância da estrutura tridimensional de uma proteína e 
analisar alguns arcabouços proteicos bem como a função de algumas proteínas. 
ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEINAS
A estrutura primária de uma proteína é caracterizada pelo sequenciamento linear dos 
aminoácidos. É esse nível de organização que será determinante na composição da 
estrutura tridimensional de uma proteína. É importante ressaltar que a função de uma 
proteína esta atrelada diretamente à sua estrutura tridimensional. Além disso, o enten-
dimento da estrutura primária é extremamente válido, uma vez que, várias doenças 
gênicas são os resultados de um sequenciamento anômalo de aminoácidos, o que irá 
ocasionar uma desorganização estrutural, havendo o detrimento da função fisiológica 
normal.
Fonte: http://sereduc.com/XGSW73. Página acessada em 12.01.2015
8
ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS
A composição primária do polipeptídeo não irá adotar de modo aleatória a estrutura 
tridimensional, isto é, naturalmente a sequência linear dos aminoácidos não ficará 
moldando sua conformação por tentativas até encontrar a configuração mais está-
vel. Normalmente formam-se arranjos regulares entre os aminoácidos adjacentes, ou 
seja, os aminoácidos vizinhos interagem mutuamente, de modo que condicionam a 
estrutura linear a se moldar de tal maneira, que essa cadeia peptídica adota a confor-
mação de estrutura secundária. 
 
Fonte: http://sereduc.com/toiKXD. Página acessada em 12.01.2015
Existem duas estruturas secundárias mais comuns: A α-hélice e a folha β-pregueada. 
Na figura acima a estrutura da esquerda é a α-hélice, enquanto que a da direita é a 
folha β-pregueada. 
Você pode observar na ilustração anterior que ambos os arcabouços peptídicos se-
cundários têm linhas pontilhadas coloridas com a cor amarela. Você consegue identi-
ficar quais são os átomos que essa linha está ligando?
Em ambas as situações, as linhas amarelas demonstram a interação de um átomo de 
hidrogênio com o átomo de oxigênio. Esse tipo de interação é bastante conhecido na 
química e na bioquímica: são denominadas ligações ou pontes de hidrogênio. 
Logo concluímos que as estruturas secundárias das proteínas são estabilizadas por 
pontes de hidrogênio. Ou seja, tanto a α-hélice quanto a folha-β existem e são man-
tidas de modo estável mediante essa atração química ordenada pelas pontes de hi-
drogênio.
9
Você lembra o que é ponte de hidrogênio e em quais condições é formada? Acesse 
o link e assista um pequeno vídeo cujo tamanho é 4:19 que descreve sobre a ligação 
hidrogênio: https://www.youtube.com/watch?v=5r4KUPUjgkA
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
A estrutura terciária é definida como a forma tridimensional das proteínas propriamen-
te dita. As formas secundárias da proteína são submetidas uma sequência de dobra-
mentos até obter sua conformação tridimensional. Você pode chamar esse processo 
de enovelamento proteico. 
Essa estrutura é estabilizada por interações das cadeias laterais, podendo ser liga-
ções covalentes, por atrações químicas de grupos com características semelhantes 
ou ainda por atrações eletrostáticas. A seguir vamos listas todas essas interações. 
É importante que você esteja acompanhando todos os recursos tanto nesse guia de 
estudos quanto no livro. 
Fonte: http://sereduc.com/gn2FcS: Página acessada em 12.01.2015
As interações entre as cadeias laterais são: 
•	 Interações hidrofóbicas: São as forças não covalentes mais importantes 
para estabilizar a estrutura enovelada. Surgem das cadeias laterais hidrofó-
bicas (aminoácidos hidrofóbicos) que são atraídas umas pelas outras. Na fi-
gura acima identificamos este tipo de atração nos átomos coloridos de verde.
•	 Interações eletrostáticas ou iônicas: Grupos carregados negativamente 
(-COO-) que se atraem com grupos carregados positivamente (-NH3+). Na 
figura essa interação química é demostrada nos átomos selecionados com 
cor laranja. 
10
•	 Ligações covalentes (pontes dissulfeto): Única ligação covalente formada 
por dois grupos de sulfidrila de cadeia lateral e dois resíduos de cisteína. For-
necem e proteção parcial da estrutura das proteínas contra modificações do 
pH. Alémde contribuir para a estabilidade e conformação tridimensional da 
proteína. Observe as pontes dissulfeto coloridas com azul.
•	 Pontes de hidrogênio: Cadeias laterais de aminoácidos contendo ligações 
entre hidrogênio e o oxigênio ou nitrogênio. Não se esqueça que as ligações 
hidrogênio são relativamente fracas, porém com existem inúmeros pontos de 
atração elas passam a ter significância. Entretanto, contribuem moderada-
mente para o enovelamento da proteína. São formadas no interior e na su-
perfície da proteína. São identificadas na ilustração anterior na cor amarela. 
•	 Forças de Van der Waals: Força de atração inespecífica que ocorre entre 
dois átomos próximos. Fornece estabilidade para a estrutura.
CLASSIFICAÇÃO E ESTRUTURA QUATERNÁRIA DAS PROTEÍNAS
Você pode observar que os níveis terciários e quaternários as proteínas exibem uma 
complexidade estrutural elevada. Porém foram observados alguns comportamentos 
semelhantes nas proteínas, o que permitiu segregá-las em dois grandes grupos:
•	 Proteínas Fibrosas – Apresentam arranjos polipeptídicos na forma de fei-
xes, geralmente são muito alongadas. 
•	 Proteínas Globulares – Possuem cadeias polipeptídicas compactadas na 
forma de esferas (glóbulos). Como exemplo tem a mioglobina. 
Fonte:http://tiempodeexito.com/bioquimica/53.html. Pagina acessada em 13.01.2015
As proteínas terciárias chamadas de globulares são muito compactas e com alta den-
sidade de átomos no centro da molécula (estrutura altamente compactada no proces-
so de enovelamento). Suas cadeias laterais hidrofóbicas posicionadas para o interior 
da molécula (cerne hidrofóbico), enquanto que os grupos hidrofílicos estão locali-
11
zados na superfície. 
A região da proteína globular que contém o centro hidrofóbico é comumente denomi-
nada de domínio. Os domínios das proteínas também são as unidades funcionais das 
mesmas. Algumas proteínas complexas podem conter até mais de um domínio. 
Existe outra classificação para as proteínas. Nesse caso, especificamente, deve ser 
considerada a quantidade de estruturas monoméricas polipeptídicas envolvidas na 
constituição da proteína. Portanto, a proteína poderá ser classificada:
• Monomérica – Apenas uma cadeia polipeptídica
• Dimérica – Duas cadeias polipeptídicas (Dímero)
• Trimérica – Três cadeias polipeptídicas (Trímero)
• Tetramérica – Quatro cadeias polipeptídicas (Tetrâmero)
Quando existem varias cadeias em uma mesma estrutura, podemos dizer que a de 
proteína é multimérica. Outra observação bastante importante é que as proteínas que 
são formadas por duas ou mais cadeias peptídicas estão adquirem o nível estrutural 
quaternário da proteína. 
A partir do entendimento adquirido até o momento, você tem alguma sugestão sobre 
a maneira na qual as cadeias de polipeptídicas distintas conseguem manter-se unidas 
na estrutura quaternária?
Se você imaginou que provavelmente seriam interações químicas semelhantes as que 
mantêm as estruturas terciárias das cadeias peptídicas isoladas, você estar correto. 
Você vai estudar mais a frente alguns exemplos de proteínas globulares e fibrosas e 
construídas por várias cadeias peptídicas. Por hora, acesse o vídeo com uma dura-
ção de 4min (https://www.youtube.com/watch?v=6iPsuezOcjA) e veja o processo de 
síntese de proteínas. 
Como você pôde observar no vídeo, as proteínas são sintetizadas nos ribossomos e 
logo em seguida são encaminhadas para o retículo endoplasmático rugoso, onde são 
submetidas à sequência de dobramentos (enovelamento).
Ainda discutindo um pouco sobre os dobramentos, acredita-se que o enovelamento 
proteico deve estar diretamente ligado a sequência linear dos aminoácidos no polipep-
tídeo, porém quando uma proteína enovelada sofre um processo de desnaturação 
(retorna a estrutura primária), dificilmente ela retorna à sua estrutura terciária. 
Portanto, os dobramentos ou o processo de enovelamento não dependem apenas 
das atrações químicas das cadeias laterais dos aminoácidos do polipeptídeo. Sabe 
que nos dobramentos existe um grupo de proteínas que direcionam a cadeia linear de 
forma que favorecem os dobramentos adequados. Essas proteínas são chamadas de 
chaperonas. 
12
É importante que você assista ao próximo vídeo de 02min46s 
(http://sereduc.com/9dAB6D). Infelizmente está em inglês, porém da para acompa-
nhar as ilustrações. Nesse vídeo será mostrado um processo de enovelamento protei-
co. Você irá observar a formação da estrutura terciária a partir da sequência linear dos 
aminoácidos associados às chaperonas (bolas marrons e roxas).
Para finalizar esse tópico de níveis estruturais das proteínas, não esqueça que para 
uma proteína exercer sua função ela deve ser encontrar na sua estrutura terciária 
(monomérica) ou quaternária (dimérica, trimérica, etc). 
 
DESNATURAÇÕES PROTEICAS
Na leitura desse guia você provavelmente deve lembrar que falamos em alguns pará-
grafos anteriores sobre desnaturação. A desnaturação é a perda da conformação das 
proteínas em consequência dos desdobramentos proteicos por agentes desnaturan-
tes. Isto que dizer que, os níveis quaternário, terciário e secundário são desfeitos e é 
retomada a estrutura primária do polipeptídeo. Observe na figura próxima figura que 
em condições de desnaturação as ligações peptídicas não são rompidas. 
 PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURADA
Fonte: Figura adaptada do site: http://sereduc.com/iR3Ul4. Página acessada em 13.01.2015
A desnaturação é um processo que geralmente é irreversível, porém em algumas si-
tuações as proteínas podem retornar aos níveis mais complexos. Pode ser causada 
por agentes físicos ou químicos:
Agentes Físicos
• Calor
• Agitação mecânica
Agentes Químicos
• Solventes Orgânicos
• Detergentes
• Ácidos ou Bases fortes
13
HEMOGLOBLINA 
Você já escutou falar alguma vez sobre hemoglobina? E sobre hemácia ou glóbulos 
vermelhos? Provavelmente quando você foi fazer exames de rotina o médico solici-
tou o hemograma completo, você lembra? É comum nos hemogramas a análise de 
dosagem de hemoglobina. A hemoglobina (Hb) é uma proteína encontrada dentro das 
hemácias responsáveis pela coloração vermelha do sangue.
A hemoglobina é uma proteína com estrutura quaternária, composta por quatro su-
bunidades sendo duas denominadas de α e as outras de β, ou seja, é um tetrâmero. 
Você deve se lembrar de que as quatro cadeias peptídicas são mantidas unidas pelas 
mesmas atrações que estabilizam a estrutura terciária. 
A hemoglobina assim como a mioglobina tem como função o transporte de oxigênio. 
Porém a mioglobina mantém o suprimento de oxigênio nos músculos, já a hemoglobi-
na é responsável pelo transporte e manutenção dos níveis de oxigênio e gás carbôni-
co sangue. Ela conduz o O2 dos pulmões para os tecidos e transportando CO2 e H+ 
dos tecidos par os pulmões. 
Na ilustração abaixo temos a esquerda as quatro domínios proteicos da hemoglobina, 
cada qual associado e ao grupo prostético heme (em verde limão). Esse grupo heme 
também é localizado na mioglobina. Por enquanto o que você precisa saber sobre 
grupo prostético é que uma proteína sem essa unidade não é incapaz de exercer sua 
função. 
Fonte: Imagem adaptada do site: http://sereduc.com/YCN7Kq. Página acessada em 
13.01.2015
 
Com esses conhecimentos, você poderia imaginar como seria a ligação do oxigênio à 
hemoglobina sanguínea? E o que poderia influenciar essa ligação?
 
Para responder tais perguntas temos que partir do princípio que O2 se liga no grupo 
heme. O oxigênio faz ligações reversíveis tanto com a hemoglobina quanto com a 
mioglobina, porém essas proteínas apresentam comportamentos distintos de ligação. 
	
  
HEMOGLOBINA MIOGLOBINA 
14
Fonte: http://sereduc.com/N1t6lg. Página acessada em 13.01.2015
A hemoglobina por ser um tetrâmero apresentará um comportamento bem diferente 
de ligação com o O2 quando comparado com a proteína monomérica mioglobina. 
 
Gostaria que você prestasse bastante atenção agora. A mioglobina tem uma facilida-de maior de se ligar ao oxigênio do que a hemoglobina, mesmo essa possuindo quatro 
sítios de ancoragem do gás oxigênio. Porém ao passo que a molécula de O2 vai se 
conectando em cada subunidade da cadeia peptídica, a afinidade da hemoglobina 
pelo O2 aumenta. Para que você tenha ideia e dimensão desse acontecimento, a 
afinidade quarta molécula de oxigênio pela hemoglobina é 100 vezes maior do que a 
primeira molécula que se liga. Esse fenômeno é conhecido como ligação cooperativa.
EFEITO BOHR
O efeito Bohr é observado quando existe uma diminuição da afinidade da ligação da 
hemoglobina ao oxigênio impulsionado pela diminuição do pH. Atente-se que nova-
mente estamos falando de pH, potencial hidrogeniônico. É importantíssimo que você 
entenda esse conceito na bioquímica. 
O Efeito Bohr ocorre porque quando o oxigênio se liga a hemoglobina observa-se a li-
beração de íons H+ no meio, fazendo com que ocorra uma diminuição do pH. Lembre-
-se que quanto maior for a concentração de H+ menor será o pH.
Agora por que esse comportamento da hemoglobina é importante fisiologicamente 
falando? 
A resposta é encontrada ao avaliarmos que enquanto os tecidos utilizam O2 liberam 
CO2 no processo de respiração celular. O CO2 ao entrar nas hemácias é transforman-
do (pela ação da enzima anidrase carbônica) em bicarbonato (HCO3-) e liberando 
H+. Como vai existir uma diminuição no pH local, o oxigênio é liberado da hemoglobi-
na (não esqueça que ela esta localizada nas hemácias). Dessa forma a demanda de 
15
oxigênio é suprida.
Já nos pulmões como a concentração de O2 é elevada ela se liga às hemácias com 
consequente liberação de H+. Este reage com o bicarbonato presente nas hemácias 
formando novamente CO2 que liberado na expiração. 
ENZIMAS
Agora você já conhece o mundo das proteínas no que se refere a sua composição 
química e os níveis de organização. Vou te apresentar uma classe de proteínas que 
merecem atenção especial – as enzimas. 
Você esta lembrando qual é a definição de catalisadores na química? Provavel-
mente você deve ter estudado esse tema no ensino médio. Faz já algum tempo, 
não é verdade? Acesse o link para rever alguns termos importantes sobre catálise: 
http://sereduc.com/YeXJ9g. 
As enzimas são proteínas conhecidas por atuarem como catalisadores nos sistemas 
biológicos. Ou seja, são biomoléculas que aumentam a velocidade de uma determi-
nada reação química em nosso organismo. Preste bastante atenção: Todas as ca-
racterísticas descritas anteriormente para as proteínas se aplicam para as enzimas, 
visto que toda enzima é uma proteína, porém nem toda proteína apresentará atividade 
catalítica.
Você saberia dizer o porquê as enzimas ganham um tópico especial dentro do estudo 
da bioquímica? Você já imaginou quantas reações metabólicas estão ocorrendo den-
tro de você durante a leitura desse guia? Quantas mais ocorrem quando estamos nos 
alimentando? E durante o exercício físico, já pensou?
Portanto, poderíamos concluir que, constantemente, estão acontecendo inúmeras re-
ações bioquímicas em nosso organismo, pois temos que retirar energia do meio exter-
no (digestão) e só então utilizar essa energia para síntese de nutrientes específicos 
(biossíntese) e manutenção das funções biológicas. Agora imagine se todas essas 
reações químicas demorassem horas e horas para acontecer... Isso seria coerente 
para a existência de vida? 
Logo, pode-se dizer que as enzimas então determinam o perfil de transformações 
químicas bem como possibilita as modificações de uma forma de energia em outra.
Antes de avançamos no conhecimento das enzimas pense na seguinte pergunta: As 
enzimas são as únicas biomoléculas consideradas como catalisadores biológicos? 
As enzimas não estão sozinhas nessa guerra para possibilitar a vida. Existem outros 
compostos orgânicos com função catalítica. São moléculas de um tipo RNA (ácido 
ribonucléico) com atividade catalisadora, sendo denominados de Ribozimas.
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS
16
Acredito que você já entendeu a importância do estudo enzimático, então vamos apro-
fundar nosso conhecimento sobre o tema. Vamos iniciar com o sistema de nomencla-
tura. 
Existem duas nomenclaturas para enzimas. A primeira é mais recomendada para o 
uso no dia a dia. A segunda é mais complexa e é conhecida como o nome sistemático 
que é usado para identificar a enzima de forma precisa e sem ambiguidades. Geral-
mente utilizada em trabalhos de caráter científico. 
•	 NOMENCLATURA COTIDIANA: Nessa terminologia o sufixo ase adiciona-
do ao nome do substrato da reação. Considere o substrato como sendo o 
material que a enzima vai utilizar para transformar no produto especifico da 
reação. Por exemplo, a enzima que utiliza como o substrato a uréia recebe 
o nome de urease. Você irá estudar no guia de estudos de carboidratos que 
a sacarose (açúcar) é hidrolisada pela enzima sacarase. Para determinadas 
enzimas o seu nome pode estar associado ao tipo de reação química por ela 
realizada. Como exemplo, a enzima lactato-desidrogenase, que pode con-
verter o piruvato em lactato no metabolismo da glicose. Não fique apreensivo 
com os nomes das enzimas citadas anteriormente. Foram apenas exemplos! 
Você irá encontrar e estudar muitas enzimas no guia de estudos sobre os 
diversos metabolismos.
•	 NOMENCLATURA SISTEMÁTICA: Existe um sistema de nomenclatura que 
dividem as enzimas em seis classes principais. Você pode observar a classi-
ficação dos grupos na figura a seguir. Acesse também o arquivo disponível no 
link (http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/classificacao.pdf) para conhecer 
o sistema internacional de classificação das enzimas como também sobre 
cada um dos seis grupos.
Fonte: http://sereduc.com/a1OM39 , acessado em 13-01-2015
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Porém existem enzimas que mantém um nome trivial original, consagrados pelo uso, 
o que significa que seu nome não esta associado com a reação enzimática (Exemplo: 
Tripsina, Ptialina, Pepsina).
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
No início do nosso estudo descrevemos as enzimas frisando sua característica mais 
importante, a capacidade de catalítica. Iremos voltar a estudar essa propriedade e 
também aprofundar o conhecimento através da discussão de outras propriedades 
inerentes às enzimas. 
 
Podemos definir as enzimas como importantes proteínas que se tornaram específicas 
em catalisar reações biológicas. Por serem proteínas, apresentam níveis de organi-
zação tridimensionais que possibilitam exercer sua função. Isto quer dizer que, elas 
estão configuradas em estruturas terciárias ou quaternárias. Como você estudou an-
teriormente tais estruturas extremamente complexas. Essa complexidade estrutural 
nos direciona para outra propriedade especial das enzimas, a especificidade. Vamos 
iniciar a discussão das propriedades enzimáticas com a atividade catalítica. 
ATIVIDADE CATALÍTICA
As enzimas por serem catalisadores biológicos, aumentam a velocidade de uma rea-
ção química, porém são consumidas durante o processo, ou seja, ficam disponibiliza-
das para um novo ciclo reacional. 
 
Na figura a seguir ilustra o gráfico de energia de duas reações químicas, porém uma 
na presença de uma enzima e a outra sem auxilio do catalisador. Para compre-
ender melhor esse gráfico você deve assistir ao vídeo com duração de 4min32s: 
http://sereduc.com/vRGLaH. 
 
Você aprendeu no vídeo que para os reagentes se converterem em produtos, deve 
superar uma barreira energética. Essa barreira pode ser entendida como a energia de 
ativação, ou seja, os substratos (reagentes) apenas serão convertidos em produtos 
caso superem esse a energia de ativação (Ea), dessa forma mais substrato será 
convertido em produto no intervalo de tempo menor. 
Fonte: http://sereduc.com/DHy1sd , acessado em 16-01-2015
18
É importante que você compreenda o funcionamento das enzimas, portanto preste 
muita atenção nesse tópico. O mecanismo de ação enzimático se baseia na capaci-
dade que a enzima dispõe de oferecer uma rota reacional alternativa de maneira que 
a energia de ativaçãonecessária para converter o substrato em produto seja menor 
quando comparada com a reação sem a presença do biocatalisador. Em outras pala-
vras, as enzimas atuam diminuindo a energia de ativação da reação!
ESPECIFICIDADE 
Você consegue imaginar uma imensa cadeia polipeptídica na sua forma tridimensio-
nal? Realmente é difícil de imaginar. Então observe a figura a seguir. É a estrutura 
tridimensional da quimotripsina, uma proteína digestiva formada por três cadeias po-
lipeptídicas. Você sabia que essa enzima, embora apresente uma elevada comple-
xidade e peso molecular, apenas três resíduos de aminoácidos são essenciais para a 
sua atividade catalítica?
Fonte: http://sereduc.com/j72vXq. Página acessada em 16.01.2015
 A região da enzima onde ocorre a catálise é um local especifico geralmente compos-
tos por poucos radicais de aminoácidos, denominado de sítio ativo ou centro ativo. 
No sítio ativo existem cadeias laterais de aminoácidos que criam uma superfície tridi-
mensional complementar ao substrato que a enzima irá interagir para formar o produ-
to desejado.
Fonte: Arquivo pessoal do Professor Ronmilson Marques
	
   SÍTIO ATIVO 
ENZIMA 
19
Portanto, identificamos outra propriedade das enzimas – A ESPECIFICIDADE. Esses 
biocatalisadores são altamente específicos. Tal característica é bem evidente em dois 
pontos:
• As enzimas interatuam com um substrato ou poucos substratos distintos. 
Esse modelo de interação é conhecido como chave-fechadura, uma vez que 
uma chave só poderá abrir uma fechadura adequada a ela. Essa propriedade 
é tão interessante que as enzimas conseguem selecionar seus substratos 
dentre varias substâncias que se assemelhe tanto em tamanho quando em 
forma.
• Cada tipo de enzima catalisa apenas um tipo de reação. Isto quer dizer que, 
se uma enzima tem a capacidade de transformar açúcar em álcool, ela não 
conseguirá converter o açúcar em outra substância diferente do álcool.
No sítio ativo, quando o substrato se liga à enzima dizemos que ocorreu a formação 
do complexo Enzima-Substrato (ES). Este complexo é posteriormente convertido à 
Enzima-Produto (EP). Após a formação do produto terá a liberação da enzima (re-
constituída).
 
Fonte: http://sereduc.com/IawUHi. Página acessada em 16-01-2015
 
Você conseguiria responder por que o complexo enzima-produto é desfeito? 
 
Se você respondeu algo que demonstra a ideia de que o complexo é desfeito porque 
o produto não tem a especificidade para a enzima, você acertou muito bom! Essa es-
pecificidade da enzima pelo substrato é chamada de afinidade. 
EFICIÊNCIA 
As reações catalisadas por enzimas são tão eficientes, que ocorrem entre 103 a 108 
vezes mais rápidas quando não há a presença das mesmas. Elas podem transformar 
de 100 a 1000 moléculas de substrato por segundo em produtos. Você consegue di-
mensionar isso?
20
Quando você esta realizando uma atividade física, o seu desempenho depende de 
algum fator externo ou simplesmente é sempre igual em qualquer circunstância? 
Não sei se acontece com você, mas geralmente em dias mais quentes ficamos mais 
disponíveis para atividades físicas como correr na praia e jogar bola com os amigos 
ou até ir à academia. Porém quando o tempo está mais frio, as atividades físicas não 
ficam tão prazerosas. Isso é um exemplo para demonstrar a influência do meio ex-
terno em nosso organismo, imagine então alguns agentes impactando a atuação de 
algumas biomoléculas?
Portanto, a eficiência da catálise enzimática depende de alguns parâmetros do meio. 
A atividade de uma enzima é influenciada principalmente pelo pH e temperatura. A 
maior parte das enzimas apresenta um valor de pH pela qual sua atividade é máxima. 
Tendo uma diminuição da velocidade à medida que o pH se afasta desse valor ótimo. 
Sendo assim cada enzima realiza suas atividades em um pH específico (pH ótimo). 
Com relação à temperatura segue a mesma regra do pH, porém a maioria das rea-
ções químicas é favorecida com um aumento da temperatura. Vale ressaltar que tem-
peraturas muito elevadas podem levar ao processo de desnaturação. A maioria das 
proteínas desnatura em temperaturas acima dos 55º C. Lembre-se que as enzimas 
são proteínas. 
 
ESTRUTURA ENZIMÁTICA
Para entendermos melhor a estrutura enzimática imagine a seguinte situação: tem 
uma parede com um parafuso fortemente inserido nela. Você conseguira retirar um 
esse parafuso, que relativamente apertado, na parede utilizando apenas os dedos? 
Evidentemente que será muito difícil com os dedos, porém quando existe uma chave 
de fenda disponível, rapidinho você remove os parafusos, concorda?
Mas o que isso tem haver com enzimas? Podemos fazer uma analogia interessante 
com o evento acima descrito. Considere que o objetivo de seus dedos é remover o 
parafuso, porém os dedos sozinhos não conseguem desempenhar o objetivo, neces-
sitando do auxílio de um instrumento que permitirá a remoção do parafuso da parede. 
Muitas enzimas são “parecidas” com seus dedos na historia acima. Elas sabem que 
tem que “remover o parafuso”, porém só realiza a função com atuação conjunta do 
cofator específico - a chave de fenda. 
Determinadas enzimas precisam estar associadas à cofatores para exercerem suas 
atividades catalíticas. Os cofatores apresentam as seguintes características:
• São moléculas não proteicas – Ou seja, não são compostos formados por 
aminoácidos. 
21
• São divididos em dois grupos de acordo com sua composição química:
•	 Íons metálicos inorgânicos – Acesse o link para ver alguns exemplos 
de cofatores iônicos: http://sereduc.com/GsT9QV
•	 Coenzimas – Nesse caso, quando o cofator for um composto orgâni-
co, ele é denominado de coenzima. Alguns derivados de vitaminas são 
bons exemplos de coenzimas.
Observe na figura abaixo que conjunto da enzima com o seu cofator é chamado de 
holoenzima. A porção proteica é chamada de apoenzima. Não esqueça que na au-
sência do cofator a enzima não pode realizar sua função, pois o substrato não pode 
se ligar à enzima. 
Fonte: Arquivo pessoal do Professor Ronmilson Marques
Alguns cofatores não se ligam permanentemente às enzimas. Após a holoenzima re-
alizar sua função, o cofator se desprende da porção proteica (apoenzima). 
Porém, quando o cofator está ligado definitivamente à enzima, dizemos que ele é o 
grupo prostético da enzima. Isso acontece quando uma coenzima e uma enzima se 
ligam firmemente não havendo dissociação. Como exemplo Tem o grupo heme, o qual 
está ligado à hemoglobina. Sem a presença desse cofator é impossível o transporte 
de oxigênio. 
 
 
Fonte: http://sereduc.com/pFb9Os. Página acessada em 16.01.2015
	
  
APOENZIMA COFATOR HOLOENZIMA 
SÍTIO	
  ATIVO	
  SÍTIO	
  
ATIVO	
  
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INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
Qualquer composto químico que age sobre as enzimas diminuindo sua atividade cata-
lítica é chamado de inibidor enzimático. Os inibidores podem ser classificados como:
•	 Inibidores Irreversíveis – A ligação das substâncias desse grupo inativam 
definitivamente as enzimas, de modo que a enzima perde sua função cata-
lítica, não podendo mais utilizada. Por isso são conhecidos também como 
inativadores enzimáticos.
•	 Inibidores Reversíveis – Neste tipo de inibição a enzima pode recuperar 
sua atividade enzimática após cessar a ação do inibidor. Os inibidores rever-
síveis podem ser classificados em dois tipos:
•	 Inibidores competitivos – O próprio nome da inibição é bem sugesti-
vo, uma vez que o inibidor compete com o substrato pelo mesmo sítio 
ativo. Geralmente esses inibidores apresentam semelhante tridimensio-
nal com o substrato, com isso podem ocupar o mesmo sítio ativo, porém 
a diferença é que a enzima ligada ao inibidor não apresentam nenhuma 
atividade. Essa inibição é revertida com o aumento da quantidade de 
substrato.
Fonte: Imagem adaptada do site: http://sereduc.com/2mKuGz. Página aces-
sada em 16.01.2015
•	 Inibidores não competitivos – Sua ação inibitória não ocorre no sítio 
ativo da enzima. O mecanismo de inibição esta baseado na alteração 
estruturaldo sítio ativo da enzima em decorrência da interação do ini-
bidor em outra localidade da enzima. Ou seja, a ligação desse inibidor 
diminui a afinidade da enzima pelo substrato devido a alterações na 
estrutura tridimensional. 
 
	
   INIBIDOR 
COMPETITIVO SUBSTRATO 
ENZIMA ENZIMA 
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Fonte: Imagem adaptado do site: http://sereduc.com/mI2i3D. Página acessada em 16.01.2015
CINÉTICA ENZIMÁTICA
 
Considerando que existem várias enzimas em nosso organismo, catalisando inúme-
ras reações, você acha que todas as enzimas atuam com o mesmo perfil cinético de 
reação, ou seja, todas apresentam a velocidade e o tempo de reação exatamente 
igual ou que isso pode variar de acordo com o tipo da enzima ou tipo de reação que 
ela catalisa?
 
Para facilitar o entendimento da cinética enzimática vamos segregar as enzimas em 
dois grupos: Enzimas com perfil de Michaelis-Menten e Enzimas Alostéricas. Va-
mos iniciar a discussão com as enzimas do tipo Michaelis-Menten, pois esse modelo 
de consegue explicar algumas características das reações enzimáticas.
No modelo Michaelis-Menten a enzima (E) se liga reversivelmente ao substrato (S), 
formando o complexo enzima-substrato (ES). Em seguida, será formando o produto 
(P) e o catalisador estará disponível novamente.
 
 
A partir das considerações acima, os dois pesquisadores Michaelis e Mentes propuse-
ram uma equação matemática que relaciona a velocidade da reação enzimática com 
a concentração de substrato. Observe a equação abaixo:
 
Fonte: Arquivo pessoal do professor Ronmilson
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Para é importante destacar que a concentração de substrato é maior que a quanti-
dade de enzimas disponíveis. Logo, quando todas as enzimas estiverem ligadas ao 
substrato, dizemos houve a saturação enzimática e que a atividade catalítica é a 
máxima possível. 
Veja a ilustração a seguir. É a representação de um gráfico que relaciona a concentra-
ção de substrato [S] com a velocidade da reação.
Fonte: Imagem adaptada do site http://sereduc.com/Nq0Cy4. Página acessada em 18.01.2014
Observe que o gráfico está descrito em azul. Essa curva hiperbólica é bem carac-
terística de enzimas que apresentam uma cinética Michaelis-Menten. Ao passo que 
você for aumentando a concentração do substrato (avançando no eixo x da esquerda 
para a direita), a velocidade da reação aumenta também. Isto é até bem lógico, pois 
quanto mais substrato mais facilmente ocorrerá a formação do complexo ES.
Porém, o número de enzimas é finito, logo quando todos os sítios ativos das enzimas 
forem preenchidos pelo substrato, será atingida a velocidade máxima (Vmáx) da re-
ação enzimática. Mesmo que se adicione mais substrato ao meio reacional, a veloci-
dade da reação não será alterada, uma vez que não existem mais enzimas possíveis 
para se ligar aos substratos em excesso. No gráfico acima observamos esse compor-
tamento quando a curva hiperbólica alcança o platô (linha reta no gráfico). Observe 
que pode aumentar a concentração de substrato o quanto quiser, porém a velocidade 
sempre será o valor indicado nesse platô (linha verde no gráfico).
Volte à figura anterior e observe a constante de Michaelis-Menten (Km) no gráfico. 
Através de resoluções matemáticas, pode-se chegar à conclusão de que o valor de 
Km é numericamente igual a metade do valor do Vmáx. 
Mas o que significa o Km ser igual à metade do Vmáx?
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Para responder a essa resposta observe primeiramente no gráfico em qual eixo se en-
contra localizado o Km. A constante de Michaelis-Menten se encontra exatamente no 
eixo que representa a concentração de substrato. Logo, o Km indica a concentração 
de substrato necessária para atingir metade da velocidade máxima.
Mas qual a importância do Km e do Vmáx?
A partir do entendimento desses dois parâmetros Km e Vmáx, podemos interpretar 
uma característica, anteriormente citada, que indica a interação da enzima com o 
substrato, a afinidade. 
•	 Km BAIXO – Revela uma elevada afinidade da enzima pelo substrato. Isto 
quer dizer que com uma baixa concentração de substrato rapidamente é atin-
gido metade da velocidade máxima. 
•	 Km ALTO – Reflete uma baixa afinidade da enzima pelo substrato. Nesse 
caso, é necessária uma grande quantidade de substrato para alcançar a me-
tade da velocidade máxima.
O gráfico a seguir descreve a afinidade de uma enzima por dois substratos diferentes. 
A curva em azul demonstra a afinidade da enzima pela glicose, já em vermelho apre-
senta a afinidade da enzima quando o substrato é a frutose. Observe que a enzima 
apresenta comportamento cinético diferente em resposta aos substratos diferentes. 
Fonte: http://sereduc.com/9MBmre. Página acessada em 18.01.2015
:
Você conseguiria identificar qual dos dois substratos tem maior afinidade pela enzima 
em questão? Para auxiliar você em sua resposta, utilize a tabela abaixo.
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Como você leu anteriormente, um baixo valor de Km representa uma elevada afinida-
de. Como a enzima em questão tem um valor de Km igual a 0,05 quando o substrato 
é a glicose, ela tem uma maior afinidade pela glicose, visto que, quando o substrato é 
a frutose essa mesma enzima apresente um Km de 1,5. 
A CINÉTICA ENZIMÁTICA COM INIBIDORES ENZIMÁTICOS
 
Na presença de inibidores enzimáticos podemos analisar os parâmetros cinéticos en-
zimáticos Km e Vmáx de acordo com o tipo de inibição. 
•	 Inibição Competitiva – É revertida pelo aumento da concentração de subs-
trato, logo, se observa que o valor de Km aumenta. Porém o Vmáx não é 
alterado.
•	 Inibição Não competitiva – O efeito inibitório não pode ser revertido com o 
aumento da concentração do substrato. Dessa forma, se observa a diminui-
ção do Vmáx, enquanto que o valor de Km não se altera.
Observe o gráfico baixo o comportamento da hipérbole dois tipos de inibição. Esta 
bem evidente que na inibição competitiva (em vermelho) que a velocidade máxima 
não é alterada, porém deve-se aumentar a concentração de substrato para atingir a 
total saturação enzimática (Vmáx), o que irá causar o aumento do Km. 
Na inibição não competitiva (em azul) observe que a principal característica esta bem 
nítida, a diminuição do Vmáx. 
 
Fonte: Imagem adaptada do site http://sereduc.com/tzSuxJ. Página acessada em 18.01.2015
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ENZIMAS ALOSTÉRICAS E CONTROLES ENZIMÁTICOS
Como você estudou, as enzimas são catalisadores são restaurados ao final da catáli-
se. Antes de continuarmos a discussão reflita sobre a seguinte pergunta: Uma reação 
enzimática ocorre infinitamente, ou até se esgotar a fonte de substrato ou existem 
mecanismos de controle sobre a atividade enzimática?
É claro que a atividade de determinado sistema estará atuando com maior intensida-
de quando as circunstancia forem favoráveis ao seu funcionamento. Isso quer dizer 
que as enzimas que compõem o metabolismo nos músculos, por exemplo, serão bem 
mais exigidas durante o exercício intenso. O funcionamento desse sistema enzimático 
é diminuído quando estamos relaxando ao assistir um filme. 
Essa analise nos permite concluir que existem mecanismos de controle enzimáticos. 
Como mecanismo de controle pode-se citar:
•	 ALTERAÇÕES NA MUDANÇA DA CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO – A 
velocidade de uma reação enzimática se eleva com o aumento da concentra-
ção de substrato.
•	 ENZIMAS ALOSTÉRICAS – São enzimas caracterizadas pela modulação de 
sua atividade catalítica de acordo com a presença de compostos químicos 
(efetores) ou também por alterações em sua conformação ocasionadas pela 
ligação de grupos químicos a sua estrutura (modificações covalentes). São 
regulações de rápidas, atuando em segundo.
•	 ALTERAÇÃO NA SÍNTESE ENZIMÁTICA – São alterações mais lentas que 
podem levar horas para se concretizarem, sendo decorrentes de uma condi-
ção fisiológica que pode inibir ou estimular a síntese de uma enzima especi-
fica. Como exemplo, podemos citar a ação hormonal da insulina no metabo-
lismo da glicose. 
Estamos encerrando esse primeiro módulo e você já deve ter percebido a dimensão 
dessa disciplina no que se refere aos conteúdos.São muitas informações sendo ne-
cessária a leitura do livro texto que você recebeu como também o estudo nos livros de 
bioquímica. Para sedimentar ainda mais o entendimento sobre os aminoácidos, prote-
ínas e enzimas, faça as atividades disponíveis no seu ambiente virtual. Bons Estudos.

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